of 18 /18
Metabolismul intermediar Organismul este un sistem deschis care face schimb de substanţă şi energie cu mediul extern. Acest schimb permanent se numeşte metabolism. În etapa digestivă, sub acţiunea unor fermenţi specifici, are loc fragmentarea hidrolitică a macromoleculelor organice din alimente şi transformarea lor în molecule simple, fără specificitate, absorbabile (glucoză, acizi graşi, glicerină, aminoacizi ). În etapa celulară, principiile alimentare suferă numeroase transformări. Totalitatea transformărilor biochimice care au loca la nivel celular reprezintă metabolismul intermediar. Metabolismul intermediar reprezintă schimbul de substanţe şi energie dintre celulă şi mediul intern. Reacţiile metabolice din celule sunt de două feluri: reacţii anabolice, de sinteză a unor constituienţi celulari sau de rezervă, şi reacţii catabolice, de scindare a substanţelor până la produşi finali neutilizabili (apă, dioxid de carbon, substanţe azotate simple). Prin reacţii anabolice are loc reînnoirea permanentă a structurilor celulare uzate, sunt sintetizate o serie de substanţe active ( enzime, hormoni ), este asigurată creşterea şi înmulţirea celulelor, precum şi încărcarea lor cu material nutritiv de rezervă.

Metabolismul intermediar

Embed Size (px)

Text of Metabolismul intermediar

Page 1: Metabolismul intermediar

Metabolismul intermediar

Organismul este un sistem deschis care face schimb de substanţă şi

energie cu mediul extern. Acest schimb permanent se numeşte metabolism.

În etapa digestivă, sub acţiunea unor fermenţi specifici, are loc

fragmentarea hidrolitică a macromoleculelor organice din alimente şi

transformarea lor în molecule simple, fără specificitate, absorbabile (glucoză,

acizi graşi, glicerină, aminoacizi ).

În etapa celulară, principiile alimentare suferă numeroase transformări.

Totalitatea transformărilor biochimice care au loca la nivel celular reprezintă

metabolismul intermediar.

Metabolismul intermediar reprezintă schimbul de substanţe şi energie dintre

celulă şi mediul intern. Reacţiile metabolice din celule sunt de două feluri: reacţii

anabolice, de sinteză a unor constituienţi celulari sau de rezervă, şi reacţii

catabolice, de scindare a substanţelor până la produşi finali neutilizabili (apă,

dioxid de carbon, substanţe azotate simple).

Prin reacţii anabolice are loc reînnoirea permanentă a structurilor celulare uzate,

sunt sintetizate o serie de substanţe active ( enzime, hormoni ), este asigurată

creşterea şi înmulţirea celulelor, precum şi încărcarea lor cu material nutritiv de

rezervă.

Reacţiile catabolice sunt acele reaţii care generează energie. Ele se

desfăşoară în două faze succesive. Într-o primă fază are loc metabolizarea

incompletă, pe căi specifice, a substanţelor nutritive, până la stadiul de acetil

coenzimă A şi acid oxaloacetic, produşi intermediari comuni glucidelor, lipidelor

şi proteinelor. În această fază se eliberează o cantitate redusă de energie. În

faza a doua are loc metabolizarea completă a produşilor intermediari.

Această fază este comună tuturor substanţelor nutritive. Ea constă în reacţii de

oxido-reducere prin care se eliberează peste 90% din energia chimică a

moleculelor. O parte din aceste reacţii se desfăşoară ciclic, în cadrul ciclului citric

sau ciclul lui Krebbs, iar o altă parte are loc la nivelul lanţului sau catenei

respiratorii celulare.

Page 2: Metabolismul intermediar

Metabolismul proteic

Proteinele sunt constituenţi esenţiali ai materiei vii, fiecare specie

animală şi fiecare ţesut fiind caracterizate printr-un anumit tip de proteină

structurală, care îi conferă direct sau indirect specificitate. În afara rolului plastic

proteinele au şi rol funcţional, intervenind în reglarea activităţilor funcţionale

tisulare, intrând în constituţia enzimelor, a unor hormoni (corticitrofina hipofizară,

vasoprasină, insulină, etc) şi a unor mediatori chimici (catecolamine, serotonină,

histamină). Datorită proprietăţilor lor fizico-chimice proteinele participă la reglarea

echilibrului acido-bazic, a presiunii coloid-osmotice şi a balanţei hidroelectrolitice,

iar unele proteine sanguine deţin importanţă vitală : hemoglobina, factorii

plasmatici ai coagulării, anticorpii imunitari, etc. În fine în carenţele nutritive

proteinele sunt utilizate şi ca material energogenetic, oxidarea lor furnizând 4,1

cal/g, având însă inconvenientul că duce la sinteza unor produşi terminali nocivi

pentru organism.

Proteinele sunt substanţe organice cu moleculă mare, în constituţia

cărora intră C, H, O, N şi uneori S, P, Fe. Orice proteină este constituită dintr-un

anumit număr de aminoacizi, de la 3 – 4 în protamine la câteva sute în

moleculele viruşilor. În moleculele proteice aminoacizii sunt legaţi cel mai

frecvent prin legături peptidice, în care gruparea amino a unuia se leagă de

gruparea carboxil a celuilalt, cu pierderea unei molecule de apă. Deoarece

moleculele constituite din legarea mai multor aminoacizi se numesc polipeptide,

proteinele pot fi considerate ca polipeptide extrem de complexe, adesea alcătuite

din mai multe lanţuri polipeptidice legate între ele.

Secvenţa specifică aminoacizilor în lanţul polipeptidic constituie

structura primară a unei proteine. Răsucirea lanţurilor polipeptidice într-o

structură complexă, menţinută prin legături disulfurice sau de hidrogen, constituie

structura secundară a prroteinei, cea mai obişnuită fiind aceea a unei spirale (α-

helix). Aranjarea lanţurilor răsucite în straturi, cristale sau fibre specifice

constituie structura terţiară a proteinei, menţinută de forţe interatomice slabe, ca

Page 3: Metabolismul intermediar

legăturile de hidrogen sau forţele van der Waals. Structurile secundare sau

terţiare sunt determinate, de fapt, de secvenţa aminoacizilor în lanţul polipeptidic,

cu alte cuvinte de structura primară, deoarece grupările chimice ale aminoacizilor

din lanţ dirijează răsucirea specifică (structura secundară) şi apoi agregarea

lanţurilor răsucite (structura terţiară). Structura cuaternară constă în agregarea a

două sau mai multe molecule identice sau asemănătoare într-un complex

heteroproteic (hemoglobina).

Numărul diferit şi posibilităţile multiple de combinare a aminoacizilor

(aproximativ 1 milion) constitutivi explică variabilitatea extremă a proteinelor

narurale. În plus, în afara proteinelor constituite numai din aminoacizi – proteine

simple (protamine, histone, globuline, etc), există proteine conjugate, de o

importanţă biologică deosebită, realizate prin combinarea proteinei cu grupări

chimice de altă natură: nucleo-proteine, cromoproteine, glico-proteine,

fosfoproteine, metaloproteine.

Page 4: Metabolismul intermediar

Forma moleculelor proteice este alungită, fibrilară (miozina, keratina,

colagenul) sau globuloasă (albuminele plasmatice, enzimele, anticorpii), după

cum sunt constituite din lanţuri polipeptidice frânte la intervale regulate – „în dinţi

de fierăstrău” – sau din polipeptide îndoite – „în zig-zag” – răsucite şi plicaturate.

Moleculele proteice, având la suprafaţa lor grupări libere COOH şi NH2,

pot acţina fie ca acizi slabi, fie ca baze slabe, în funcţie de pH-ul mediului în care

se găsesc. Deoarece în soluţii acide se comportă ca baze, iar în soluţii, alcaline

se comportă ca acizi, atât proteinele cât şi aminoacizii sunt deminute electroliţi

amfoteri. La un anumit pH, sau mai exact la o anumită zonă de pH, variabilă de

la o proteină la alta, proteinele nu se mai comportă nici ca acizi nici ca baze. La

acest nivel, denumit punct sa zonă izoelectrică, proteinele au cea mai mică

solubilitate şi deci vor precipita uşor cu diverşi reactivi sau chiar spontan,

deoarece au un număr egal de sarcini electrice pozitive şi negative şi se

disociază într-un număr egal de ioni bazici şi acizi.

Page 5: Metabolismul intermediar

În mediul apor proteinele se găsesc în mod obişnuit sub formă

coloidală (emulsii) şi pot fi separate prin precipitare în prezenţa de electroliţi şi

prin alcool la temperaturi scăzute şi în medii cu pH diferit.

Hidroliza completă a proteinelor eliberează aminoacizii constitutivi,

aceştia reprezentând deci unităţi structurale fundamentale ale proteinlor. Din

punct de vedere chimic aminoacizii pot fi consideraţi ca derivaţi ai acizilor graşi

saturaţi, în care atomul de H din poziţia α a fost înlocuit cu griparea amino.

Cei mai mulţi aminoacizi pot fi sintetizaţi în organism în cantităţi

necesare chiar şi în lipsa aportului protidic adecvat, din produşi ai metabolismului

intermediar lipidic şi glucidic. Un număr de opt aminoacizi (fenilalanina, valina,

triptofanul, treonina, leucina, izoleucina, lizina, metionina) nu pot fi sintetizaţi, ci

trebuie aduşi de proteinele alimentare şi de aceea se numesc aminoacizi

esenţiali. În lipsa lor echilibrul azotat nu se poate menţine şi apar tulburări

metabolice grave care se pot solda cu deces. În perioada de creştere a

organismului sunt necesare mari cantităţi de arginină şi histidină, care depăşesc

capacitatea de sinteză hepatică; de aceea este necesar un aport alimentar

suplimentar. Aceşti aminoacizi se numesc „relativ esenţiali”.

Plasma sanguină conţine o anumită cantitate de aminoacizi –

aminoacidemia – variabilă între 35 şi 65 mg%. La fel ca şi glicemia

aminoacidemia reprezintă forma de transport a aminoacizilor, fiind expresia

echilibrului dinamic dintre cantitatea de aminoacizi care se adaugă plasmei şi

cele care se pierd permanent.

În perioadele postprandiale, ca urmare a scindării hidrolitice a

proteinelor alimentare sub acţiunea enzimelor proteolitice, se elimină în intestin

aminoacizii constitutivi, care se absorb în cea mai mare parte pe cale portală şi,

într-o măsură foarte mică, pe cale limfatică. Cota redusă de aminoacizi resorbiţi

pe cale limfatică ajunge direct în circulaţia sistemică, în timp ce aminoacizii care

au luat cale portală străbat ficatul, fiind opriţi şi metabolizaţi aici în proporţie de

20 – 80%. Procentul de aminoacizi reţinuţi de ficat este în funcţie de necesităţile

metabolice locale şi variază la diverşi aminoacizi : unii sunt metabolizaţi aproape

exclusiv la nivelul ficatului (arginina, histidina, lizina), în timp ce alţii sunt

Page 6: Metabolismul intermediar

metabolizaţi şi în alte ţesuturi. Ficatul eliberează în circulaţia sistemică nu numai

aminoacizii de provenienţă exogenă, ci şi pe cei sintetizaţi prin reaminarea şim

transaminarea unor cetoacizi rezultaţi din metabolismul intermediar protidic,

lipidic şi glucidic.

În afară de aminoacizii de provenienţă hepatică în plasmă se descarcă

permanent şi o cantitate apreciabilă de aminoacuzu eliberaţi ca urmare a

catabolismului şi remaierilor proteinelor tisulare. Cercetări efectuate cu

radioizotopi au precizat că turoverul proteinelor endogene, reprezentând

degradarea şi sinteza lor, corespunde unui ritm mediu de 80 – 100 g proteină

tisulară zilnic, cel mai intens fiind cel al mucoasei intestinale; acest turnover

reprezintă nu numai reînoirea celulară, dar şi înlocuirea produşilor de secreţie.

Aminoacizii exogeni, împreună cu cei endogeni, intră, fără nici o

diferenţiere, în „fondul metabolic comun de aminoacizi”, constituit nu numai din

toţi aminoacizii liberi din sânge şi celelalte lichide alte organismului, dar şi din cei

eliberaţi prin degradarea unei părţi din proteinele tisulare. Din acest fond comun

fiecare ţesut şi fiecare celulă extrag permanent aminoacizii necesari sintezei de

noi proteine în procesele de creştere şi remaniere a proteinelor uzate, precum şi

pentru sinteza unor constituenţi proteici specifici (hormoni, enzime, etc) şi a unor

substanţe azotate neproteice (creatină, colină, glutation). În fine din fondul

comun de aminoacizi se pierde zilnic prin urină o anumită cotă, deoarece

aminoacizii filtraţi la nivelul glomerulului renal nu se reabsorb total în tubii

uriniferi. Pe cale urinară se elimină zilnic 1,1 g aminoacizi liberi şi 2 g conjugaţi.

Metabolismul intermediar al aminoacizilor constă în utilizarea lor pentru

diverse sinteze (proteine, creatină, purine şi pirimidine, etc), fie în catabolizarea

lor, deoarece, spre deosebire de glucide şi lipide care se depun ca rezerve când

aportul lor este excesiv, organismul nu face rezerve de aminoacizi.

Utilizarea aminoacizilor se face predominent pentru sinteza de proteine

tisulare şi sanguine, proces care se desfăşoară permanent în toate celulele.

Proteinele tisulare sunt constituenţi extrem de labili, care suferă permanent

procese de catabolism şi degradare, concomitent cu procese de sinteză şi

Page 7: Metabolismul intermediar

remaniere. La adultul normal există un echilibru dinamic între aceste procese. În

schimb în perioada de creştere ritmul sintezelor îl depăşeşte pe cel al

degradărilor proteice şi, ca urmare, se acumulează noi proteine în organism. În

perioada de senescenţă avansată, precum şi la cei cu boli caşectizante,

echilibrul este deviat în sens invers.

Prin administrare de aminoacizi cu atomi marcaţi s-a constatat că

aminoacizii sunt utilizaţi rapid pentru sinteza unei noi molecule proteice tisulare şi

plasmatice, precum şi pentru remanierea proteinelor din diverse ţesuturi.

Majoritatea ţesuturilor utilizează aminoacizii doar pentru sinteza proteinelor

structurale sau funcţionale proprii. Excepţie fac celulele sistemului reticulo-

histiocitar şi cele hepatice, care sintetizează şi descarcă în sânge proteine

necesare întregului organism (proteine plasmatice, factori ai coagulării, anticorpi,

enzime, etc).

Pentru a sintetiza lanţul polipeptidic caracteristic oricărei molecule

proteice este necesar ca în fondul metabolic celular să fie prezenţi toţi

aminoacizii necesari, lipsa unuia singur făcând imposibilă sinteza. Realizarea

secvenţei caracteristice a aminoacizilor în lanţul peptidic este controlată de acizii

nucleici celulari.

Catabolismul aminoacizilor se efectuează predominant în ficat (peste

80%), iar restul în rinichi şi alte ţesuturi. Degradarea aminoacizilor începe prin

dezaminare, reacţie catalizată de o enzimă specifică foarte activă prezentă în

toate ţesuturile. Degradarea aminoacizilor începe prin transferul grupului amino

către acidul α-cetoglutaric, cu formare de acid glutamic şi cetoacidul

corespunzător acidului aminat degradat. Apoi acidul glutaric este dezaminat de

dehidrogenaza sa specifică, rezultând acid α-cetoglutaric şi amoniac.

Page 8: Metabolismul intermediar

Procesul cuprinde deci o transaminare şi o dezaminare, de aceea a

fost denumit transdezaminare şi este reversibil, permiţând nu numai degradarea,

dar şi sinteza de aminoacizi. Prin mecanismul dezaminării se sintetizează, de

exemplu, acid oxalacetic din acid glutamic, acid piruvic din alanină, acid acetic

din glicocol, etc.

Cetoacidul care rezultă din dezaminare poate urma mai multe căi

metabolice :

a. Intrarea în ciclul acizilor tricarboxilici (Krebs), în care este oxidat

complet până la CO2 şi H2O, eliberare de energie. Această cale este parcursă în

special când organismul se găseşte în carenţă energetică.

b. Intrarea în ciclul Krebs, pe care îl parcurge în sens anabolic,

sintetizând în final glucoză şi glicogen. Această variantă metabolică constitue

substratul procesului de gluconeogeneză (care se realizează în cea mai mare

Page 9: Metabolismul intermediar

parte la nivelul ficatului şi în mai mică măsură la nivelul rinichiului) şi este

accesibilă numai pentru anumiţi aminoacizi denumiţi glucoformatori (glicocol,

alanină, treonină, valină, histidină, acid aspartic, acid glutamic, serină, lizină,

cistină, prolină şi hidroxiprolină).

c. Sinteza de lipide este un proces la care participă atât aminoacizii

glucoformatori cât şi cei cetoformatori. Din aminoacizii glucoformatori se

formează acid piruvic prin dezaminare, acid din care se formează apoi acetat

activ. Din aminoacizii cetoformatori – leucină, izoleucină, triptofan, fenilalanină,

tirozină – se sintetizează, prin dezaminare, corpi cetonici.

d. Sinteza de noi aminoacizi prin procesul de transaminare, adică de

transfer al gripării amino desprinse de pe un anumit aminoacid pe un cetoacid

care poate proveni din metabolismul intermediar glucidic sau prin dezaminarea

unui alt aminoacid. Procesul are loc în diverse ţesuturi, fiind catalizat de

transaminaze, şi explică posibilitatea sintezei de aminoacizi pentru care există

cetoacizii respectivi.

În afara dezaminării aminoacizii mai pot fi catabolizaţi şi prin

decarboxilare, sub acţiunea unor decarboxilaze specifice. Reacţia este

caracteristică în special pentru degradarea bacteriană a aminoacizilor şi stă la

baza proceselor de putrefacţie care au loc în colon, atunci când ajung cantităţi

mari de proteine nedigerate. Prin decarboxilarea aminoacizilor se obţin amine,

dintre care unele de importanţă biologică deosebită printre care cadaverina din

lizină, putresceina din ornitină, histamina din histidină, etc. Tot prin procese de

decarboxilare se sintetizează noradrenalina din tirozină, serotonina din triptofan,

etc.

Amoniacul rezultat al dezaminării aminoacizilor, precum şi cel care

ajungela ficat ca urmare a proceselor de dezaminare şi putrefacţie intestinală,

fiind o substanţă toxică în special pentru celulele nervoase, va fi detoxifiat în

special de către ficat prin diverse mecanisme.

La nivelul ficatului cea mai mare parte a amoniacului ia calea

urogenezei, proces care se realizează printr-un ciclu de reacţii descris de Krebs

şi Henselein (1932) sub denumirea de ciclul ornitinei. Proceul începe prin sinteza

Page 10: Metabolismul intermediar

unui aminoacid – citrulina – dintr-o moleculă de ornitină şi carbamilfosfat, un

compus intermediar format din interacţiunea dintre CO2, NH3 şi ATP, întraga

reacţie fiind activată de N-acetilglutamic.

Citrulina se condensează apoi cu acidul aspartic, formând acidul

arginino-succinic, care este apoi desfăcut în acid fumaric şi arginină, la rândul

său degradată în uree şi ornitină, care reîncepe ciclul. Ureea reprezintă produsul

final al catabolismului proteic endogen şi exogen. Fiind o substanţă foarte

difuzibililă se găseşte în toate lichidele organismului, în sânge având valori

cuprinse între 18 şi 35 mg%. În urină se elimină zinic o cantitate de 20 – 30 mg la

un adult cu un regim alimentar obişnuit, această cantitate reprezentând 80 – 90%

din azotul urinar. Cantităţi mici de uree se mai elimină şi prin sudoare, salivă şi

bilă.

Creatina şi creatinina sunt de asemenea produşi ai metabolismului

proteic, prima fiind o substanţă de o importanţă biologică deosebită, iar cea de-a

doua un deşeu. Creatina se găseşte în organism în cantitate de circa 120 g, din

care 98% în musculatură, în special în fibrele rapide, 1,5% în sistemul nervos

central şi 0,5% în alte organe (testicul). În ţesutul muscular creatina se găseşte

în proporţie de 80% combinată cu acid fosforic sub formă de creatinfosfat (CP),

constituent de bază al contracţiei musculare care furnizează energie pentru

sinteza ATP-ului.

Sinteza creaqtinei cuprinde trei aminoacizi – metionină, glicocol şi

arginină. Procesul începe printr-o reacţie de transaminare, grupul amidic al

argininei fiind transferat glicocolului şi rezultând acid guanidinacetic. Reacţia nu

are loc numai în rinichi, ci şi în alte ţesuturi. În a doua etapă acidul guanidinacetic

este metilat în special în ficat, gruparea metilică fiind furnizată de metionină,

rezultând creatina. Substanţa se elimină prin urină la ambele sexe până la

pubertate, iar după aceea numai femeile prezintă creatinurie intermitentă. În

timpul sarcinii, precum şi 2 – 3 săptămâni după naştere şi în bolile caşectizante,

se elimină creatină prin urină.

Creatinina, anhidrida creatinei, provine din aceasta prin pierderea

ireversibilă de apă.

Page 11: Metabolismul intermediar

Fiind un produs final de metabolism creatinina se elimină prin urină în

cantităţi medii de 1,5 – 2 g la bărbat şi 0,8 – 1,5 g la femeie. Eliminările urinare

de creatinină sunt independente de aportul protidic alimentar, reprezentând un

indice al catabolismuluitisular şi în special al celui muscular.

Bilanţul azotat se poate efectua prin determinarea raportului dintre

azotul ingerat şi cel eliminat pe diverse căi. În condiţii fiziologice organismul se

află în stare de bilanţ azotat echilibrat, eliminările fiind egale cu cantitatea

ingerată, respectiv 13, g azot urinar şi 1,5 g prin fecale, corespunzând unei

ingestii proteice de aproximativ 50 g, deoarece 1 g azot este conţinut de 6,25 g

proteine. În anumite limite organismul se poate menţine în stare de bilanţ azotat

echilibrat, chiar dacă sunt temporar crescute sau diminuate aporturile proteice

alimentare. Cantitatea minimă de proteine necesară pentru menţinerea unui

bilanţ azotat echilibrat este de circa 50 g/zi, corespunzătoare eliminărilor urinare

minime de azot, care sunt de aproximativ 7 g/zi. Cînd aportul proteic alimentar

scade sub acest minim, eliminările depăşesc ingestia şi se instalează im bilanţ

azotat negativ, plusul de azot provenind din catabolizarea proteinelor proprii

(musculatură, ficat, etc). În schimb, în perioada de creştere, în timpul sarcinii şi al

lactaţiei, organismul trece printr-o perioadă de bilanţ pozitiv în care eliminările

azotate sunt inferioare aportului, pusul de azot fiind încorporat în proteinele

sintetizate.

Valoarea nutritivă a proteinelor, determinată de compoziţia lor şi de

digestibilitate, se calculează prin diferenţa dintre azotul conţinut de proteinele

ingerate şi cel eliminat prin tubul digestiv (0,5 – 1,5 g/zi), proteinele animale fiind

în general mai digerabile decât cele vegetale. Substanţele proteice introduse în

organism au proprietatea de a stimula metabolismul, acţiunea stimulatoare fiind

denumită „acţiune dinamică specifică” (ADS). Proteinele posedă cea mai mare

ADS.

Reglarea metabolismului proteic se realizează prin mecanisme

extrem de complexe. Deşi atât sinteza cât şi catabolismul proteinelor tisulare

depind de interrelaţii care se stabilesc între diverşii factori intracelulari aceste

Page 12: Metabolismul intermediar

procese sunt coordonate de sisteme de reglare metabolică de tip hormonal. În

funcţie de influenţa pe care o exercită asupra echilibrului aminoacizi = proteine

unii hormoni stimulează sinteza de proteine din aminoacizi şi, de aceea, sunt

denumiţi anabolizanţi, iar alţii intesifică degradarea proteinelor, fiind denumiţi

catabilizanţi.

Hormonii anabolizanţi (STH, hormonii sexuali, insulina) au mecanisme

diferite de acţiune şi ăşi exercită efectul predominant asupra anumitor ţesuturi.

De exemplu, testosteronul favorizează în special sinteza de proteinelor din

rinichi, ficat, miocard, în timp ce estrogenii stimulează în special creşterea

uterului. Hormonul specific stimulant al sintezei proteice este STH-ul, sub

acţiunea căruia creşte fondul metabolic de aminoacizi din ţesuturi şi diminuă

catabolismul lor. Acţiunea sa necesită prezenţa insulinei, aceasta exercitând, de

asemenea, un efect anabolizant protidic, prin stimularea directă a sintezelor

proteice, precum şi prin intensificarea oxidărilor celulare de glucoză, proces care

cruţă aminoacizii şi permite dirijarea lor spre sinteza de proteine. Hormonii

androgeni sunt de asemenea anabolizanţi proteici importanţi, în special prin

acţiunea lor de a inhiba catabolismul aminoacizilor.

Hormonii catabolizanţi (ACTH, glucocorticoizii) accelerează

dezaminarea aminoacizilor şi stimulează oxidarea lor în procese de

gluconeogeneză. Deşi nu acţionează specific asupra metabolismul protidic şi

hormonii tiroidieniexercită efecte metabolizante proteice, prin stimularea reacţiilor

metabolice tisulare şi intensificarea metabolismului general al organismului, ceea

ce are ca efect încetinirea ritmului sintezelor proteice faţă de catabolizarea lor.

Într-un organism normal există un echilibru între activitatea glandelor

endocrine cu acţiune antagonistă. În condiţii patologice secreţia excesivă a unor

hormoni determină dereglări corespunzătoare ale echilibrului azotat.