FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE

Alimenti con maggior contenuto di proteine

ALIMENTO g proteine/100gr

SOIA SECCA 36,9

GRANA 33,9

BRESAOLA 32

PINOLI 31.9

ARACHIDI TOSTATE 29

PROSCIUTTO CRUDO 28

SALAME 27

FAGIOLI SECCHI 23,6

PETTO DI POLLO 23,3

TONNO FRESCO 21,5

BOVINO ADULTO FILETTO 20.5

MERLUZZO O NASELLO 17,0

Fonti di proteine (piatti unici)

Buone fonti Fonti sufficienti Fonti povere

Piselli novelli (200g)

Riso integrale (200g)

1 carota

Fagioli stufati (225g)

Broccoli (100g)

1 mela

Tofu (140g)Patate (200g)

Panna densa (20g)

Lenticchie (120g)

- -Olio vegetale

Nessuna

Latte di soia (280ml)

- -Zucchero o sciroppo

Nessuna

Muesli (60g) - - - -

Uovo bollito - - - -

Arachidi (30g)

- - - -

Pane (2 fette)

- - - -

Formaggio duro (30g)

- - - -

FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE

Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono tutti gli aminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate proteine nobili o complete.

Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più aminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere: chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani) deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente per ogni aminoacido essenziale.

FUNZIONI DELLE PROTEINE

Le principali funzioni delle proteine sono:

Funzione plastico-strutturale;

Funzione regolatrice;

Funzione di difesa immunitaria;

Funzione energetica.

FUNZIONE PLASTICO-STRUTTURALE

Le proteine, costituenti principali delle cellule, hanno il compito di formare tessuti nuovi o riparare quelli preesistenti, per cui rappresentano il fondamentale materiale di costruzione per la cellula.

Es.di proteine strutturali sono:elastina, collagene, actina e miosina

Rivediamo la domanda

n°3 e 5 del questionario

iniziale

FUNZIONE DI DIFESA IMMUNITARIA

FUNZIONE ENERGETICA

Tale funzione è svolta dagli anticorpi, proteine altamente specifiche nella difesa contro le infezioni microbiche

Gli amminoacidi introdotti in eccesso con la dieta sono avviati o verso processi metabolici che consentono la produzione di energia o vengono trasformati in altri composti per la sintesi di nuove molecole.

L’energia prodotta da 1 grammo di proteine è pari a 4 Kcal.

FUNZIONE REGOLATRICE

Le proteine regolano il metabolismo corporeo. Basti pensare agli enzimi e agli ormoni come l’insulina ed il glucagone(ormoni di natura proteica).

10% ORIGINE ANIMALE

5% ORIGINE VEGETALE

15 % PROTIDI

30% LIPIDI

55% CARBOIDRATI

FABBISOGNO PROTEICO

Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20% delle calorie totali giornaliere. Tralasciando il body building che è un caso piuttosto particolare, la pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo) determina un incremento significativo del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello sforzo prolungato, devono essere "ricostruiti" più frequentemente.

FATTORI DA CUI DIPENDE IL FABBISOGNO PROTEICO

Massa corporea

Il fabbisogno di proteine è proporzionale alla massa corporea;si esprime infatti, in grammi per kilogrammi di peso corporeo.

In generale per una persona adulta il bisogno di proteine è pari a:

1g per ogni kg di peso corporeo

Età e condizioni fisiologiche particolari

Il fabbisogno proteico aumenta in ogni condizione fisiologica che richiede la costruzione di tessuti nuovi. Esempi sono la crescita, la gravidanza,l’allattamento,lo sport,situazioni di trauma ossei- articolari( fratture ecc).

In questi casi si consiglia un apporto proteico di

1,5g per ogni kg di peso corporeo

Apporto energetico della dieta Se l’apporto energetico è adeguato, le proteine introdotte con la dieta vengono utilizzate per fini plastico-strutturali. In caso contrario le proteine possono essere utilizzate per scopi energetici.

Qualità delle proteine alimentari

La qualità nutrizionale delle proteine è in relazione al loro valore biologico,per cui la quantità di amminoacidi limitanti condiziona la sintesi di proteine.

Le proteine degli alimenti sono importanti in quanto forniscono gli amminoacidi

necessari per la sintesi delle proteine corporee.

•composti quaternari formate da C, H, O, N

•sono MACROMOLECOLE costituite a partire da AMMINOACIDI

CHIMICA DELLE PROTEINE

CC

HH

RR COOHCOOH

NH2NH2

gruppo carbossilico

gruppo amminico

catena laterale (parte

variabile)

idrogeno

Rivediamo la domanda n°1 del

questionario iniziale

ESEMPI DI AMMINOACIDI

GLI AMMINOACIDI

AMMINOACIDI

ESSENZIALI NON ESSENZIALIGlicina, Alanina,Asparagina,

Glutammina Cisteina, Prolina, SerinaAspartato, Glutammato,Tirosina

AA ramificati Leucina, isoleucina,valina

AA aromatici Fenilalanina,triptofano

AA solforati Metionina

AA polari Lisina,treonina,istidina, arginina

Ma perché essenziali?

Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.

Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico.

Rivediamo la domanda

n°2 del questionario iniziale

Aminoacido (1) Aminoacido (2)

Acqua

Legame peptidico

CC

HH

RR

COOHCOOH

NH2

NH2

Condensazione

La reazione inversa, cioè la rottura del legame peptidico,avviene in presenza di acqua e viene definita proteolisi o idrolisi proteica

struttura primariarappresenta numero ,tipo

e sequenza lineare degli aa.

struttura primariarappresenta numero ,tipo

e sequenza lineare degli aa.

struttura secondariaconfigurazione spaziale delle

proteina

struttura secondariaconfigurazione spaziale delle

proteina

struttura terziariarappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica

struttura terziariarappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica

struttura quaternariaè prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette

subunità

struttura quaternariaè prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette

subunità

E’ importante in quanto determina la funzione

e l’attività biologica di una proteina

STRUTTURA DELLE PROTEINE

Determina le successive strutture proteiche, consentendo l’instaurarsi di forze intermolecolari

tra i diversi punti della catena polipeptidica

Tra gli amminoacidi della struttura primaria si instaurano legami idrogeno

che ne provocano la torsione (es. a-elica:proteine fibrose

come la cheratina)

E’ prodotta dall’interazione tra amminoacidi posti in punti diversi

della struttura secondaria (es. proteine globulari

come l’emoglobina)

Il livello di organizzazione superiore di queste proteine, consente loro di

svolgere attività biologiche complesse (es.enzimi

come la lattasi)

CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE

Esse si classificano in base a:

FORMA

FUNZIONE

COMPOSIZIONE CHIMICA

VALORE BIOLOGICO

FORMAFORMAPROTEINE FIBROSE hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina) o elasticità come il muscolo( actina e miosina)

PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di trasporto, gli enzimi e gli ormoni

FUNZIONE

Proteine di trasporto:che veicolano ad es ossigeno(emoglobina) o lipidi (lipoproteine)

Proteine strutturali :rappresentano componenti fondamentali della struttura di organi o tessuti (collagene)

Proteine con funzione di ormoni: controllano i processi metabolici (insulina e glucagone)

Enzimi

Proteine contrattili: consentono la contrazione muscolare (actina e miosina)

Proteine per la difesa immunitaria: gli anticorpi che rappresentano un sistema di difesa specifico per il nostro organismo

COMPOSIZIONE CHIMICA

Proteine semplici: composte da soli amminoacidi

Proteine coniugate: costituite dall’unione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es lipoproteine insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un glucide)

VALORE BIOLOGICO

Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di amminoacidi essenziali(aae).

L’uomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come miscela di amminoacidi.

Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il normale utilizzo di tutti gli altri amminoacidi.

L’amminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido limitante perché limita il normale utilizzo della proteina da parte dell’organismo.

In base a quanto detto ,le proteine si classificano in:Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato, tutti gli aae . Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il latte e i suoi derivati.Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non equilibrato dal punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i legumi.Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le proteine dei cereali sono incomplete perché non contengono lisina(aae).

Cos’è, quindi, il valore biologico di una proteina?

Rappresenta un valore(in %)che esprime

la quantità di proteine assimilata dall’organismo

rispetto alla quantità totale di proteine

ingerite.

Valore biologico delle proteine presenti in alcuni alimenti

Alimenti Valore biologico

Uova 94

Albume d’uovo 91

Latte 90

Pesce 90

Carne di bue 76

Patate 70

Riso 67

Spinaci 64

Farina di frumento 42

E’ buona norma quindi garantire un’alimentazione equilibrata che consenta di giungere ad una certa COMPLEMENTARIETA’ DELLE PROTEINE contenute negli alimenti.

Ad es è auspicabile abbinare,in un pasto, cibi contenenti proteine incomplete di alcuni aae ed altri carenti in altri aae, così da migliorare il valore biologico delle proteine carenti.

Combinazioni tipiche sono rappresentate da tipici piatti mediterranei come pasta e fagioli, riso e lenticchie.

aa solforati lisina

Si No

No si

Pasta

Fagioli

GLI ENZIMI

Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo

Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli.

Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione all’interno del corpo umano.

Rivediamo la domanda n°4 del

questionario iniziale

Caratteristica fondamentale degli enzimi

Specificità tra l’enzima e:

la molecola da trasformare (substrato)

le sostanze ottenute al termine della reazione (prodotti)

Proteine

Pepsina

Peptidi

Es. la pepsina (enzima) agisce sulle proteine (substrato) fornendo peptidi (come prodotti);

oppure la lattasi(enzima) agisce sul lattosio( substrato) liberando glucosio e galattosio ( prodotti)

Substrato

Prodotti

Enzima

Complesso enzima/substrato

LA DENATURAZIONE PROTEICA

modificazione della struttura secondaria, terziaria o quaternaria senza rompere i legami peptidici.

PROTIDI

Agenti chimici (acidi o basi),agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente)

DENATURAZIONE

DAL CRUDO AL COTTO….DAL CRUDO AL COTTO….

Con la COTTURA gli alimenti

diventano più..

•appetibili modifica aspetto, colore, sapore•masticabili e digeribili a seguito di reazioni chimiche•commestibili inattiva sostanze antinutrienti•igienicamente più sicure uccidendo microrganismi patogeni

La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della sostanza e la perdita dell’attività biologica

La denaturazione in cucina…..

L’uovo al tegamino…

Le meringhe…

La marinatura..una carne che si scioglie in bocca…

DIGESTIONE DELLE PROTEINE

STOMACO

Le ghiandole gastriche producono pepsina e acido cloridrico necessario alla sua attivazione , visto che questo enzima è secreto in forma inattiva( pepsinogeno).

La pepsina scinde il legame peptidico delle catene proteiche portando alla formazione di polipeptidi di diversa grandezza. INTESTINO TENUE

Le proteasi pancreatiche come tripsina,chimotripsina, carbossipeptidasi, demoliscono poi i polipeptidi giunti dallo stomaco,riducendoli a frammenti proteici.

Le peptidasi, secrete dalle ghiandole intestinali, agiscono poi su questi frammenti formazione di un “pool” di amminoacidi liberi.

Gli amminoacidi cosi liberati, vengono assorbiti dai villi intestinali, giungendo poi al fegato tramite la vena porta,dove vengono poi utilizzati per i diversi processi metabolici

METABOLISMO

Insieme delle reazioni chimiche e fisiche che avvengono in un organismo o in una sua parte. Il metabolismo si divide in due insiemi di processi:

anabolismo, che produce molecole complesse a partire da molecole più semplici;

catabolismo, che comporta la degradazione di molecole complesse in molecole più semplici

Il metabolismo umano, come i metabolismi di tutte le specie altamente evolute, è molto complesso e consiste in decine di migliaia di processi biochimici, maggiormente mediate da specifici enzimi.

am

inoacid

i

pro

tein

e

Turnover proteicoAll'interno dell'organismo le proteine sono soggette ad un ricambio

continuo detto turnover. Quelle "vecchie" vengono frammentate(catabolismo) e sostituite con la sintesi(anabolismo) di

nuove proteine. Gli aminoacidi necessari per la sintesi delle proteine derivano sia

dalle proteine alimentari, sia da quelle organiche.

aa provenienti dalla dieta

aa provenienti dal catabolismo

sintesi di nuove proteine

aa avviati alla sintesi di altre sostanze

Pool diamminoacididella cellula

ELIMINAZIONE DELL’AZOTO

Il catabolosmo degli aa porta all’eliminazione dell’azoto a seguito dell’eliminazione del

gruppo amminico (-NH2) che porta alla formazione di ammoniaca (NH3), un composto tossico per le cellule.Essa deve quindi essere

trasformata in urea in un processo che ha luogo nel fegato denominato ciclo dell’UREA.

L’urea è poi eliminata attraverso l’urina.

CC

HH

RR COOHCOOH

NH2