LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA DASARACARA V

PENCERNAAN

Disusun oleh :Kelompok XXI

Zulfi Nur Amrina R PT/ 06227Farkhan Insani PT/ 06365Dini Dwi L PT/ 06384

Asisten : Dimas Hand Vidya Pradipta

LABORATORIUM BIOKIMIA NUTRISIBAGIAN NUTRISI DAN MAKANAN TERNAK

FAKULTAS PETERNAKANUNIVERSITAS GADJAM MADA

YOGYAKARTA2013

ACARA V

PENCERNAAN

Tujuan Praktikum

Praktikum pencernaan bertujuan untuk mengetahui pencernaan

nutrien pakan melalui hidrolisis enzim dan mengetahui organ sekreternya.

Tinjauan PustakaPencernaan adalah proses untuk memperkecil ukuran partikel

sedangkan pemasukan bahan makanan yang dapat di cerna melalui

selaput lendir usus dalam darah dan limpe disebut penyerapan

(absorbsi). Proses utama pencernaan adalah secara mekanik, enzimatik

ataupun mikrobial. Proses mekanik terdiri dari mastikasi atau

pengunyahan makanan dalam mulut dan gerakan-gerakan saluran

pencernaan yang dihasilkan oleh konsentrasi otot terpanjang usus.

Pencernaan enzimatis atau kimiawi dilakukan oleh enzim- enzim yang

dihasilkan oleh sel- sel dalam tubuh hewan dan yang berupa getah-getah

pencernaan. Pencernaan mikrobial juga dilakukan secara enzimatis yang

enzimnya dihasilkan oleh sel- sel mikroorganisme. Tempat utama

pencernaan mikrobial ini adalah dalam retikulum-rumen pada ruminansia

dan dalam usus besar pada ruminansia maupun pada non-ruminansia

(Tillman et al., 1998).

Menurut Poedjiadi (1995), proses pencernaan di lambung terjadi

secara kimiawi dengan enzim- enzim lambung yaitu pepsin, renin, dan

lipase. Di dalam lambung terdapat cairan yang berfungsi untuk mencerna

protein yaitu mengubah protein dengan cara hidrolisis. Cairan lambung

terdapat zat-zat organik yaitu HCl, NaCl, KCl, fosfat. Sedangkan molekul

anorganik yang terdapat dalam cairan tersebut adalah enzim pepsin, renin

dan lipase. Menurut Ganong (2003), enzim pepsin adalah enzim yang

memecah molekul protein menjadi molekul yang lebih sederhana yaitu

pepton dan protease. Enzim ini dihasilkan oleh sel-sel utama lambung

dalam bentuk pepsinogen, yaitu calon enzim yang belum aktif disebut

zimogen. Pepsinogen diubah menjadi enzim aktif dengan adanya asam

HCl, sedangkan pepsin yang terjadi dapat mengkatalis dalam reaksi

perubahan pepsinogen menjadi pepsin. Terbentuknya bagian ektif enzim,

maka dapat terjaadi kontak antara substrat dengan enzim, sehingga akan

terbentuk hasil reaksi. Pepsin merupakan katalis khusus untuk reaksi

hidrolisis protein dan membentuk pepon dan protease yaitu polipeptida

yang lebih kecil dari pada protein.

Organ tubuh yang mempunyai peranan penting dalam proses

pencernaan makanan dalam usus yaitu pankreas, empedu, dan usus.

Baik pankreas maupun empedu memproduksi yang disalurkan ke dalam

duodenum pada tempat dekat katub pilorus. Cairan yang dikeluarkan oleh

pankreas dan empedu mempunyai sifat basa. Cairan makanan yang di

bersifat asam akan dinetralkan dan akhirnya bersifat basa. Suasana basa

ini merupakan syarat bekerjanya enzim-enzim yang menjadi katalis dalam

proses pencernaan dalam usus ( Poedjiadi, 1995).

Cairan pankreas merupakan cairan yang jernih mempunyai berat

jenis 1,007 dan pH antara 7,5 sampai 8,2. Selam 24 jam dihasilkan

pankreas kira-kira 500 ml. cairan pankreas ini terdiri atas zat organik dan

zat anorganik. Zat organik yang terdapat di dalam pankreas ialah protein

dan beberapa enzim yaitu tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase,

deoksiribo nuklease dan kolegase.

Tripsin adalah enzim yang memecah protein yang dihasilakan oleh

sel-sel pankreas dalam bentuk molekul tripsinogen yang tidak aktif.

Tripsinogen diaktifkan menjadi tripsin oleh enterokinase. Molekul tripsin

dapat bekerja dengan baik pada ph antara 8,0 sampai 9,0. Protein yang

telah didenaturasikan terlebih dahulu akan lebih mudah dipecah oleh

tripsin (Tortora, 1994). Enzim Tripsin diproduksi di pankreas dalam bentuk

trypsinogen zymogen tidak aktif. Bila pankreas dirangsang oleh

cholecystokinin, itu kemudian dikeluarkan ke dalam usus kecil. Setelah di

usus kecil, mengaktifkan enzim enteropeptidase ke tripsin dengan

pemutusan proteolitik. Para tripsin dihasilkan sendiri mengaktifkan

tripsinogen lebih (autocatalisis), sehingga hanya sejumlah kecil

enteropeptidase diperlukan untuk memulai reaksi. Mekanisme aktivasi

adalah umum bagi sebagian besar protease serin, dan berfungsi untuk

mencegah autodigestion pancreas. Enzim Tripsin disekresi ke dalam

duodenum, di mana ia bertindak untuk menghidrolisis peptida menjadi

balok kecil-bangunan mereka, yaitu asam amino (peptida ini adalah hasil

dari enzim pepsin menguraikan protein dalam lambung). Hal ini

memungkinkan penyerapan protein dalam makanan karena peptida

(meskipun lebih kecil dari protein) terlalu besar untuk diserap melalui

lapisan usus yang paling bawah. Tripsin mengkatalisis hidrolisis ikatan

peptida (Ganong, 2003).

Lipase adalah cairan pankreas berfungsi sebagai katalis dalam

proses hidrolisis lemak menjadi asam lemak, gliserol, monoasilgliserol dan

diasil gliserol. Aktivitas enzim lipase dapat bertambah dengan adanya ion

kalsium dan asam empedu. Lipase bekerja baik apabila lemak

mengandung asam lemak yang rantainya panjang atau mempunyai bobot

molekul besar dan banyak ikatan rangkap. Demikian pula enzim ini

bekerja lebih baik terhadap trigliserida daripada digliserida atau

monogliserida (Poedjiadi, 1994). Enzim lipase atau lengkapnya

triasilgliserol lipase adalah enzim yang menghidrolisis ester karboksilat.

Enzim ini memiliki sifat khusus dapat memecahkan ikatan ester pada

lemak dan gliserol. Selain itu lipase memiliki kemampuan mengkatalisis

reaksi organik baik dalam media berair maupun dalam media non-air

(Kamal,1994).

Zat-zat gizi organic terdapat dalam bentuk yang tidak larut

sehingga harus dipecah menjadi senyawa-senyawa yang kecil sebelum

mereka dapat masuk melalui dinding saluran pencernaan ke dalam darah

dan saluran limfe. Proses pemasukan bahan makanan yang dapat dicerna

melalui selaput lendir usus dalam darah dan limfe disebut penyerapan

absorbsi. Oleh karena itu enzim begitu penting dalam pencernaan dan

metabolisme zat makanan organic. (Hartadi, 1997).

Pemecahan lemak dengan cara hidrolisis dibantu oleh garam dan

asam empedu yang terdapat dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai

emulgator. Garam asam empedu dapat memecah lemak dalam usus

menjadi partikel yang lebih kecil sebagai emulsi, sehingga luas

permukaan lemak bertambah besar, menyebabkan proses hidrolisis

berjalan lebih cepat. Pemecahan lemak dalam usus ini tidak berlangsung

secara sempurna menjadi gliserol dan asam lemak, tetapi masih terdapat

digliserida dan monogliserida sebagai hasil reaksi disamping gliserol dan

asam lemak (Poedjiadi, 1994). Sekitar separuh empedu dikeluarkan

diantara jam-jam makan dan dialirkan melalui duktus sistikus ke dalam

kandung empedu. Sisanya langsung mengalir ke dalam saluran empedu

utama, menuju ke usus halus. Jika makan, kandung empedu akan

berkontraksi dan mengosongkan empedu ke dalam usus untuk membantu

pencernaan lemak dan vitamin-vitamin tertentu (Tortora, 1994).

Empedu terdiri dari: garam-garam empedu, elektrolit, pigmen

empedu, kolesterol, dan lemak. Fungsi empedu adalah untuk membuang

limbah tubuh tertentu (terutama pigmen hasil pemecahan sel darah merah

dan kelebihan kolesterol) serta membantu pencernaan dan penyerapan

lemak. Garam empedu menyebabkan meningkatnya kelarutan kolesterol,

lemak dan vitamin yang larut dalam lemak, sehingga membantu

penyerapannya dari usus. Hemoglobin yang berasal dari penghancuran

sel darah merah dirubah menjadi bilirubin (pigmen utama dalam empedu)

dan dibuang ke dalam empedu. Berbagai protein yang memegang

peranan penting dalam fungsi empedu juga disekresi dalam empedu

(Tortora,1994).

Materi dan Metode

Materi

Alat. Alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah labu, tabung

reaksi, pembakar spiritus, pipet tetes, ketas saring, corong gelas, spatula,

gelas ukur, dan droplet.

Bahan. Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah NaCl

0,2 %, air bersih, saliva encer, amilum 0,1 %, HCl encert, larutan Yod,

larutan pepsin, HCl 0,4 %, fibrin karmen, ekstrak pankreas netral, Na2CO3,

kongo merah fibrin, larutan empedu, air susu, fenol red, serbuk belerang,

asam asetat glasial, larutan MgSO4, BaCl 10 %, pereaksi fouchet, larutan

benedict, HNO3 pekat.

Metode

Uji daya amilolitik saliva. Air bersih digunakan untuk dikumur-

kumur kemudian kumuran tersebut ditambah dengan 20 ml 0,2% NaCl,

setelah itu kumuran ditampung dalam erlenmeyer lalu digojok dan disaring

sehingga diperoleh saliva encer. Tiga buah tabung reaksi masing-masing

diisi 2.5 ml saliva encer. Tabung pertama dididihkan lalu dinginkan segera

dan ditambahkan ke dalamnya 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada

penangas air 37o C 10 menit, setelah itu dilakukan Uji Iod. Tabung kedua

diisi 2.5 ml saliva ditambah dengan 2.5 ml HCl encer dan ditambahkan

lagi dengan 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada penangas air 37o C

selama 10 menit, kemudian diuji dengan Iod. Tabung ketiga diisi 2.5 ml

saliva ditambah dengan 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada

penangas air 37o C selama 10 menit. Selanjutnya dilakukan uji iod

selanjutnya uji benedict. Jika hasil ujinya positif, maka ketiga tabung diuji

dengan osazon.

Uji hidrolisis protein oleh pepsin. Disiapkan tiga tabung reaksi.

Tabung pertama diisi dengan 1 ml pepsin, kemudian ditambahkan 1 ml

HCl 0,4% dan 1 potong karmen fibrin. Setelah itu, ditempatkan pada

penangas air dengan suhu 37o C selama 10 menit, kemudian diamati.

tabung kedua diisi 1 ml air ditambah dengan 1 ml HCl 0,4% dan 1 potong

karmen fibrin. Selanjutnya tabung ditempatkan pada penangas air dengan

suhu 37o C selama 10 menit, kemudian diamati. Tabung ketiga diisi 1 ml

pepsin dididihkan selama 1 menit dan didinginkan, setelah itu ditambah

dengan 1 ml HCl 0,4% dan ditambahkan pula 1 potong karmen fibrin lalu

ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37o C selama 10 menit,

kemudian diamati.

Uji hidrolisis protein. Tabung pertama diisi dengan 1 ml ekstrak

pankreas netral ditambah dengan 2 tetes Na2CO3 2% dan 1 potong kongo

merah fibrin, lalu ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37o C.

Tabung kedua diisi 1 ml ekstrak pankreas netral ditambah dengan 2 tetes

Na2CO3 2% dan 1 potong kongo merah fibrin kemudian ditambahkan lagi

2 tetes larutan empedu, lalu ditempatkan pada penangas air dengan suhu

37o C. Tabung ketiga diisi 1 ml air ditambah dengan 2 tetes Na2CO3 2%

dan 1 potong kongo merah fibrin, lalu ditempatkan pada penangas air

dengan suhu 37o C selama 10 menit kemudian diamati.

Uji hidrolisis amilum. Tabung reaksi diisi dengan 1 ml amilum 1%

lalu ditambahkan dengan 1 ml ekstrak pancreas netral dan 2 tetes

Na2CO3 kemudian diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit,

kemudian larutan ditambah dengan reagen benedict lalu dipanaskan.

Diamati endapan yang terjadi di dalam larutan.

Uji hidrolisis lemak. Disiapkan tiga tabung reaksi. Tabung pertama

diisi dengan 2 ml susu lalu ditambahkan dengan 1 ml ekstrak pancreas

netral dan 4 tetes fenol red, setelah itu ditambahkan pula Na2CO3 2%

sebanyak 4 tetes sampai larutan berwarna merah muda, kemudian

diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit. Tabung kedua, 2 ml susu

ditambah dengan 1 ml ekstrak pancreas netral dan 2 tetes larutan

empedu, setelah itu ditambahkan pula 4 tetes fenol red dan 4 tetes

Na2CO3 2% sampai larutan berwarna merah muda, kemudian diinkubasi

pada suhu 37o C selama 10 menit. Tabung ketiga, 2 ml susu ditambah

dengan 1 ml air dan 4 tetes fenol red, kemudian ditambahkan juga Na2CO3

2% sebanyak 4 tetes sampai larutan berwarna merah muda, kemudian

diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit.

Uji penurunan tegangan muka oleh garam kholat.. Disiapkan

dua tabung. Tabung pertama diisi dengan 2 ml air dan ditambahkan

serbuk belerang. Tabung kedua, diisi 2 ml empedu ditambah dengan

serbuk belerang, kemudian diamati perubahan yang terjadi pada kedua

tabung tersebut diamati.

Uji fouchet. 0,5 ml empedu masak ditambah dengan 2 ml aquades

dan ditambah pula dengan 2 tetes MgSO4 dan 0,5 ml BaCl2 10%

kemudian dimasak sampai terbentuk endapan. Endapan pada kertas

saring ditetesi dengan 1 tetes reagen Fouchet.

Uji gmelin. 3 ml HNO3 pekat ditambah dengan 1 ml empedu

melalui dinding tabung, setelah itu diamati perubahan yang terjadi pada

larutan.

Hasil dan Pembahasan

Uji daya amilolitik saliva. Tujuan uji daya amilolitik saliva adalah

untuk mengetahui adanya daya amilolitik pada saliva. Hasil yang diperoleh

adalah tabung pertama setelah saliva encer dididihkan dan didinginkan

lalu ditambah larutan amilum selanjutnya dimasukkan pada penangas air

dan diuji dengan Iod maka warna larutan menjadi hitam (seperti tinta). Hal

ini menunjukkan bahwa tidak terjadi hidrolisis amilum di dalam larutan. Hal

ini terjadi karena adanya perlakuan pemanasan dan pendinginan yang

menyebabkan enzim menjadi rusak sehingga tidak dapat menghidrolisis

amilum (pati). Menurut Poedjiadi (1995), saliva terdiri atas 99,24 % air

dan 0,58 % terdiri atas ion-ion dan zat organik seperti musin, enzim

amilase atau ptialin. Menurut Kamal (1994), enzim adalah suatu protein,

maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi,

maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian

konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya

akan menurun. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu 60 0C.

Tabung kedua, saliva dan amilum dicampur lalu ditambah larutan

HCl, maka warna larutan menjadi hitam. Warna larutan hitam

menunjukkan hasil uji negative atau tidak terjadi hidrolisis amilum. Hal ini

dapat terjadi akibat penambahan HCl yang menyebabkan enzim menjadi

rusak karena suasananya asam. Menurut Poedjiadi (1994), saliva

mempunyai pH antara 5,75 sampai 7,05. Enzim amylase mulai tidak aktif

pada pH 4,0, karena setelah makanan ditelan dan masuk kelambung,

proses hidrolisis oleh enzim amylase tidak berjalan lagi. Enzim amylase

mampu bertahan di dalam lambung 15-30 menit, karena cairan di dalam

lambung bersifat sangat asam yaitu mempunyai pH antara 1,6 sampai 2,6.

pH rendah atau tinggi dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi

dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim.

Tabung ketiga diisi dengan saliva dicampur dengan pati dan diuji

Iod, maka hasilnya positif. Hal ini dibuktikan dengan warna larutan yang

sama seperti warna larutan Iod, yaitu warna ungu. Warna ungu

menunjukkan terjadi reaksi hidrolisis pada amilum (pati). Begitu pula

ketika diuji dengan Benedict, hasil ujinya adalah positif. Hidrolisis ini terjadi

karena tidak adanya perlakuan yang menyebabkan enzim menjadi rusak

atau terdenaturasi sehingga enzim dapat bekerja optimal. Pemanasan air

pada suhu 37o C dimaksudkan untuk mengkondisikan suhu reaksi sesuai

dengan suhu tubuh manusia.

Uji hidrolisis protein oleh pepsin. Tujuan uji hidrolisis protein dan

pepsin adalah untuk mengetahui adanya hidrolisis protein oleh enzim

pepsin. tabung 1 diisi pepsin dan HCL, ditambah 2 potong karmen fibrin

dan dipanaskan, maka karmen fibrin menjadi mengembang dan

larutannya berwarna orange bening. Warna orange menunjukkan bahwa

pepsin sebagai enzim dapat menghidrolisis karmen fibrin (sebagai sumber

protein). Menurut Poedjiadi (1995), pepsin adalah suatu enzim yang

memecah molekul protein menjadi pepton dan proteosa. Pepsinogen

diubah menjadi pepsin yang aktif dengan adanya asam HCl, sedangkan

pepsin yang terjadi dapat menjadi katalis dalam reaksi perubahan

pepsinogen menjadi pepsin.

Pepsinogen HCl Pepsin

Tabung 2 diisi air, HCl dan karmen fibrin dan ditempatkan pada

penangas air, maka karmen fibrin tidak mengalami perubahan warna

(tetap). Hal ini berarti bahwa karmen fibrin (sebagai sumber protein) tidak

mengalami hidrolisis karena tidak adanya enzim (pepsin) yang dapat

menghidrolisis, sedangkan penambahan air tidak dapat membantu proses

hidrolisis karena air bukanlah enzim.

Tabung 3 diisi pepsin lalu dididihkan dan ditambah HCl ditambah

karmen fibrin lalu dipanaskan, maka karmen fibrin mengembang tapi tidak

sempurna warna larutan tidak merah. Hal ini berarti bahwa karmen fibrin

(sebagai pritein) tidak mengalami hidrolisis karena pepsin (sebagai enzim)

rusak akibat perlakuan pemanasan. Menurut Kamal (1994), enzim adalah

suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses

denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan

demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan

reaksinya akan menurun. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu

60 0C. Penambahan HCl untuk mengaktifkan pepsinogen menjadi pepsin,

dan pamanasan pada suhu 37o C untuk mengkondisikan suhu reaksi

dengan suhu tubuh manusia.

Uji hidrolisis protein. Tujuan uji hidrolisis protein adalah untuk

mengetahui adanya hidrolisis protein oleh pankreas. Hasil yang diperoleh

adalah tabung 1 diisi ekstrak pankreas netral ditambah Na2CO3 dan kongo

merah fibrin lalu dipanaskan, maka kongo merah fibrin agak melunak dan

timbul warna merah. Hal ini menunjukkan bahwa kongo merah fibrin

(sebagai substrat) terhidrolisis oleh adanya sumber enzim dari ekstrak

pankreas. Menurut Poedjiadi (1995), pankreas mengandung protein dan

beberapa enzim yaitu, tripsin, kimotripsin dan peptidase yang berfungsi

untuk menghidrolisis protein. Baik tripsin maupun kemotripsin mampu

menghidrolisis protein, pepton, dan proteosa menjadi polipeptida dan

mempunyai pH optimum 8,0 sampai 9,0.

Tabung 2 diisi ekstrak pankreas netral, Na2CO3, kongo merah fibrin

dan larutan empedu dicampurkan, lalu dipanaskan, maka kongo fibrin

terlihat agak melunak dan timbul warna merah yang lebih pekat yang

menunjukkan bahwa kongo merah fibrin (sebagai substrat) mengalami

hidrolisis sempurna, karena selain adanya ekstrak pankreas netral

sebagai sumber enzim, juga karena penambahan larutan empedu

menyebabkan hidrolisis semakin kuat dan cepat.

Tabung 3 diisi air, Na2CO3, dan kongo merah fibrin dicampur lalu

dipanaskan, maka kongo merah fibrin (sebagai substrat) terlihat masih

keras dan tetap seperti semula serta tidak timbul warna merah melainkan

hanya timbul warana pink yang menunjukkan bahwa tidak terjadi hidrolisis

pada kongo merah fibrin karena tidak adanya enzim yang dapat

menghidrolisis. Air tidak dapat menghidrolisis karena tidak memiliki enzim.

Penambahan larutan Na2CO3 sebagai pembentuk suasana basa yang

sesuai dengan keadaan suhu pada sistem pencernaan manusia.

Pemanasan pada suhu 37o C dimaksudkan untuk mengkondisikan reaksi

sesuai suhu badan manusia.

Uji hidrolisis amilum. Tujuan uji hidrolisis amilum adalah untuk

mengetahui proses hidrolisis amilum. Hasil yang diperoleh dari uji

hidrolisis amilum adalah larutan diuji Iod sampai 18 kali warna larutan

hijau. Hal ini terjadi karena adanya kontaminasi dari alat praktikum yang

digunakan oleh praktikan. Sedangkan menurut teori Uji Iod dimaksudkan

untuk mengetahui tahapan hidrolisis amilum, terlihat bahwa amilum telah

membentuk glukosa yang dibuktikan dengan terbentuknya warna ungu.

Menurut Poedjiadi (1995), tahapan warna larutan saat hidrolisis

amilum adalah amilum ditambah yod menghasilkan warna biru,

amilodextrin ditambah yod berwarna ungu, eritrodextrin ditambah yod

berwarna merah, akrodextrin ditambah yod tidak berwarna, maltose

ditambah yod tidak berwarna, glukosa ditambah yod tidak menghasilkan

warna. Larutan hasil reaksi diuji dengan larutan Benedict terbentuk warna

merah bata dan terdapat endapan. Uji Benedict dimaksudkan untuk

mengetahui gugus reduksi, dan hasil ujinya adalah positif dengan

terbentuknya endapan merah bata. Hasil uji menunjukkan bahwa amilum

telah terhidrolisis oleh ekstrak pankreas netral. Amilase yang terdapat di

cairan pankreas sama dengan amilase dalam saliva, yaitu berfungsi

sebagai katalis dalam proses hidrolisis amilum, dekstrin dan glikogen

menjadi maltose.

Uji hidrolisis lemak. Tujuan hidrolisis lemak adalah untuk

mengetahui proses hidrolisis lemak. Hasil yang diperoleh dari uji hidrolisis

lemak adalah larutan yang mengalami hidrolisis menghasilkan warna

orange keruh dan orange pekat sedangkan larutan yang tidak terjadi

proses hidrolisis lemak berwarna pink. Hidrolisis lemak terjadi karena ada

pankreas dan empedu di dalam larutan.

Menurut Poedjiadi (1995), pankreas mensekresikan enzim lipase

yang berfungsi sebagai katalis dalam proses hidrilisis lemak menjadi asam

lemak, gliserol, monoasilgliserol, dan diasilgliserol. Pemecahan lemak

dengan cara hidrolisis dibantu oleh garam asam empedu yang terdapat

dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai emulgator. Dengan adanya

garam asam empedu sebagai emulgator, maka lemak dalam usus dapat

dipecah-pecah menjadi partikel-partikel kecil sebagai emulsi, sehingga

luas permukaan lemak bertamabah besar. Hal ini menyebabkan proses

hidrolisis berjalan lebih cepat. Fungsi susu di dalam reaksi sebagai

substrat, ekstrak pankreas sebagai sumber enzim, larutan empedu

sebagai pengemulsi lemak, fenol red sebagai indikator warna. Larutan

diinkubasi pada suhu 370C karena untuk menyesuikan suhu pencernaan

di dalam tubuh sehingga enzim dapat bekerja optimum.

Uji penurunan tegangan permukaan oleh garam Kholat. Tujuan

uji garam kholat adalah untuk mengetahui fungsi garam kholat. Hasil yang

diperoleh dari uji garam kholat adalah serbuk belerang tenggelam dalam

cairan empedu.

Menurut Poedjiadi (1995), garam asam empedu yang terdapat

dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai emulgator. Dengan adanya

garam asam empedu sebagai emulgator, maka lemak dalam usus dapat

dipecah-pecah menjadi partikel-partikel kecil sebagai emulsi, sehingga

luas permukaan lemak bertambah besar disebabkan proses hidrolisis

berjalan lebih cepat dan permukaan tegangan menurun, sehingga benda

yang massa jenisnya ringan pun bisa larut. Fungsi garam kholat dalam

proses pencernaan berfungsi untuk melarutkan lemak, sebab lemak

massa jenisnya ringan tidak bisa larut dalam air, sehingga dilarutkan oleh

empedu. Hasil uji menunjukkan empedu mengandung garam kholat untuk

menurunkan tegangan permukaan.

Uji fouchet. Tujuan uji fouchet adalah untuk mengetahui pigmen

empedu. Hasil yang diperoleh dari uji fouchet adalah terbentuk endapan

berwarna hijau kebiruan setelah endapan hijau muda ditetesi dengan

pereaksi fouchet.

Menurut Poedjiadi (1995), empedu memiliki pigmen warna yang

disebut bilirubin. Bilirubin berwarna hijau muda. Bilirubin bila dioksidasi

menjadi biliverdin maka warnanya akan berubah menjadi hijau tua. Reaksi

yang terjadi adalah

MgSO4 + BaCl2 MgCl2 + BaSO4 (sebagai endapan)

Endapan + R. Fouchet warna hijau kebiruan (pigmen biliverdin).

Uji gmelin. Tujuan uji gmelin untuk mengetahui pigmen empedu.

Hasil yang diperoleh dari uji gmelin adalah terbentuk cincin warna kuning

kemerahan setelah empedu ditambahkan ke dalam HNO3 pekat.

Menurut Poedjiadi (1995), pigmen empedu bereaksi dengan HNO3

pekat maka terjadi proses hidrolisis, yaitu HNO3 pekat menghidrolisis

pigmen empedu sehingga menghasilkan cincin warna yang terdiri dari

warna hijau, biru, ungu, merah dan kuning kemerahan. Hasil uji

menujukkan empedu memiliki pigmen warna. Fungsi HNO3 reaksi adalah

untuk menghidrolisis pigmen empedu.

Kesimpulan

Proses pencernaan makanan melalui hidrolisis enzim antara lain

terjadi di mulut, lambung, pankreas, dan empedu. Nutrien yang dihidrolisis

meliputi karbohidrat, protein dan lemak. Hidrolisis karbohidrat dilakukan

enzim amilase yang diskresikan oleh mulut dan pankreas. Hidrolisis

protein dilakukan oleh enzim pepsin yang disekresikan oleh lambung dan

pankreas. Hidrolisis lemak dilakukan oleh enzim lipase yang dihasilkan

oleh usus, lambung dan pankreas. Cairan empedu memiliki pigmen warna

dan berfungsi untuk menurunkan tegangan permukaan.

Daftar Pustaka

Ganong, W. F. 2003. Fisiologi Kedokteran. Jakarta : Penerbit Buku Kedokteran.

Hartadi. 1997. Ilmu Pangan dan Gizi Edisi ke 2. Gadjah Mada University Press. Yogyakarta.

Kamal, Muhammad. 1994. Rangkuman Nutrisi Ternak 1. Gadjah Mada University Press. Yogyakarta.

Poedjiadi, Anna. 1995. Dasar-Dasar Biokimia. Universitas Indonesia Press. Jakarta.

Tillman. 1998. Biokimia HARPER Edisi 22. Penerbit Buku Kedokteran. Yogyakarta.

Tortora, Gerrad, Nicholas P. Anagnostakos. 1994. Principle of anatomy and Physiologi. New York : Harper & Row Publisher.