PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

Proteínas• J.J. Berzelius (Suecia) fue el

primero en sugerir el término proteínas (PROTEIOS: primario).

• Son macromoléculas consideradas hoy como sistemas integrados capaces de realizar funciones específicas y regulables.

• Existe una clara relación entre su estructura y sufunción.

Niveles de acción

Son cadenas lineales (no ramificadas) de aminoácidos, organizadas en estructuras que dependen de su secuencia y determinan su función.

QUÉ SON LAS PROTEÍNAS

Son moléculas con a un grupo Amino (NH3+), un grupo Carboxilo(COO-) y un Radical o grupo R unidos al Carbono (α)

LOS AMINOÁCIDOS

La Secuencia de AAs determina la estructura y función de la proteína

NH3+

COO-CR

Hαααα

Enantiómeros

Imágenes especulares

Aminoácidos

Cadenas Alifáticas

Cadenas Aromáticas

Alifáticas Hidroxílicas

Cadenas con Azufre

Cadenas Amídicas

CadenasÁcidas

Grupo AminoSecundario

Cadenas Básicas

Aminoácidos modificados

Aminoácidos con actividad biológica

Neurotransmisores

Ionización de los AAs

Glicina Gly GRadical: - H•Es el más pequeño. Poco variable evolutivamente.•Se adapta a ambiente Hidrofílico ó Hidrofóbico. •Permite gran cercanía entre cadenas polipeptídicas

gracias a su pequeño grupo•Se encuentra a menudo donde dos polipéptidos

entran en contacto muy cercano.

Prolina Pro P IMINOÁCIDO

Radical: - NH2 – (CH2)3 – CH – Amino 2rio

•Grupo R Hidrofóbico

•Crea enrollamientos en las cadenas peptídicas.

•Rompe estructuras secundarias ordenadas.•Alfa Helice, Hoja Beta. Por ello no varia en la evolución.

AA. Con características especiales

H

COO--

HCH3N

+

COO--

HCH2N

+

EL ENLACE PEPTÍDICO

Los AAs se pueden unir por enlaces peptídicos

Formación del enlace peptíco

La insulina tiene dos cadenas unidas por dos puentes disulfuro.La cadena A tiene 21 aa y laB tiene 30 aa

Secuencia de la insulina

Niveles de organización de las proteínas

• Las proteínas difieren en su composición y secuencia de aminoácidos.

• Están constituidas solamente por 20 diferentes alfa - aminoácidos.

• En las proteínas de los organismos todos los aminoácidos son L.

• Los 20 aminoácidos no aparecen con la misma frecuencia en las proteínas : los más abundantes son Gly,Ala, Leu,Val, Ser y Glu.

Estructura primaria

Estructura secundaria• En 1930 Pauling comenzó

a estudiar los patrones de difracción de rayos X de aminoácidos y de péptidos pequeños.

• La conformación y la estabilidad de las proteínas en el estado funcional o nativo NO dependen solamente de la estructura primaria.

• Tipos: hélice αααα, hojaplegada ββββ (estabilizadapor enlaces de H entreCOO- y NH)

• Estructura muy frecuente en las proteínas

• Forma de espiral – “esqueleto” a derecha

• 3.6 residuos por vuelta

• Puentes de H intracatenarios: N-H y COO-

(4 aa)

• Avance de cada residuo por vuelta 0.15 nm

• Avance de la vuelta (en el eje) 0.54 nm

• Cadenas laterales hacia afuera de la helice.

Hélice α

Fig. 5.12b

0.528

0.60

0.54

AVANCE POR

VUELTA (nm)

160.124.4Helice π

100.203.0Helice 310

130.153.6Helice α

# ATOMOS / VUELTA

AVANCE POR

RESIDUO (nm)

RESIDUO POR

VUELTACLASE

Carácterísticas de las hélices

Hoja plegada beta• Se forma cuando dos o más

cadenas polipeptídicas casi completamente extendidas se alinean lateralmente.

• Pueden tener dos tipos de arreglo:

Hoja plegada beta paralelaHoja plegada beta antiparalela

Estructura secundaria

Estructura secundaria

Giros ββββ

• 3-4 residuos por giro• 2 residuos de estruct. contiguas• El otro en el extremo del giro• Permite acercamiento optimo

entre cadenas• Puentes de H intracatenarios • 4 tipos

Giros ββββ

Estructura terciaria

Se encuentra estabilizada por:

• Interacciones hidrofóbicas.

• Fuerzas de van der Waals.

• Puentes de hidrógeno.• Enlaces iónicos.• Enlaces disulfuro.

Insulina

Leu, Ile, Val, Met y Phe

Se localizan lejos del contacto con el medio acuoso, esenciales para el mantenimiento de la estabilidad de la proteína nativa.

Asp ,Glu , Lys,His y Arg

Se localizan en la superficie de la proteína en contacto con el agua.

Ser, Asn, Gln, Thr y Tyr

Se localizan tanto en el interior como en la superficie de la proteína globular, la formación de enlaces de hidrógeno con otros aminoácidos neutraliza su polaridad.

Estructura terciaria

Estructura terciaria

Reglas del plegamiento:• Distribución particular de residuos hidrofílicos e hidrofóbicos.

• Hojas beta en estructuras en barril.• La estructura terciaria resulta de la organización de estructuras secundarias conectadas por giros o acodamientos.

• Se dan combinaciones de los motivos.

Estructura terciaria

Por que es importante el plegamiento?• Porque el plegamiento determina la estructura...

• ... Y la función de una proteína es dependiente de su estructura!!

• Errores en el plegamiento(estructura incorrecta) se asocia a enfermedades como: Alzheimer, fibrosis quística, enfermedad de las vacas locas, etc.

Estructura cuaternaria

• Constituye el arreglo espacial geométricamente definido entre las subunidades que componen la proteína.

• Proteínas con masa superior a 100 kD.

• Las subunidades pueden ser idénticas o no.

• Posibilidad de regulación de la acción de la proteína.

• Se estabiliza por fuerzas débiles y en algunos casos por enlaces disulfuro.

Toxina del Antrax

Hemoglobina

Funciones

Defensa inmunológica

Presentación antigénica:HLA-I y HLA-2

HLA-I

Defensa inmunológica

Anticuerpos (inmunoglobulinas)Reconocimiento del antígenoTipos: IgA, IgG, IgM, IgE, IgD

Movimiento

Movimiento

Soporte y protección

Soporte y protección

Desnaturalización• Pérdida de la estructura

natural o nativa y por tanto de sus propiedades específicas y función.

• Aumentos de temperatura.

• Valores extremos de pH.

• Solventes como alcohol o urea.

Proteinograma