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Estructura y función de las proteínas
Las proteínas son biomóleculas formadasbásicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente en unintervalo relativamente limitado de pH y detemperatura.
Las unidades monoméricas son los aminoácidos yel tipo de unión que se establece entre ellos seconoce como enlace peptídico.
Estructura y clasificación de los aminoácidos
Existen 20 aminoácidos diferentes de que formanparte de las proteínas.Poseen un grupo amino, un grupo carboxilo, unhidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos aun mismo carbono denominado carbono‐α.El carbono‐α recibe este nombre por ser el carbonoadyacente al carbono del grupo carboxilo, y elgrupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R)se denomina cadena lateral
Aminoácidos alifáticos
En esta grupo se encuadran los aminoácidoscuya cadena lateral es alifática, es decir unacadena hidrocarbonada
Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A
Valina, Val, V Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I
Aminoácidos AromáticosEn esta grupo se encuadran los aminoácidoscuya cadena lateral posee un anillo aromático.
Prolina, Pro, P Fenilalanina, Phe, F
Tirosina, Tyr, Y Triptófano, Trp, W
De esos 20 ó 22aminoácidos existentesalgunos pueden sersintetizados en los tejidos apartir de otro A.A. y sonllamados no esenciales .Otros por el contrario, nopueden ser sintetizados ono en la calidad necesaria,por lo que tienen que serabsorbidos ya sintetizados yson denominadosaminoácidos esenciales . Acontinuación se da una listade los aminoácidosesenciales y no esencialesen cerdos y pollos.
Aminoácidos …
Enlace Peptídico
Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el
enlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el oxígeno
del carbonilo, el hidrógeno del amino y los carbonos
alfas unidos al N y C.
Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos,
hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo
carbonilo e hidrógenos y las cadenas laterales de los
carbonos alfa.
Clasificación de los Enlaces Peptídico
Oligopéptidos: si el n º de aa es menor de 10.
Dipéptidos: si el n º de aa es 2.
Tripéptidos: si el n º de aa es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aa es 4.
Polipéptidos o Cadenas Polipeptídicas: si el nº de aa es
mayor de 10.
Estructura Primaria
La estructura primaria corresponde con la secuencia deaminoácidos que forman la cadena polipeptídica.
Estructura Secundaria
La estructura secundaria es disposición espacial delesqueleto de la cadena polipeptídica, sin incluir lascadenas laterales de los aminoácidos.
Estructura Secundaria La hélice α se repiteexactamente cada 18 residuosque representan cinco vueltas.Por tanto, tiene 3.6 residuospor vuelta. La hélice α estáestabilizada por puentes dehidrógeno entre los gruposamino y carbonilo delesqueleto del polipéptido. Elgrupo carbonilo de cadaresiduo forma un puente dehidrógeno con el grupo aminodel aminoácido situado cuatroresiduos más adelante.
Hélice α
Estructura Secundaria La segunda estructuraperiódica propuesta porPauling y Corey la llamaronconformación beta o hebrabeta (en ingles "beta‐conformation" o "beta‐strands"). En la hebra beta, lacadena polipeptídica estágeneralmente estirada. Todoslos residuos presentan unarotación de 180° respecto a los
precedentes.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria es la disposición tridimensionalde la cadena polipeptídica completa.Es la forma en que se manifiesta en el espacio unaproteína.Puede ser redondeada y compacta, adquiriendo unaspecto globular.También puede ser una estructura fibrosa y alargada.La conformación espacial de la proteína condiciona sufunción biológica.
Globular Desordenada Fibrosa
Muchos aainsolubles, laproteina tiende aminimizar la relaciónsuperficie/volumen
Interactúa con el aguay toma unaconfiguración al azar
Una fuerte estucturasecundaria permitea la proteina reteneruna forma noesférica
Tipos de Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria La estructura cuaternaria aparece en la proteínasformadas por más de una cadena polipeptídica, ydecribe cómo están asociadas dichas cadenas paraconstitutir la proteína activa.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Catalíticas• Estructurales• Contráctiles• De defensa natural• Digestivas• De transporte• Sanguíneas o plasmáticas• Hormonales• Respiratorias• Represoras• De la visión
Tipos Ejemplos Localización o función
Enzimas Ácido-graso-sintetosa
Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras en la sangre
Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de lasfibras musculares