I. Nomor Praktikum : III

II. Tanggal Praktikum : 18 – 09 – 2014

III. Judul Praktikum : Reaksi Uji Protein

IV. Tujuan Praktikum : Untuk menguji kandungan yang terdapat di dalam

protein

V. Dasar teori :

Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama")

adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan

polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain

dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,

nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam

struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain

berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang

membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan

(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen

penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu

sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang

tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid,

dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu,

protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.

Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang

dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi

translasi yang dilakukan ribosom.[1] Sampai tahap ini, protein masih "mentah",

hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi,

terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer

(tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat

empat):[4][5]

Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang

dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan

ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada

protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan

antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk

dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam

amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan

bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut

memicu mutasi genetik.

Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai

rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen.

Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

o alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam

amino berbentuk seperti spiral;

o beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang

tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan

hidrogen atau ikatan tiol (S-H);

o beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan

o gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").[4]

Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur

sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein

dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang

stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur

kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan

insulin.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis

protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino

ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N

dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin

dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri

massa.

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular

dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).[6] Spektrum CD dari

puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan

lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari

komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada

spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita

amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa

diestimasi dari spektrum inframerah.

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri

dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain.

Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya.

Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah

fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada

struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen

domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan

struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah,

protein tersebut tidak fungsional.

Kenyataannya, seluruh protein yang ada di dunia ini merupakan kombinasi dari

dua puluh macam asam amino, baik esensial maupun non esensial. Dari makanan

kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan diuraikan menjadi

peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini

dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino.

Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil,

sedangkan sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh

tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka

akan diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode

untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan

DNAtranskripsi. Kemudian karena hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom

atau retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.

Sumber Protein

Daging

Ikan

Telur

Susu , dan produk sejenis Quark

Tumbuhan berbji

Suku polong-polongan

Kentang

Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor

untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan

tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan

protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari

eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat

bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi

selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci

yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.

Protein merupakan molekul yang sangat besar-atau makrobiopolimer- yang

tersusun dari monomer yang disebut asam amino. Ada 20 asam amino standar, yang

masing-masing terdiri dari sebuah gugus karboksil, sebuah gugus amino, dan rantai

samping (disebut sebagai grup "R"). Grup "R" ini yang menjadikan setiap asam

amino berbeda, dan ciri-ciri dari rantai samping ini akan berpengaruh keseluruhan

terhadap suatu protein. Ketika asam amino bergabung, mereka membentuk ikatan

khusus yang disebut ikatan peptida melalui sintesis dehidrasi, dan menjadi

Polipeptida, atau protein.

Protein merupakan makromolekul yang paling melimpah di dalam sel dan

menyus

un lebih dari setengah berat kering pada semua organisme. Sebagai makro

molekul, protein merupakan senyawa organik yang mempunyai berat molekul tinggi

dan berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan dan tersusun dari C, H, O dan N

serta unsur lainnya seperti S yang membentuk asam-asam amino. Semua protein

pada semua makhluk, dibangun oleh oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 macam

asam amino baku yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis

sedang protein sebagai enzim dan hormon mempunyai fungsi khusus. Disamping itu

protein dapat berfungsi sebagai pembangun struktur, sumber energi, penyangga

racun, pengatur pH dan bahkan sebagai pembawa sifat turunan dari generasi ke

generasi (Patong, dkk., 2012).

Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino

yang dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut :

asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin,

Leusin, Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua

yaitu asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin,

Serin, Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu

asam amino yang bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam

amino yang bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada,

dijumpai delapan macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin,

metionin, Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak

bisa disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar

seperti makanan dan zat nutrisi lainnya (Samadi, 2012).

Pembagian tingkat organisasi struktur protein ada empat kelas yakni struktur

primer, struktur sekunder, dan struktur tersier. Sedangkan klasifikasi protein dibagi

berdasarkan sifat biologisnya, berdasarkan sifat kelarutannya dan gugus

prostetiknya (Katili, 2009).

Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida

(ikatan kovalen). Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa

ditulis untuk senyawa organik. Pada ikatan ini tidak terdapat ikatan atau kekuatan

lain yang menghubungkan asam amino dengan satu dan lainnya. Pada struktrur

sekunder dimana rantai asam amino bukan hanya dihubungkan oleh ikatan peptida

tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen. Karena ikatan peptida adalah planar

maka dalam satu molekul protein dapat berotasi hanya C-N dan C-C terhadap

sumbu (struktur primer), sehingga memungkinkan suatu protein yang disebut -

heliks. Struktur tersier terbentuk karena terjadinya pelipatan (folding) rantai -

heliks, konformasi , maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk

protein globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit daripada protein serabut.

Struktur kuartener terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa terdiri dari

promoter yang sama atau yang berlainan. Agregasi dari banyak polipeptida dapat

membentuk sebuah protein tunggal yang fungsional (Patong, dkk., 2012).

Fungsi protein ditentukan oleh konformasinya, atau pola lipatan tiga

dimensinya, yang merupakan pola dari rantai polipeptida. Beberapa protein seperti

keratin rambut dan bulu, berupa serabut, dan tersusun membentuk struktur linear

atau struktur seperti lembaran dengan pola lipatan berulang yang teratur. Protein

lainnya, seperti kebanyakan enzim, terlipat membentuk konformasi globular yang

padat dan hampir menyerupai bentuk bola. Konformasi akhir bergantung pada

berbagai macam interaksi yang terjadi (Kuchel dan Ralston, 2006).

Dalam ilmu Kimia, pencampuran atau penambahan suatu senyawa dengan

senyawa yang lain dikatakan bereaksi bila menunjukkan adanya tanda terjadinya

reaksi, yaitu: adanya perubahan warna, timbul gas, bau, perubahan suhu, dan adanya

endapan. Pencampuran yang tidak disertai dengan tanda demikian, dikatakan tidak

terjadi reaksi kimia. Ada beberapa reaksi khas dari protein yang menunjukkan

efek/tanda terjadinya reaksi kimia, yang berbeda-beda antara pereaksi yang satu

dengan pereaksi yang lainnya. Semisal reaksi uji protein (albumin) dengan Biuret

test yang menunjukkan perubahan warna, belum tentu sama dengan pereaksi uji

lainnya (Ariwulan, 2011).

Uji protein dengan metode identifikasi protein secara kualitatif dapat

menggunakan prinsif (Khoiriah, 2012) :

Uji Biuret : pembentukan senyawa kompleks koordinat yang berwarna yang

dibentuk oleh Cu²++ dengan gugus –CO dan –NH pada ikatan peptida dalam

larutan suasana basa.

Pengendapan dengan logam   : pembentukan senyawa tak larut antara protein

dan logam berat.

Pengendapan dengan garam : pembentukan senyawa tak larut antara protein dan

ammonium sulfat.

Pengendapan dengan alkohol : pembentukan senyawa tak larut antara protein

dan alkohol.

Uji koagulasi   : perubahan bentuk yang ireversibel dari protein akibat dari

pengaruh pemanasan.

Denaturasi protein : perubahan pada suatu protein akibat dari kondisi

lingkungan yang sangat ekstrim.

Berbagai protein globular mempunyai daya kelarutan yang berbeda dalam air.

Variabel yang mempengaruhi kelarutan ini adalah pH, kekuatan ion, sifat dielektrik

pelarut, dan temperatur. Pemusahan protein dari campuran dengan pengaturan pH

didasarkan pada harga pH isoelektrik yang berbeda-beda untuk tiap macam protein.

Pada umumnya molekul protein mempunyai daya kelarutan minimum pada pH

isoelektriknya. Pada pH isoelektriknya beberapa protein akan mengendap dari

larutan, sehingga dengan cara pengaturan pH larutan, masing-masing protein dalam

campuran dapat dipisahkan satu dari yang lainnya dengan teknik yang disebut

pengendapan isoelektrik (Patong, dkk., 2012).

Protein yang tercampur oleh senyawa logam berat akan terdenaturasi. Hal ini

terjadi pada albumin yang terkoagulasi setelah ditambahkan AgNO3 dan

(CH3COO)2Pb. Senyawa-senyawa logam tersebut akan memutuskan jembatan

garam dan berikatan dengan protein membentuk endapan logam proteinat. Protein

juga mengendap bila terdapat garam-garam anorganik dengan konsentrasi yang

tinggi dalam larutan protein. Berbeda dengan logam berat, garam-garam anorganik

mengendapkan protein karena kemampuan ion garam terhidrasi sehingga

berkompetisi dengan protein untuk mengikat air. Pada percobaan, endapan yang

direaksikan dengan pereaksi millon memberikan warna merah muda, dan filtrat

yang direaksikan dengan biuret berwarna biru muda. Hal ini berarti ada sebagian

protein yang mengendap setelah ditambahkan garam (Sri, 2012).

VI. Alat dan Bahan :

Bahan :

1. Larutan protein

2. HCl 0,1 M

3. NaOH 0,1 M

4. Buffer asetat pH 4,7

5. Etil Alkohol 95 %

Alat :

1. Tabung reaksi

2. Pipet Tetes

3. Rak tabung

4. Beker gelas

VII. Prosedur Percobaan :

A. Pengendapan Dengan Alkohol

Tabung 1 2 3

Larutan protein 2,5 ml 2,5 ml 2,5 ml

HCl 0,1 M 0,5 ml - -

NaOH 0,1 M - 0,5 ml -

Buffer asetat, pH 4,7 - - 0,5 ml

Etil alcohol 96% 3 ml 3 ml 3ml

VIII. Hasil Pengamatan :

1. Putih Telur

a. Putih telur + HCl

Putih Telur 1 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

Putih Telur 2 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

Putih Telur 3 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

Putih Telur 4 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

Putih Telur 5 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

b. Putih telur + NaOH

Putih Telur 1 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Putih Telur 2 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Putih Telur 3 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Putih Telur 4 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Putih Telur 5 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

c. Putih Telur + Buffer Asetat

Putih Telur 1 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan

(bening) (bening) putih dan

larutan

keruh

Putih Telur 2 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan

(bening) (bening) putih dan

larutan

keruh

Putih Telur 3 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan

(bening) (bening) putih dan

larutan

keruh

Putih Telur 4 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan

(bening) (bening) putih dan

larutan

keruh

Putih Telur 5 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan

(bening) (bening) putih dan

larutan

keruh

2. Kuning Telur

a. Kuning Telur + HCl

Kuning Telur 1 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Kuning Telur 2 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Kuning Telur 3 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Kuning Telur 4 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Kuning Telur 5% + HCl 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

b. Kuning Telur +NaOH

Kuning Telur 1 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening

(bening) (bening)

Kuning Telur 2 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening

(bening) (bening)

Kuning Telur 3 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening

(bening) (bening)

Kuning Telur 4 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening

(bening) (bening)

Kuning Telur 5 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan bening

(bening) (bening)

c. Kuning Telur + Buffer Asetat

Kuning Telur 1 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan

(bening) (bening) keruh

Kuning Telur 2 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan

(bening) (bening) keruh

Kuning Telur 3 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan

(bening) (bening) keruh

Kuning Telur 4 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan

(bening) (bening) keruh

Kuning Telur 5 % + Buffer asetat pH 4,7 + alkohol 96 % larutan

(bening) (bening) keruh

3. Ikan

a. Ikan + HCl

Ikan 1 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

Ikan 2 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

Ikan 3 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

Ikan 4 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

Ikan 5 % + HCl 0,1 M + alkohol 96 % endapan putih dan

(bening) (bening) larutan keruh

b. Ikan + NaOH

Ikan 1 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Ikan 2 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Ikan 3 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Ikan 4 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

Ikan 5 % + NaOH 0,1 M + alkohol 96 % larutan keruh

(bening) (bening)

c. Ikan + Buffer Asetat

Ikan 1 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih

(bening) (bening) dan larutan keruh

Ikan 3 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih

(bening) (bening) dan larutan keruh

Ikan 3 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih

(bening) (bening) dan larutan keruh

Ikan 4 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih

(bening) (bening) dan larutan keruh

Ikan 5 % + Buffer Asetat pH 4,7 + alkohol 96 % endapan putih

(bening) (bening) dan larutan keruh

IX. Persamaan Reaksi

1. Pengendapan dengan alkohol

X. Pembahasan

Percobaan kali ini adalah mengenai reaksi uji protein dengan menggunakan uji

pengendapan dengan alkohol. Percobaan kali ini bertujuan untuk menguji kandungan

yang ada dalam protein. Pada percobaan ini mengenai pengendapan dengan alkohol.

Karena untuk menghemat bahan yang telah disiapkan, maka praktikan menggunakan

setengah takaran dari takaran utuh pada modul praktikum yaitu larutan albumin

(albumin, kuning telur, putih telur dan ikan) masing-masing 2,5 ml sedangkan untuk

HCl, NaOH dan buffer asetat 0,5 ml dan etil alkohol 3 ml.

Hasil yang didapat pada percobaan ini yaitu pada tabung I yang ditambahkan

HCl adalah larutan keruh dan sedikit endapan, kecuali kuning telur. Kuning telur

menghasilkan larutan keruh dan tidak terdapat endapan. Hal ini dikarenakan kandungan

protein yang terdapat pada kuning telur lebih sedikit dibandingkan putih telur dan ikan.

Pada tabung ke II yaitu dengan penambahan NaOH pada larutan putih telur, kuning

telur dan ikan mendapatkan hasil yaitu larutan keruh, kecuali kuning telur. Penyebabnya

sama yaitu karena kuning telur memiliki kandungan protein lebih sedikit dibandingkan

dengna putih telur dan ikan. Pada tabung ke III yaitu dengan penambahan buffer asetat

dengan pH 4,7 didapatkan lebih banyak endapan pada masing-masing larutan protein,

terkecuali kuning telur. Kuning telur menghasilkan larutan yang keruh. Hal ini

dikarenakan buffer asetat difungsikan untuk mereaksikan larutan protein yang akan

diujikan. Pengaruh lainnya adalah karena larutan protein dapat terdenaturasi pada pH 4.

Jika dilihat dari pH nya larutan yang memiliki pH yang cenderung mendekati 4 adalah

buffer asetat, kemudian HCl 0,1 M yang memiliki pH 1.

XI. Kesimpulan

1. Yang bereaksi positif dengan larutan protein adalah tabung I dan III yaitu

dengan penambahan HCl pada tabung I dan Buffer asetat pada tabung III.

2. Kuning telur tidak terlalu bereaksi positif karena protein yang terdapat pada

kuning telur lebih rendah daripada putih telur dan ikan.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim.Protein.(online).http://id.wikipedia.org/wiki/Protein (diakses 07-09-2014)

Anonim. Reaksi Uji Protein. (online). http://riskynurhikmayani.blogspot.com

/2014/02/biokimia-reaksi-uji-protein.html (diakses 07-09-2014)

Anonim. Reaksi Uji Protein. (online). http://sitiaminahfkip.wordpress.com

/2013/08/28/reaksi-uji-protein/ (diakses 07-09-2014)