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Biologia 40 – Destino e distruzione delle proteine, codice genetico 1 Biologia 40 – Destino e distruzione delle proteine, codice genetico Destino delle proteine La destinazione delle proteine viene decisa o da un segnale di indirizzamento primario o da diversi segnali di indirizzamento secondari. Il segnale di indirizzamento primario viene espresso non appena la proteina inizia ad essere prodotta. È costituito da: Una regione N-terminale a carica positiva, Una regione centrale idrofobica Una regione polare adiacente al punto dove viene effettuato il taglio della sequenza segnale, per liberare la proteina matura. Esso viene letto da una ribonucleoproteina (composta da RNA-7SL e 6 proteine) detta particella di riconoscimento del segnale (SRP= signal recognize particle) che si lega in corrispondenza dell’uscita del tunnel ribosomiale. Una proteina neo-sintetizzata può contenere oppure non contenere il segnale di indirizzamento primario. In base a questo, la proteina seguirà due vie: Via secretoria Se la proteina nascente ha il segnale di indirizzamento primario viene riconosciuta dall’SRP, la quale arresta temporaneamente la traduzione (per evitare che la proteina venga erroneamente rilasciata nel citosol e/o si ripieghi prima di essere trasferita nel reticolo endoplasmatico) e trascina il ribosoma sul RER, dove lo lega al traslocone; quindi il ribosoma porta a termine la traduzione. Il traslocone è un complesso proteico composto da parecchie componenti. In particolare: Un recettore SRP, che lega la molecola di SRP; Un recettore per il ribosoma, che serve per ancorare l'organulo al reticolo; Una proteina del poro che forma un canale idrofilico tramite cui la proteina in allungamento può entrare nel lume del reticolo; Un enzima peptidasi che taglia la sequenza segnale (che serviva solo per il riconoscimento e trasporto al reticolo endoplasmatico). Dal RER le proteine vengono, poi, veicolate verso l’apparato di Golgi e da qui verso le altre destinazioni (esterno, membrana citoplasmatica, lisosomi). Il tipo di destinazione viene deciso da segnali di indirizzamento secondario. Alcuni di questi segnali sono stati parzialmente identificati. Per esempio, per inviare le proteine verso i lisosomi viene legato loro uno zucchero particolare (il mannosio 6-fosfato). Via citoplasmatica Se la proteina nascente non ha il segnale non viene riconosciuta dalla SRP. Pertanto, la sintesi continua sui ribosomi liberi (cioè, non legati al RER) e la proteina risultante viene, poi, rilasciata nel citoplasma. Qui, in base ad altri segnali, verrà destinata nei vari siti (nucleo, mitocondri, perossisomi o citoplasma). Anche in questo caso sono stati individuati alcuni segnali di indirizzamento secondario. In particolare:

Biologia 40 - Destino e Distruzione Proteine

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  • Biologia 40 Destino e distruzione delle proteine, codice genetico 1

    Biologia 40 Destino e distruzione delle proteine, codice genetico Destino delle proteine La destinazione delle proteine viene decisa o da un segnale di indirizzamento primario o da diversi segnali di indirizzamento secondari. Il segnale di indirizzamento primario viene espresso non appena la proteina inizia ad essere prodotta. costituito da:

    Una regione N-terminale a carica positiva,

    Una regione centrale idrofobica

    Una regione polare adiacente al punto dove viene effettuato il taglio della sequenza segnale, per liberare la proteina matura.

    Esso viene letto da una ribonucleoproteina (composta da RNA-7SL e 6 proteine) detta particella di riconoscimento del segnale (SRP= signal recognize particle) che si lega in corrispondenza delluscita del tunnel ribosomiale. Una proteina neo-sintetizzata pu contenere oppure non contenere il segnale di indirizzamento primario. In base a questo, la proteina seguir due vie:

    Via secretoria Se la proteina nascente ha il segnale di indirizzamento primario viene riconosciuta dallSRP, la quale arresta temporaneamente la traduzione (per evitare che la proteina venga erroneamente rilasciata nel citosol e/o si ripieghi prima di essere trasferita nel reticolo endoplasmatico) e trascina il ribosoma sul RER, dove lo lega al traslocone; quindi il ribosoma porta a termine la traduzione. Il traslocone un complesso proteico composto da parecchie componenti. In particolare:

    Un recettore SRP, che lega la molecola di SRP;

    Un recettore per il ribosoma, che serve per ancorare l'organulo al reticolo;

    Una proteina del poro che forma un canale idrofilico tramite cui la proteina in allungamento pu entrare nel lume del reticolo;

    Un enzima peptidasi che taglia la sequenza segnale (che serviva solo per il riconoscimento e trasporto al reticolo endoplasmatico).

    Dal RER le proteine vengono, poi, veicolate verso lapparato di Golgi e da qui verso le altre destinazioni (esterno, membrana citoplasmatica, lisosomi). Il tipo di destinazione viene deciso da segnali di indirizzamento secondario. Alcuni di questi segnali sono stati parzialmente identificati. Per esempio, per inviare le proteine verso i lisosomi viene legato loro uno zucchero particolare (il mannosio 6-fosfato).

    Via citoplasmatica Se la proteina nascente non ha il segnale non viene riconosciuta dalla SRP. Pertanto, la sintesi continua sui ribosomi liberi (cio, non legati al RER) e la proteina risultante viene, poi, rilasciata nel citoplasma. Qui, in base ad altri segnali, verr destinata nei vari siti (nucleo, mitocondri, perossisomi o citoplasma). Anche in questo caso sono stati individuati alcuni segnali di indirizzamento secondario. In particolare:

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    Sequenze di aminoacidi basici, intervallate da brevi tratti di aminoacidi non basici,destinano le proteine verso il nucleo;

    Sequenze di aminoacidi basici (treonina e serina), non intervallate da altri aminoacidi, destinano le proteine verso i mitocondri.

    Distruzione delle proteine La vita media delle proteine varia da pochi minuti a parecchi giorni (ad esempio lemoglobina ha una vita media di 120 giorni) a tutta la vita dellindividuo (per esempio le proteine del cristallino dei vertebrati). Tutte le proteine vengono distrutte per 3 motivi:

    Evitare laccumulo di quelle anormali

    Evitare laccumulo di quelle normali ma divenute inutili

    Favorire il riciclo degli aminoacidi Le proteine possono essere distrutte in due modi:

    Distruzione lisosomiale: formazione di un autofagolisosoma e degradazione della proteina.

    Distruzione ubiquitina-dipendente: le proteine da distruggere vengono legate dalle ubiquitine (una piccola proteina formata da 70-80 aminoacidi) e, per questo, riconosciute dal proteosoma (un complesso enzimatico che individua la proteina legata dalle ubiquitine), il quale le distrugge. Tale processo stato individuato, per la prima volta, nei reticolociti (precursori dei globuli rossi), che non contengono lisosomi.

    Codice genetico La traduzione avviene grazie a un processo di decodifica di un messaggio contenuto nellMrna. Questo messaggio scritto secondo le caratteristiche del codice genetico. Il codice genetico:

    Viene letto a triplette

    Risulta privo di sovrapposizioni

    privo di punteggiatura

    degenerato, nel senso che pi triplette codificano per uno stesso amminoacido.

    quasi universale

    Contiene segnali di inizio e di stop

    Presenta dei nucleotidi insoliti (es.: inosina), oltre ai quattro comuni

    ulteriormente ampiato nella sua gamma di dare amminoacidi dal fenomeno del vacillamento dellanticodone. Quando il tRNA lega lmRNA, il legame avviene in maniera forte tra le prime due basi, in maniera moderata tra le seconde e non avviene affatto fra le ultime. Ci significa che al tRNA basta riconoscere le prime due basi per associare il codice allamminoacido. Ci spiega la presenza delle prime due basi uguali nelle triplette che codificano per uno stesso amminoacido (es.: per la valina, GTT, GTC, GTA, GTG)