04 - biohemija proteini

8/11/2019 04 - biohemija proteini

1/62

4. Proteini

4.1. Osobine proteina

4.2. Strukture

proteina

4.3. Klasifikaciija

proteina


2/62

ta su proteini ?

Proteini -su polimeri(makromolekuli, makro-polipeptidi) od 100 dopriblino 1.000 aminoki-selinskih ostataka, toodgovara relativnojmolekulskoj masi (Mr) od10 do 200 kDa.

Nastaju povezivanjemostataka aminokiselinapeptidnom vezom (-CO-

NH-) u obino dugepolipeptidne lance (slika4-1):


3/62

Ime proteindao je Berzelius, a prvi put u literaturi sepominje daleke 1840. godine u udbeniku Muldera. Ime

se izvodi iz grke reiproteos(prvi, primarni, najvaniji),a esto se upotrebljava i izraz belanevine, poto suproteini sastavni delovi belanceta jajeta.

Kod svih ivih sistema pa time i biljaka proteini imaju dveesencijalne i razliite uloge: oni predstavljaju strukturnimaterijal i pokazuju karakteristinu aktivnost i funkciju pasu samim tim i nosioci osnovnih ivotnih funkcija u eliji.Svi ivotni procesi elije se odvijaju u strukturamaproteina ili uz njihovo uee. Oni su i katalizatori brojnih

biohemijskih procesa u eliji. Moe se rei da nepoznajemo ivot bez proteina.


4/62

Proteini biljaka -se razlikuju meusobno u

broju i redosledu aminokiselinskih ostataka,polipeptidnih lanaca, molekulskoj masi itd. U

biljkama se nalazi u proseku oko 30%

organske materije od ega na proteine kodpojedinih biljnih vrsta otpada u proseku 15-

20%. Proteini se nalaze ili slobodni u

citoplazmi ili su asosovani sa drugim

makromolekulima u elijskim organelama.


5/62

4.1. Osobine proteina

Bioloka funkcija proteina je u tesnoj vezisa njihovim fiziko-hemijskim osobinama(Mr, polarnosti itd).

Mr proteina su veoma razliite, a njihovebrojne vrednosti su uslovljene metodomodredjivanja. Hordeiniz jema ima Mr

2.700, edestiniz konoplje 31.000, aureazaiz soje 48.000.


6/62


7/62

Proteini sa vodom grade koloidne rastvore.

Stabilnost ovih koloida je razliita i uslovljena jeafinitetom prema vodi. Rastvori proteina u

biljci imaju funkciju puferavelikog kapaciteta, a

stabilnost u rastvoru je uslovljena njihovim

afinitetom prema vodi odn. prisustvom

hidrofilnih i hidrofobnih grupa u molekulu. U

tabeli 4-1 dati su neki primeri ovih grupa.


8/62

Tabela 4-1. Hidrofilne i hidrofobne grupe

u molekulu proteina:

Hidrofilne grupe

proteina

Hidrofobne grupe

proteina

Karboksilna (-COOH) Metil (-CH3)

Karbonilna (C=O) Metilenska (-CH2-)

Hidroksilna (-OH) Etil (-C2H5)

Aldehidna (-CHO) Propil (-C3H8)

Amino (-NH2) Fenil (-C6H5)

Imino (NH) Izopropenska (-C5H8)

Amidna (-CONH2)

Sulfhidrilna (-SH)


9/62

Proteini mogu biti ekstremno nerastvorljivi ilidobro rastvorljivi. Pri veim temperaturama

(kuvanjem) proteini denaturiu, pri emu sepoveava njihova nerastvorljivost u vodi.Zbog relativno velike molekulske maseproteini mogu graditi solei gele.

Pomou polarnih grupa proteini mogu vezatii do 30 g vode na 100 g proteina (vezanavoda se na niskim temperaturama ne moesmrznuti). Kada se vezuju sa drugim

jedinjenjima grade komplekse koji su od

velikog znaaja za elijske i meuelijskestrukture. Moe se rei da je individualnostsvakog organizma uslovljena proteinima kojiga izgrauju.


10/62

4.2. Strukture proteina

S obzirom na to da su proteini makromolekuli, pojam strukture jekompleksniji u poreenju s prostim organskim molekulima iobuhvata hijerarhijsku strukturnu organizaciju u etiri nivoa:

primarna,

sekundarna,

terci jarna kvaternerna struktura

Prostorna graa molekula proteina se odreuje fizikim ili fiziko-hemijskim metodama, najee rendgeno-strukturnom analizom.Opisivanje ovih struktura obuhvata dva aspekta:

opisivanje konformacije molekula i

sila koje uslovljavaju pojedine strukture.


11/62

Sastav i konformacija molekula proteina

odreuje njihovu bioloku funkciju.

Niz specifinih osobina proteina (enzimskodelovanje, hormonska aktivnosti i sl.) zavise odredosleda (sekvence) aminokiselina upolipeptidnin nizovima i od njihovog prostornograsporeda. U nekim sluajevima specifinaaktivnost proteina ne zavisi od sekvenceaminokiselina u itavom polipeptidnom nizu, ve

samo od redosleda u nekim delovima niza kojise moe javiti i na vie mesta u molekulu (tzv.reaktivni ili aktivni centri).


12/62

1. Primarna struktura

jednodimenzionalna struktura (predstavlja prvistepen u specifinoj trodimenzionalnoj strukturiproteina) oznaava vrstu i redosled(sekvencu)aminokiselina i poloaj SSveza, a ponovijem i udeo pojedinih aminokiselina upolipeptidnom lancu.

Peptid H2N-Leu-Gly-Thr-Val-Arg-Asp-His-COOHse razlikuje u primarnoj strukturi od peptida H2N-

Val-His-Asp-Leu-Gly-Arg-Thr-COOH, ak i akooba imaju isti broj i iste vrste aminokiselina, ali serazlikuju u njihovom redosledu. Primarnastruktura je stabilizovana pept idn im vezama.


13/62

Osim toga konfiguracija i stabilnost proteina

izgraenog iz vie peptidnih lanacauslovljenaje i sekundarn im(bonim) vezama. Ove vezese nazivaju sekundarnim jer osnovnu, primarnuvezu predstavlja peptidna veza, kojom su

aminokiseline povezane u duge polipeptidnenizove. Polipeptidni nizovi poseduju bonefunkcionalne grupe koje reaguju sa bonimfunkcionalnim grupama drugog (ili ako je savijen

istog) niza, gradei sekundarneveze(vodonina, disulfidna, jonska, hidrofobna itd.)(slika 4-2).


14/62

Slika 4-2.

Sekundarne veze kod proteina. Peptidni lanci su prikazani

linijama: 1- vodonina veza izmeu peptidnih veza, 2- disulfidnaveza izmeu dva cisteinska ostatka, 3-jonsko privlaenje izmeubonih grupa Asp i Lys, 4- hidrofobna veza izmeu valinskog iizoleucinskog ostatka, 5estarska veza.

N

H

O

C N

H

O

C CH CH

CH

CH2S

S

CH

CH2)4NH3

CH2

CO O

CH

H3CCH

CH

CH3

H2C CH3CH

CH

CO

CH2

CH

O

1 2

3 4 5


15/62

Sekvenca aminokiselina je genetski

predodreena. Proteini koji imaju slinesekvence nazivaju se homolog iproteini.Oni imaju esto i slinu funkciju.Homologija proteina se moe objasniti

injenicom da su se oni u toku evolicijesintetizovali iz istog prekursora.Poreenje sekvence meu homologimproteinima moe da otkrije genetsku vezu

izmeu vrsta.


16/62

Prvipeptidkome je

odreena primarnastruktura bio je

insu l in(Sanger,

1953) (slika 4-3), a

prviprotein,

r ibonukleazaizpankreasa (Hirs,

Stein i Moor, 1959).


17/62

Slika 4-3. Hipotetino filogenetsko stablo citohroma cpo L.Harperu I P.Weissu.


18/62

2. Sekundarna struktura

predstavlja nain uvijanja (nabiranja) polipeptidnog lancau prostoru.

Nain nabiranja je uslovljen sekvencom aminokiselinskihostataka, kao i silamakoje povezuju razliite odsekepolipeptidnog lanca.

Drugim reima ona predstavlja nain nabiranjapolipeptidnog lanca u prostoru, kao i uvrtanje amidnihravnioko veze koja spaja -C atome proteinskih lanaca.Polipeptidna kima predstavlja povezanu sekvencuvrstih planarnih peptidnih grupa (slika 4-4), tako dasvaki aminokiselinski ostatak u polipeptidnom nizu imadva stepena slobode, tj. mogue su rotacije oko dveveze: C-C () i C-N () (slika 4-4). Ovi uglovi senazivaju rotacioni ili torzioni uglovi.


19/62

Slika 4-4. Polipeptidni niz u svojoj

maksimalnoj istegnutoj konformaciji.

Slika 4-5. Segment polipeptidnog niza sa obeleenim torzionim(rotacionim) uglovima oko veza C-N () i C-C ().


20/62

Nain nabiranja polipeptidnog lanca jeuslovljen sekvencom aminokiselinskih

ostataka kao i silama koje povezujurazliite odseke polipeptidnog lanca(vodonine, jonske, hidrofobne veze i Vander Waalsove sile).


21/62

Proteini se sintetizuju sekvencijalnom adicijomaktiviranih aminokiselina u rastui polipeptidni lanac iumotavaju u strukturu nativnog proteina. Nain

umotavanja uslovljen je primarnom strukturom kojaomoguuje stvaranje odreenih hemijskih veza.Umotavanje polipeptidnog lanca se realizuje u tri tipasekundarnih struktura i to:

-hel iks (-uzvojnica),

-pl is i rana stru ktu ra (nabrana -konfo rmaci ja)i

-obrt.

Delovi proteina koji se ne umotavaju ni u jedan obliksekundarne strukture nazvani su random coil ilistruktura sluajnog namotavanjaklupeta odn.

neureena struktura. Najrasprostranjeniji obliksekundarne strukture je -uzvojnicakoja je energijomnajsiromanija i najstabilnija konformacija proteina.


22/62

-heliks- je najpoznatiji oblik sekundarne

strukture proteina koju je identifikovao LinusPauling 1951 g. i ona ukljuuje strukturu uprostoru samo jednog polipeptidnog lanca.

Kimalanca je aranirana u heliks sa 3,6aminokiselinskih

ostataka u svakom obrtu. U -heliksu svaka peptidna imino grupa (-NH-) jednepeptidne veze je povezana vodoninom vezomza peptidnu karbonilnu grupu (C=O) neke

susedne peptidne veze. Vodonine veze sestvaraju izmeu pojedinih navoja to daje ovojstrukturi posebnu stabilnost (slika 4-7).


23/62

Slika 4-7.

Intravodonine veze i drugesekundarne veze dajupolipeptidnom lancukonfiguraciju -spirale.

Vodonine se veze stvarajuizmeu pojedinih navoja (peptidneveze se nalaze jedna iznad druge)i to daje -spirali posebnu

stabilnost. -Heliks ima 3,6ostataka aminokiselina po okretu,a rastojanje izmeu dva okreta je0,54 nm. Poluprenik spirale je0,25 nm, a ugao izmeu ravni ukojima se nalaze dve susednepeptidne veze je 1080.Vodonineveze nastaju izmeu amidnih H-atoma i O-atoma karbonilnihgrupa, koji su u nizu udaljeni 4peptidne veze.


24/62

Slika 4-8. Loptasto-tapiast model desne - heliks spirale:

(a) u kojoj su vodonine veze izmeu NH grupe iz n-togaminokiselinskog ostatka i C=O iz n+4-tog aminokiselinskog

ostatkaobeleene isprekidanim linijama i(b) model strukture proteina sa naznaenim heliksnim regionima


25/62

Istraivanja L. Paulinga su takodje pokazala daproteini pored -heliksa mogu imati i -strukturu koja

je dobila itav niz imena kao npr. strukturapresavijenih povrina, nabrana, plisirana struktura itd.

-Struktura- se obrazuje kada se dvaili viepolipeptidna lanca ili segmenta jednog istoglancapoveu uzdu jedan sa drugim vodoninim vezama.Vodonine veze su normalne u odnosu na kimu

polipeptidnog lanca. Polipeptidni lanac u -nizu jeskoro sasvim razvuen (cik-cak konformacija)


26/62

Razmak izmeuaminokiselina du ose

je 0,35 nm. Svepeptidne grupeuestvuju u formiranjuvodoninih veza i takoodravaju strukturustabilnom. Bonegrupe aminokiselinskihostataka lee izmeu iliispod ravni nabrane

povrine.

-nabrana struktura


27/62


28/62

-nabrana strukturamoe biti:antiparalelna- u kojoj

su susedni, vodoninovezani, polipeptidninizovi suprostavljenihsmerova i

paralelna- u kojoj su

susedni, vodoninovezani, polipeptidninizovi istog smera

Slika 4-9.

-Nabrana struktura proteina

(a) Vodonine veze su prikazane isprekidanom linijom,(b) Vodonine veze u antiparalelnoj i(c) Vodonine veze u paralelnoj -ploici sastavljenoj iz tri niza


29/62

Slika 4-10.

Trodimenzionalni oblik -strukture.

Slika 4-11.

Povezivanje susednih nizova u -ploici:(a) povezivanje susednih antiparalelnih

peptidnih nizova tipa ukosnice;

(b) desna petlja medju paralelnim nizovima i

(c) leva petlja medju paralelnim nizovima.


30/62

Pored -heliksa i -ploice u globularnom proteinu neki

deo strukture se moe nalaziti i u obliku -obrta(-zavijutka). -zavijutak( -obrt)- oko polovine polipeptidnog

niza u prosenom globularnom proteinu uvijeno je uobliku -heliksa i -ploice, dok se preostali deo

veinom nalazi u obliku -zavijutka.-zavijutak -se javlja se kao tip 1, tip 2 i tip 3. U

njemu su najee zastupljene aminokiselineglicin,prolin, asparagini serin. Ovaj tip prostorne struktureproteina se javlja u globularnim proteinima.


31/62

Ueepojedinih AK u sekundarnim strukturama:


32/62


33/62

Kombinacijom -heliksa i -ploice mogu nastatirazliiti oblici supersekundarne strukture

proteina (slika 4-14).

ematski dijagrami supersekundarnih struktura proteina. Strelicepokazuju smer polipeptidnog lanca. (a) jedinica, (b) jedinica,

(c) -obrt i (d) grki klju.


34/62

Slika 4-14b.

ematski prikaz supersekundarnih struktura. a) -motiv, b) -ukosnica,c) motiv, d) grki klju. Strelice pokazuju N-C pravac polipeptidnoglanca

Asocijacijom

sekundarnih strukturnih

elemenata proteina (-

spirale i -nabranestrukture) pomouinterakcija bonih lanacamogu nastati razliitioblici supersekundarne

struktureproteina

(motiv), slika 4-7.


35/62

3. Tercijarna struktura

(trodimenzionalna struktura) predstavlja viioblik organizacije proteina u prostoru u kojojse nabiraju segmenti heliksa, plisiranestrukture i

-obrta peptidnog lanca u

trodimenzionalnu strukturu nativnog proteinaili proteinske subjedinice stvarajui globuleilifibrile.


36/62

Moe se rei da tercijarna struktura predstavljanain organizacije (rasporeda) sekundarnih

struktura i poloaj bonih ostataka aminokiselinau molekulu datog proteina. Kod proteina koji sesastoje iz samo jedne globule (jednogpolipeptidnog lanca) to je najvii oblik strukture uprostoru.

Tercijarna struktura proteina zahteva potpunoureen trodimenzionalni raspored svih atoma umolekulu proteina. Ova struktura stabilizovana jepored vodoninei drugim energetski jopovoljnijim hemijskim vezama izmedu Rostataka aminokiselina u polipeptidnom lancukao to sujonske, kovalentne, hidrofobneveze i disperzne sile(slika 4-2).


37/62

Tercijarna struktura proteina seodreuje rendgeno-strukturnom analizom iustanovljena je za vei brojproteina. Promena tercijarnestrukture uslovljava promenubiolokih (npr. enzimsko ili

hormonsko delovanje) i fizikihosobina proteina. Proteini se klasifikuju na

osnovu tercijarne strukture naglobularne, koji mogu bitiloptasti ili elipsoidni, i

f ibr i larnekoji mogu bitijednostruki, dvostruki iliviestruki (slika 4-16).

Tercijarna struktura proteina:(a) globularna, (b) fibrilarna


38/62


39/62


40/62

Prema vrsti domena koje sadre proteini tercijarnestrukture se mogu klasifikovati u 4 grupe:

proteine u kojima preovladava struktura -uzvojnice,

proteine u kojima preovladava -nabrana struktura,

proteine u kojima se -uzvojnica nalazi u jednomdelu strukture, a u drugom -nabrana struktura i

proteine u kojima se naizmenino smenjuju -heliks i-ploica.


41/62

Slika 4-17.

Tercijarna struktura gliceraldehid 3-fosfat dehidrogenaze

(pojednostavljen prikaz

supersekundarne strukture

enzima).


42/62

je finalni oblik strukture proteina nastala interak-cijom razliitih polipeptidnih lanaca.

veliki proteini (npr. globularni proteini mase vee od 100kDa), skoro po pravilu se javljaju u obliku agregata kojise sastoje iz subjedinica asosovanih na geometrijskiodreen nain. Naziv kvaternerna struktura za proteinekoji se sastoje iz nekovalentnovezanih subjedinica, uveo

je Bernal, 1958 godine. Mnogi rastvorljivi proteini, a ineki nerastvorljivi, su izgraeni iz dva ili vie (dimer,trimerili tetramer) polipeptidnih lanaca (subjedinica) koji

mogu biti isti ili razliiti. Ove subjedinice se moguizolovati iz koncentrovanog rastvora soli ili pod blagimuslovima denaturacije. U tabeli 4-2 dat je pregled nekihproteina koji su izgraeni iz dve i vie subjedinica.

4. Kvaternerna struktura


43/62

Vrsta proteina

Mr

proteina

Broj

subjedinica

Nitrat-reduktaza

197.000

2

Aldolaza

142.000

3

Heksokinaza

96.000

4

Gliceraldehid-3-fosfat

dehidrogenaza

140.000

4

Ureaza 483.000 6

Glutamat-dehidrogenaza

2.000.000

8

Mozaik virus duvana 40.000.000 2130

Tabela 4-2. Proteini sa dve i vie subjedinica.


44/62


45/62

Dovoljno je da se samo jedna subjedinica izdvoji

iz agregata kvaternerne strukture molekula pada enzim izgubi svoju

biolokufunkciju.Aspartat-amonijumliaza ili

aspartaza (EC 4.3.1.1) katalizuje reversnu

konverziju aspartata u fumarat:

-OOC CH2 CH

NH2

COO- CH

CH COO-

COO-

NH4+

+

As artat Fumarat


46/62


47/62

Slika 4-17.

Kvaternerna struktura Hb

i -subjedinice hemoglobina (1212)

Najbolje jeprouenakvaternerna

strukturahemoglobina(Hb) kao modelstrukture

globularnogproteina (slika 4-17).


48/62

Slika 4-18. Denaturacija proteina


49/62

4.3. Klasifikacija proteina

Proteini bi l jaka su osnovna hrana l judi i ivot injajer su jed in i izvor esenc ijaln ih am inok iselina. Uishrani l judi bi l jn i proteini su zastupl jeni sa 80%,protein i ivo tin ja sa 15%, a riba sa 5%. Do danas jeiz bil jaka izolo van veliki bro j pro teina, te se javl ja

po treba za nj ihovom klas i f ikac i jom . Zbognepoznavanja prim arne stru ktu re veine pro teina,ni je se mogla uvesti hem ijska klasi f ikaci ja te jepokuano da se bi l jn i protein i k las i f ikuju p rema:

s loenosti , subcelularnoj lokaci j i ,

funkci j i ,

elektro foretsko j pokret l j ivost i i dr.


50/62

Nijedna od navedenih klasifikacija nije kompletna i one

se medjusobno mogu dopunjavati. Medjutim u praksise najee koristi klasifikacija proteina premas loenost i, na osnovu koje se proteini mogu podeliti udve grupe i to:

proste(nekonjugovane ) proteine i

sloene(konjugovane) proteine

Prosti (nekonjugovani) proteini- daju hidrolizom samo aminokiseline i

dele se na globularnei f ibr i larneproteine. Joje Osborn 1924. godineglobularne proteine biljaka klasifikovao na osnovu njihove rastvorljivosti i

osobina koja je joi danas u upotrebi u etiri grupe (tabela 4-3).

Naziv

t i

Rastvorljivost

Sastav

Nalaenje


51/62

proteina

Albumini Rastvorni u

destilovanoj vodi

pri neutralnim ili

slabo kiselim pH,zagrevanjem lako

koaguliu.

SadrepretenoGlu, Lys,

Leu (15%),a ne

sadre Gly.

U biljkama se nalaze u kolilini0.6-2.0% i to manje u zelenim

delovima, a vie u zrnu kao

leukozinu penici, rai, jemui legumelinu graku. To sutipini enzim-proteini.

Globulini Nerastvorni u

vodi, a rastvorni u

razblaenimrastvorima soli,

zagrevanjem tekokoaguliu

Sadre prete-no Leu (4%)

Val, Lys,

Ser, Glu, ane sadre

Gly.

Veoma su rasprostranjeni u

biljkama i to kao leguminu

graku, fazeolinu pasulju,konglutinu lupini, glicininu

soji i edestin u konoplji.

Glutelini Nerastvorni u vodi,

rastvorima soli i

EtOH, a rastvorni ujakim kiselinama i

bazama

Ne sadre Lysali su

bogati uPro, Asp i

Glu.

U biljkama se nalaze od 1-3%:

orizeninu pirinu, vicilinu

graku, gluteninu penici ikukuruzu. To su rezervniproteini semena.

Prolamini Rastvorni su u

70% etanolu, ali ne i u

absolutnom etanolu

Sadrenajvie Pro i

Glu.

U zrnastim kulturama i to: aveinu

ovsu, gliadinu penici,hordeninu jemu. To su

rezervni proteini semena.


52/62

Sloeni (konjugovani) proteini ili proteidi- sadrepored proteinskog i neproteinski deo koji se nazivaprostet inom grupom.

Ona je obino vezana za proteinski deo molekulakovalentnim, heteropolarnim ili koordinativnimhemijskim vezama. Prostetina grupa moe biti nekiugljeni hidrat, lipid, nukleinska kiselina, metal, pigment,

fosfatni ostatak i dr. Prema prirodi prostetine grupesloeni proteini (konjugovani proteini ili proteidi) semogu podeliti u nekoliko grupa i to:

nukleoproteine, gl ikopro teine,

l ipopro teine metalopro teinei dr.


53/62


54/62

Slika 4-22.

Fluidno-mozaini modelmembrane po Singeru.

Lipoprotein i- sadre lipid kao neproteinsku komponentu kojije veoma vrsto vezan za ostatak proteina tako da se ova dvadela molekula veoma teko razdvajaju elektroforezom,

ultracentrifugovanjem i taloenjem solima tekih metala.Lipidna komponenta je najee lecitin, kefalinili holesterol.Odnosi proteinskog dela prema lipidnom variraju od 20:80do

75:25. Lipoproteini se najveim delom nalaze u elijskoj

membrani, mitohondrijama...


55/62

Glikoprotein i- sadre ugljene hidrate odkojih najee oligosaharide kao prostetinugrupu. Oni mogu biti sastojci elijskihmembrana, enzimi (kao npr. peroksidaza),lektini (fitohemaglutin koji izaziva aglutinaciju

eritrocita), hormoni, otrovni proteini (ricin izsemena ricinusa) komponente sluzi i dr.Mnogi glikoproteini transportuju supstancekroz membrane.

k j i i i


56/62

Metaloproteini- su konjugovani proteini sametalima. U metaloproteinima metali sufunkcionalni sastojci ovih molekula i obino

nosioci njihovih katalitikih i regulatornihfunkcija. Znaajniji metaloproteini koji sadregvoe su citohromi, respiratorni pigmenti,enzimi (npr katalaza i dr) itd. Cink je prisutan ukarboanhidrazama, a neki glikolitiki enzimi i

proteaze sadre magnezijum. Pored napred navedenih klasifikacija proteini se

mogu klasifikovati i po osnovu njihovebiolokefunkcijena vie grupa koje obuhvataju:

enzime rezervne proteine (proteinisemena),

metabolike proteine(proteini citoplazme),membranske proteine itd.


57/62

U novije vreme se proteini klasifikuju i premasubcelu larnoj lokaciji. Njihov procentni udeo

u nekim znaajnim organelama je sledei:40-60% u hloroplastima,

35-40% u mitohondrijama i

1-2% u jedru

Proteini se mogu klasifikovati i premaelektroforetskoj pokretljivosti. Elektroforeza

je kretanje naelektrisanih molekula proteina urastvoru pod uticajem jakog elektrinog poljakoje je uslovljeno naelektrisanjem imolekulskom masom proteina.


58/62

Od biljnih proteina od

posebnog su znaajaproteini ratarskih kultura.Neki od njih mogu biti

inhibitori proteolitikih

enzima sisara (kao npr.tripsin inhibitor soje, TIS)

i tako smanjiti hranljivu

vrednost biljnih proteina.

Kultura Udeo

proteina

(%)

Kukuruz

PenicaRicinus

Suncokret

Soja

10

12

16-24

15-30

30-40

Tabela 4-5.

Procentni udeo proteina u

odnosu na suvu masu:


59/62

Povre -sadri relativno malo proteina:

krompir (Solanumtuberosum)2%,

kupus (Brassica oleraceae) 1.5%,

mrkva (Daucus carota) 1.5%krastavac (Cucumis sativus) 0.01%,

paprika (Capsicum annum) 1.2-1.6%.


60/62

Kvalitet proteina biljaka -se ceni premakoliini esencijalnih aminokiselina i njihovoj

svarljivosti. Oni mogu biti nepotpuna hranaukoliko su deficitarni u nekim aminokiselinama.Tako npr. proteini travasu deficitarni u svimaminokiselinama, zrna kukuruzau Lys,

grakau Trp i Met, pasuljau Lys i sl. Proteini penice sadre polovinu potrebnog

Lys za oveka, a proteini krompira i grakatreinu Met i Cys. Procentni udeo esencijalnih

aminokiselina u proteinima suncokreta, lucerkei spanaa dat je u tabeli 4-6.


61/62


62/62

Proteini biljaka-bie i u budunosti glavna

hrana za oveka i ivotinje i pored toga to seplaniraju novi izvori proteinasintetiki proteinikao i proteini iz parafina nafte, planktona morai dr. Osim za ishranu proteini su znaajni zaprimenu kao antimetaboliti (toksini proteini) ikao zatitna sredstva protiv bolesti (jerinaktiviraju viruse, bakterije i sl. agense). Zbognavedenog se oekuje da se u budunostiproizvodnja proteina biljaka udvostrui.

Documents

04 - biohemija proteini