Lap Bundel Enzim

Praktikum I

A. Judul Praktikum : Enzim dan kerja enzim

B. Tanggal Praktikum : 16 Oktober 2015

C. Tujuan Praktikum :

1. Mengetahui kerja enzim Amilase pada proses pencernaan di dalam mulut.

2. Mengukur Kerja Enzim Amilase Dalam Beberapa Lingkungan suhu yang

berbeda

D. Landasan teori

Enzim merupakan substansi penting dalams setiap reaksi kimia dalam sel.

Orang yang pertama menemukan enzim adalah Edward dan Hans Buchner.

Oleh karena enzim dapat mempercepat reaksi kimia, berarti enzim merupakan

rekasi katalis. Enzim merupakan katalisator organic dan dibuat dalam sel

makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator (Cartono, 2004).

1. Sifat Enzim

a. Selektif, karena enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu.

b. Spesifik, karena hanya rekasi tertentu yang dapat dikatalisasikan oleh

enzim.

c. Efisien, karena enzim dapat menurunkan energy aktivitas.

d. Enzim adalah katalisator, artinya enzim dapat mempercepat suatu

reaksi tanpa ikut menmgalami perubahan.

e. Enzim bersifat reversible atau dapat bekerja bolak-balik. Artinya

enzim tidak menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat reaksi

sampai terjadi kesetimbangna. Hamper s eluruh jenis enzim adalah

protein.

f. Enzim dapat bereaksi dengan baik pada suhu 300C – 370C dan dapat

bereaksi lebih cepat pada suhu lebih dari 500C. namun pada suhu

antara 600C – 700C, reaksi enzim menurun (Cartono, 2004).

3. Fungsi Enzim

Fungsi suatu enzim adalah katalis untuk proses biokimia yang

terjadi dalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat

reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut

dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang

sangat efisien, disamping itu mempunyai kekhasan yang tingi. Seperti juga

katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivasi suatu

reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (reaksi

endergonik) dan adapula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan

energy (eksergonik) (Anna Poedjiadi, 1994).

Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna

yang terdiri atas campuran sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang

ada pada mukosa oral. Saliva memiliki peranan yang sangat penting dalam

mempertahankan keseimbangan ekosistem didalam rongga mulut. Saliva

dapat disebut juga kelenjar ludah atau kelenjar air liur. Semua kelenjar

ludah mempunyai fungsi untuk membantu mencerna makanan dengan

mengeluarkan suatu sekret yang disebut “salivia” (ludah atau air liur). Dan

juga mempertahankan kelembaban mulut, bekerja sebagai pelarut molekul

yang merangsang indera pengecap, membantu proses bicara dengan

memudahkan pergerakan bibir dan lidah, dan mempertahankan kebersihan

mulut dan gigi. Saliva juga mempunyai daya antibakteri, dan penderita

defisiensi salivasi (xerostomia) mempunyai insidens karies gigi yang lebih

tinggi daripada normal.

Saliva diproduksi oleh kelenjar saliva mayor dan minor. Kelenjar

saliva mayor merupakan kelenjar saliva utama yang terdiri dari Kelenjar :

saliva total pd manusia (1.5 L per hari).a. Parotis Serosa Air 20,b. Sub

mandibulla Campuran Agak viskous 70,c. Sub lingua mucus vikous 5.

Sedangkan kelenjar saliva minor merupakan kelenjar saliva yang

ditemukan di sepanjang mukosa rongga mulut. Komponen utama saliva

adalah air yaitu sebesar 98%. Dalam saliva juga terdapat komponen lain

dan dapat dibedakan atas komponen organik dan komponen anorganik.

Komponen organik saliva terdiri dari amilase, imunoglobulin, mukus,

gikoprotein, lisozim, sistem peroksidase, laktoferin, laktoperoksidase dan

gustin. Sedangkan komponen anorganik dalam saliva adalah ion kalsium,

magnesium, fluorida, bikarbonat, kalium, natrium, klorida dan amonium.

Selain itu terdapat gas karbondioksida, nitrogen dan oksigen.

Enzim ini bekerja pada pati dan dekstrin (atau juga Glikogen ) dan

mengubahnya menjadi maltosa, dengan hasil antara amilo dekstrin,

eritrodekstrin, dan aktrodekstrin. Sekitar 1500 air liur disekresi per hari.

pH saliva saat kelenjar istirahat sedikit lebih rendah dari 7,0, tetapi selama

sekresi aktif, pHnya mencapai 8,0. Air liur mengandung dua enzim

pencernaan: lipase lingual, yang disekresi oleh kelenjar di lidah, dan α-

amilase saliva, yang disekresi oleh kelenjar-kelenjar saliva.

Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber

karbon. Contoh-contoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase,

tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jadi pada

praktikum ini menggunakan crakers .

Titik akromatis adalah titik dimana sudah tidak terjadi perubahan

warna lagi. Pada uji iod titik akromatis bisa diartikan sebagai titik dimana

terjadi perubahan kimia dari polisakarida menjadi monosakarida.

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:

a. Suhu. Pada suhu tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, dan

aktivitas enzim meningkat.

b. pH. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim dapat

mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan

denaturasi enzim.

c. Aktivator dan inhibitor. aktivator merupakan molekul yang

mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Sebaliknya,

inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim

dengan substratnya.

d. Konsentrasi enzim. Semakin besar konsentrasi enzim, semakin cepat

pula reaksi yang berlangsung.

e. Konsentrasi substrat. Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap,

kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan

konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim

bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan

reaksi enzim lebih lanjut.

E. Alat Dan Bahan

Alat Bahan

Beker gelas 25 ml Saliva

Tabung reaksi Larutan Amilum

Pipet Larutan Iod

Batang pengaduk kaca Larutan Benedict

Gelas ukur Es dan Air es

Plat tetes Lugol

Lumpang dan alu porselin Kue cracker asin

Bunsen spiritus, kaki tiga,

kasa

Water bath

Alumunium foil

Termometer

Kardus bekas

F. Cara kerja

a. Kerja Enzim Amilase Pada Proses Pencernaan di Dalam Mulut

b. Kerja enzim Amilase Pada Beberapa Suhu Lingkungan

Ambilah 2 buah kue cracker Sebagian di kunyah dan sebagian lagi ditumbuk di dalam lumpang.

Kemudian simpanlah hasil kunyahan dan hasil tumbuhan

masing-masing pada tempat terpisah (bisa menggunakan plat tetes).

Tetesi kedua sampel dengan larutan iod masing-masing 5 tetes

Lakukan uji iod tersebut pada interval waktu pengunyahan 30 detik, 1 menit, 2 menit, 3 menit, 4 menit, 5 menit, dan 10

menit.

Amati perubahan yang terjadi, lalu deskripsikan hasil pengamatan, dan

terangkan mengapa demikian.

Lanjutkan pengamatan uji iod setelah seluruh sample tadi disimpan di ruang

tanpa cahaya selama 30 menit.Deskripsikan hasil pengamatan dan

terangkan mengapa demikian

Setiap kelompok mengumpulkan filtrat saliva 2

ml saliva tersebut dikumpulkan dalam sebuah beker gelas dan dilakukan

homogenisasi .

sediakan water bath yang

dipasang pada suhu

5˚C,15˚C,25˚C,35 ˚C,45 ˚C,65 ˚C.

Kemudian ke dalam 6 buah tabung reaksi yang

bersih dimasukan masing-masing 20 ml larutan amilum, lalu di atur

seperti berikut :

Tabung reaksi 1 disimpan pada suhu 5˚C, (es)

Tabung reaksi 2 disimpan pada

suhu 15˚C, (air es)

Tabung reaksi 3

disimpan pada suhu 25˚C (suhu ruangan)

Tabung reaksi 4 disimpan

pada suhu 35 ˚C, (water

bath)

Tabung reaksi 5 disimpan pada

suhu 45 ˚C, (bunsen)

Tabung reaksi 6 disimpan

pada suhu 65 ˚C(bunsen)

Setelah dibiarkan 10

menit, masukkan ke

dalam masing-masing tabung reaksi di atas

0,5 ml (10 tetes) saliva.

Catatlah waktu saat

memasukannya, Dengan interval waktu 2 menit

Lakukanlah uji benedict bersama-

sama uji iod terhadap larutan amilum yang ada

dalam keenam tabung di atas.

Catatlah saat tercapainya titik akromatis untuk keenam macam

suhu.

Selama berlangsung percobaan,

tabung reaksi tidak boleh

dikeluarkan dari water bath , dan suhu water bath

harus di jaga agar tetap konstan.

Setelah percobaan

selesai buatlah grafik yang menunjukan hubungan

antara temperatur dan

kerja enzim Amilase.

Tentukanlah pada grafik

suhu optimum untuk kerja

enzim amilase.

Silakan diskusikan apabila hasil

percobaan yang anda peroleh tidak sesuai

dengan yang diharapkan.

G. Hasil Pengamatan

TABEL I. Kerja Enzim Amilase Pada Proses Pencernaan Di Dalam Mulut

No WaktuWarna

Sebelum di Tetesi Iod Setelah di Tetesi Iod 30 Menit

1 Ditumbuk

Ket : Kuning Ket : Hitam pekat2 30detik

Ket : Kuning Ket : Ungu

3 1 menit

Ket : Kuning Ket : Ungu

4 2 menit

Ket : Kuning Ket : Ungu pekat5 3 menit

Ket : Kuning Ket : Ungu pekat6 4 menit

Ket : Kuning Ket : Ungu7 5 menit

Ket : Kuning Ket : Kuning

8 10 menit

Ket : Kuning Ket : Kuning

TABEL II. Kerja Enzim Amilase Pada Beberapa Suhu Lingkungan

No Suhu Lar.Amilum Di

Tambah

Banyak

Tetes(Titik

Akromatis)

Gambar Waktu Warna

1 5˚CIod 5 tetes 10 menit Coklat kehitaman

Benedict 7 tetes 14 menit Biru bening

2 15˚CIod 5 tetes 10 menit Coklat kemerahan keruh

Benedict 13 tetes 26 menit Kebiruan

3 25˚C

Iod 9 tetes 18 menit Coklat muda

Benedict 8 tetes 16 menit Biru bening

4 35 ˚C

Iod 7 tetes 14 menit Merah Bata kehitaman

Benedict 8 tetes 16 menit Biru

5 45 ˚C Iod 15 tetes 30 menit Coklat kehijauan pekat

Benedict 15 tetes 30 menit Kebiruan

6 65 ˚C

Iod 12 tetes 24 menit Coklat Kehijauan semakin

pekat

Benedict 9 tetes 18 menit Biru bening Terjadi

endapan

Grafik Pengaruh Suhu Terhadap kecepatan kerja enzim

5 ˚ C 1 5 ˚ C 2 5 ˚ C 3 5 ˚ C 4 5 ˚ C 6 5 ˚ C05

101520253035

Grafik Pengaruh Suhu Terhadap kecepatan kerja enzim

IOD BENEDICT

tEMPERATUR

INTE

RVAL

WAK

TU

H. Analisis

Sebelum kita membahas tentang hasil pengamatan terlebih dahulu kita harus

mengetahui tentang alasan dan kegunaan bahan –bahah yang digunakan pada

praktikum enzim dan kerja enzim:

Uji iod ialah untuk penambahan iod pada suatu polisakarida akan

menyebabkan terbentuknya kompleks adsorpsi berwarna spesifik. Amilum atau pati

dengan iodium menghasilkan warna biru, Bila larutan dipanaskan, struktur nya akan

hilang sehingga molekul pati tidak dapat lagi mengikat iodium. Akibatnya, warna biru

juga hilang. Monosakarida dan disakarida tidak memberikan warna biru dengan

iodium.dekstrin menghasilkan warna merah anggur, glikogen dan sebagian pati yang

terhidrolisis bereaksi dengan yodium membentuk warna merah cokelat. Kegunaan uji

iod salah satunya yaitu sebagai indikator adanya kandungan pati (sakarida) pada

sampel makanan.

Sedangkan uji benedict digunakan untuk menguji adanya glukosa dalam suatu

larutan, benedict digunakan untuk mentes atau memeriksa kehadiran gula

monosakarida dalam suatu cairan monosakarida bersifat reduktor, dengan meneteskan

reagen akan menghasilkan endapan merah bata. Selain menguji kualitas secara

kuantitatif, karena semakin banyak gula dalam suatu larutan.

Dalam praktikum kali ini dilakukan dua jenis perlakuan pada zat uji berupa

kue cracker asin, yaitu dengan ditumbuk dan dikunyah dengan interval waktu tertentu

(30 detik, 1 menit, 2 menit, 3 menit, 4 menit, 5 menit dan 10 menit). Cracker yang

telah ditumbuk dan dikunyah tersebut lalu ditetesi iod dan disimpan ditempat yang

gelap selama 30 menit. Dan hasil dari cracker yang di tumbuk lalu di tetesi saliva itu

menghasilkan warna berwarna hitam pekat menunjukan kandungan karbohidratnya

berupa glukosa masih utuh tidak mengalami penguraian seperti halnya yang mendapat

perlakuan menggunakan enzim amilase dalam mulut. Sehingga hasil yang diperoleh

amilumnya tampak sangat pekat.

Selanjutnya, untuk hasil dari jenis perlakuan berupa pengunyahan lalu

ditambah iod dengan interval waktu tertentu menunjukan keragaman warna yang

terbentuk. Untuk pengunyahan dengan interval waktu mulai dari 30 detik, 1,2,3,4

warna yang terbentuk adalah dari ungu pekat sampai ungu muda setelah di tetesi iod .

Hal ini dikarenakan cracker hanya berada sebentar sekali didalam mulut sehingga

penguraian amilum menjadi disakarida juga sedikit (Darmadi, 2005:2.3).

Sedangkan untuk pengunyahan dengan interval waktu 5 menit dan 10 menit

seharusnya menunjukan perubahan warna yang relatif berbeda dengan yang sebelum

di tetesi iod Hal tersebut terjadi disebabkan karena pada menit-menit tersebut larutan

iod dan enzim amilase bereaksi, sehingga terjadi perubahan warna pada cracker yang

di kunyah dan amilase merubah atau menghidrolisis pati atau amilum menjadi bentuk

karbohidrat lebih sederhana, yaitu dekstrin, dan apabila berada dimulut cukup lama

maka sebagian akan diubah menjadi disakarida maltosa. (Almatsier, 2009: 23)

Berdasarkan literatur, enzim ptialin dalam saliva merupakan suatu enzim amilase

yang berfungsi memecah molekul amilum menjadi maltosa dengan proses hidrolisis,

dan proses ini akan berjalan lebih baik jika makanan dikunyah lebih halus (Poedjiadi,

Anna: 2009). Maka, tidak adanya perubahan warna yang terjadi bisa saja disebabkan

karena tidak adanya kerja enzim, atau enzim amilase belum bekerja secara optimal

karena tidak adanya proses pengunyahan, melainkan hanya penumbukan dengan

ditambah saliva dan ditetesi iod maupun hanya ditetesi iod saja.

Selanjutnya, untuk hasil dari jenis perlakuan berupa pengunyahan lalu

ditambah iod dengan interval waktu tertentu menunjukan keragaman warna yang

terbentuk. Untuk pengunyahan dengan interval waktu mulai dari 30 detik, 1 menit dan

2 menit warna yang terbentuk adalah dari hitam sampai ungu kehitaman . Hal ini

dikarenakan cracker hanya berada sebentar sekali didalam mulut sehingga penguraian

amilum menjadi disakarida juga sedikit (Goenarso, Darmadi: 2005).

Sedangkan untuk pengunyahan dengan interval waktu 3 menit, 4 menit, 5

menit dan 10 menit menunjukan perubahan warna yang relatif sama. Hal tersebut

terjadi disebabkan karena pada menit-menit tersebut larutan iod dan enzim amilase

bereaksi, sehingga terjadi perubahan warna pada cracker yang di kunyah dan amilase

merubah atau menghidrolisis pati atau amilum menjadi bentuk karbohidrat lebih

sederhana, yaitu dekstrin, dan apabila berada dimulut cukup lama maka sebagian akan

diubah menjadi disakarida maltosa. (Almatsier, Sunita: 2009).

Tetapi pada praktikum kali ini warna cracker masih sama ketika sebelum d

tetesi iod Perbedaan hasil percobaan ini dipengaruhi oleh konsentrasi saliva masing-

masing orang dan cara pengunyahannya yang berbeda, sehingga hasil yang diperoleh

pun berbeda.

Dan Pada praktikum dan tabel ke II Berdasarkan hasil praktikum pada uji

hidrolisis amilum uji iod dan benedict pada suhu 5˚C,15˚C,25˚C,35 ˚C,45 ˚C,65 ˚C

terlihat perubahan. Pada uji benedict warna tidak begitu memperlihatkan perubahan

namun ditemukan butiran-butiran putih dari menit ke menit pada setiap suhu, maka

hal ini sesuai dengan teori bahwa ini menandakan adanya proses hidrolisis maltosa

menjadi dua molekul glukosa. Proses pemanasan mempercepat hidrolisis maltosa

menjadi glukosa. Pada uji iod ditemukan titik akromatis pada suhu 35 ˚C yang

ditandai dengan intensitas kepekatan yang makin bertambah dari menit pertama

hingga menit terakhir, namun dalam sumber literatur menyatakan bahwa suhu optimal

enzim berada pada suhu 30˚C - 40 ˚C dan akan rusak di atas suhu 50˚C. Hal ini

disebabkan apabila enzim berada pada suhu yang terlalu tinggi akan mengakibatkan

denaturasi (perubahan struktur) serta kerusakan pada enzim dan jika kurang dari 30˚C

enzim bekerja inaktif atau tidak berfungsi sementara.Pada praktikum ini merupakan

urutan hidrolisis amilumAmilum diubah menjadi maltose yang dibantu oleh enzim

amylase. Maltose diubah kembali menjadi glukosa oleh enzim maltase.

Amilum (S) + Amilase (E) → Amilase (E) – Amilum (S)

Amilase (E) + Maltosa (P)

Hal tersebut menunjukan bahwa kerja enzim optimum karena enzim amylase

selesai bekerja ketika tidak ada lagi karbohhidrat yang harus di ubah. Fungsi saliva

terpusat pada isinya, yaitu amylase saliva (ptyalin) suatu enzim untuk mengurai

amilum pada tahap awal. (Darmadi Gunarso.2005.2.27).

Setiap enzim memiliki suatu suhu yang optimum dimana laju reaksinya

berjalan paling cepat. Suhu ini memungkinkan terjadinya tubrukkan molekuler paling

banyak tanpa mendeturasi enzim (team pengajar, 2015:8)

I. Pertanyaan

1. Apa kegunaan uji Iod dan Benedict?

Uji iod ialah untuk penambahan iod pada suatu polisakarida akan

menyebabkan terbentuknya kompleks adsorpsi berwarna spesifik. Amilum atau pati

dengan iodium menghasilkan warna biru, dekstrin menghasilkan warna merah anggur,

glikogen dan sebagian pati yang terhidrolisis bereaksi dengan yodium membentuk

warna merah cokelat.

Sedangkan uji benedict digunakan untuk menguji adanya glukosa dalam suatu

larutan, benedict digunakan untuk mentes atau memeriksa kehadiran gula

monosakarida dalam suatu cairan monosakarida bersifat reduktor, dengan meneteskan

reagen akan menghasilkan endapan merah bata. Selain menguji kualitas secara

kuantitatif, karena semakin banyak gula dalam..

2. Apakah saliva itu? Kelenjar apa yang menghasilkannya, dan komponen apa saja yang

terkandung dalam saliva?

Jawab:

Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna yang terdiri atas

campuran sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang ada pada mukosa oral.

Saliva memiliki peranan yang sangat penting dalam mempertahankan keseimbangan

ekosistem didalam rongga mulut. Saliva dapat disebut juga kelenjar ludah atau

kelenjar air liur. Semua kelenjar ludah mempunyai fungsi untuk membantu mencerna

makanan dengan mengeluarkan suatu sekret yang disebut “salivia” (ludah atau air

liur). Saliva diproduksi oleh kelenjar saliva mayor dan minor. Kelenjar saliva mayor

merupakan kelenjar saliva utama yang terdiri dari kelenjar parotid, kelenjar

submandibular, dan kelenjar sublingual. Sedangkan kelenjar saliva minor merupakan

kelenjar saliva yang ditemukan di sepanjang mukosa rongga mulut. Komponen utama

saliva adalah air yaitu sebesar 98%. Dalam saliva juga terdapat komponen lain dan

dapat dibedakan atas komponen organik dan komponen anorganik. Komponen

organik saliva terdiri dari amilase, imunoglobulin, mukus, gikoprotein, lisozim, sistem

peroksidase, laktoferin, laktoperoksidase dan gustin. Sedangkan komponen anorganik

dalam saliva adalah ion kalsium, magnesium, fluorida, bikarbonat, kalium, natrium,

klorida dan amonium. Selain itu terdapat gas karbondioksida, nitrogen dan oksigen.

3. Faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi aktivitas kerja enzim?

Jawab:

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:

a. Suhu. Pada suhu tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, dan aktivitas

enzim meningkat.

b. pH. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim dapat

mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi

enzim.

c. Aktivator dan inhibitor. aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan

antara enzim dengan substratnya. Sebaliknya, inhibitor merupakan suatu molekul

yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.

d. Konsentrasi enzim. Semakin besar konsentrasi enzim, semakin cepat pula reaksi

yang berlangsung.

e. Konsentrasi substrat. Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi

akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada

saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat

meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut.

4. Apa yang dimaksud titik akromatis?

Titik akromatis adalah titik dimana sudah tidak terjadi perubahan warna lagi. Pada uji

iod titik akromatis bisa diartikan sebagai titik dimana terjadi perubahan kimia dari

polisakarida menjadi monosakarida.

5. Berapa suhu optimum kerja enzim amilase berdasarkan hasil percobaan? Bandingkan

dengan sumber literatur!

Berdasarkan percobaan suhu optimum kerja enzim amilase adalah 350C dengan

ditandai intensitas perbedaan kepekatan dari 2 menit pertama sampai 2 menit ke 15,

sedangkan berdasarkan sumber literature suhu optimum enzim itu 300C - 400C.

Karena enzim akan mengalami denaturasi apabila berada dalam suhu yang terlalu

tinggi.

6. Buatlah grafik yang menunjukan suhu optimum untuk aktifitas kerja enzim amilase---

suhu terhadap interval waktu!

7. Buatlah grafik yang menggambarkan titik akromatis!

8. Uraikan tahapan hidrolisis amilum oleh enzim amilase!

Tahap hidrolisis amilum

↓

Amilum

↓

Amilodekstrin

↓

Eritrodekstrin

↓

Akrodekstrin

↓

Maltosa

J. Daftar Pustaka

Tim pengajar. 2015. Panduan Praktikum Fisiologi Hewan. Bandung. UIN press

Almatsier, Sunita. 2009. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Jakarta: PT. Gramedia Pustaka Utama

Goenarso, Darmadi. 2005. Fisiologi Hewan. Jakarta: Universitas Terbuka

Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia Press

(http://roypg.blogspot.com/2009/02/karbohidrat.html/diakses_2015/18/10-2015 ).

(http://Hildayani,2009http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses2015/18/10-09.00)

(http://oketips.com/10146/tips-enzim-pencernaan-mengetahui-cara-kerja-enzim-amilase)