PEPTIDOS

Unión entre los aminoácidos…..

PÉPTIDOS: ASPECTOS GENERALES

• La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos.

• En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

Formación de un enlace peptídico

                                                               

Formación de un enlace peptídico

• Cuando son pocos los AA que forman el péptido (menos de 10) se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.)

• Cuando el número de AA está comprendido entre 10 y 100 se trata de un polipéptido y

• Si el número de AA es mayor de 100, se habla de proteínas.

• Polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica.

Es el caso de la hemoglobina

En este caso:

• cada polipeptído no se considera como una proteína, sino como una subunidad de una proteína, y está representado de un color distinto en la figura

• el término proteína se refiere a la asociación funcional de las 4 subunidades

EL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridación sp2, de forma que los 5 orbitales enlazantes de tipo s adoptan una disposición triangular plana

• Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en el enlace s pueden formar orbitales híbridos p.

• Como el N es menos electronegativo que el O, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%.

• Por lo tanto, se puede considerar que los enlaces C-O y N-C que participan en el enlace peptídico tienen estructuras intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble.

• Esta teoría se confirma por el hecho de que las distancias interatómicas medidas en el enlace C-O y en el enlace C-N son intermedias entre el enlace sencillo y el doble enlace

• Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia, de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano

• El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación de los átomos de C y N, al ser éste un enlace rígido.

• Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los péptidos son limitadas.

• Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación por giro de los Cα tetraédricos (con hibridación sp3), pero no por rotación de los átomos con hibridación sp2

El C2 (Cα) de cada AA implicado puede establecer dos ángulos de torsión con los planos de los enlaces peptídicos contiguos: los llamados ángulos – φ (phi) – ψ (psi)

El ángulo phi (φ ) es la rotación del enlace N-C α , y el ángulo psi (ψ ) la del enlace C α -C. En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta un valor de φ y otro de ψ determinados. Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente determinada cuando se conocen los valores de φ y de ψ para cada AA.

• En un extremo de la cadena polipeptídica queda un grupo amino libre (extremo amino o extremo N-terminal) y en el extremo opuesto queda un carboxilo libre (extremo carboxilo o extremo C terminal).

• Por convención, los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los AA que lo integran a partir del extremo N

• Se denomina secuencia de un péptido al orden de los AA que lo integran. La secuencia está determinada por dos factores:

• 1.- el número de AA que forman el péptido• 2.- el orden en que están ensamblados