Professor : Rodrigo L. O. R. Cunha
Alunos: Thiago Assumpção – RA: 11005311
Victória Castagna Ferrari – RA: 11024111
Trabalho realizado pelos alunos da Universidade Federal do ABC
• Como peixes, plantas, bactérias, levedos, algas e insetos que vivem
em locais com temperatura abaixo de 0ºC (Mar Glacial Ártico) não
morrem congelados?
• Será que este tipo de proteína pode ajudar na medicina?
http://www.cienciahoje.pt/index.php?oid=44711&op=all http://www.ccvalg.pt/astronomia/noticias/2009/05/6_flores_europa.htm
• A proteína LeIBP é produzida pelo levedo Leucosporidium sp. e suas
ligações com os cristais de gelo estão relacionadas com a diminuição do
ponto de congelamento da água (TH – thermal hysteresis)
• Estas ligações junto com o fenômeno TH protegem o organismo do
congelamento – LeIBP inibe a formação e o crescimento dos cristais de
gelo dentro das células do levedo devido ao baixo ponto de congelamento
Simulação da interação entre a estrutura molecular da proteína e o cristal de gelo feita por
programa computacional
• Composta por β -hélices, que são estabilizadas por ligações de
hidrogênio e interações hidrofóbicas entre três folhas-β
paralelas entre si (faces da proteína)
Estrutura da LeIBP como β-hélice
• Dentre estas três folhas-β,
há uma delas que interage
com o gelo; isso foi deduzido
através de experimentos com
diferentes mutações de
partes da proteína para
verificar se houve alterações
na ligação com o gelo, e foi
nesta parte que, ao sofrer
mutação, houve significativa
diminuição da atividade
anticongelante
Estrutura da LeIBP, evidenciando a região que interage com os cristais
de gelo (ice-binding site)
• Há também, na face que interage com o gelo, a sequência
de aminoácidos Thr-Ser-Ala que mostra grande importância –
os aminoácidos foram alterados e deram resultados
diferentes para este efeito de inibição dos cristais de gelo
LeIBP com mutações que mostraram a importância da face B da figura, que é a que interage com os cristais de gelo e
que possui a sequência Thr-Ser-Ala
• Estrutura da face da proteína que interage com o cristal
de gelo é plana e relativamente hidrofóbica – isso mostra
que é uma estrutura importante para evitar a interação
entre a água e o gelo, evitando novas formações de
cristais de gelo
A parte plana da proteína é a face B, que é a que interage com os cristais de gelo
• Melhor compreensão e estudo da evolução destes
organismos para conseguirem viver nestas condições
extremas
• Auxílio na agricultura – impedir a formação de novos
cristais de gelo permite que as plantas realizem fotossíntese
• Possível auxílio no armazenamento de órgãos para
transplantes sem que eles congelem (ainda em estudo)
[1] Lee, J.H., et al. (2012) Structural basis for the antifreeze activity of an ice-
binding protein from an Arctic yeast. J Biol Chem. 287:11460–11468.
[2] Bar-Dolev, M.; Celik, Y.; Wettlaufer, J.S.; Davies, P.L.; Braslavsky, I. (2012)
New insights into ice growth and melting modifications by antifreeze proteins. J.
R. Soc. Interface. 977: 3249-3259. (doi:10.1098/rsif.2012.0388)
[3] Disponível em: <http://www.dw.de/prote%C3%ADnas-anticongelantes-podem-
auxiliar-no-transplante-de-%C3%B3rg%C3%A3os/a-6062766>. Acesso em: 10
de novembro de 2012.