Professor : Rodrigo L. O. R. Cunha

Alunos: Thiago Assumpção – RA: 11005311

Victória Castagna Ferrari – RA: 11024111

Trabalho realizado pelos alunos da Universidade Federal do ABC

• Como peixes, plantas, bactérias, levedos, algas e insetos que vivem

em locais com temperatura abaixo de 0ºC (Mar Glacial Ártico) não

morrem congelados?

• Será que este tipo de proteína pode ajudar na medicina?

http://www.cienciahoje.pt/index.php?oid=44711&op=all http://www.ccvalg.pt/astronomia/noticias/2009/05/6_flores_europa.htm

• A proteína LeIBP é produzida pelo levedo Leucosporidium sp. e suas

ligações com os cristais de gelo estão relacionadas com a diminuição do

ponto de congelamento da água (TH – thermal hysteresis)

• Estas ligações junto com o fenômeno TH protegem o organismo do

congelamento – LeIBP inibe a formação e o crescimento dos cristais de

gelo dentro das células do levedo devido ao baixo ponto de congelamento

Simulação da interação entre a estrutura molecular da proteína e o cristal de gelo feita por

programa computacional

• Composta por β -hélices, que são estabilizadas por ligações de

hidrogênio e interações hidrofóbicas entre três folhas-β

paralelas entre si (faces da proteína)

Estrutura da LeIBP como β-hélice

• Dentre estas três folhas-β,

há uma delas que interage

com o gelo; isso foi deduzido

através de experimentos com

diferentes mutações de

partes da proteína para

verificar se houve alterações

na ligação com o gelo, e foi

nesta parte que, ao sofrer

mutação, houve significativa

diminuição da atividade

anticongelante

Estrutura da LeIBP, evidenciando a região que interage com os cristais

de gelo (ice-binding site)

• Há também, na face que interage com o gelo, a sequência

de aminoácidos Thr-Ser-Ala que mostra grande importância –

os aminoácidos foram alterados e deram resultados

diferentes para este efeito de inibição dos cristais de gelo

LeIBP com mutações que mostraram a importância da face B da figura, que é a que interage com os cristais de gelo e

que possui a sequência Thr-Ser-Ala

• Estrutura da face da proteína que interage com o cristal

de gelo é plana e relativamente hidrofóbica – isso mostra

que é uma estrutura importante para evitar a interação

entre a água e o gelo, evitando novas formações de

cristais de gelo

A parte plana da proteína é a face B, que é a que interage com os cristais de gelo

• Melhor compreensão e estudo da evolução destes

organismos para conseguirem viver nestas condições

extremas

• Auxílio na agricultura – impedir a formação de novos

cristais de gelo permite que as plantas realizem fotossíntese

• Possível auxílio no armazenamento de órgãos para

transplantes sem que eles congelem (ainda em estudo)

[1] Lee, J.H., et al. (2012) Structural basis for the antifreeze activity of an ice-

binding protein from an Arctic yeast. J Biol Chem. 287:11460–11468.

[2] Bar-Dolev, M.; Celik, Y.; Wettlaufer, J.S.; Davies, P.L.; Braslavsky, I. (2012)

New insights into ice growth and melting modifications by antifreeze proteins. J.

R. Soc. Interface. 977: 3249-3259. (doi:10.1098/rsif.2012.0388)

[3] Disponível em: <http://www.dw.de/prote%C3%ADnas-anticongelantes-podem-

auxiliar-no-transplante-de-%C3%B3rg%C3%A3os/a-6062766>. Acesso em: 10

de novembro de 2012.