ANALISIS PROTEIN SECARA KUALITATIF

1. REAKSI XANTOPROTEIN

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah

dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi

yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif

untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan.

2. REAKSI HOPKINS COLE

Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-

Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk

magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan

perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian

akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut.

3. REAKSI MILLON

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila

pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat

berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol,

karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.

4. REAKSI NATRIUMNITROPRUSIDA

Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan

protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat

memberikan hasil positif.

5. REAKSI SAKAGUCHI

Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini

memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung

arginin dapat menghasilkan warna merah.

ANALISIS PROTEIN SECARA KUANTITATIF

1. METODE KJELDAHL

Metode Kjeldahl dikembangkan pada taun 1883 oleh pembuat bir bernama Johann

Kjeldahl. Makanan didigesti dengan asam kuat sehingga melepaskan nitrogen yang dapat

ditentukan kadarnya dengan teknik titrasi yang sesuai. Jumlah protein yang ada kemudian

dihitung dari kadar nitrogen dalam sampel.

Prinsip dasar yang sama masih digunakan hingga sekarang, walaupun dengan modifikasi

untuk mempercepat proses dan mencapai pengukuran yang lebih akurat. Metode ini masih

merupakan metode standart untuk penentuan kadar protein. Karena metode Kjeldahl tidak

menghitung kadar protein secara langsung, diperlukan faktor konversi (F) untuk menghitung

kadar protein total dan kadar nitrogen. Faktor konversi 6,25 (setara dengan 0,16 g nitrogen per

gram protein) digunakan untuk banyak jenis makanan, namun angka ini hanya nilai rata-rata, tiap

protein mempunyai faktor konversi yang berbeda tergantung komposisi asam aminonya. Metode

Kjeldahl terdiri dari tiga langkah : digesti, netralisasi dan titrasi.

Prinsip kerjanya adalah :

a. Digestion

Sampel makanan yang akan dianalisis ditimbang dalam labu digesti dan didigesti dengan

pemanasan dengan penambahan asam sulfat (sebagai oksidator yang dapat mendigesti makanan),

natrium sulfat anhidrat (untuk mempercepat tercapainya titik didih) dan katalis sepert tembaga

(Cu), selenium, titanium, atau merkurium (untuk mempercepat reaksi). Digesti mengubah

nitrogen dalam makanan (selain yang dalam bentuk nitrat atau nitrit) menjadi amonia, sedangkan

unsur oganik lain menjadi CO2 dan H2O. Gas amonia tidak dilepaskan ke dalam larutan asam

karena berada dalam bentuk ion amonium (NH4+) yang terikat dengan ion sulfat (SO42-) sehingga

yang berada dalam larutan adalah :

N(makanan) (NH4)2SO4 (1)

b. Netralisasi

Setelah proses digesti sempurna, labu digesti dihubungkan dengan labu penerima

(receiving flask) melalui sebuah tabung. Larutan dalam labu digesti dibasakan dengan

penambahan NaOH, yang mengubah amonium sulfat menjadi gas amonia :

(NH4)2SO4 + 2 NaOH 2 NH3 + 2 H2O + Na2SO4 (2)

Gas amonia yang terbentuk dilepaskan dari larutan dan berpindah keluar dari labu digesti

masuk ke labu penerima, yang berisi asam borat berlebih. Rendahnya pH larutan di labu

penerima mengubah gas amonia menjadi ion amonium serta mengubah asam borat menjadi

ion borat:

NH3 + H3BO3 NH4+ + H2BO3

-

c. Titrasi

Kandungan nitrogen diestimasi dengan titrasi ion amonium borat yang terbentuk dengan

asam sulfat atau asam hidroklorida standar, menggunakan indikator yang sesuai untuk

menentukan titik akhir titrasi.

H2BO3- + H+ H3BO3 (4)

Kadar ion hidrogen (dalam mol) yang dibutuhkan untuk mencapai titik akhir titrasi setara

dengan kadar nitrogen dalam sampel makanan (persamaan 3). Persamaan berikut dapat

digunakan untuk menentukan kadar nitrogen dalam mg sampel menggunakan larutan HCl xM

untuk titrasi.

Dimana vs dan vb adalah volume titrasi sampel dan blanko, 14g adalah berat molekul

untuk nitrogen N. Penetapan blanko biasanya dilakukan pada saat yang sama dengan sampel

untuk memperhitungkan nitrogen residual yang dapat mempengaruhi hasil analisis. Setelah kadar

nitrogen ditentukan, dikonversi menjadi kadar proteind dengan faktor konversi yang sesuai :

% Protein = F x %N.

Keuntungan dan Kerugian

a. Keuntungan :

• Metode Kjeldahl digunakan secara luas di seluruh dunia dan masih merupakan

metode standar dibanding metode lain.

• Sifatnya yang universal, presisi tinggi dan reprodusibilitas baik membuat metode ini

banyak digunakan untuk penetapan kadar protein.

b. Kerugian :

• Metode ini tidak memberikan pengukuran protein sesungguhnya, karena tidak semua

nitrogen dalam makanan bersumber dari protein.

• Protein yang berbeda memerlukan faktor koreksi yang berbeda karena susunan residu

asam amino yang berbeda.

• Penggunaan asam sulfat pada suhu tinggi berbahaya, demikian juga beberapa katalis.

• Teknik ini membutuhkan waktu lama.

2. METODE TITRASI FORMOL

Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan

membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat

dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat

diakhiri dengan tepat. Indikator yang digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila tepat terjadi

perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.

3. METODE LOWRY

Prosedur :

Pembuatan reagen Lowry A :

Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1)

Pembuatan reagen Lowry B :

Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0,1N. Tambahkan ke dalam

larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%.

Penetapan Kadar

a. Pembuatan kurva baku

Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 μg/ml (Li). Buat seri konsentrasi

dalam tabung reaksi, misal dengan komposisi berikut :

Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit,

kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Baca

absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko. (Sebagai blanko adalah tabung

reaksi no.1 pada tabel di atas)

b. Penyiapan Sampel

Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin, endapkan dahulu dengan

penambahan amonium sulfat Kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya, kalau perlu

sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Pisahkan protein yang mengendap

dengan sentrifus 11.000 rpm selama 10 menit, pisahkan supernatannya. Presipitat yang

merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal

sampai 10,0 ml. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva

baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya.

4. METODE SPEKTROFOTOMETRI VISIBLE

Sejumlah metode telah ditemukan untuk pengukuran kadar protein berdasarkan

spektroskopi UV-visible. Metode ini berdasarkan kemampuan protein menyerap (atau

membaurkan) cahaya di daerah UV-visible. Atau secara kimiawi atau fisik memodifikasi protein

untuk membuatnya menyerap (atau membaurkan) cahaya di daerah UV-visible. Prinsip dasar di

balik masing-masing uji ini serupa. Pertama-tama, semua serapan kurva kalibrasi (atau

turbiditas) vs kadar protein disiapkan menggunakan satu seri larutan protein yang sudah

diketahui kadarnya. Serapan (atau turbiditas) larutan yang dianalisis kemudan diukur pada

panjang gelombang yang sama, dan kadar protein ditentukan dari kurva kalibrasi. Perbedaan

utama pengujian ini adalah gugus fungsi yang berperan untuk absorbsi atau pembiasan radiasi

elektromagnetik, misalnya ikatan peptida, rantai samping aromatis, gugus inti dan agregat

protein. Sejumlah metode UV-visibe untuk penetapan kadar protein sebagi berikut :

Prinsip :

a. Pengukuran langsung pada 280nm.

Tryptophan dan tyrosine mengabsorbsi kuat cahaya uv pada 280 nm. Kandungan tryptophan

dan tyrosine berbagai protein umumnya konstan sehingga serapan larutan protein pada 280 nm

dapat digunakan untuk menentukan kadarnya. Keuntungan metode ini karena sederhana untuk

dilakukan, non-destruktif, dan tidak dibutuhkan reagen khusus. Kerugian utama : asam nukleat

juga mengabsorbi kuat pada 280 nm dan sehingga mengganggu pengukuran protein jika ada

dalam kadar yang bermakna. Namun demikian, metode ini telah berkembang untuk mengatasi

masalah ini, antara lain : dengan pengukuran serapan pada dua panjang gelombang yang

berbeda.

b. Metode Biuret

Warna violet akan terbentuk bila ion cupri (Cu2+) berinteraksi dengan ikatan peptida dalam

suasana basa. Reagen biuret, yang mengandung semua bahan kimia yang diperlukan untuk

analisis sudah tersedia di pasaran. Reagen ini dicampurkan dengan larutan protein, didiamkan

15-30 menit, kemudian diukur serapannya pada 540 nm. Keuntungan utama dari teknik ini

adalah tidak adanya gangguan dari senyawa yang menyerap pada panjang gelombang yang lebih

rendah. Teknik ini kurang sensitif terhadap jenis protein karena absorpsi yang terjadi melibatkan

ikatan peptida yang ada di semua protein, bukan pada gugus samping spesifik.

c. Metode Lowry

Metode Lowry mengkombinasikan pereaksi biuret dengan pereaksi lain (Folin-Ciocalteau

phenol) yang bereaksi dengan residu tyrosine dan tryptophan dalam protein. Reaksi ini

menghasilkan warna kebiruan yang bisa dibaca di antara 500 - 750 nm, tergantung sensitivitas

yang dibutuhkan. Akan muncul puncak kecil di sekitar 500 nm yang dapat digunakan untuk

menentukan protein dengan konsentrasi tinggi dan sebuah puncak besar di sekitar 750 nm yang

dapat digunakan untuk menentukan kadar protein dengan konsentrasi rendah. Metode ini lebih

sensitif untuk protein dengan konsentrasi rendah dibanding metode biuret.

d. Metode pengikatan pewarna

Pewarna dengan muatan negatif (anionik) ditambahkan dalam jumlah berlebih pada larutan

protein yang pH nya telah disesuaikan sehingga protein menjadi bermuatan positif (misalnya

dibuat di bawah titik isoelektrik). Protein membentuk kompleks tak larut dengan pewarna karena

interaksi elektrostatik antar molekul, tapi masih tersisa pewarna tak terikat yang larut. Pewarna

anionik berikatan dengan gugus kationik dari residu asam amino basa (histidine, arganine dan

lysine) dan pada gugus asam amino bebas di ujung. Jumlah pewarna tak terikat yang tersisa

setelah kompleks protein-pewarna dipisahkan (misalnya dengan sentrifugasi) ditentukan dengan

pengukuran serapan. Jumlah protein yang ada di larutan awal berhubungan dengan jumlah

pewarna yang terikat :

e. Metode Turbimetri

Molekul protein yang umumnya laruta dapat dibuat mengendap dengan penambahan senyawa

kimia tertentu, seperti asam trikloroasetat. Pengendapan protein menyebabkan larutan menjadi

keruh, sehingga konsentrasi protein dapat ditentukan dengan mengukur derajat kekeruhan

(turbiditas).

Keuntungan dan kerugian:

Keuntungan :

Teknik UV-visible merupakan teknik yang cepat dan sederhana, serta sensitif terhadap protein

dengan konsentrasi rendah.

Kerugian :

Sebagian besar teknik UV-visible memerlukan larutan yang encer dan jernih, serta tidak

mengandung senyawa kontaminan yang dapat mengabsorpsi atau memantulkan cahaya pada

panjang gelombang di mana protein akan dianalisis. Karena diperlukan larutan jernih, maka

makanan harus mengalami sejumlah tahap preparasi sampel sebelum dianalisis, seperti

homogenisasi, ekstraksi pelarut, sentrifugasi, filtrasi, dsb. yang dapat menyita waktu dan tenaga.

Selain itu, kadang-kadang sulit untuk secara kuantitatif mengekstraksi protein dari jenis makanan

tertentu, terutama bila makanan tersebut telah mengalami proses dimana protein menjadi agregat

atau terikat secara kovalen dengan senyawa lain. Kelemahan lain adalah, serapan tergantung

pada jenis protein (karena protein yang berbeda mempunyai sekuens/urutan asam amino yang

berbeda pula).

5. SPEKTOFOTOMETRI UV

Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan, tirosin dan fenilalanin yang

mempunyai gugus aromatik. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm, sedang

untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. Fenilalanin menyerap sinar kurang

kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan

untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi

kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm. Pengukuran pada

260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. Rasio absorpsi 280/260

menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel.

Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran

Alat Spektrofotometer:

ANALISIS KARBOHIDRAT

1. ANALISIS KADAR GULA PEREDUKSI DAN TOTAL GULA

monosakarida mempunyai kemampuan untuk mereduksi suatu senyawa. Apabila

monosakarida mengalami polimerisasi, maka sifat mereduksinya akan berkurang atau hilang.

Metode oksidasi ini didasarkan pada peristiwa tereduksinya kupri okisida menjadi kupro oksida

karena adanya andungan senyawa gula reduksi pada bahan.

Uji benedict adalah uji kimia untuk mengetahui kandungan gula (karbohidrat) pereduksi.

Gula pereduksi meliputi semua jenis monosakarida dan beberapa disakarida seperti laktosa dan

maltosa. Nama Benedict merupakan nama seorang ahli kimia asal Amerika, Stanley Rossiter

Benedict (17 Maret 1884-21 Desember 1936). Benedict lahir di Cincinnati dan studi di

University of Cincinnati. Setahun kemudian dia pergi ke Yale University untuk mendalami

Physiology dan metabolisme di Department of Physiological Chemistry.

Pada uji Benedict, pereaksi ini akan bereaksi dengan gugus aldehid, kecuali aldehid

dalam gugus aromatik, dan alpha hidroksi keton. Oleh karena itu, meskipun fruktosa bukanlah

gula pereduksi, namun karena memiliki gugus alpha hidroksi keton, maka fruktosa akan berubah

menjadi glukosa dan mannosa dalam suasana basa dan memberikan hasil positif dengan pereaksi

benedict. Satu liter pereaksi Benedict dapat dibuat dengan menimbang sebanyak 100 gram

sodium carbonate anhydrous, 173 gram sodium citrate, dan 17.3 gram copper (II) sulphate

pentahydrate, kemudian dilarutkan dengan akuadest sebanyak 1 liter. Untuk mengetahui adanya

monosakarida dan disakarida pereduksi dalam makanan, sample makanan dilarutkan dalam air,

dan ditambahkan sedikit pereaksi benedict. Dipanaskan dalam waterbath selamaa 4-10 menit.

Selama proses ini larutan akan berubah warna menjadi biru (tanpa adanya glukosa), hijau,

kuning, orange, merah dan merah bata atau coklat (kandungan glukosa tinggi).

Sukrosa (gula pasir) tidak terdeteksi oleh pereaksi Benedict. Sukrosa mengandung dua

monosakrida (fruktosa dan glukosa) yang terikat melalui ikatan glikosidic sedemikian rupa

sehingga tidak mengandung gugus aldehid bebas dan alpha hidroksi keton. Sukrosa juga tidak

bersifat pereduksi. Uji Benedict dapat dilakukan pada urine untuk mengetahui kandungan

glukosa. Urine yang mengandung glukosa dapat menjadi tanda adanya penyakit diabetes. Sekali

urine diketahui mengandung gula pereduksi, test lebih jauh mesti dilakukan untuk memastikan

jenis gula pereduksi apa yang terdapat dalam urine. Hanya glukosa yang mengindikasikan

penyakit diabetes.

2. ANALISIS JENIS-JENIS GULA

Uji Barfoed

Uji Barfoed ini bertujuan untuk membedakan antara monosakarida dan disakarida.

Pereaksi ini terdiri atas larutan kupriasetat dan asam asetat dalam air, Reaksi positif pada uji ini

ditandai dengan terbentuknya endapan Cu2O berwarna merah bata apabila larutan tersebut

merupakan monosakarida sedangkan golongan disakarida menghasilkan warna selain merah

bata. Hal ini disebabkan karena gula reduksi monosakarida lebih cepat mereduksi ion Cu+2 (dari

pereaksi barfoed) dalam suasana asam dibanding dengan disakarida. Pada percobaan ini, larutan

diuji pada suasana asam karena adanya asam asetat yang bersifat asam yang terkandung dalam

pereaksi barfoed.

Uji Osazon

Tujuan dari uji ini, yaitu untuk membedakan bermacam-macam karbohidrat dari gambar

kristalnya. Pada uji ini saat sukrosa dan glukosa direaksikan dengan fenilhidrazin-hidroklorida

dan Kristal natrium asetat serta dipanaskan tidak memperlihatkan adanya kristl yang terbentuk,

namun pada larutan galaktosa serta maltose terdapat Kristal meskipun hanya sedikit dan terlihat

di bawah mikroskop. Hal ini sesuai dengan teori bahwa Osazon dari disakarida larut dalam air

mendidih dan terbentuk kembali bila didinginkan. Namun sukrosa tidak membentuk osazon

karena gugus aldehida atau keton yang terikat pada monomernya sudah tidak bebas. Sebaliknya

osazon monosakarida tidak larut dalam air mendidih.

Uji Asam Musat

Uji asam musat yang bertujuan untuk membedakan antara glukosa dan galaktosa ini

memiliki hasil yang disertai dengan gambar Kristal karbohidrat yang diamati melalui mikroskop.

Dari hasil percobaan yang didapatkan laktosa dan galaktosa larut dalam asam musat sedangkan

glukosa dan sukrosa tidak larut dalam asam musat. Hal ini dikarenakan pada proses oksidasi oleh

asam nitrat pekat dan dalam keadaan panas galaktosa menghasilkan asam musat yang kurang

larut dalam air bila dibandingkan dengan asam sakarat yang dihasilkan oleh oksidasi glukosa.

Begitupun pada sukrosa, yang juga hanya menghasilkan asam sakarat, yang berasal dari glukosa

yang dikandungnya. Seperti yang dikethui, bilamana sukrosa dihidrolisis akan terurai menjadi

glukosa dan fruktosa. Pembentukan asam musat ini dapat dijadikan cara identifikasi galaktosa

tadi, karena Kristal asam musat mudah dimurnikan dan diketahui bentuk Kristal maupun titik

leburnya. Hasil positif pada uji ini ditandai dengan Kristal yang diamati di bawah mikroskop

yang tidak terlalu rapat atau renggang apabila dibandingkan dengan glukosa yang struktur

kristalnya rapat, sehingga membuktikan hasil negatif.

3. ANALISIS KADAR PATI

Untuk sampel berupa makanan yang telah mengalami pengolahan :

Dilakukan dengan cara pengeringan, pengendapan kemudian dilarutkan kembali dalam

larutan etanol 80% yang dipanaskan.

Monosakarida dan oligosakarida bersifat larut dalam etanol sementara pati tidak larut.

Dengan demikian maka pati dapat dipisahkan dari komponen gula lainnya dengan cara

penyaringan atau sentrifugasi.

Jika sampel mengandung pati semi kristalin maka sampel dilarutkan dalam air sambil

dipanaskan hingga pati tergelatinisasi (> 65 oC)

Penambahan asam perklorat atau kalsium klorida dapat dilakukan untuk meningkatkan

kelarutan pati yg sulit larut

Penambahan enzim spesifik untuk menghidrolisis pati menjadi glukosa. Konsentrasi pati

dihitung berdasarkan konsentrasi glukosa yang terukur.

Penambahan Iodine untuk membentuk kompleks patiiodium yang tidak larut kemudian

dapat ditentukan secara grafimetrik atau secara titrimetrik yaitu dengan menentukan

jumlah yodium yang diperlukan untuk mengendapkan seluruh pati.

Jika tidak ada komponen lain dalam larutan yang akan mengganggu analisis, maka

konsentrasi pati dapat ditentukan dengan menggunakan metode fisik, misalnya, densitas,

indeks bias atau polarimetry. Konsentrasi amilosa dan amilopektin dalam sampel

ditentukan dengan menggunakan metode yang sama seperti yang dijelaskan untuk pati

setelah amylose telah dipisahkan dari amilopektin yaitu dengan penambahan bahan kimia

yang dapat membentuk kompleks yang tidak larut dengan salah satu komponennya

misalnya beberapa jenis alkohol dapat mengendapkan amylase tetapi tidak pada

amilopektin.

Metode sebelumnya tidak dapat menentukan pati resisten dalam sampel sehingga jika

ingin menentukan kadarnya diperlukan langkah penambahan dimethylsulfoxide (DMSO)

untuk melarutkan pati resisten sebelum melakukan analisis.

Analisis Kualitatif Pati: Reaksi dengan Iodin

Pati yang berikatan dengan iodin (I2) akan menghasilkan warna biru. Sifat ini dapat

digunakan untuk menganalisis adanya pati. Pati akan berwarna biru bila pati tersebut berupa

polimer glukosa yang lebih besar dari 20 unit, misalnya molekul amilosa. Bila polimernya

kurang dari 20 (seperti amilopektin), maka akan dihasilkan warna merah. Sedang dekstrin

dengan polimer 6 – 8 unit, akan membentuk warna coklat. Polimer yang lebih kecil dari 5 unit,

tidak menghasilkan warna.

4. ANALISIS KADAR DEKSTRIN

Dekstrin adalah karbohidrat yang dibentuk selama hidrolisis pati menajdi gula oleh

panas, asam dan atau enzim. Maltosa, sukrosa dan laktosa adalah disakarida yang memiliki

rumus empiris sama (C12H22O11) tetapi berbeda dalam struktur. Dekstrin dan pati memiliki

rumus umum yang sama , – [Cx(H2O)y)]n - (y = x – 1), yang mana unit glukosa bersatu dengan

yang lainnya membentuk rantai (polisakarida) tetapi dektrin memiliki ukuran lebih kecil dan

kurang kompleks dibandingkan pati. Dektrin larut dalam air tetapi dapat diendapkan dengan

alkohol. Dektrin memiliki sifat seperti pati. Beberapa dekstrin bereaksi denngan iodin

memberikan warna biru dan larut dalam alkohol 25% (disebut amilodekstrin) sedang yang

lainnya berwarna coklat-kemerahan dan larut dalam alkohol 55% (disebut eritrodekstrin) dan

yang lainnya tidak membentuk warna dengan iodin serta larut dalam alkohol 70 (disebut

akhrodekstrin), yang juga diidentifikasi sebagai desktrosa ekuivalen (DE) . DE yang tinggi

menunjukkan adanya depolimerisasi pati yang besar. Maltodekstrin adalah produk dengan DE

rendah.

Tahap Hidrolisis.

Pada tahap pertama asam dan air ditambahkan dalam granula pati kering yang akan

memecah polimer pati dalam reaksi hidrolisis dan molekul air ditambahkan ke dalam polimer

pati. Sebagai hasil hidrolisis maka viskositas pati akan berkurang.Derajad hidrolisis tergantung

pada jumlah asam yang ditambahkan dan lamanya waktu pencampuran dengan pati

Tahap Kondensasi.

Dalam tahap kedua pati yang dihidrolisis dikeringkan dengan panas dan vakum sampai

kelembabapn di bawah 3%. Pada saat pengeringan mencapai level ini maka hidrolisis dihentikan

dan air dibebaskan dari polimer pati. Viskositas pati akan meningkat selama proses kondensasi

ini. Kemudian terjadi transglukosidasi atau dekstrinisasi yang merupakan pembentukan kembali

glukosa dalam ikatan glukosa dengan dan antar polimer. Ikatan alfa 1-4 dan alfa 1-6 dapat

bertukar. Selama trnasglukosidasi viskositas desktrin secara substansi tidak berubah.

Dekstrin kemudian didinginkan dan pH dekstrin dapat dinetralkan dengan

menambahkan amonia. Netralisasi akan menjadikan dekstrin lebih stabil dalam

penyimpanan. Dekstrin larut dalam air dingin dalam berbagai derajat tergantung pada

kekuatan hidrolisisnya. Desktrin ini dapat digunakan untuk berbagai keperluan.Dektrin

dapat dibuat dari berbagai sumber pati seperti tapioka dan kentang ataupun jagung. Sifat

viskositas yang rendah dari dekstrin menjadikan dekstrin sering dipakai dalam pembuatan

jelli sebagai sumber padatan yang menstabilkan tekstur permen.