-

Aminokiseline Boris Stankovi

UNIVERZITET ZA POSLOVNI INENJERING I MENADMENT BANJA LUKA

TEHNIKI FAKULTETSTUDIJSKI PROGRAM ZA GRAFIKI INENJERING I DIZAJNSEMINARSKI RAD

AminokiselinePredmet: Hemija u grafikom inenjerstvuMentor:

Ime studenta i broj indeksa:

doc.dr Radenko urica

Boris Stankovi GD-1-004/12

Banja Luka, januar, 2013. godineSadraj:

UVOD........................................................................................................................................31. OPTE, FIZIKE I HEMIJSKE OSOBINE AMINOKISELINA......................................41.1. FIZIKE OSOBINE AMINOKISELINA.............................................................51.2 HEMIJSKE OSOBINE AMINOKISELINA..........................................................5

1.3 OSOBINE AMINOKISELINA...........................................................................7

1.4 KISELOBAZNE OSOBINE 2-AMINOKISELINA............................................72. PODJELA AMINOKISELINA..............................................................................................82.1. NEPOLARNE ILI HIDROFOBNE AMINOKISELINE......................................92.2. POLARNE ALI ELEKTRIKI NENABIJENE AMINOKISELINE..................102.3. POLARNE I NEGATIVNO NABIJENE GRUPE...............................................11

2.4. POLARNE I POZITIVNO NABIJENE AMINOKISELINE...............................112.5. AMINOKISELINE KOJE NE ULAZE U SASTAV PROTEINA.......................123. RASPODJELA AMINOKISELINA KOJE NE ULAZE U SASTAV PROTEINA...........134. BIOSINTEZA AMINOKISELINA.....................................................................................145. ZAKLJUAK......................................................................................................................156. LITERATURA.....................................................................................................................16UVOD

Aminokiseline su osnovne strukturne jedinice proteina, iz kojih nastaju putem hemijske ili fermentativne hidrolize. Znaaj ovih jedinjenja se sastoji ne samo u izgradnji proteinskih makromolekula ve se one u ivim tkivima i organima nalaze takoe i u slobodnom stanju ili vezane sa raznim organskim jedinjenjima. Kao takve mogu se u procesu razmjene materija na razne naine mjenjati, dajui pri tome supstance vane za razne biohemijske, fizioloke i strukturne svrhe organizama.

Aminokiseline su meusobno povezane u molekulu proteina, tzv. peptidnim vezama. Kombinacije aminokiselina u molekulima proteina mogu biti razliite, to je bitno za brojne funkcije proteina u organizmu. Broj aminokiselina u proteinima organizma moe iznositi preko 300 (visokomolekularni polipeptidi). Aminokiselina ima 20, i po sastavu i funkcijama koje vre podeljene su na esencijalne i neesencijalne. elije organizma su sposobne da grade (sintetiu) obine aminokiseline (neesencijalne), dok je sinteza esencijalnih nemogua, pa se zbog toga moraju unositi hranom. To su histidin, fenilalanin, izoleucin, lizin, metonin, treonin, triptofan, valin, leucin. U neesencijalne spadaju alanin, cistein, glicin, arginin, asparagin, cistin, prolin, serin, glutamin, aspartatska kiselina, glutaminska kiselina, tirozin. U djeijem uzrastu esencijalne su jo i aminokiseline arginin i histidin, jer se ne sintetiu dovoljno brzo, odnosno u koliini koja je neophodna za intezivne procese rasta u ovom periodu ivota. Esencijalne aminokiseline, kao to je pomenuto, moraju se unositi hranom, i to preteno ivotinjskog porijekla (meso, riba, jaja, sir, mljeko, jogurt, hljeb, pirina, graak, kukuruz, voe). Koliina lizina je mala u penici, pirinu i kukuruzu, tako da ove itarice treba unositi u kombinaciji sa drugom hranom. Postoji i nizak sadraj metonina u pasulju, treonina u pirinu i triptofana u kukuruzu. Ispitivanjima je utvreno da nedostatak pojedinih aminokiselina dovodi do poremeaja u razvoju i odravanju azotne ravnotee. Smatra se da u nedostatku metionina dolazi do poremeaja u metabolizmu masti u jetri, da nedostatak arginina i lizina izaziva poremeaj spermatogeneze i ovulacije i da je nedostatak triptofana uzrok nauzeje, vrtoglavice i preosetljivosti ula sluha, a da nedostatak histidina dovodi do smanjenja tjelesne teine.Aminokiseline su gradivne materije svakog organizma. Pored uestvovanja u izgradnji elija i popravljanja tkiva, aminokiseline stvaraju antitijela koja uestvuju u borbi protiv bakterija i virusa, dio su hormonalnog sistema i sistema enzima, grade nukleoproteine (RNK i DNK), prenose kiseonik kroz organizam i uestvuju u miinoj aktivnosti. 1. OPTE, FIZIKE I HEMIJSKE OSOBINE AMINOKISELINAZa poetak hemije aminokiselina moe se smatrati otkrie aminokiseline cistina od strane Wollaston-a (1810 g.), koji ju je izolovao u obliku bezbojnih heksagonalnih prizmi iz rastvora mokranog kamena. Prva aminokiselina koja je izolovana iz hidrolizata proteina u istom kristalnom stanju jeste glicin. To je polo za rukom Braconnot-u (1819), koji je zagrijavao elatin sa sumpornom kiselinom i iz neutralnog filtrata hidrolizata izolovao bijele kristale slatkog ukusa koje je nazvao sucre de gelatine, vjerujui da je izolovana supstanca eer. Laurent i Horsford su joj odredili taan hemijski sastav i nazvali je glikokol, a neto kasnije J. J. Berzelius je predloio naziv glicin. U intervalu od 1850-1950 ostvareni su izvanredni rezultati u izolovanju aminokiselina i utvrivanju njihove strukture i osobina putem degradacije i sinteze in vitro.

Slika 1. Opta formula za aminokiseline

U ovoj optoj formuli (slika 1.) R moe biti ravan ili ravast, suptituisan ili nesupstituisan alifatski ugljovodonini ostatak, aromatski prsten ili heterociklini prsten. U hemijskom smislu, aminokiseline su jedinjenja koja sadre amino grupu (-NH2) i karboksilnu grupu (-COOH) (slika 2.). Aminokiseline su organske kiseline, koje u svom sastavu, pored ugljenika, vodonika i kiseonika, sadre i azot. Ugljenik ini 50-55%, vodonik 6-7%, kiseonik 19-24%, azot 15-18%, a sumpor 0.3-2.4%. Za aminokiseline je karakteristino da svaka ima jednu amino (NH2) i karboksilnu grupu (COOH), koje daju svoja amfoterna (puferska) svojstva proteinima u iji sastav ulaze.

Slika 2. Hemijski sastav aminokiselinaAminokiseline su u hemijskom pogledu organske kiseline u kojima je vodonikov atom kiselinskog radikala supstituisan amino-grupom. U nekim prirodnim aminokiselinama, pored aminogrupe u alifatskom radikalu, mogu biti prisutne sljedee grupe i radikali: hidroksil (-OH), bazni azotni organski radikali, fenil-i tio-radikali, koji dolaze kao supstituenti H atoma. Takoe mogu biti prisutne dve amino-grupe, kao i dve karboksilne funkcije.

Aminokiseline spadaju u supstituisane kiseline gdje je jedan ili vie vodonikovih atoma u ugljovodoninom radikalu zamjenjeno sa amino grupom. Prema tome, aminokiseline su dvofunkcionalna jedinjenja koja u svojoj molekuli sadre amino i karboksilnu grupu. Aminokiseline koje izgrauju proteine u hemijskom sastavu imaju amino grupu, karboksilnu grupu, vodonikov atom i razliitu R grupu vezane na -ugljenikov atom. Ovaj ugljenikov atom je kod svih aminokiselina asimetrian tj. hiralan (na svakoj vezi ima drugaiju grupu) osim glicina. Kod glicina, najjednostavnijeg predstavnika aminokiselina, na -ugljenikov atom vezana su dva vodonikova atoma pa prema tome on nije asimetrian. Svi proteini u svim ivim organizmima izgraeni su od dvadeset razliitih L-aminokiselina. Razliitost je uslovljena sa dvadeset vrsta R grupa u sastavu aminokiselina. Aminokiseline uglavnom nose imena prema tvari iz koje su prvi put izolovane, a esto se oznaavaju skraenim simbolima od tri slova ili samo jednim slovom. Pored toga to aminokiseline izgrauju proteine, one imaju i druge vane funkcije u ivim organizmima. U metabolizmu se mogu razliito mijenjati i davati vane prelazne spojeve za izgradnju i drugih bitnih spojeva za ivot jednog organizma.

1.1 FIZIKE OSOBINE AMINOKISELINAAminokiseline su bezbojne kristalne vrste supstance sa visokom takom topljenja (od 186C za glutamin, do 344C za tirozin) uz razlaganje. Visoka talita i topljivost u vodi posljedica su njihove amfoternosti. One imaju svojstva kiselina i baza jer u istoj molekuli imaju karboksilnu i amino grupu. Karboksilna grupa otputa proton (H), a amino grupa ga prima, pa amino grupa u vrstom stanju iz molekulskog oblika prelazi u dipolni ion - "Zwitterion". Veina aminokiselina je rastvorljiva u vodi i drugim polarnim rastvaraima ali ogranieno rastvorljiva u organskim rastvaraima. Ne rastvaraju se u nepolarnim rastvaraima. Zbog prisustva naelektrisanih grupa, amino kiseline su prave jonske supstance.

1.2 HEMIJSKE OSOBINE AMINOKISELINAKako sadre i amino i karboksilnu grupu, aminokiseline podlijeu gotovo svim reakcijama karakteristinim za ove klase jedinjenja. Od biohemijskog znaaja su, ipak, primarno reakcija izgradnje peptidnih veza i ponaanje aminokiselina u razliitim kiselo-baznim sredinama. Opta hemijska svojstva aminokiselina su povezana prisutnou karboksilne i amino grupe, s druge strane prisutnost reaktivnog R ostatka objanjava specifina svojstva pojedinih aminokiselina. Reagujui s dvije funkcionalne grupe, aminokiseline stvaraju karakteristine derivate.

Karakteristine reakcije aminokiselina su: Esterifikacija s alkoholima u prisutnosti jakih kiselina. Esteri aminokiselina su tenosti koje mogu destilirati pod smanjenim pritiskom. Tokom vremena se uglavnom polimerizuju ili kondenzuju gradei cikline amide.

Reakcija dekarboksilacije i nastajanje amina. Dekarboksliacija je mogua hemijskim putem ili enzimski (enzimi dekarboksilaze).

Stvaranje amida. Stvaranje amida je rezultat reakcije aminokiseline s aminom.

Ove reakcije imaju posebnu vanost ako amin potie od druge aminokiseline. Tada nastaje peptidna veza.

Dezaminacija. Djelovanjem nitratne kiseline dolazi do dezaminacije aminokiseline uz stvaranje odgovarajue kiseline - alkohola i oslobaanje azota.

Mjerenjem osloboenog azota mogue je odreivanje koncentracije aminokiselina. Stvaranje imina. Kondenzacijom aromatskih aldehida s aminokiselinama nastaju

imini.

Reakcije s fenilizotiocijanatom (Edmanova reakcija). Ovaj spoj takoe reaguje sa amino grupom i prvo u baznoj sredini daje N-fenil derivat koji se zatim ciklizuje dajui feniltiohidantoin kojeg je lako identifikovati.

1.3 OSOBINE AMINOKISELINA

Sve aminokiseline izuzev glicina sadre hiralne ugljenikove atome, prema tome i odgovarajue stereoizomere. Veina aminokiselina ima jedan hiralni ugljenikov atom i shodno tome postoji u obliku dva optiki aktivna enantiomera i jednog racemata (slika 3.). Konfiguracija aminokiselina odreena je prema konfiguracionom etalonu, glicerinaldehidu, a moe biti D i L. Sve prirodne aminokiseline pripadaju L nizu.

COOH COOH H2N H H NH2

R R L--aminokiselina D--aminokiselina -aminokiselinaSlika 3. Konfiguracija 2-aminokiselina1.4 KISELO-BAZNE OSOBINE 2-AMINOKISELINAU sastav molekula aminokiselina ulaze funkcionalne grupe kiselog karaktera (-COOH) i baznog karaktera (-NH2) to ini ova jedinjenja amfoternim elektrolitima. U skladu sa time kao to je ve reeno aminokiseline mogu da reaguju i sa kiselinama i bazama dajui soli (slika 4.).

Slika 4. Amfoterni karakter 2-aminokiselina2. PODJELA AMINOKISELINAPodjela aminokiselina bazira se na vie kriterijuma:

prema karakteru ugljovodoninog radikala dijele se na: acikline, cikline i heterocikline

prema broju funkcionalnih grupa dijele se na: monoamino monokaroksilne, diamino monokarboksilne, monoamino dikarboksilne itd.Pored amino i karboksilne grupe, strukturu aminokiselina odreuje i boni lanac koji se naziva i ostatak i obiljeava se sa R. R-grupe sadre karakteristine osobine pojedinih aminokiselina, i mogu ih initi alifatski ili aromatski boni lanci koji mogu sadrati druge reaktivne grupe, mogu biti vie ili manje polarne, hidrofilne ili hidrofobne itd. R-grupa predstavlja osnovu za sljedeu podjelu aminokiselina:

Aminokiseline sa nepolarnim bonim lancem (alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofan, metionin).

Aminokiseline sa polarnim grupama u bonom lancu (-ON, -N, -SONH2). Ove grupe omoguuju formiranje vodoninih veza koje su osnova za formiranje viih oblika organizacije aminokiselina u molekulima proteina (glicin, serin, treonin, cistein, tirozin, asparagin, glutamin). Aminokiseline sa negativno naelektrisanim bonim lancima ili kisele aminokiseline (asparaginska i glutaminska kiselina).

Aminokiseline sa pozitivno naelektrisanim bonim lancima ili bazne aminokiseline (lizin, arginin, histidin).

Jedna od osnovnih podjela aminokiselina je i na desne i lijeve aminokiseline, a odnosi se na poloaj amino grupe u odnosu na ostatak lanca.2.1 NEPOLARNE ILI HIDROFOBNE AMINOKISELINEGlicin je najjednostavnija aminokiselina (nalazi se u skleroproteinima). Alanin se moe formalno shvatiti kao prelazni spoj za sve ostale aminokiseline jer zamjenom jednog ili oba vodonika u metilnoj grupi s nekim drugim ostatkom nastaju strukturne formule ostalih aminokiselina.

Valin, leucin i izoleucin imaju razgranat ugljenikov skelet. Hemijski su vrlo slini pa se vrlo teko meusobno odjeljuju.

Prolin koji se esto nalazi u proteinskim hidrolizatima je cikline grane. Azotov atom u -poloaju ukljuen je u prsten, pa stoga nije primarni nego sekundarni amin. Fenilalanin sadri jedan aromatski prsten. Fenilalanin je u tijesnoj vezi s tirozinom, koji spada u polarne i elektriki nenabijene aminokiseline. Triptofan je heterociklika aminokiselina koja posjeduje indolni prsten.

Metionin pored toga to ulazi u sastav proteina vaan je i kao donor metilne grupe.

2.2 POLARNE ALI ELEKTRIKI NENABIJENE AMINOKISELINE

U ovoj grupi ima est aminokiselina: Serin sadri jednu hidroksilnu grupu koja pokazuje uobiajene reakcije alkohola, npr. stvaranje estera s kiselinama. Treonin je vii homolog serina. Posjeduje dva asimetrina C atoma, pa stoga moe postojati u etiri stereoizomera.

Cistein sadri sumpor. SH grupa prilino je reaktivna i moe lagano dehidrirati. Pri

tome se dvije molekule povezuju u cistin, a takvo povezivanje preko S - S veze susree se u

mnogim proteinima (disulfidna veza).

Tirozin posjeduje fenolnu OH grupu koja ima slabo kisela svojstva. Asparagin i glutamin posjeduju kiselu amidnu grupu koja im daje hidrofilna svojstva.

2.3 POLARNE I NEGATIVNO NABIJENE GRUPEAsparaginska i glutaminska kiselina na bonom lancu imaju jo jednu karboksilnu grupu kojoj proton lagano disocira. Zbog toga nastaju daljnji negativni naboji. Ova svojstva znatno utiu na elektrohemijska svojstva proteina bogatih asparaginskom i glutaminskom kiselinom.

2.4 POLARNE I POZITIVNO NABIJENE AMINOKISELINE

U ovu grupu ubrajaju se tri aminokiseline koje se odlikuju bazinom grupom na bonom lancu i stoga djeluju kao baze. Lizin posjeduje slobodnu amino grupu na bonom lancu.

Arginin posjeduje gvanidino grupu koja ima jaa bazna svojstva od bone amino grupe lizina. Histidin sadri imidazolni prsten koji kod mnogih enzima djeluje kao donor i akceptor protona.

2.5 AMINOKISELINE KOJE NE ULAZE U SASTAV PROTEINAOsim dvadeset aminokiselina koje izgrauju proteine, u prirodi ima i drugih aminokiselina. One postoje kao slobodne u biljnim i ivotinjskim tkivima, ili vezane u jednostavnim peptidima ili su pak meuprodukti metabolizma. Npr. aminokiseline sa sumporom, koje su u vezi s cisteinom i metioninom. Cisteinska kiselina i njezin produkt dekarboksilacije taurin.

Lantionin ima jedan S atom manje od cistina. Izolovan je iz hidrolizata vune.

Neke aminokiseline nastaju metabolikim transformacijama "obinih" aminokiselina. To su npr. ornitin iz arginina ili -alanin iz asparaginske kiseline.

3. RASPODJELA AMINOKISELINA U LJUDSKOM ORGANIZMUOd dvadeset aminokiselina koje izgrauju proteine, ljudski organizam ne moe sintetizovati njih deset: arginin, histidin, valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lizin, triptofan i fenilalanin. Ove aminokiseline se esto nazivaju bitne i ovjek ih mora uzimati u prehrani. Ostale se mogu sintetizovati u ljudskom organizmu i esto se nazivaju nebitne: alanin, asparagin, asparaginska kiselina, cistein, glutaminska kiselina, glutamin, glicin, prolin, serin i tirozin. Glicin i alanin su bez sumnje najprisutnije aminokiseline u ljudskom organizmu. Glicin je posebno u velikoj koliini prisutan u kolagenu. Arginin izgrauje neke proteine ak do 90 % ukupne mase. Serin i treonin su u malom postotku zastupljeni u veini proteina. Asparaginska kiselina i glutaminska kiselina se esto nalaze u obliku njihovih amida, tj. aminokiselina asparagina i glutamina. Triptofan je takoer prisutan u malim postocima.

4. BIOSINTEZA AMINOKISELINAKada se govori o biosintezi aminokiselina najprije treba razmotriti izvor i ulazak azota u aminokiseline. Taj proces zapoinje redukcijom azota iz vazduha N2 u NH4. Vii organizmi ne mogu prevesti N2 u organski oblik. To pretvaranje provode bakterije i modrozelene alge. Proces prevoenja N2 u NH4je katalizovan sloenim enzimom koji se sastoji od dvije grupe proteinskih komponenata: reduktaze, koja osigurava elektrone velike redukcijske moi, i nitrogenaze, koja upotrebljava te elektrone za redukciju N2 u NH4. Energija veze NN iznosi oko 950 kJ/mol, pa je stoga za prevoenje N2 u NH4potreban ATP kao izvor energije. Stehiometrija zbirne reakcije koja se odvija u mikroorganizmima je slijedea:

N2 + 6e+ 12 ATP + 12 H2O 2 NH4+ 12 ADP + 12 Pi + 4 HSljedei korak ulaska azota u biomolekule je ugradnja NH4u aminokiseline. Pri tome glutamat i glutamin imaju kljunu ulogu. Pod djelovanjem glutamin sintetaze amonijev jon reaguje s glutamatom (glutaminska kiselina) i ugrauje se u glutamin.5. ZAKLJUAK

Aminokiseline su osnovni blokovi od kojih se sastoje proteini. Naa potreba za proteinima u stvari je potreba za aminokiselinama. Aminokiseline su gradivne materije svakog organizma. Pored uestvovanja u izgradnji elija i popravljanja tkiva, aminokiseline stvaraju antitijela koja uestvuju u borbi protiv bakterija i virusa, dio su hormonalnog sistema i sistema enzima, grade nukleoproteine (RNK I DNK), prenose kiseonik kroz organizam i uestvuju u miinoj aktivnosti.Sve aminokiseline u naem organizmu su iz grupe alfa, to znai da imaju azot na prvom () ugljenikovom atomu u molekulu. Azotov atom ima na sebi zakaen vodonikov atom i time stvara amino grupu. Odatle termin "amino" u nazivu. Uz nju (amino grupu), aminokiseline sadre i karboksilnu grupu, poput masnih kiselina. Karboksilna grupa je osnova karboksilne kiseline i iz te je injenice preuzeto 'kiseline' u nazivu.Jedna od osnovnih podjela aminokiselina je na desne i lijeve aminokiseline, a odnosi

se na poloaj amino grupe u odnosu na ostatak lanca.Amino i karboksilna grupa zakaene na alfa ugljenikov atom daju molekulu asimetrinost koja zakree polarizovanu svjetlost. Nae tijelo moe iskoristiti samo aminokiseline koje zakreu svijetlost u lijevo Left, odnosno smijer rotacije hemijske spirale .Takve aminokiseline prepoznajemo po dodanom slovu L ispred njihovog imena. (Uz izuzetak taurina, GABA i glicina koji nisu ni "L" ni "D" tip i fenilalanina koji moe iskoristiti u "L" i "D" formi).Najvanija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omoguava povezivanje dve aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina, peptidi i proteini. Razlaganjem proteina na osnovne sastojke dobijamo 20-ak aminokiselina. Neki proteini ine strukturalne forme u organizmu, dok su drugi enzimi.Iako je svih dvadeset aminokiselina neophodno za ivot, samo ih je devet prehrambeno esencijalno (organizam ih ne moe proizvesti). Preostale organizam moe sam kreirati iz esencijalnih devet. Esencijalne aminokiseline su: izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, arginin i valin. Nedovoljno uzimanje esencijanih aminokiselina poveava tjelesnu potrebu i za neesencijalnim kiselinama. I jedne i druge - esencijalne i neesencijalne, u tijelu e stvarati hormone, enzime, neurotransmitere, antitijela i transportere nutrijenata.6. LITERATURA1. Mirela Roi; eljka Barabri Mikoevi; Ivana Plazoni, Interna Skripta, Sveuilite u

Zagrebu, Grafiki fakultet, katedra za kemiju u grafikoj tehnologiji, Zagreb, 2008. godine.

2. Vaso Bojani; Slavko Kevrean; Dubravka tajner; Nedeljko egar, Hemija,

Poljoprivredni fakultet u Banja Luci, Banja Luka, 2003. godine.

3. Mladen Milo, Osnove biokemije skripta za internu upotrebu, Sveuilite u Splitu, Kemijsko-tehnoloki fakultet, Zavod za biokemiju, Split, 2009. godine.

4. Carl R. Noller, Kemija organskih spojeva, Tehnika knjiga, Zagreb, oktobar 1968.

godine.

5. http://bs.wikipedia.org/wiki/Aminokiselinaaminogrupa

karboksilnagrupa

-ugljenik

Najvanija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omoguava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini).

Mirela Roi; eljka Barabri Mikoevi; Ivana Plazoni: Interna Skripta, Sveuilite u Zagrebu, Grafiki fakultet, katedra za kemiju u grafikoj tehnologiji, Zagreb, 2008. godine, str. 20

William Hyde Wollaston FRS (6. avgust 1766 - 22. decembar 1828) je bio engleski hemiar i fiziar koji je poznat po otkriu dva hemijska elementa i po razvijanju naina obrade rude platine.

Henri Braconnot (29. maj 1780 15. januara 1855 ) je bio francuski hemiar i farmaceut.

U prevodu sa francuskog znai eer elatina.

In vitro (u prevodu s latinskog unutar stakla) se odnosi na eksperimentalne bioloke studije koje se sprovode koristei komponente organizma koje su bile izolovane iz njihovog uobiajenog biolokog konteksta, da bi se omoguila detaljnija analiza nego to bi bilo mogue sa cijelim organizmom. Ti eksperimenti se obino nazivaju i eksperimentima u epruveti

Vaso Bojani; Slavko Kevrean; Dubravka tajner; Nedeljko egar, Hemija, Poljoprivredni fakultet u Banja Luci, Banja Luka, 2003. godine, str. 225

Ionizirana molekula koja ima i pozitivne i negativni naboj.

Mladen Milo, Osnove biokemije skripta za internu upotrebu, Sveuilite u Splitu, Kemijsko-tehnoloki fakultet, Zavod za biokemiju, Split, 2009. godine

Kao to je reeno u uvodu, najvanija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omoguava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini). Veza se sastoji od -CONH- elemenata. Peptidna veza se takoe nalazi i u poliamidu koji je tekstilno sintetiko vlakno (najlon arape).

strana 2