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RuBisCo PDB: 9RUB

RuBisCO

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Aline Serrano Colavite e Amanda Gabarron Perugine

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Page 1: RuBisCO

RuBisCo

PDB: 9RUB

Page 2: RuBisCO

Enzima mais

abundante no

planeta. Presente nas

plantas e em

bactérias

fotossintetizantes.

Necessária no ciclo

de Calvin para

fixação do carbono.

Essencial para

manutenção da

vida

Page 3: RuBisCO

Organismo de origem: Rhodospirillum rubrum

Bactéria anaeróbica facultativa, que pode

a partir da fermentação alcoólica

estabelecer condições para a

fotossíntese.

Page 4: RuBisCO

Papel Biológico: Importante atuação na fotossíntese

Glicose: fonte de energia

Atuação da

RuBisCO

Matéria Inorgânica Matéria Orgânica

Oxigênio: vital!!!

Ponte entre matéria orgânica e inorgânica.

Page 5: RuBisCO

Estrutura

ribulose-

bisfosfato carboxilase oxigenase

Duas unidades subproteícas:

“Large Chain” e “Small Chain”.

Massa atômica: 540 000 u.

Page 6: RuBisCO

Estrutura

Cadeia B – Conformação

em hélice.

Cadeia A – Conformação

em hélice.

Cadeia B – Conformação em folha

Cadeia B – Conformação em folha

Page 7: RuBisCO

Relação da estrutura com o biológico

A RuBisCO é essencial no ciclo de Calvin, é responsável pela fixação do carbono

na sua forma orgânica. Logo, a RuBisCO é fundamental na manutenção da vida, da plantas e

humana (o oxigênio é produto da fotossíntese e, obviamente, fundamental para a sobrevivência).

A enzima capta o dióxido de

carbono do ar e o anexa a um

açúcar o RuDP (ribulose bis-

fosfato)

Essa anexação gera o

fosfoglicerato,

essencial na obtenção dos

produtos

da fotossíntese

Page 8: RuBisCO

Aplicada na ENGENHARIA GENÉTICA

Modificação genética

aumenta sua ação catalítica

ou

diminui sua oxigenação

Consequente ajuda no sequestro de

carbono

(auxilia no combate do aquecimento

global)

Troca Genética

Inserção de genes da RuBisCO

em outros organismos

Aumenta a fixação do carbono

nos organismos

Page 9: RuBisCO

Referências TEIXEIRA PF, JONSSON A, FRANK M, WANG H, NORDLUND S (2008). "Interaction of the signal transduction protein GlnJ with the cellular targets AmtB1, GlnE and GlnD in Rhodospirillum rubrum: dependence on manganese, 2-oxoglutarate and the ADP/ATP ratio".

RCSB Protein Data Base. Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate. http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=9RUB. Acessado em 10/11/2012.

SPREITZER R.J, SALVUCCI M.E (2002). "Rubisco: structure, regulatory interactions, and possibilities for a better enzyme". Annu Rev Plant Biol 53: 449–75.

PARRY M. A, ANDRALOJC P.J, MITCHELL R.A, MADGWICK P.J, KEYS A.J (May 2003). "Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation". J. Exp. Bot. 54 (386): 1321–33.