Monografia de Enzimas

5/20/2018 Monografia de Enzimas

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REPBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA

EDUCACIN UNIVERSAL

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL

SIMN RODRGUEZ

NCLEO CANOABO, DR. FLIX ADAM

INGENIERA DE ALIMENTOS

QUMICA DE ALIMENTOS

Facilitadora: Participantes:

Ing.Nervis Curvelo Br.Ojeda Enyer 19.842.938

Canoabo, Septiembre 2014


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INDICE GENERAL

INTRODUCCIN.___________________________________ 6

1.- QU SON ENZIMAS?_____________________________ 7

2.- CMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS?_____________ 7

3.- ENZIMAS ENDOGENAS EN ALIMENTOS._____________9

4.- CARNE Y TIPOS._________________________________ 10

5.- TIPOS ENZIMAS PRESENTES EN CARNES

ROJAS.____________________________________________ 11

5.1.- Catepsinas.___________________________________ 12

5.1.1- Captesina tipo A.________________________ 13

5.1.2.- Catepsina B.____________________________ 13

5.1.3.- Catepsina C.___________________________ 14

5.1.4.- Catepsina D.___________________________ 14

5.1.5.- Catepsina H.___________________________ 15

5.1.6.- Catepsina K.____________________________ 15

5.1.7.- Catepsina L.___________________________ 16

5.2.- Calpanas.___________________________________ 16

5.2.1.- Calpainas tipo 1y 2._____________________ 18


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5.2.2.- Relacin de calpanas-catepsinas.___________ 18

6.- ENZIMAS EXGENAS Y BACTERIANAS._____________ 19

6.1.- Enzimas bacterianas.___________________________ 19

6.2.- Enzimas vegetales._____________________________ 19

7.- ESPECIFICIDAD DE LA ENZIMA.____________________ 20

8.- FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD

DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS.__________________21

8.1.- Efecto del Ph._________________________________ 22

8.2.- Efecto de la temperatura._______________________ 25

8.3.- Efecto de la concentracin de sustrato.____________ 27

8.4.- Efecto de la actividad del agua.__________________ 27

8.5.- Efecto de otros agentes en la actividad enzimtica.___ 28

9.- USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS.________________31

CONCLUSIONES.____________________________________ 35

BIBLIOGRAFIAS.____________________________________ 37


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INDICE DE TABLAS

Tabla 1. Clasificacin de las enzimas.__________________________ 8

Tabla 2. Enzimas endgenas en alimentos.______________________ 9

Tabla 3. PH de actividad ptima de algunas enzimas._______________ 24

Tabla 4.Caractersticas de algunos cofactores enzimticos.__________ 30

Tabla 5.Fuentes vegetales y animales comerciales de

preparaciones enzimticas.__________________________________ 34


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INDICE DE FIGURAS

Figura 1.Efecto del pH en la actividad enzimtica: (a), pH ptimo; (b), intervalo de

estabilidad de la enzima; (c), intervalo de inactivacin reversible, y (d), inactivacin

irreversible.________________________________________________________ 23

Figura 2. Efecto de la temperatura en la actividad cataltica de las enzimas.______25


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INTRODUCCIN

Sera imposible abarcar todas las enzimas endgenas que intervienen en losalimentos, as como su efecto, uso y naturaleza. Todas las enzimas son protenas y

constituyen los agentes de cambios de los sistemas biolgicos naturales. Son

especficas en su accin para el producto sobre el cual actan y determinantes de

sabor, textura, color y, en general de la apariencia y calidad del producto.

Las caractersticas ms sobresalientes de las enzimas son el poder cataltico y

especificidad.

Las enzimas se nombran generalmente de acuerdo a la reaccin en la cual

intervienen; por ejemplo, las lipasas del queso descomponen los lpidos de la leche y

ayudan a generar los sabores caractersticos. Las amilasas descomponen el almidn,

las proteasas hidrolizan los enlaces peptdicos, etc. Algunas tienen nombre propio,

como las catepsinas, enzimas endgenas de la carne que produce cambios en el tejido

muscular y ablanda la carne. Las protenas del musculo son trascendentales en los

cambios post mortem involucrados en la transformacin del musculo en carne,

adems de ser la mayor fuente de protena de alta calidad en la dieta humana.

Dicho esto el siguiente trabajo describe algunas enzimas endgenas que la

poseen ciertos alimentos, en el cual se profundizara en la de las carnes rojas, debido a

que es el alimento que se consumen con frecuencia, sealando sus tipos,

caractersticas y funciones.


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1.- QU SON ENZIMAS?

Segn, Badui (2006), seala que una enzima es una protena que acta comocatalizador biolgico, llevando a cabo reacciones bioqumicas a muy altas

velocidades, no se consume durante la reaccin y en general presenta un elevado

grado de especificidad.

Las enzimas son protenas especialistas y controlan todas las reacciones

qumicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que est vivo. Se dice que

son catalizadores, porque cada reaccin qumica necesita una enzima para que se

realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima

acta sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura. (Conasi, 2012).

Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para poder

hacer sus funciones y si las condiciones se alteran, mueren. La temperatura es

fundamental, por eso nuestro cuerpo no soporta fiebre por encima de 41-42 un

tiempo prolongado y morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan. (Conasi, 2012).

Los alimentos tienen enzimas, ms cuanto ms frescos y menos manipuladosestn. Al someterlos al calor destruimos sus enzimas y ste es uno de los argumentos

principales de la dieta cruda, en la que no se utilizan t por encima de 40 ms o

menos. No todas las enzimas se desnaturalizan a 40, algunas aguantan hasta 70,

pero lo que hay que tener en cuenta es que cuanta ms t y ms tiempo se mantiene la

t elevada, mayor es la destruccin enzimtica (Conasi, 2012).

2.- CMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS?

En el origen del estudio de las enzimas se utilizaron nombres referentes al rgano

o tejido dnde se descubrieron (as la pepsina, de pptico o relativo a la digestin), o


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bien al sustrato o a la actividad desarrollada por la enzima, aadindole el sufijo -asa

para darle un nombre (el caso de la ureasa, que cataliza la hidrlisis de la urea).

Desde 1961, la Unin Internacional de Bioqumica, utiliza un sistema de clasificacin

y denominacin, adoptado por convenio, que clasifica las enzimas en diferentes

grupos, ver tabla siguiente:

Tabla 1. Clasificacin de las enzimas.

Nmero Clase Reaccin catalizada

1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones

2 TransferasasTransferencia de grupos

funcionales

3 Hidrolasas

Rotura de enlaces incorporando

una molcula

de agua

4 Liasas

Rotura de enlaces covalentes por

adicin o

eliminacin de grupos

5 Isomerasas

Reacciones de isomerizacin:

transferencia de

grupos dentro de la misma

molcula

6 Ligasas

Formacin de enlaces covalentes

mediante

reacciones de condensacin

Fuente: Merino, J. y Noriega, M.


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3.- ENZIMAS ENDOGENAS EN ALIMENTOS.

El tcnico debe conocer las principales actividades enzimticas que seencuentran en un determinado producto para as controlar su accin, En ciertos casos

las transformaciones efectuados por estos catalizadores biolgicos traen consigo

deterioro muy grave que provocan, incluso, la prdida total del alimento, pero en

otros, se desea estos cambios pues traen beneficios, como el mejoramiento del color,

el sabor, la textura, la calidad nutricional. (Badui, 2006)

Tabla 2. Enzimas endgenas en alimentos.

Enzima. Alimento. Accin.Adaptacin

industrial.

Amilasa. Malta germinada.

Convierte el

almidn del

endospermo en

azucares

fermentables por

levaduras para la

elaboracin de la

cerveza

El proceso de

malteado

incrementa el

contenido de

amilasa para

hidrolizar el

almidn que

proviene de la

malta y otros

cereales.

Captesina. Carne.

Cambios auto

catalticos en el

tejido lo que resulta

un ablandamiento

natural.

La carne es

almacenada a 4Celsius para su

ablandamiento.


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Lipasa. Leche.

Hidroliza las grasas

y produce un sabor

desagradable en

productos lcteos.

Los tratamientos

trmicos

desnaturalizan la

enzima.

Proteasa. Harina de trigo.

Degrada el gluten,

lo que causa una

reduccin del pan.

Las proteasas se

inactivan por

agentes oxidantes

como los

bromatos.

Fuente: (Badui, 2006)

4.- CARNE Y TIPOS

La carne es uno de los principales alimentos en cuanto su valor nutricional y alta

aceptabilidad por los consumidores. Segn elcdigo alimentario, es la parte

comestible losmsculos deanimales sacrificados en condiciones higinicas, incluye

(vaca, oveja, cerdo, cabra, caballo y camlidos sanos, y se aplica tambin a animales

de corral, caza, de pelo y plumas ymamferos marinos, declarados aptos para el

consumo humano.

Es un alimento completo que contiene 55 a 78% de agua, 15-22% de protenas,

1-15% de lpidos y alrededor de 1% de sales minerales.

Estas deben su color rojizo cuando estn crudas al pigmento llamado mioglobina

y siempre provienen de mamferos. Dentro de este grupo se encuentran:

Carne de vaca

Carne de caballo

Carne de cerdo
http://www.monografias.com/trabajos12/eticaplic/eticaplic.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos57/sistema-muscular/sistema-muscular.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos10/cani/cani.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos5/hiscla/hiscla2.shtml#mamihttp://www.monografias.com/trabajos5/hiscla/hiscla2.shtml#mamihttp://www.monografias.com/trabajos10/cani/cani.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos57/sistema-muscular/sistema-muscular.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos12/eticaplic/eticaplic.shtml


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Carne ovina; en las carnes blancas tenemos:

Carne de pollo entre otras.

5.- TIPOS ENZIMAS PRESENTES EN CARNES ROJAS.

En los animales se encuentran un gran nmero de enzimas distribuidas en

diversos comportamientos celulares y que tienen funciones biolgicas muy

especficas; Entre estas estructuras celulares destacan los lisosomas que existen como

parte de la clula muscular, contienen grandes cantidades de enzimas hidrolitica y

cumple con una funcin primordialmente digestiva.

Despus del sacrificio del animal, dentro de las 24 horas, las enzimas

glucoliticas emplean el glucgeno y la glucosa y producen acido lctico que provoca

una reduccin del pH, en estas condiciones se presenta el llamado rigor mortis es un

signo reconocible demuerte que es causado por un cambio qumico en los

msculos que causa un estado de rigidez e inflexibilidad en las extremidades y una

dificultad para mover o manipular el cadver. A una temperatura normal el rgor

mortis suele aparecer a las 3-4 horas despus de lamuerte clnica y el rigor suele

tener un efecto completo sobre las 12 horas (Andjar, G y Col., 2009).

Finalmente el rgor mortis se relaja y cede cuando los msculos se descomponen,

proceso que es acelerado por el cido lctico residual de la obtencin deATP, el

trmino tieso que se les da a los muertos proviene de este fenmeno.

Despus de este periodo, el tejido muscular se ablanda de manera natural por la

accin de diversas enzimas proteolticas, principalmente las llamadas captesinas de

los lisosomas. (Stalik, 1991)
http://es.wikipedia.org/wiki/Muertehttp://es.wikipedia.org/wiki/M%C3%BAsculohttp://es.wikipedia.org/wiki/Cad%C3%A1verhttp://es.wikipedia.org/wiki/Muerte_cl%C3%ADnicahttp://es.wikipedia.org/wiki/Adenos%C3%ADn_trifosfatohttp://es.wikipedia.org/wiki/Adenos%C3%ADn_trifosfatohttp://es.wikipedia.org/wiki/Muerte_cl%C3%ADnicahttp://es.wikipedia.org/wiki/Cad%C3%A1verhttp://es.wikipedia.org/wiki/M%C3%BAsculohttp://es.wikipedia.org/wiki/Muerte


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Segn Helen (1991); la posibilidad de que las catepsinas (enzimas) presentes en

la carne contribuyan a la suavidad que acompaan al envejecimiento aun esta en

dudas, aunque se han presentado evidencia de que estas enzimas pueden efectuar

cambios parecidos a los que ocurren durante el envejecimiento.

Segn Deanna (2011), las catepsinas son enzimas endgenas de la carne, son

proteasas que hidrolizan los enlaces peptidicos.

Segn Badui (1989), las principales catepsinas se han clasificado como A, B,

C, D, E; y actan mejor a ph acido.

5.1.- Catepsinas

Antes de los setenta se saba que los lisosomas - organelos citoplasmticos,

contenedores de enzimas con actividad proteoltica cida- posean diversas enzimas

capaces de degradar un nmero considerable de biomolculas participando en los

procesos fisiolgicos de la clula.

Fue el primer sistema proteoltico intracelular que se relacion con la actividad

lisosomal y con la degradacin de la clula, despus se encontraron otras vas

proteolticas extralisosomales.

Las enzimas de los lisosomas intervienen en la degradacin de protenas,

polisacridos y lpidos, adems de otros compuestos, ya que los lisosomas estn

relacionados con la digestin intracelular.

Las enzimas se localizan en el interior de los lisosomas y se liberan cuando

desciende el pH despus del sacrificio, durante la etapa postmortem, debido a que las

membranas lipoprotecas de los lisosomas se rompen al existir diferencias en presin

ejercida por los iones hidronio en el ambiente celular. Cuando los lisosomas se

rompen, se destruye la clula, debido a que las enzimas contenidas son capaces de


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degradar los componentes principales de sta. As, el tejido muscular sufre una lesin

grave donde las enzimas proteolticas empiezan su accin. (Forrest, 1980).

Las catepsinas tienen un pH ptimo cido. De las 13 enzimas lisosomales

reportadas slo ocho se han demostrado existentes en los lisosomas de la clula del

msculo. Asimismo, se han realizado estudios sobre el efecto de estas enzimas en el

almacenamiento de carne tratada a altas presiones, encontrndose cambios en su

actividad.

5.1.1- Captesina tipo A:

Es una protena carabina, es decir, que ayuda a otras a plegarse correctamente.

En este caso acta en el retculo endoplsmatico. Deficiencias en esta enzima estn

ligadas a mltiples formas degalactosialidosis.

La actividad de la catepsina A es sginificativamente ms alta en lisados de

clulasmetastticas demelanoma maligno que en lisados de clulas normales.

Tambin se ha comprobado que su concentracin aumenta en el msculo afectado

pordistrofia muscular y por enfermedades de los nervios que lo inervan.(Nomura yKatunuma (2005).

5.1.2.- Catepsina B:

Parece actuar destruyendo las protenas que causan placa amiloidea, la raz de los

sntomas del Alzheimer, pudiendo incluso que sea una defensa natural contra esta

enfermedad usada por las personas que no la padecen. Tambin se ha relacionado esta

catepsina con la progresin de variostumores incluyendo el cncer deovario.

Cistena proteinasa lisosomal que hidroliza protenas, con especificidad similar a

la de la papaina. La enzima est presente en una variedad de tejidos y es importante

en muchos procesos fisiolgicos y patolgicos. En patologa se ha comprobado que la
http://es.wikipedia.org/wiki/Galactosialidosishttp://es.wikipedia.org/wiki/Met%C3%A1stasishttp://es.wikipedia.org/wiki/Melanomahttp://es.wikipedia.org/wiki/Distrofia_muscularhttp://es.wikipedia.org/wiki/Tumorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Tumorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Ovariohttp://es.wikipedia.org/wiki/Ovariohttp://es.wikipedia.org/wiki/Tumorhttp://es.wikipedia.org/wiki/Distrofia_muscularhttp://es.wikipedia.org/wiki/Melanomahttp://es.wikipedia.org/wiki/Met%C3%A1stasishttp://es.wikipedia.org/wiki/Galactosialidosis


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catepsina B interviene en la desmielinizacion, artritis rematoide e invasidad

neoplasica.

La catepsina B es una endopeptidasa caracterizado por la presencia de cisteina

formando parte del centro activo proteico.

Se encuentra constituido por una cadena ligera ( 5 KDa), que contiene el centro

activo, y una cadena pesada con un peso molecular de 24 Kda. Cataliza la hidrlisis

de molculas pequeas preferiblemente pptidos del tipo Arg-Arg-x. Requiere para su

activacin, 2-mercaptoetanol y un quelante (EDTA). Puede ser inhibida mediante

iodoacetato y 4-cloromercuribenzoato. (Chem. 1949)

5.1.3.- Catepsina C:

Parece ser un coordinador central para la activacin de muchas proteasas de

serina en clulas inmunes/inflamatorias.

La catepsina C cataliza la escisin de dipptidos del extremo N-terminal de la

protena y el pptido sustratos, excepto si el grupo amino del extremo N-terminal est

bloqueado, el sitio de escisin se encuentra en cualquiera de los lados de un residuo

de prolina, el residuo N-terminal es lisina o arginina, o la estructura del pptido o

protena impide la digestin adicional desde el extremo N-terminal. ( Bergmann

,Fruton (1936).

5.1.4.- Catepsina D:

Es una proteasa lisosomal dependiente de estrgenos que se sintetiza en tejidos

normales y es sobre expresada y secretada por algunos tumores de mama. Su

precursor proteico (pro-catepsina D) tiene actividad mitognica y en un ambiente

cido ocasiona proteolisis de membranas basales, por lo que se ha postulado que esta

enzima favorecera la invasin y el desarrollo de metstasis. Catepsina D est


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localizada en los lisosomas y fagolisosomas de las clulas de tumores mamarios y en

macrfagos que se pueden encontrar en estos tejidos, como parte del infiltrado

inflamatorio.

Coincidentemente se ha observado que los niveles de catepsina D tienden a ser

mayores en los casos con metstasis positivas. Niveles altos de esta enzima se

encuentran en un tercio de los carcinomas mamarios. Su sobreexpresin est asociada

con un alto riesgo de recurrencia y baja sobrevida, principalmente por su relacin con

el compromiso ganglionar. En casos de pacientes con ganglios negativos los

resultados de estudios que sugeran que catepsina D podra discriminar entre gruposde pacientes sin metstasis, no pudieron ser comprobados en anlisis de grandes

casusticas. Debido a estos resultados y probablemente a problemas de falta de

estandarizacin, el rol actual de catepsina D, como un factor pronstico

independiente, es an incierto.( Leto G, Tumminello, 2004).

5.1.5.- Catepsina H:

Una proteasa de cistena lisosomal expresada ubicuamente que participa en la

transformacin de protenas. Las enzimas tienen ambas actividades la endopeptidasa

y aminopeptidasa. (Conner G. y Richo G., 1992).

5.1.6.- Catepsina K:

Una proteasa de cistena, que est altamente expresada en los osteoclastos y

desempea un papel fundamental en la reabsorcin osea, como una potente enzima

degradante de la matriz extracelular. (Redecker B, et al, 1991).


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5.1.7.- Catepsina L:

Una proteasa de cistena expresada ubicuamente que desempea un papelenzimtico en el procesamiento proteico postraduccional de las protenas dentro de

las vesculas secretoras ( Crutchfield, H. y Dunn, JT, 1991).

No solamente estn las catepsinas, sino tambien las calpainas, una de las

caractersticas importantes de las calpainas es que el calcio las activa pero en

presencia excesiva de calcio se autolizan. Como resultado de la autoprotelisis las 2

subunidades de 80 y 30 kDa son degradadas a polipptidos de pesos moleculares

entre 78 y 18 kDa, encontraron que las concentraciones de calcio intracelular son

suficientes para activar a la calpaina II pero no a la I.

5.2.- Calpanas

El primer reporte documentando la existencia de las calpanas fue el realizado

por Guroff (1964) quien demostr la existencia de proteinasas dependientes del calcio

en estudios realizados en cerebro de rata. El sistema proteoltico de las calpanas ha

sido nombrado de muchas maneras, tales como factor activado por calcio (CAF),proteasas neutras activadas por calcio (CANP), proteasas sulfihidril dependientes de

calcio (CDSP), y proteasas dependientes de calcio (CDP). Hoy en da es aceptado el

nombre de calpanas por la International Union of Biochemistry y estn clasificadas

como EC. El nombre de calpana se escogi por contraccin de los vocablos calcio y

papana.

El sistema proteoltico de las calpanas consta de dos tipos: de acuerdo a la

concentracin de calcio que necesitan para activarse, conocidas como Calpana I y II.

Las calpanas del msculo esqueltico tienen un peso molecular alrededor de 110kDa

y constan de dos fracciones encontradas por electroforesis desnaturalizante de 80 y 30

kDA.


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Una de las caractersticas importantes de las calpanas es que el calcio las activa

pero en presencia excesiva de calcio se autolizan. Como resultado de la

autoprotelisis, las dos subunidades de 80 y 30 kDa son degradadas a polipptidos de

pesos moleculares entre 78 y 18 kDa. Las concentraciones de calcio intracelular son

suficientes para activar a la calpana II pero no a la I.

Segn (Forrest John 1980) en estudios sobre la degradacin de las protenas

reguladoras se ha observado que las calpanas producen protelisis sobre la troponina

T, troponina I, tropomiosina, alfa-actinina, titina y nebulina y, por su parte, la

desmina es extremadamente susceptible a la accin de las enzimas proteolticas. Se ha

observado, adems, que la nebulina es degradada por las calpanas. No se ha

reportado degradacin de miosina y actina por accin de las calpanas.

Las condiciones ptimas para la activacin de las calpanas es a 25 C y pH 7.5,

sin embargo el requerimiento mnimo de calcio para la activacin de calpanas parece

ser independiente de la temperatura.

El ablandamiento del msculo esqueltico de animales ha sido ligado a la

actividad postmortem del sistema proteoltico de las calpanas. Cuando la carne se

trata con cloruro de calcio, ocurre cierto grado de protelisis, reduciendo as el tiempo

necesario para la maduracin postmortem; sin embargo, algunas propiedades

sensoriales, tales como el olor y el sabor podran ser alteradas por este tratamiento.

Los estudios en carne tratada con iones de Ca2+, ya sea inyectada o marinada, han

determinado que se genera un sabor residual amargo en carne de caballo y de conejo.

(Stalik J. 1991).


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5.2.1.- Calpainas tipo 1y 2

Las primeras enzimas de este grupo (calpanas 1 y 2) fueron aisladasen1964por Guroff. Sus actividades de tipo papana dependientes del calcio, no-

lisosomales y necesitando un pH neutro las diferenciaron claramente de

lascatepsinas. El nombre de calpana se escogi por contraccin de los

vocabloscalcio ypapana.

Desde entonces, otros miembros de la familia de las calpanas han sido

identificados. Adems, ciertas protenas ya descubiertas tales como nCL-2, nCL-4 y

SolH, han revelado formar parte del grupo de las calpanas, y han sido en

consecuencia clasificadas dentro de esta familia de proteasas.

La ltima calpana descrita hasta la fecha fue identificada en 2001, haciendo

ascender el nmero de calpanas a 14.

5.2.2.- Relacin de calpanas-catepsinas

Segn Lawrie (1967) las catepsinas lisosomales y las calpanas tienen una accin

conjunta durante el almacenamiento postmortem de la carne. Ambas ayudan al

rompimiento de la miofibrilla por medio de la protelisis de las protenas

miofibrilares, dando como resultado el ablandamiento de la fibra muscular. Pese al

calcio almacenado en el msculo, y que activa a la calpana II, ste no estimula el

efecto de las proteinasas lisosomales, aunque se ha observado que a concentraciones

de 10mM se puede inhibir la catepsina D en 39 por ciento.
http://es.wikipedia.org/wiki/1964http://es.wikipedia.org/wiki/Catepsinahttp://es.wikipedia.org/wiki/Calciohttp://es.wikipedia.org/wiki/Papa%C3%ADnahttp://es.wikipedia.org/wiki/Papa%C3%ADnahttp://es.wikipedia.org/wiki/Calciohttp://es.wikipedia.org/wiki/Catepsinahttp://es.wikipedia.org/wiki/1964


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6.- ENZIMAS EXGENAS Y BACTERIANAS

Segn Stalik J (1991) la maduracin tambin puede deberse a la accin deenzimas exgenas, y estas pueden tener dos orgenes:

Pueden provenir de bacterias productoras de proteasas.

El uso de enzimas vegetales que provocan la aceleracin del ablandamiento.

6.1.- Enzimas bacterianas

La carne es un excelente medio de cultivo para el crecimiento demicroorganismos debido a su elevada humedad y la diversidad de nutrientes.

Durante la maduracin-putrefaccin de la carne, algunas bacterias como

Pseudomonas pueden actuar sobre las protenas miofibrilares. Se demostr que una

enzima parcialmente purificada de Pseudomona fragi fue capaz de degradar las

protenas miofibrilares, pues Pseudomonas son unos de los microorganismos que

degradan ms efectivamente a la actomiosina.

Microorganismos pertenecientes al gnero Clostridium son los eficientes

productores de colagenasas, pero no pueden crecer a las bajas temperaturas de las

carnes frescas en refrigeracin.

6.2.- Enzimas vegetales

Las proteasas de origen vegetal utilizadas para el ablandamiento de la carne son:

La ficina, encontrada en las hojas de la panta de higo;

La bromelina, encontrada en la corteza de la cscara de la pia; y

La papana, encontrada en el fruto y rbol de la papaya. Esta ltima es

muy usada en la cultura mexicana para ablandar la carne durante su coccin.


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Estas proteasas tienen dos desventajas principales al ser agregadas como

ablandadores durante la coccin:

Son inestables a temperaturas de 70C.

Producen un sabor desagradable en la carne debido a la degradacin de la

miosina.

Se ha observado que la inyeccin de enzimas vegetales da como resultado una

degradacin extensiva de las fibras musculares, no as del tejido conectivo.

Una enzima poco conocida es la actinidina que se encuentra en el kiwi y se es un

ablandador natural de carne. Se recomienda que para ablandar la carne de res, esta se

debe frotar con un kiwi partido a la mitad y se esperan 30 minutos antes de cocinarla,

quedando blanda y sin el sabor de la fruta.

7.- ESPECIFICIDAD DE LA ENZIMA

Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones qumicas de manera

muyespecfica; es decir, su intervalo de accin se limita a un determinado tipo de

compuesto que debe reunir ciertas caractersticas estructurales para que pueda ser

utilizado como sustrato. Su especificidad, propiedad que las hace muy diferentes a

muchos catalizadores no biolgicos, se puede abordar de diferentes maneras. (Badui,

2006)

La especificidad estereoqumica, se puede explicar a partir de la especificidad delas glucosidasas. La maltosa (O-a-D-glucopiranosil-(1-4)-O-a-D-glucopiransido) y

la celobiosa (O-b-D-glucopiranosil-(1-4)-O-b-D-glucopiransido) son disacridos

compuestos por dos molculas de glucosa, poseen el enlace glucosdico con

configuracin a y b con respecto al C1, respectivamente, lo que ocasiona una


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orientacin de los grupos glucosdicos diferente. Esto ocasiona que la celobiosa no

pueda ser hidrolizada por una a-glucosidasa, as como la maltosa no puede ser

sustrato de una b-glucosidasa.

La estereoespecificidad de una enzima define tambin que sta pueda reconocer

una forma ptica especfica del sustrato (L-aminocidos o D-azucares). Por otro lado,

tambin las enzimas tienen regioespecificidad al reconocer un determinado grupo

qumico slo en determinada posicin de una molcula. Sin embargo, existen

enzimas con baja especificidad, que se presenta por ejemplo cuando las enzimas

atacan un determinado tipo de enlace qumico sin importar la naturaleza del sustrato;

tal es el caso de las lipasas que hidrolizan enlaces ster entre cidos y alcoholes en

una gran variedad de compuestos orgnicos, o en algunas proteasas que pueden

hidrolizar enlaces peptdicos entre cualquier aminocido.

Existe tambin la llamada quimioselectividad o especificidad de grupo que se

presenta cuando las enzimas actan sobre un sustrato que contiene un determinado

enlace y un grupo qumico especfico al lado de ste; el ejemplo de la tripsina es

adecuado ya que esta enzima hidroliza los enlaces peptdicos en los que el grupocarboxilo del enlace est dado por lisina o arginina; igualmente, las proteasas

vegetales (papana y ficina) hidrolizan las uniones adyacentes a aminocidos bsicos,

leucina o glicina; por su parte, la pepsina acta sobre los enlaces que contienen

aminocidos aromticos o cidos dicarboxlicos. (Uhlig, 1998)

8.- FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LASREACCIONES ENZIMTICAS

La velocidad a la que las reacciones enzimticas proceden depende de varios

factores, dentro de los que destacan el pH del medio de reaccin, la temperatura, la


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concentracin de sustrato y de enzima, y el agua disponible en el medio, entre los ms

importantes. (Badui, 2006)

8.1.- Efecto del pH

La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentracin de iones

hidronio del medio, ya que esto afecta el grado de ionizacin de los aminocidos de la

protena, incluyendo a los del sitio activo, del sustrato (en caso de ser ionizable), o del

complejo enzima-sustrato; de hecho el Ph influye en la estructura tridimensional de la

protena y a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato. (Badui,

2006)

La mayora de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho en el

que presentan una actividad ptima, desactivndose en pHs extremos Figura 1;

aunque existen excepciones, como la catalasa bovina o la a-amilasa que presentan un

rango de actividad ptima muy amplio. En la tabla 3 se muestran los valores de pH

ptimo para algunas enzimas. Para su aplicacin en alimentos, hay que considerar

que el pH de la mayora de los alimentos vara entre 3.0 y 7.0, slo las frutas y sus

derivados tienen un pH ms cido que llega a ser de 2.2. Por obvias razones, se

seleccionan enzimas que funcionen bien al pH del alimento, pues ste es difcilmente

modificable. (Badui, 2006)

En ocasiones, es posible inhibir la actividad enzimtica endgena, si el alimento

lo permite, mediante la reduccin del pH adicionando cidos disponibles como

aditivos (por ejemplo, adicin decido ctrico al aguacate).

El pH ptimo se debe determinar experimentalmente, y se deben considerar otras

variables operacionales como la temperatura, el sustrato y la capacidad amortiguadora

de la solucin tampn utilizada.


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Si la enzima se encuentra en un pH muy alejado del ptimo, se alterar su

estructura secundaria y terciaria como consecuencia de la protonacin o

desprotonacin de los residuos de asprtico, glutmico, lisina, arginina e histidina,

principalmente. La consecuencia ser el desplegamiento o desnaturalizacin

permanente o irreversible de la protena. Si el ambiente en el que se encuentra la

enzima no est a un pH extremo, sta puede replegarse y regresar a su conformacin

y actividad original, es decir, se puede renaturalizar. (Badui, 2006)

Figura 1. Efecto del pH en la actividad enzimtica: (a), pH ptimo; (b),

intervalo de estabilidad de la enzima; (c), intervalo de inactivacin reversible, y

(d), inactivacin irreversible.

Fuente: Webb, 1964.


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Tabla 3. PH de actividad ptima de algunas enzimas

Fuente: Badui, 2006

Enzima pH ptimo

Pepsina (bovina) 2.0

Catalasa (hgado de bovino) 3-10

Renina (ternero) 3.5

Catepsinas (hgado) 3.5-5

Poligalacturonasa (tomate) 4.0

-amilasa (camote) 5.0

Ficina (higo) 5.6

Polifenoloxidasa (durazno) 6.0

Lipoxigenasa 2 (soya) 7.0

-amilasa (saliva humana) 7.0

-quimotripsina (bovina) 8.0

Lipoxigenasa 1 (soya) 9.0


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8.2.- Efecto de la temperatura

Como sucede con cualquier otra reaccin qumica, la velocidad de las reaccionesenzimticas se incrementa con la temperatura, al aumentar la energa cintica de las

molculas, pero slo en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad

cataltica; en casos extremos, cuando el incremento es muy grande, se favorece la

desnaturalizacin y consecuentemente la protena pierde su capacidad cataltica.

Existen varios factores que, adems de la estabilidad conformacional, tambin afectan

la actividad enzimtica al aumentar la temperatura, y son: la solubilidad de gases

(oxgeno), el pH de la solucin amortiguadora, la afinidad de la enzima por el

sustrato, por activadores o inhibidores; as como la presencia de reacciones de

competencia. Por esta razn, cada enzima tiene un intervalo ptimo de temperatura en

el cual se logra la mayor actividad, para la mayora est entre 30 y 45C, y se inactiva

a ms de 60C, a esta temperatura la energa introducida en el sistema sobrepasa la

energa de las fuerzas que mantienen la estructura activa de la enzima Figura 2.

(Badui, 2006)

Figura 2. Efecto de la temperatura en la actividad cataltica de las enzimas.

Fuente: Mathewson, 1998.


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El trmino Q10 se utiliza para medir el efecto de la temperatura en la velocidad

de reacciones qumicas; se expresa como una relacin entre dos velocidades a dos

temperaturas con una diferencia de 10C entre ellas:

En el caso de enzimas, en rangos entre 20 y 40C se obtienen valores de Q10

cercanos a 2, lo que indica que la velocidad de reaccin se duplica por cada 10C de

aumento en la temperatura, dentro del intervalo en el que la enzima es estable.

En la industria alimentaria se utilizan comnmente los tratamientos trmicos

como mtodo de conservacin, con los que no slo se eliminan los microorganismos,

sino tambin se desactivan las enzimas que llegan a causar cambios indeseables, ya

que an en alimentos congelados pueden llevarse a cabo reacciones enzimticas,

aunque a una velocidad muy baja. El objetivo especfico del proceso de escaldado es

eliminar la actividad de enzimas endgenas que oxidan alimentos de origen vegetal.

Cabe mencionar que actualmente se dispone de enzimas obtenidas demicroorganismos extremfilos aislados de regiones de la Tierra que se encuentran a

muy altas temperaturas y presiones como las chimeneas marinas, los volcanes o los

geisers. Estas enzimas funcionan de manera ptima a temperaturas muy altas, incluso

arriba de los 100C que aunque no son frecuentes en el procesamiento de alimentos,

son importantes para la biotecnologa moderna. ste es el caso de la ADN polimerasa

obtenida de Thermus aquaticus, esencial para llevar a cabo la reaccin en cadena de

la polimerasa (PCR); o de lipasas obtenidas de Thermotoga spp. Las enzimas

termfilas extremas tienen un potencial de aplicacin en el campo alimentario si

consideramos que se necesitan enzimas que resistan condiciones drsticas de

operacin, por ejemplo, en el procesamiento de almidn o que operen a temperaturas


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que limiten los riesgos de contaminacin microbiana. Es importante recordar que los

procesos qumicos se desarrollan generalmente a altas temperaturas.

8.3.- Efecto de la concentracin de sustrato

Una enzima funciona de manera ms eficiente cuando la concentracin de

sustrato est en exceso en relacin con la concentracin de enzima. Esto se debe a

que las colisiones exitosas con el reactivoson ms frecuentes, asegurando as que

la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se

obtiene a la mxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente.

En caso de que la concentracin de sustrato sea menor, la velocidad de reaccin

disminuye generalmente de acuerdo con un comportamiento. Este aspecto es muy

importante en la caracterizacin cintica de una enzima, como se ver ms adelante.

Por otra parte, la accin de una enzima a nivel industrial debe ser ptima tanto en

trminos de costo como de eficiencia cataltica, por lo que la reaccin se debe llevar a

cabo en la medida de lo posible a la mxima velocidad.

8.4.- Efecto de la actividad del agua

Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin embargo,

aun en estas condiciones perdura la accin de muchas enzimas. Las verduras y las

frutas deshidratadas estn sujetas a reacciones de deterioro cuando no se inactivan sus

enzimas con un tratamiento de escaldado. Algunas enzimas llegan a actuar con un

mnimo de agua, como ocurre con las lipasas que contienen los aceites puros. En

ambos casos, la amplia disponibilidad del sustrato hace que las reacciones se logren

an en condiciones de baja actividad del agua (aa). De hecho, existe evidencia,

obtenida por resonancia magntica nuclear (RMN), de que enzimas globulares fijan

de 0.2 a 0.3 g de agua en los grupos polares de la superficie, a partir de la cual pueden

empezar a funcionar como catalizadores. (Nagodawithana, 1993)


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En otros casos, podra ser necesaria la aplicacin de enzimas en medios con bajo

contenido de agua, para la sntesis de compuestos en medios orgnicos, condicin

frecuente en procesos de qumica orgnica. En este sentido, se ha demostrado

ampliamente que las enzimas hidrolticas pueden catalizar la biosntesis de steres,

amidas, pptidos y carbohidratos en medios con bajo aa al invertir las condiciones de

equilibrio definidas para un medio acuoso. Para alcanzar valores de aa bajos, la

enzima liofilizada se puede equilibrar en un ambiente con menor aa, como podra ser

en disolventes orgnicos no miscibles con el agua (por ejemplo, n-butanol, hexano,

ciclohexano, etctera), o reemplazar agua con disolventes miscibles como el glicerol.

Contrariamente a lo que se podra pensar, algunas enzimas son ms estables endisolventes orgnicos, sobre todo no polares, que en solucin acuosa, este es el caso

de la lisozima, la subtilisina y las lipasas. (Nagodawithana, 1993)

Algunas de las aplicaciones ms importantes de enzimas en medios no acuosos

incluyen la produccin de aspartamo; la reestructuracin de triacilgliceroles, por

reacciones de transesterificacin, para la obtencin de lpidos con mejores

caractersticas industriales (fusin, solubilidad) y nutricionales (con cidos grasos

insaturados). Tambin en medio orgnico es posible sintetizar alquilglucsidos u

otros agentes tensoactivos para mejorar las propiedades espumantes y emulsificantes

en los alimentos o para facilitar la incorporacin de aditivos insolubles, como algunos

saborizantes, colores o agentes antioxidantes. (Nagodawithana, 1993)

8.5.- Efecto de otros agentes en la actividad enzimtica

Por su naturaleza qumica, las enzimas se ven afectadas por todos los factores

que influyen en las propiedades fsicas y qumicas de las protenas, como se revis en

el captulo correspondiente. En el caso de la fuerza inica, sta altera su estructura

tridimensional, lo que trae consigo modificaciones del sitio activo.


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Por otra parte, los iones de metales pesados, como mercurio, plata y plomo,

generalmente inhiben la accin enzimtica, mientras que varios cationes y aniones

actan como activadores; tal es el caso de los cationes de calcio, magnesio, cobre,

cobalto, sodio, nquel, potasio, manganeso, hierro y cinc, as como aniones de cloro,

bromo, yodo. Para cada enzima, deber analizarse la necesidad de alguna de estas

especies, o bien, el dao que pudieran ocasionar. El efecto activador se debe a que: en

ocasiones forman parte del sitio activo, se requieren para la interaccin de la enzima

con el sustrato o ayudan a mantener la conformacin tridimensional, interactuando

con alguna regin de la enzima.

Algunas enzimas requieren de otros cofactores para poder presentar la actividad

cataltica. En el cuadro 5.6 se presentan algunos ejemplos de enzimas y sus

correspondientes cofactores. Se trata por lo general de enzimas clave en el

metabolismo debido a su importancia en reacciones de sntesis y de oxidoreduccin.

La necesidad de producir y regenerar los cofactores ha sido una limitante en la

aplicacin industrial de este tipo de enzimas.

Por otro lado, muchos productos de origen animal y vegetal contienen protenascapaces de inhibir la actividad cataltica de algunas enzimas; su funcin biolgica

est relacionada con mecanismos reguladores para evitar la activacin prematura de

proenzimas o como defensa contra las enzimas que emplean insectos o

microorganismos como elemento de ataque. Entre los inhibidores ms conocidos

estn los que evitan la accin de las proteasas, que se encuentran en las leguminosas y

cereales. En la soya existen dos tipos de inhibidores de naturaleza protenica,

conocidos como de Kunitz(21 kDa), especfico para tripsina, y de Bowman-Birk

(8.3 kDa) que inhibe tanto tripsina como quimotripsina. En otras leguminosas se

producen preferentemente inhibidores del tipo Bowman-Birk. Ambos tipos de

protenas son termorresistentes, debido a que poseen hasta 7 puentes disulfuro. Dado

que estos inhibidores causan un detrimento en la calidad nutricional, se deben


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inactivar, lo que se logra con el cocimiento por un tiempo aproximado de 1h a las

temperaturas normales de coccin. Existen otros inhibidores de proteasas, como el

ovomucoide (especfico para tripsina) y el ovoinhibidor de la clara del huevo, que

tiene un espectro de inhibicin mayor, pues inhiben tripsina, quimotripsina y

subtilisina. Los cereales contienen inhibidores de amilasas, cuya funcin es tambin

proteger al grano contra los depredadores, impidiendo la degradacin del almidn.

Adems, se han identificado inhibidores de invertasa, lipasas y de algunas enzimas

ppticas. (Badui, 2006)

Tabla 4. Caractersticas de algunos cofactores enzimticos.

Enzima Cofactor Vitamina Fosfato RibosaBase

nitrogenada

Oxidorreductasas

NAD+ Niacina + + Adenina

NADP+ Niacina + + Adenina

FAD+ Riboflavina + + -

Ligasas

ATP - + + Adenina

UTP - + + Uridina

CTP - + + Citidina

Transferasas

CoAcido

pantotnico+ + Adenina

Acetilfosfato - + - -


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Fuente: Fennema, 1996.

9.- USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS

De las miles de enzimas conocidas, slo algunas decenas se producen a escalaindustrial, para emplearse en la manufactura tanto de alimentos como de materias

primas. Cada da aumenta el nmero de reacciones industriales que se efectan por

rutas enzimticas, principalmente debido a la posibilidad que existe hoy en da de

expresar cualquier gene en microorganismos modificados genticamente.

El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:

a) son muy especficas en su manera de actuar, por lo que no propicianreacciones secundarias indeseables.

b) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no requieren

de condiciones de procesamiento drsticas que puedan alterar la naturaleza del

alimento, ni de equipo muy costoso.

c)actan en muy bajas concentraciones, entre 10-8y 10-6M.

d) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura y la

concentracin de enzima.

e) son fcilmente inactivadas una vez alcanzado el grado de transformacin

deseado. (Underkofler, 1972)

Transferasas yligasas

Piridoxalfosfato Piridoxina + - -

Tiamina

pirofosfatoTiamina + - -


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En algunos casos es deseable operar a las enzimas en ambientes extremos, como

en el caso de la hidrlisis del almidn, que se gelatiniza a 110-120C o en sntesis

orgnica en presencia de solventes y en ambientes de baja disponibilidad de agua.

Una limitante importante para el uso de enzimas es que algunas de ellas son muy

caras por su baja disponibilidad, sin embargo, es conveniente hacer un balance de los

costos y las ventajas que trae consigo llevar a cabo una determinada reaccin con

enzimas, para definir la viabilidad. Cabe indicar que en este sentido hay muchas

innovaciones tecnolgicas que estn logrando hacer ms econmicos estos

catalizadores, como es el caso de la ingeniera gentica que permite transformar

microorganismos y plantas para aumentar la sntesis de enzimas o bien, lareutilizacin de stas cuando se encuentran inmovilizadas en un soporte, lo que

constituye un biocatalizador.

Al igual que cualquier otro aditivo alimenticio, las enzimas deben cumplir con

determinadas especificaciones de calidad, sobre todo en cuanto a su toxicidad, o a la

del microorganismo que la produce, en caso de que sea de origen microbiano.35

Debido a que las enzimas que se emplean en la industria, no son puras (resulta muy

costosa su purificacin completa), es preciso tomar en consideracin todos los

materiales adicionales que pudieran contener; por esta razn, una preparacin

enzimtica comercial es en realidad una mezcla de protenas, entre las que se

encuentra la que presenta la actividad deseada.

En muchas ocasiones los estudios cinticos hechos en un laboratorio, en

condiciones ideales, no se pueden extrapolar a un alimento debido a que ste es

mucho ms complejo y puede tener caractersticas que no se toman en cuenta en un

sistema modelo; en el laboratorio se tiene una gran libertad para modificar el pH, la

temperatura, la fuerza inica, las concentraciones del sustrato y de la enzima, la

naturaleza y la cantidad de los activadores, inhibidores y cofactores, etctera. En

general, se tiene que determinar si con las caractersticas que tiene el alimento (o con


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alguna ligera modificacin), la enzima acta de manera razonable, no necesariamente

en sus condiciones ptimas, y con un costo adecuado.

Las enzimas industriales son de origen animal, vegetal y microbiano (Tabla 5),

pero las ms abundantes son las ltimas. Los microorganismos que se emplean para

este fin, presentan muchas ventajas, ya que incluso se les puede alterar genticamente

para convertirlos en sobreproductores de una determinada enzima. Adicionalmente, la

ingeniera gentica permite aislar el material gentico que codifica para la sntesis de

una determinada enzima, e introducirla en otro microorganismo ms manejable para

su produccin en grandes cantidades.

Una de las ventajas que ofrece la obtencin de enzimas por fermentacin es que

muchos microorganismos las producen extracelularmente, es decir, las segregan de la

clula, lo que hace que su recuperacin sea sencilla. Sin embargo, en otros casos las

enzimas son intracelulares y es preciso romper las clulas para su extraccin. En

ambos casos el extracto crudo se disuelve en un amortiguador acuoso y las enzimas

se precipitan por la adicin de disolventes orgnicos, como etanol o acetona, o con

sales como sulfato de amonio; los precipitados se recuperan por filtracin ocentrifugacin y se secan al vaco o se liofilizan. La recuperacin de las enzimas se

debe llevar a cabo en condiciones tales que no provoquen prdida de la actividad

cataltica. Cuando se desea obtener enzimas ms puras se recurre a mtodos

cromatogrficos mediante los cuales las protenas se separan de acuerdo con su carga,

tamao, interacciones hidrofbicas e incluso su especificidad. Dado que la presencia

de la enzima no necesariamente implica que est activa (puede estar presente en

forma desnaturalizada), los productos enzimticos se comercializan de acuerdo con su

potencia cataltica; generalmente se estandarizan a una cierta actividad y se les

aaden agentes estabilizantes (propilenglicol, sorbitol, glicerol). Tambin se les

pueden adicionar cloruro de sodio o benzoatos para evitar el crecimiento microbiano

y conservarlos en el almacenamiento. (Badui, 2006)


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Tabla 5. Fuentes vegetales y animales comerciales de preparaciones enzimticas

FuenteActividad enzimatica

Vegetal

Malta (cebada) -amilasa, -amilasa, -glucanasa

Trigo -amilasa

Pia Bromelina

Higo Ficina

Papaya Papana

Soya Lipoxigenasa

Rbano Peroxidasa

Animal

Estmago porcino Pepsina

Pncreas Tripsina, lipasa

Estmago de rumiantes Renina, lipasa

Hgado bovino Catalasa

Fuente: Badui, 2006


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CONCLUSIONES

Una enzima es un catalizador biolgico que lleva a cabo reacciones

bioqumicas a muy altas velocidades y con un elevado grado de especificidad, todo

los animales sintetizan las enzimas de hecho su accin est estrechamente ligada de

todos los tejidos activos.

Debido a esto los alimentos contienen una gran variedad de enzimas

endgenas que le provocan cambios beneficiosos o dainos afectando las

propiedades mismas del alimento.

La protelisis natural de la carne se lleva a cabo mediante la accin de dos

sistemas proteolticos endgenos: las catepsinas y las calpainas, ambos tipos de

enzimas son importantes para la maduracin de la carne, ya que son activadas

despus de la muerte del animal.

Las catepsinas son liberadas de los lisosomas debido al rompimiento de lamembrana lipoprotenica de estos organelos, como consecuencia de los valores bajos

de pH alcanzados despus del sacrificio del animal.

Las calpainas, encontradas en el citosol de la clula, son capaces de degradar

protenas al disponer de un aporte de iones calcio almacenados en el retculo

sarcoplasmtico.

Las catepsinas lisosomales y las calpainas tienen una accin conjunta durante

el almacenamiento post mortem de la carne, ambas ayudan al rompimiento de la

miofibrilla por medio de la protelisis de las protenas miofibrilares, dando como

resultado el ablandamiento de la fibra muscular.


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Pese al calcio almacenado en el msculo, y que activa a la calpaina II, ste no

estimula el efecto de las proteinasas lisosomales, aunque se ha observado que a

concentraciones de 10 mM se puede inhibir la catepsina D en un 39%.


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