Cinetica Enzimatica 2 r

7/23/2019 Cinetica Enzimatica 2 r

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Cinética enzimática

Sitio Activo



Cinética Enzimática

Como las enzimas trabajan:

Las enzimas proporcionan un medio especifico (bolsillohidrofóbico ó sitio activo) donde ocurre la reacciónsiendo energéticamente mas favorable.

Las enzimas actúan disminuyendo la energía deactivación, de una reacción uímica.

Las enzimas aumentan la velocidad de una reacciónuímica, no afectando el euilibrio



Como las enzimas trabajan



Sitio activo ó bolsillo hidrofóbico



Reacción no catalizada



Reacción catalizada



Diferencias entre una reacción qumica ! una

reacción qumica catalizada enzimaticamente



Ecuación de Michaelis & Menten

Cinética enzimática:

La ecuación de !ichaelis " !enten describe la

cinética de una reacción catalizada enzimaticamente,

describe el cambio de la velocidad de la reacción con

respecto a la concentración de sustrato, cuando la

concentración de enzima se mantiene constante



Reacciones de orden cero !

de "rimer orden

#ase $ %reacción de "rimer orden&:

#urante la fase inicial de la reacción la velocidad es

casi lineal con respecto a la $%&. #e manera ue la

velocidad de la reacción es directamente

proporcional a la $%&

#ase $$ %reacción de orden cero&:

%e alcanza una velocidad m'ima y cualuier

incremento de la $%& ya no modifica la velocidad. #e

manera ue la velocidad de reacción es

independiente de la $%&



Reacciones de orden cero !

de "rimer orden

Fase I (velocidadde primer orden)

Fase II (velocidad

de orden cero)



o* elocidad inicial

ma* +btenida a concentraciones saturantes de %

m* -oncentración de sustrato a la cual una enzimarinde la mitad de la ma

Ecuación de Michaelis & Menten



Anhidrase Carbónica ' vs( )S*'ma+

,-

)E* . / + /012 -

'ma+ . / -s1/

,- . 0(0/3 -

4cat . / + /02 s1/

v

)S*



5or que determinar ,m6

/l valor numérico de m, establece un valor aproimado

para el nivel intracelular del sustrato.

%i m0000-te para una enzima. %u valor numéricoproporciona un medio de comparación de las enzimas

de los diferentes organismos, ó de los diferentes te1idos

del mismo organismo, ó del mismo te1ido en las

diferentes etapas del desarrollo.



5or que determinar ,m6

La cte m indica la relativa 2adecuación3 de los

diferentes sustratos con una enzima determinada

(afinidad por el sustrato).

4odos los ensayos enzim'ticos v'lidos desarrollados

en el laboratorio clínico, est'n basados sobre

conocimiento de los valores de m para cadasustrato.





'erdadera afinidad de la enzima "or el

sustrato

Constante cataltica %,cat&:

/s la capacidad del enzima para llevar a cabo una

transformación.

5úmero de recambio, cantidad m'ima de moléculastransformadas por unidad de tiempo.

ma

cat * 000000000000 $/ t&





'erdadera afinidad de la enzima "or el

sustrato Eficacia cataltica %,cat 7 ,m&:

6arametro ue establece la eficacia catalítica del enzima.

#onde cat 7 m es la cte de un proceso ue depende de laconcentración de la enzima y sustrato

-ada vez ue un sustrato llega al sitio activo del enzima setransforma en producto, por lo ue la velocidad depende delos r'pido ue llega el sustrato al sitio activo

#ado cuando $%&8888m

m $%& cat

o * 00000000 * 0000000000$%& $/ t&

m m





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