TEMA 1 - PROTEÍNAS

Biomoléculas

• La célula es la unidad básica de los seres vivos y está formada por una gran diversidad

de substancias que toman el nombre general de biomoléculas.

• Las biomoléculas pueden ser:

• Inorgánicas: Agua, gases, sales minerales.

• Orgánicas: Carbohidratos (azúcares), lípidos (grasas), proteínas, ácidos

nucleicos.

• Las biomoléculas orgánicas son muy diversas y pueden formar estructuras grandes y

complejas llamadas macromoléculas. Sin embargo, todas se forman o derivan de

unidades estructurales simples. Para los 4 tipos de biomoléculas orgánicas, las

unidades estructurales y las macromoléculas que forman son:

Tipo de biomolécula Unidad estructural Principales macromoléculas

Carbohidratos Monosacáridos Polisacáridos

Lípidos Ácidos grasos Triacilgliceroles, otros

Proteínas Aminoácidos Péptidos y proteínas

Ácidos nucleicos Nucleótidos ADN, ARN

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• Los polisacáridos, las proteínas y los ácidos nucleicos se forman por cadenas de

unidades estructurales o monómeros unidas por enlaces covalentes. Esta unión se llama

polimerización, por lo cual la macromolécula es un polímero. Es decir, un polisacárido

es un polímero de monosacáridos, una proteína es un polímero de aminoácidos, el ADN

es un polímero de nucleótidos, etc. Las unidades estructurales son como ladrillos con

los cuales se construyen las macromoléculas. Aunque las unidades estructurales son

pocas, se pueden construir una inmensa variedad de macromoléculas.

• Los lípidos no son polímeros, pero todos contienen ácidos grasos o se derivan de ellos.

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• Las principales funciones de las biomoléculas orgánicas son:

Biomolécula Funciones principales

Carbohidratos Proporcionar energía

Lípidos Proporcionar energía; estructural

ProteínasEstructural; catálisis; transporte; regulación de procesos

fisiológicos; movimiento

Ácidos nucleicos Almacenamiento y transmisión de información genética

Proteínas

• Las proteínas son las biomoléculas más abundantes después del agua.

• En el organismo existen miles de proteínas distintas, de tamaños y estructuras muy

variados, lo cual permite a cada una cumplir una función distinta.

• En conjunto, las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones: estructural,

catálisis de reacciones químicas, transporte de sustancias, regulación de procesos

fisiológicos, movimiento, entre otras.

• Las proteínas están formadas por una o más cadenas de aminoácidos.

• Las cadenas de aminoácidos reciben nombres distintos de acuerdo a su longitud: las

cadenas de menos de 100 aminoácidos se llaman péptidos, mientras que las cadenas de

100 o más aminoácidos se llaman proteínas. Es decir, las proteínas pequeñas se llaman

péptidos.

Aminoácidos

• Los aminoácidos son las unidades estructurales que conforman las proteínas. Son

moléculas orgánicas que poseen:

• Un grupo amino (NH2).

• Un grupo carboxilo (COOH).

• Una cadena lateral (representada por la letra R). Esta cadena lateral es diferente

para cada aminoácido.

• Estos tres elementos y un átomo de hidrógeno se unen a un átomo de carbono llamado

carbono .

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• Solamente 20 aminoácidos forman parte de las proteínas de los seres vivos, aunque en

la naturaleza existen muchos más.

• La cadena lateral de cada aminoácido tiene propiedades químicas distintas:

• Las cadenas laterales de los aminoácidos glicina, alanina, prolina, valina,

leucina, isoleucina, metionina, triptófano y fenilalanina son no polares o

hidrofóbicas.

• Las cadenas laterales de los aminoácidos serina, treonina, tirosina, asparragina,

glutamina y cisteína son polares sin carga.

• Las cadenas laterales de los aminoácidos lisina, arginina e histidina tienen carga

positiva.

• Las cadenas laterales de los aminoácidos glutamato y aspartato tienen carga

negativa.

• Así mismo, las cadenas laterales pueden contener una variedad de elementos y grupos

químicos (por ejemplo, metionina y cisteína contienen azufre; serina, treonina y tirosina

contienen un grupo hidroxilo) o cadenas alifáticas o aromáticas.

• Estas propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos hacen que cada proteína,

que contiene distinta cantidad y secuencia de aminoácidos, tenga propiedades químicas

diferentes a las otras proteínas y pueda cumplir funciones distintas.

NH2

COOH

C

R

Grupo amino Grupo carboxilo

Cadena lateral(diferente para cada aminoácido)

H

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• En el siguiente gráfico se muestran las cadenas laterales de los 20 aminoácidos

agrupados por sus propiedades químicas:

Tomado de Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry (p.

74). Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

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Enlaces peptídicos

• Para formar una proteína, los aminoácidos se unen por enlaces covalentes llamados

enlaces peptídicos.

• Un enlace peptídico une el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido con el

nitrógeno del grupo amino de otro aminoácido. Esta unión de dos aminoácidos forman

un dipéptido.

Aminoácido 1 Aminoácido 2 Dipéptido

Enlace

peptídico

Extremo

amino-terminal

Extremo

carboxi-terminal

• La unión de varios aminoácidos por enlaces peptídicos forma una cadena polipeptídica

que tiene una columna vertebral monótona formada por átomos de nitrógeno y

carbono, de la cual salen las cadenas laterales (R), distintas para cada aminoácido. Toda

cadena polipeptídica tiene un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el

otro extremo.

• Las cadenas de 2 a 99 aminoácidos se llaman péptidos.

• Los oligopéptidos tienen entre 2 y 20 aminoácidos (incluyen dipéptidos,

tripéptidos, tetrapéptidos, etc.)

• Los polipéptidos tienen entre 21 y 99 aminoácidos

• Las cadenas de 100 aminoácidos o más se llaman proteínas.

• Algunas proteínas se forman por más de una cadena polipeptídica y reciben el nombre

de proteínas multiméricas. En éstas, las cadenas que componen la proteína se llaman

subunidades y su unión por enlaces covalentes forma la proteína.

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Estructura de las proteínas

• Cada péptido o proteína está formada por una secuencia particular de aminoácidos que

le da una estructura particular que le permite cumplir sus funciones.

• Las proteínas no están extendidas como una cadena, sino que inmediatamente después

de su síntesis adquieren una estructura definida por uniones entre las cadenas laterales

de sus aminoácidos llamada conformación nativa.

• La mayor parte de las proteínas se empacan en una esfera y reciben el nombre

de proteínas globulares.

• Algunas proteínas forman estructuras alargadas y reciben el nombre de proteínas

fibrilares.

• La estructura de las proteínas se describe en 4 niveles:

• Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos. Esta secuencia es diferente

para cada proteína y se mantiene por los enlaces peptídicos.

• Estructura secundaria: es el plegamiento de la proteína a lo largo de un eje, que puede

formar varios tipos de estructuras. Dos de las estructuras más comunes son: hélices y

hojas plegadas . Estas estructuras son estabilizadas por enlaces no covalentes,

principalmente puentes de hidrógeno.

• Estructura terciaria: se refiere al enrollamiento de las estructuras secundarias que

determina la configuración de la proteína en tres dimensiones. La estructura terciaria es

estabilizada por enlaces no covalentes como interacciones electrostáticas, puentes de

hidrógeno, interacciones de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas, y también

pueden participar puentes disulfuro, que son un tipo de enlace covalente.

• En las proteínas globulares, los aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas (que

repelen las moléculas de agua) se localizan en el interior de la proteína, unidos por

interacciones hidrofóbicas, mientras que los aminoácidos con cadenas hidrofílicas

quedan hacia el exterior en contacto con el agua. Por esto, las proteínas son moléculas

solubles en agua.

• Los aminoácidos que están juntos en la estructura terciaria pueden estar muy alejados

en la estructura primaria y se juntan debido al enrollamiento de la cadena.

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Alanina

Glicina

Valina

Serina

Leucina

Lisina

Glicina

Valina

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Niveles de estructura de las proteínas

Modificado de Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry

(p. 89). Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

• Estructura cuaternaria: se presenta solamente en las proteínas multiméricas y se refiere

a la manera cómo se unen y disponen las distintas subunidades de éstas. Las uniones de

este nivel se mantienen principalmente por puentes disulfuro aunque también

contribuyen enlaces no covalentes.

Síntesis de proteínas

• Los péptidos y proteínas se sintetizan en los ribosomas, organelos que pueden estar

libres en el citoplasma o unidos al retículo endoplásmico rugoso. Las proteínas

citoplasmáticas se sintetizan en ribosomas libres, mientras que las proteínas de

membrana y aquellas que van a ser secretadas por la célula hacia el exterior se

sintetizan en el retículo endoplásmico rugoso.

• Para sintetizar una proteína particular, el ribosoma debe formar los enlaces peptídicos

entre los aminoácidos correspondientes a la secuencia de esa proteína. Esto se logra

gracias a que el ribosoma usa una molécula de RNA mensajero (mRNA) como

plantilla.

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• El mRNA está formado por ribonucleótidos, cuya secuencia particular define la

secuencia de aminoácidos de la proteína. Tres ribonucleótidos forman un codón, al cual

puede unirse un RNA de transferencia (tRNA) que tiene la secuencia complementaria

o anticodón. Cada tRNA particular se une a un aminoácido y lo lleva al ribosoma de

acuerdo a la secuencia del mRNA. En el ribosoma se forman los enlaces peptídicos y

así se forma la cadena peptídica con la secuencia requerida. La síntesis de una cadena

peptídica a partir del mRNA en el ribosoma se llama traducción.

• A su vez, la molécula de mRNA se origina usando como plantilla a una región de DNA,

molécula compuesta de desoxiribonucleótidos. Una secuencia de desoxiribonucleótidos

particular es capaz de generar la molécula de mRNA con la secuencia adecuada para

que se sintetice la proteína. La síntesis de RNA a partir del DNA se llama

transcripción y es llevada a cabo por la enzima RNA polimerasa en el núcleo.

a

a

a

TRADUCCIÓN

TRANSCRIPCIÓN

Modificado de Purves, W., Sadava, D., Orians G., Heller, C. (2001) Life The Science of

Biology (p. 261). Gordonsville, VA: W.H. Freeman and Company.

Gen

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• La región de DNA que contiene la información necesaria para que se sintetice una

cadena peptídica se llama gen. Un péptido o proteína compuesta por una sola cadena

peptídica requiere solamente un gen, mientras que para sintetizar una proteína

multimérica que contiene dos o más cadenas peptídicas distintas, se requiere un gen

para cada cadena.

• La región de un gen que contiene la información para que se sintetice una proteína se

conoce como región codificante. Los genes tienen regiones no codificantes, entre las

cuales se encuentran regiones reguladoras que determinan si la transcripción del gen

está activa o no. Todos los genes tienen una región reguladora llamada promotor. La

accesibilidad de esta región a la RNA polimerasa determina si la transcripción del gen

se inicia o no.

Bibliografía

Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry.

Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

Tymoczko, J. L., Berg, J.M., Stryer, L. (2010) Biochemistry: A Short Course. New York,

NY: W. H. Freeman and Company.