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Slides sobre assuntos estudados na faculdade. Aminoácidos e Proteínas. Créditos : Julie
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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são anfóteros, pois tem função amina e carboxílica
ÁCIDA
BASICA
AMINOÁCIDOSO grupo R é o que diferencia a maioria dos
aminoácidos.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
• Natureza polar ou apolar da cadeia lateral .
• Presença de um grupo ácido ou básico na cadeia lateral.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA PROTEÍNAS
Cadeia peptídica
Amino-terminal
Carboxi-terminal
PROTEÍNAS
São polipeptídios de elevado peso molecular. Com 20 ou mais monômeros, ou resíduos de
aminoácidos (aas).
Importância
• Proteínas desempenham papéis estrutural e funcional.
Ex.: Colágeno,tendões, cartilagens, hemoglobina, mioglobina, enzimas,
hormônios, etc.
Conformação Protéica
É o arranjo espacial dos átomos em uma proteína determinada por sua seqüência de
aas.
Estrutura primária
• É a seqüência dos aminoácidos constituintes da cadeia ou das cadeias polipeptídicas de uma
proteína
Estrutura secundária
• Ocorre a formação de pontes de
hidrogênio na cadeia sem a
participação das cadeias laterais
dos aminoácidos.
Estrutura terciáriaEstrutura tridimensional de uma cadeia
polipeptídica. Inclui as relações conformacionais no espaço das cadeias
laterais
Estrutura Quaternária
• Corresponde ao arranjo das
cadeia polipeptídicas numa proteína
com multicadeias
Proteínas Globulares• Alta solubilidade em água,
• Catalisadores,
• Transportadores
• Reguladores da via metabólica
ExMioglobina,hemoglobina,imunoglobulinas etc..:
Proteínas Fibrosas
• Pouco solúveis em água
• Função estrutural no organismo
Ex.: Colágeno , queratina, elastina etc.
Desnaturação das Proteínas
É o desdobramento de uma proteína
Causado por:
• pH
• Calor
• Detergentes
• Mercaptoetanol
• Uréia e hidrocloreto de guanidina
Chaperoninas
• Do inglês chaperones
• Protegem de ligações inapropriadas
• Heat shock proteins
Até a próxima aula