Tabla periódica mostrando los elementos químicos que son bioelementos

Biología. 2º BachilleratoBIOQUÍMICA

TABLA PERIÓDICA MOSTRANDO LOS ELEMENTOS QUÍMICOS QUE SON BIOELEMENTOS

ENLACE


MAYORITARIOS

BIOELEMENTOS PRIMARIOS

BIOELEMENTOS SECUNDARIOS

ESENCIALES NO ESENCIALES

OLIGOELEMENTOS

Constituyen los componentes

esenciales

C, N, H, O ,S, P

Menos abundantes pero desempeñan

funciones vitales en la fisiología celular

Mg, Ca, K, Na, Cl

No superan el 0,1 %, pero son esenciales

para la vida

Fe, Mn, Cu, Zn, F, I, B,

Si, V, Cr, Co, Se, Mo, Sn

No son esenciales para todos los

organismos pero, a menudo, desempeñan importantes funciones

Están siempre presentes en la materia viva

BIOELEMENTOS


% en masa% en peso

H 1 0,22 63 0,88 10,0

C 6 0,19 9,5 0,09 18

N 7 - 1,4 0,03 3,3

O 8 47 25,5 49 65

Na 11 2,5 0,03 2,6 0,24

Mg 12 2,2 0,01 1,9 0,05

Si 14 28 - 25 -

P 15 - 0,22 0,12 1,0

S 16 - 0,05 0,05 0,25

K 19 2,5 0,06 2,4 0,35

Cl 17 - 0,08 0,19 0,19

Ca 20 3,5 0,31 3,4 1,5

Fe 26 4,5 - 4,7 -

Elemento Z Corteza terrestre Cuerpo humano Corteza terrestre Cuerpo humano

ABUNDANCIA DE LOS BIOELEMENTOS


O 65,00

PRIMARIOS

C 18,00

H 10,00

N 3,00

P 1,10

S 0,25

Ca 1,90

SECUNDARIOS

K 0,35

Na 0,15

Cl 0,15

Mg 0,05

Fe 0,01

OLIGOELEMENTOS

Zn 0,01

Si 0,01

Mn 0,01

I 0,01

F 0,01

Cu 0,01

Co 0,01


CForma distintos enlaces covalentes con otros C, O, H y N, da lugar a multitud de moléculas orgánicas distintas y a distintos grupos funcionales por combinación de éstos.

OAceptor de H y electrones. Catalizador en la respiración aerobia. Abundante en la Tierra. Participa en reacciones de oxido-reducción. Se combina fácilmente con el C formando enlaces covalentes.

NForma simples y dobles enlaces con el C. En proteínas, a. Nucléicos y en los productos excreción.

HDador y aceptor de electrones (energía). Participa en reacciones de oxido-reducción.

SForma enlaces covalentes con C, N, O. Se encuentra en dos aminoácidos (cisteína y metionina) , presentes en todas las proteínas. También en algunas sustancias como el Coenzima A y sales inorgánicas.

P

Forma parte de los nucleótidos, compuestos que forman los ácidos nucléicos. Forman parte de coenzimas y otras moléculas como fosfolípidos, sustancias fundamentales de las membranas celulares. También forma parte de los fosfatos, sales minerales abundantes en los seres vivos.

BIOELEMENTOS PRIMARIOS


MgForma parte de la molécula de clorofila, y en forma iónica actúa como catalizador, junto con las enzimas , en muchas reacciones químicas del organismo.

CaForma parte de los carbonatos de calcio de estructuras esqueléticas. En forma iónica interviene en la contracción muscular, coagulación sanguínea y transmisión del impulso nervioso.

NaCatión abundante en el medio extracelular; necesario para la conducción nerviosa y la contracción muscular. Funcionamiento de la membrana celular.

KCatión más abundante en el interior de las células; necesario para la conducción nerviosa y la contracción muscular

ClAnión más frecuente; necesario para mantener el balance de agua en la sangre y fluído intersticial. Necesario para el funcionamiento de la membrana celular.

BIOELEMENTOS SECUNDARIOS


FeFundamental para la síntesis de clorofila, catalizador en reacciones químicas y formando parte de citocromos que intervienen en la respiración celular, y en la hemoglobina que interviene en el transporte de oxígeno.

Cu En los citocromos, hemocianina y algunas enzimas.

MnInterviene en la fotolisis del agua , durante el proceso de fotosíntesis en las plantas. Catalizador también en reacciones metabólicas.

I Necesario para la síntesis de la tiroxina, hormona que interviene en el metabolismo

F Forma parte del esmalte dentario y de los huesos.

Co Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina .

SiProporciona resistencia al tejido conjuntivo, endurece tejidos vegetales como en las gramíneas.

Cr Interviene junto a la insulina en la regulación de glucosa en sangre.

Zn Actúa como catalizador en muchas reacciones del organismo.

LiActúa sobre neurotransmisores y la permeabilidad celular. En dosis adecuada puede prevenir estados de depresiones.

MoForma parte de las enzimas vegetales que actúan en la reducción de los nitratos por parte de las plantas

OLIGOELEMENTOS



Formas de representar las moléculas

TIPOS DE REPRESENTACIONES MOLECULARES

FÓRMULA MOLECULAR

FÓRMULA SEMIDESARROLLADA FÓRMULA DESARROLLADA

MODELO DE VARILLA MODELO COMPACTO

REPRESENTACIONES ESPACIALES


Principios inmediatos no exclusivos

de la materia viva

Principios inmediatos exclusivos de la materia viva

Unidos por enlace covalente

Unidos por enlace iónico

Átomos de los bioelementos

NucleótidosProteínasLípidosGlúcidosAguaSales

minerales

Principios inmediatos


Características de la molécula de agua

Enlace covalente

++

-

H

OAunque es eléctricamente neutra, la molécula de agua tiene carácter polar debido a un exceso de carga negativa sobre el átomo de oxígeno.

+

+ - Enlaces de hidrógeno

= densidad de carga

Debido a su polaridad, las moléculas de agua establecen enlaces de hidrógeno entre ellas.


Propiedades del agua (I)

• Elevada cohesión molecular Da volumen a las células.

Turgencia en las plantas. Esqueleto hidrostático. Deformaciones citoplasmáticas. Amortiguación en articulaciones.

• Elevada tensión superficial

Desplazamiento de algunos organismos sobre el agua.

• Elevada fuerza de adhesión

Ascensión de la savia bruta por capilaridad.

• Elevado calor específico Función termorreguladora.

• Densidad máxima a 4 °C Permite la vida bajo el hielo.

Las fuerzas de adhesión entre las moléculas de agua y el vidrio, son mayores que las de las moléculas de agua entre sí. Por esto el líquido asciende por las paredes del capilar.

Vidrio

Capilar de vidrio

Moléculas de agua

Fuerzas de

adhesión


Propiedades del agua (II)

• Elevado calor de vaporización

Al evaporarse, absorbe calor del organismo.

• Elevada capacidad disolvente

Solvatación iónica.

Transporte de sustancias.

Medio de reacción.

• Bajo grado de ionización

• Las disoluciones acuosas pueden tener distintos grados de pH. Función termorreguladora.

Cristal de NaCl

Molécula de agua

Iones solvatados

Na+

Cl -




Funciones de las sales en disolución

HIERROMAGNESI

OFOSFATO

COBALTO

IODO

AZUFRE

Hemoglobina

ClorofilaÁcidos nucleicos, fosfolípidos,

ATPVitamina B12

Hormonas tiroideasCisteína y metionina

(aminoácidos)

SODIO

POTASIO

CLORO

CALCIO

HIERRO

CINC

Transmisión del impulso nervioso

Contracción muscular y coagulación sanguínea

Transporte de oxígeno

Cofactor enzimático, modulador en la neurotransmisión

MANGANESO

Fotosíntesis (fotólisis del agua)

• Mantener el grado de salinidad en los organismos.

• Regular la actividad enzimática.

• Regular la presión osmótica y el volumen celular.

• Generar potenciales eléctricos.

IONES ASOCIADOS A MOLÉCULAS ORGÁNICAS FUNCIONES ESPECÍFICAS DE ALGUNAS SALES MINERALES

FUNCIONES GENERALES


Funciones de las sales precipitadas

La principal función es formar estructuras de protección o sostén.

CARBONATO CÁLCICO

• Caparazones de protozoos marinos.

• Esqueletos externos y conchas.

• Espinas.

• Huesos, dientes y otolitos.

SILICATOS

• Estructuras de sostén de algunos vegetales.

• Caparazones de protección.

• Espículas.

FOSFATO CÁLCICO• Matriz mineral de los tejidos

óseos.


La ósmosis

Medio hipotónicoPresión osmótica

baja.

Medio hipertónicoPresión osmótica alta.

Medios isotónicosIgual presión osmótica.

BAJA CONCENTRACIÓ

N

ALTA CONCENTRACIÓ

N

Membrana semipermeable Membrana semipermeable

Permite el paso de disolventes pero no de

solutos.

El disolvente atraviesa la membrana hasta igualar las concentraciones en

ambos lados.


Las membranas celulares son semipermeables

PLASMÓLISISLa membrana plasmática se separa de la pared celular

• Disminuye el volumen celular

• Aumenta la presión osmótica en el interior

El agua sale de la célula.

El agua entra en la célula.• Aumenta el volumen celular

• Disminuye la presión osmótica en el interior

TURGENCIALa célula se hincha hasta el límite de la pared celular

MEDIO HIPERTÓNICO

MEDIO HIPOTÓNICO


Osmorregulación

Todos los seres vivos están obligados a regular la presión osmótica. Los distintos grupos han desarrollado estrategias diferentes.

Peces de agua dulce

Peces marinos Mamíferos

ProcariotasPared celular

Estomas

Entrada de agua

Abundante orina hipotónica

Pérdida de agua

Orina isotónica

escasaExcreta el

exceso de sal

No bebe

Bebe agua

salada

Pared celular

DulceacuícolasVacuolas pulsátiles

Riñones

Intestino grueso

Piel

SERES VIVOS UNICELULARES

ANIMALES PLURICELULARES

VEGETALES


Carácter coloidal de la materia viva

Soluto o fase dispesa

Disolvente o fase dispersante

DISOLUCIÓN VERDADERA

DISPERSIÓN COLOIDAL

< 10-7 cm 10-7< <2 • 10 -5 cm

Las dispersiones coloidales pueden presentar dos estados físicos:

ESTADO DE SOL

ESTADO DE GEL

Moléculas de

soluto

Fase dispersante líquida

Moléculas de disolvente entre

las de soluto

Las moléculas de soluto actúan como

fase dispersante


Las partículas coloidales pueden separarse según su tamaño mediante una membrana semipermeable.

Las partículas coloidales atraen a otras moléculas presentes en las dispersiones.

Presentan gran resistencia al movimiento de las moléculas que integran el fluido.

Las partículas coloidales pueden sedimentarse mediante ultracentrifugación.

Ayuda a que las partículas coloidales se mantengan suspendidas sin sedimentar.

Propiedades de las dispersiones coloidales

Turbidez al ser iluminadas lateralmente sobre un fondo oscuro.

EFECTO TYNDALLEFECTO TYNDALL

MOVIMIENTO BROWNIANOMOVIMIENTO BROWNIANO

SEDIMENTACIÓNSEDIMENTACIÓN

ELEVADA VISCOSIDADELEVADA VISCOSIDAD

ELEVADA ADSORCIÓNELEVADA ADSORCIÓN

DIÁLISISDIÁLISIS


Grupos funcionales de compuestos orgánicos

P

O

OO

O

ion fosfato

(éster fosfórico)

NH2

amino

(amina)

C

O

OR

éster

(éster)

OH

hidroxilo

(alcohol)

C

O

carbonilo

(cetona)

C

O

H

carbonilo

(aldehído)

C

O

OH

carboxilo

(ácido)


Clasificación de los glúcidos

son

formados por 2 monosacáridos

entre 2 y 10 monosacáridos

formados únicamente por osas

formados por osas y otras moléculas

orgánicas

muchos monosacárido

s

el mismo tipo de monosacárido

distintos tipos de

monosacárido

contienen proteínas contienen

lípidos

GLUCOPROTEÍNAS

OSAS

MONOSACÁRIDOS HOLÓSIDOS HETERÓSIDOS

GLUCOLÍPIDOS

DISACÁRIDOSHETEROPOLISACÁRIDOS

POLISACÁRIDOS

ÓSIDOS

OLIGOSACÁRIDOS

HOMOPOLISACÁRIDOS

se unen formando


C 1

C 2

C 3

H

H

H

H

O H

O H

OC 1

C 2

C 3

H

H

H

H

O H

O H

O

Composición química de los monosacáridos

QUÍMICAMENTE SON

POLIHIDROXICETONASPOLIHIDROXIALDEHÍDO

S

SEGÚN EL GRUPO FUNCIONAL

CETOSAS (cetona)ALDOSAS (aldehído)

TIENEN CARÁCTER REDUCTOR

SE NOMBRANALDO+

NÚMERO DE

CARBONOS

+ OSACETO

+

NÚMERO DE

CARBONOS

+ OSA

EJEMPLO CETOTRIOSAALDOTRIOSA


Isomería de los monosacáridos

Los monosacáridos presentan distinto tipo de isomería:

DE FUNCIÓN

ESTEREOISOMERÍA

ENANTIÓMEROS

DIASTEREOISÓMEROS O EPÍMEROS

epímeros

epímeros

enantiómeros

enantiómeros


Final

Actividad óptica de los monosacáridos

Capacidad para desviar el plano de polarización de un haz de luz polarizada que atraviesa una disolución.

Luz no polarizada

Luz polarizada

Disolución de monosacárido dextrógiro

El plano de polarización gira en sentido de las agujas del reloj

• Si la rotación se produce en el sentido de las agujas del reloj los monosacáridos son dextrógiros o (+).

• Si la rotación es contraria a las agujas del reloj, son levógiros o ( - ).


CH O

CH OH

CH OH

CH OH

CH2OH

CH O

C HHO

CH OH

CH OH

CH2OH CH2OH

C HHO

CH O

CH OH

CH OH

C HHO

C HHO

CH O

CH OH

CH2OH

CH OH

CH O

C HHO

HC

O

C HHO

CH O

CH O H

CH O H

CH O H

CH 2O H

C HHO

C HHO

CH O

CH O H

CH O H

C H 2O H

C HHO

CH O

CH O H

CH O H

CH O H

C H 2O H

C HHO

C HHO

CH O

CH O H

CH O H

C H 2O H

C HHO

C HHO

CH O

CH O H

CH O H

C H 2O H

H

C HHO

C HHO

C HHO

CO

CH O H

C H 2O H

D-ribosaD-

arabinosaD-xilosa D-lixosa

D-alosa D-altrosa D-glucosa D-manosa D-gulosa D-idosaD-

galactosaD-talosa

Fórmulas lineales (aldosas)

CH OH

CH OH

CH OH

CH2OH

CH OH

CH OH

CH OH

CH2OH


C HHO

OC

CH OH

CH2OH

CH2OH

OC

CH2OH

CH OH

OC

CH OH

CH OH

CH2OH

CH2OH

OC

CH2OH

C HHO

O

C HHO

C

CH OH

CH OH

CH2OH

CH2OH

C HHO

C HHO

OC

CH OH

CH2OH

CH2OH

D-sicosa D-fructosa D-sorbosa D-tagatosa

D-ribulosa D-xilulosa

Fórmulas lineales (cetosas)

CH OH

CH OH

CH2OH

CH OH

CH OH

CH2OH


Ciclación de cetosas

D -fructosa

Se produce un enlace hemicetal entre el grupo cetona y un grupo alcohol

Se produce un enlace hemicetal entre el grupo cetona y un grupo alcohol


Ciclación de aldosas

D -glucosa

Se produce un enlace hemiacetal entre el grupo aldehído y un grupo alcohol

Se produce un enlace hemiacetal entre el grupo aldehído y un grupo alcohol


Otras formas de representación

Debido a la presencia de enlaces covalentes sencillos las moléculas no pueden ser planas.

H

OH

1

3

4

5

6

H

OH1

23

4

5

6

2

Conformación en silla de la -D - glucosa Conformación en bote de la -D - glucosa

Los carbonos C2, C3, C5 y el oxígeno están en el mismo plano


D- GLUCOSA (beta- D- glucopiranosa) L- GLUCOSA (beta- L- glucopiranosa)

(una perspectiva)


D- GLUCOSA (beta- D- glucopiranosa) L- GLUCOSA (beta- L- glucopiranosa)

(otra perspectiva)


PENTOSAS

Monosacáridos de importancia biológica (I)

TRIOSAS

GLICERALDEHÍDO y DIHIDROXIACETONAIntermediarios del metabolismo de la glucosa.

TETROSAS

ERITROSAIntermediario en procesos de nutrición autótrofa.

Componente estructural de nucleótidos.

Componente de la madera.

Presente en la goma arábiga.

Intermediario en la fijación de CO2 en autótrofos.

RIBOSA XILOSA ARABINOSA RIBULOSA


HEXOSAS

Principal nutriente de la respiración celular en animales.

Forma parte de la lactosa de la leche.

Actúa como nutriente de los espermatozoide

s.

Componente de polisacáridos en

vegetales, bacterias, levaduras y hongos.

Monosacáridos de importancia biológica (II)

GLUCOSA

GALACTOSA

FRUCTOSA

MANOSA


DESOXIAZÚCARES AZÚCARES ÁCIDOSFOSFATOS DE AZÚCARES

Derivados de monosacáridos (I)

-D -glucosa -6 P

-D -fructosa -6 P

- L - fucosa

- D -2 desoxirribosa

Ácido D -

glucónico

Ácido D -glucurónico


AMINOAZÚCARES

POLIALCOHOLES

Derivados de monosacáridos (II)

D - glucitol

D - glicerol

mio-inositol Ácido -N-acetilneuramínico

Ácido -N-acetilmurámico


El enlace O-glucosídico

H2O

H2O

OH HO

Enlace (1-4) - O -glucosídico

Enlace (1-2) - O -glucosídico

ENLACE MONOCARBONÍLICO

OH HO

ENLACE DICARBONÍLICO


Disacáridos de mayor interés biológico

MALTOSA LACTOSA

SACAROSA CELOBIOSA


Polisacáridos

Polímeros de monosacáridos unidos por enlaces O-glucosídicos.

son

HOMOPOLISACÁRIDOS

HETEROPOLISACÁRIDOS

ESTRUCTURAL

DE RESERVA

según su composición

según su función

CELULOSA QUITINA

PECTINAS HEMICELULOSAS

AGAR - AGAR

GOMAS

MUCÍLAGOS

PEPTIDOGLUCANOS

GLUCOSAMINOGLUCANOS

ALMIDÓN GLUCÓGENO

DEXTRANOS

Proporcionan soporte y

protección.

Formados por monosacáridos diferentes.

Formados por el mismo tipo de monosacárido.

Proporcionan energía.


Formada por moléculas de -D-glucosa con ramificaciones cada 15 o 30 monosacáridos.

Formada por moléculas de -D-glucosa que adoptan un arrollamiento helicoidal.

No está ramificada.

Almidón

Está formado por una mezcla de amilosa y amilopectina.

AMILOSA AMILOPECTINA

Enlaces (14)

Puntos de ramificación (16)

Fotografía al MEB de gránulos de almidón.


ALMIDÓN

AMILOSA

AMILOPECTINA


GLUCÓGENO


Celulosa

Fotografía al MEB de fibras de celulosa.

Es un polímero de moléculas de -D-glucosa con enlaces (1 4).

Fibra

Microfibrilla

Micela

Enlaces de hidrógeno intracatenarios

Enlaces de hidrógeno intercatenarios

Los enlaces (1 4) provocan que las moléculas de glucosa giren 180° respecto a sus vecinas.

Las fibras forman capas o láminas en dirección alternante, constituyendo el entramado de la pared celular.




protrombinainmunoglobulinas

formados por

GLÚCIDO AGLUCÓN

LÍPIDO

BAJAALTA

en proporción

CARDIOTÓNICOSCIANOGENÉTICO

SGLICIRRINA

ANTRACÉNICOSTANÓSIDOS

PRINCIPIOS ACTIVOS EN

PLANTAS MEDICINALES

actúan como

PEPTIDOGLUCANOS PROTEOGLUCANOS

CEREBRÓSIDOS GANGLIÓSIDOS

SÉRICASHORMONAS

GONADOTRÓPICAS

DE MEMBRANA

OTRAS MOLÉCULAS ORGÁNICAS

OLIGOSACÁRIDOS

unido a

MONOSACÁRIDOS

PROTEÍNA

LH y FSH

GLUCOPROTEÍNAS

PROTEÍNA

puede ser

en forma de

PÉPTIDO

HETERÓSIDOS


Concepto y clasificación de lípidos

PROPIEDADES QUÍMICAS

• Constituidos por C, H, O, P y S.

PROPIEDADES FÍSICAS

• Untuosos al tacto.• Poco solubles en agua.• Solubles en disolventes apolares.

FUNCIONES BIOLÓGICAS

• Estructurales (membranas celulares).

• Energéticas (triacilglicéridos).

• Vitamínicas y hormonales (esteroides).

CLASIFICACIÓN (según su estructura molecular)

SAPONIFICABLES

INSAPONIFICABLES

• Grasas o acilglicéridos• Ceras• Fosfolípidos• Esfingolípidos

• Terpenos• Esteroides• Prostaglandinas


GlicerinaÁcidos grasos

+

+

+

+

Esterificación

R1 COOH

R2 COOH

R3 COOH

CH2

CH

CH2

HO

HO

HO

Triacilglicerol

+ 3 H2O

CH2

CH

CH2

O

O

O

R1

R2

R3

CO

CO

CO

Triacilglicerol

CH2

CH

CH2

O

O

O

R1

R2

R3

CO

CO

CO

+ 3 Na OH

Sales de los ácidos grasos

Na

Na

Na

O

O

O

R1

R2

R3

CO

CO

CO

CH2

CH

CH2

HO

HO

HO

+

Saponificación

Esterificación y saponificación

Glicerina+


Ácidos grasos saturados

• No tienen dobles enlaces.

• Suelen ser sólidos a temperatura ambiente.


Ácidos grasos insaturados

• Tienen uno o más dobles enlaces.

• Generalmente líquidos a temperatura ambiente.


ACTIVACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS PREVIA A SU BETA-OXIDACIÓN

SH-CoA CH3-CH2-CH2 ........ CH2-COOH CH3-CH2...........CH2-CH2-CO-S-CoA ácido graso hipotético acil-S-coenzima A ATP AMP+PPi


O

CHO

HO

CO

CO

OHO

OHC

Propiedades físico-químicas de los ácidos grasos

Son moléculas anfipáticas por tener una zona polar (grupo carboxilo) y otra apolar (cadena carbonada).

Zona polar

Zona apolar

Interacciones de Van der Waals entre zonas apolares.

Enlaces de hidrógeno entre zonas polares.

Cabezas polares

Cadena alifática apolar

Reaccionan con los alcoholes formando ésteres.

Cuanto mayor grado de insaturación y mayor longitud de la cadena, mayor punto de fusión.


COOH(CH2 )14CH3

COOH(CH2 )14CH3

COOH(CH2 )14CH3

CH2

CH

CH2

HO

HO

HO

+

+

+

+ 3 H2O

CO(CH2 )14CH3

CO(CH2 )14CH3

CO(CH2 )14CH3

CH2

CH

CH2

O

O

O

Ácido palmítico Glicerina+ Tripalmitina

Grasas o acilglicéridos

Se forman por la esterificación de la glicerina con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos.

Las grasas en mamíferos se acumulan en adipocitos.

Al perderse los grupos hidroxilo, en la esterificación, los acilglicéridos son moléculas apolares.


ÁCIDOS GRASOS

GR

UP

O F

OS

FA

TO

GLICERINA

CH O

O

C

CH2

CH2

OO

C

O

O

P OHOH

CH2

CH2 CH2

CH2 CH2

CH2 CH2

CH3CH CH...

... ...

...

CH3

Los fosfolípidos

Son los principales componentes de las membranas biológicas.

AMINOALCOHOL O POLIALCOHOL

COMPOSICIÓN QUÍMICA


Principales fosfolípidos

FOSFATIDIL COLINA (LECITINA)

FOSFATIDIL ETANOLAMINA (CEFALINA)FOSFATIDIL SERINA

FOSFATIDIL INOSITOLDIFOSFATIDIL GLICEROL

(CARDIOLIPINA)

ÁCIDO FOSFATÍDICO SUSTITUYENTEColina

L-Serina Etanolamina

Inositol Glicerol


Comportamiento de los fosfolípidos en medio acuoso

Región hidrofóbica

Cabezas polares

MICELAS

En la superficie externa se sitúan las cabezas polares interaccionando con la fase acuosa.

Las colas apolares se sitúan en el interior.

BICAPASBicapa de fosfolípidos

Separan dos medios acuosos.

Agua

Agua

En el laboratorio se pueden obtener liposomas que dejan en el interior un compartimento acuoso.

Los fosfolípidos, cuando se encuentran en medio acuoso, pueden formar las siguientes estructuras:


Estructura de una membrana biológica

Cabezas polares de fosfolípidos

Colas apolares de fosfolípidos

ColesterolLas colas polares

interaccionan entre sí por Fuerzas de

Van der Waals

Las cabezas polares interaccionan mediante puentes de hidrógeno

con el agua

Proteínas

Colas glucídicas polares

El carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de las membranas biológicas.


Estructura de un esfingolípido

Esfingosina Ceramida

Ácido graso

+

A la ceramida se une un grupo de carácter polar que caracteriza al esfingolípido.


Esfingomielinas

Son un tipo de esfingolípidos cuyo grupo polar puede ser fosfocolina o fosfoetanolamina.

FosfocolinaCeramidaÁcido graso

Esfingosina

Se encuentran fundamentalmente en la vaina de mielina que rodea las fibras nerviosas


Esfingoglucolípidos: Cerebrósidos

La ceramida se une a un glúcido, que puede ser un monosacárido o un oligosacárido ramificado.

Ceramida

Monosacárido

Abundan en las membranas de las células nerviosas del cerebro y del sistema nervioso periférico



Esfingoglucolípidos: Gangliósidos

N-acetilgalactosamina

Galactosa

Glucosa

Ácido N-acetilneuramínico Colas glucídicas polares

Colas apolares

La ceramida se une a un oligosacárido ramificado con restos de NANA

El NANA aporta carga negativa al grupo polar.


Isoprenoides o terpenos

Químicamente son derivados del isopreno y se clasifican según el número de moléculas de isopreno que los forman.

POLITERPENOS

TETRARPENOSTRITERPENOS

DITERPENOSMONOTERPENOS


Esteroides

Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno

ESTEROLES

HORMONAS ESTEROIDEAS

ÁCIDOS BILIARES


El colesterol

se sintetiza en el

hígado a partir de 6 isoprenos

(escualeno)

Relaciones de síntesis


Prostaglandinas

2 O2

Se sintetizan en numerosos tejidos animales a partir de aquellos fosfolípidos de la membrana plasmática que contienen ácidos grasos poliinsaturados como el araquidónico.

Síntesis de la PGG2

FUNCIONES DE LAS PROSTAGLANDINAS

• Vasodilatadores.

• Intervienen en procesos inflamatorios.

• Estimulan la producción de mucus.

• Estimulan la contracción de la musculatura lisa.

• Intervienen en la coagulación de la sangre.


Tabla resumen de los lípidosS

AP

ON

IFIC

AB

LE

SIN

SA

PO

NIF

ICA

BLE

S

ÁCIDOS GRASOSÁcidos orgánicos monocarboxílicos saturados o insaturados.

ACILGLICÉRIDOSGlicerina esterificada con uno, dos o tres ácidos grasos.

CERASÉsteres de un ácido graso y un monoalcohol ambos de cadena larga.

FOSFOLÍPIDOSGlicerina esterificada con un grupo fosfato, unido a su vez a un aminoalcohol o polialcohol y dos ácidos grasos.

ESFINGOLÍPIDOS Una ceramida unida a un grupo polar.

TERPENOS Derivados de la polimerización del isopreno.

ESTEROIDESDerivados del ciclopentanoperhidrofenantreno.

PROSTAGLANDINASDerivados de fosfolípidos con ácidos grasos poliinsaturados.

Precursores de otros lípidos.

Reserva energética y aislante.

Protección y revestimiento.

Formación de membranas biológicas.

Membranas biológicas, especialmente en el sistema nervioso.

Pigmentos y vitaminas.

Vitaminas, hormonas y ácidos biliares

Muy diversas.

NATURALEZA QUÍMICA FUNCIÓNTIPO


Fórmula general de un aminoácido

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.


Aminoácidos hidrófobos

Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)

Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)


Serina (Ser)

Aminoácidos polares hidrofílicos

Glicocola (Gli)

Glutamina (Gln)

Prolina (Prl)Treonina (Tr)

Asparagina (Asn)

Tirosina (Tir)

Cisteína (Cis)


AMINOÁCIDOS ÁCIDOS

(Carga negativa)

Aminoácidos ácidos y básicos

AMINOÁCIDOS BÁSICOS(carga positiva)

Lisina (Lis)

Arginina (Arg)

Histidina (His)

Ácido aspártico (Asp)

Ácido glutámico (Glu)


Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.

Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta

El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.


Isomería de los aminoácidos

Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminoácido

El grupo amino está a la derecha

L - aminoácido

El grupo amino está a la izquierda

Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.


Formación de un enlace peptídico

Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Plano del enlace peptídico


Características de un enlace peptídico

• Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N.

• Posee cierto carácter de doble enlace.

• Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano.

• Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N


Carbono hidrógenonitrógenooxígeno

Cadena lateral

Estructura secundaria de las proteínas: -hélice

0,54 nm

Paso(Avance por vuelta)

0,15 nm Avance por residuo

• La cadena se va enrollando en espiral.

• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.

• La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.

• La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

• Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.Los radicales quedan hacia el exterior de la -hélice.


Estructura secundaria de las proteínas: conformación

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Los enlaces de hidrógeno intercatenarios mantienen unidas las cadenas.

Disposición antiparalela

Disposición paralela

Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.


Estructura terciaria de las proteínas

Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.

• Enlaces de hidrógeno.• Atracciones electrostáticas.• Atracciones hidrofóbicas.• Puentes disulfuro.

En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.

En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.


ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS

HEMOGLOBINA


Clasificación de las proteínas: holoproteínas

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.

• Son proteínas insolubles en agua.

• Tienen funciones estructurales o protectoras.

COLÁGENO

MIOSINA Y ACTINA

QUERATINAS

FIBRINA

ELASTINA

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.

Responsables de la contracción muscular.

Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

Interviene en la coagulación sanguínea.

Proteína elástica.

• Más complejas que las fibrosas.

• Plegadas en forma más o menos esférica.

GLOBULINAS

ALBÚMINAS

HISTONAS Y PROTAMINAS

Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.

Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.

Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.


HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

Clasificación de las proteínas: heteroproteínas

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones


Retinal

Ejemplos de heteroproteínas

Hemoglobina Inmunoglobulina

Lipoproteína plasmática

Rodopsina


Desnaturalización y renaturalización de una proteína

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA


ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS


Diversidad funcional de las proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...

Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...

Actina, miosina, flagelina ...

Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...

Catalasa, ribonucleasa...

Albúmina...

DE RESERVA

DE TRANSPORTE

CONTRÁCTIL

PROTECTORA O DEFENSIVA

HORMONAL

ESTRUCTURAL

ENZIMÁTICA

HOMEOSTÁTICA



Comportamiento de un enzima

Ene

rgía

Progreso de la reacción

Variación de la energía

Energía de activación con la enzima

Energía de activación sin la enzima

Energía de los productos

Energía de los reactivos

Las enzimas actúan como un catalizador:

Disminuyen la energía de activación.

No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.

No modifican el equilibrio de la reacción.

Aceleran la llegada del equilibrio.

Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.


Influencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática

Pepsina Tripsina

Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.

pH óptimo

Tª óptimapH

óptimo

Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.

Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima.


Clasificación de las enzimas (I)

D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO

ÁCIDO ASPÁRTICO

ÁCIDO CETOGLUTÁRICO

ÁCIDO OXALACÉTICOÁCIDO

GLUTÁMICO

ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO

Glucosa-6-fosfatasa

Privato-descarboxilasa

Aspartato-aminotransferasa

HIDROLASAS

Catalizan reacciones de hidrólisis con

intervención del agua

LIASAS

Catalizan la adición de grupos funcionales diversos

TRANSFERASAS O QUINASAS

Catalizan la transferencia de grupos funcionales o

radicales entre moléculas


Esquema de una reacción enzimática

Enzima (E)Sustratos (S)

Complejo enzima-sustrato

(ES)

Enzima (E)

Productos (P)

E + S ES E + P


Especificidad enzimática

Enzima

Sustrato

Enzima

Sustrato

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

Complejo enzima- sustrato


Inhibición de la actividad enzimática

Sustrato

Inhibidor

Sustrato

Enzima

Inhibidor unido a la enzima

Los sustratos no pueden unirse al

centro activo


Modelo de inhibición alostérica

Ligando Centro regulador

Sustrato

SustratoCentros activos modificados

Ligando unido al centro regulador

Enzima

Los sustratos no pueden unirse al

centro activo


Cinética de la reacción enzimática

Vmáx

12

Vmáx

La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima.

El turnover, número de recambio o constante catalítica es el parámetro que define el máximo número de moléculas de sustrato que transforma la enzima, a la velocidad máxima, en la unidad de tiempo.

La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima es la constante de Michaelis (Km).

El valor de Km también indica la afinidad de la enzima por el sustrato o eficacia catalítica.

Km


Importancia de la vitamina A en el ciclo visual

Rodopsina

Opsina

Todo-trans-retinal(vitamina A)

Todo-trans-retinol

11-cis-retinol

11-cis-retinal

Retinalreductasa

Retinolisomerasa

Retinalreductasa

Energía luminosa


Formación de un nucleótido

H2O

BASE NITROGENADA (Adenina)

PENTOSA (Ribosa)

NUCLEÓSIDO (Adenosina)

ION FOSFATO

Enlace N-glucosídico

NUCLEÓTIDO (Adenosín 5’-monofosfato)

Enlace éster

H2O


Bases nitrogenadas

PIRIMIDÍNICAS

PÚRICAS

Citosina Timina(exclusiva del ADN)

Uracilo(exclusiva del ARN)

Adenina Guanina


Estructura primaria del ADN

• Es la secuencia de nucleótidos, unidos por enlaces fosfodiéster.

Adenina

Citosina

Timina

Guanina

Extremo 3’

• La cadena presenta dos extremos libres: el 5’ unido al grupo fosfato y el 3’ unido a un hidroxilo.

• Cada cadena se diferencia de otra por:

> Su tamaño> Su composición.> Su secuencia de bases.

• La secuencia se nombra con la inicial de la base que contiene cada nucleótido:

Extremo 5’

ACGT


Estructura secundaria del ADN

• Es una doble hélice de 2 nm de diámetro.

2 nm

Par de bases nitrogenadas

• Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior.

• Las parejas de bases se encuentran unidas a un armazón formado por las pentosas y los grupos fosfato.

Armazón fosfoglucídico

• El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico.

• Cada pareja de nucleótidos está situada a 0,34 nm de la siguiente y cada vuelta de doble hélice contiene 10 pares de nucleótidos.

3,4 nm0,34 nm

• Las dos cadenas son antiparalelas y complementarias.


Complementariedad entre las bases

Las bases de ambas cadenas se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno.

Adenina Timina

Guanina Citosina

3 Enlaces de hidrógeno

2 Enlaces de hidrógeno

El número de enlaces de hidrógeno depende de la complementariedad de las bases.


Estructura del ADN

Extremo 3’

Extremo 5’

Extremo 3’

Extremo 5’


RELACIÓN ENTRE DIVERSOS ORGANISMOS Y LA CANTIDAD DE ADN QUE CONTIENEN

Función biológica del ADN

El ADN almacena y transmite la información genética ya que puede realizar copias de sí mismo.

REPLICACIÓN DEL ADN

105 106 107 108 109 1010 1011

Bacterias

Insectos

Anfibios

Peces óseos

ReptilesAves

Mamíferos

Moluscos

Escherichia coli

HongosLevaduras

JudíasPlantas

Drosophila melanogaster

Peces cartilaginososTiburones

Ranas Tritones

Humanos

Existe gran diferencia entre el contenido de ADN de seres unicelulares primitivos y el de organismos pluricelulares.

Dentro de un mismo grupo puede haber, a su vez, grandes diferencias que no parecen guardar relación con su complejidad.


Niveles de complejidad del ADN

ADN monocatenario lineal (virus)

ADN bicatenario lineal (virus)

ADN monocatenario circular (virus)

ADN bicatenario circular (bacterias)

Cromatina (eucariotas)

ADN asociado a histonas

Dímero concatenado (mitocondrias)

Cromosomas


ULTRAESTRUCTURA DEL ADN Y ORGANIZACIÓN DEL CROMOSOMA


Desnaturalización e hibridación del ADN

La desnaturalización se produce al separarse las dos hebras por la rotura de los enlaces de hidrógeno.

pH>13o

Tª 100 °C

Desnaturalización Desnaturalización

Renaturalización Renaturalización

Desenrollamiento de las hélices

Dobles hélices de ADN

Cadenas sencillas de ADN

A la temperatura de fusión (Tm) el 50% de la doble hélice está separada.

Manteniendo una temperatura de 65 °C durante un tiempo prolongado se puede producir la renaturalización o hibridación del ADN.


Técnica de hibridación para la detección de enfermedades

1.- Se identifica la secuencia de ADN que presentan los enfermos.

2.- Mediante ingeniería genética se construye una sonda marcada radiactivamente con la secuencia complementaria del ADN enfermo.

3.- Se extrae una muestra de ADN de la persona que se quiere dignosticar.

4.- Se desnaturaliza y se añade la sonda.

5.- Se deja renatularizar.

6.- Mediante enzimas, se hidroliza todo el ADN que no esté en forma de doble hélice, destruyendo la sonda que no ha hibridado.

7.- El ADN de doble cadena se transfiere a un papel de nitrocelulosa y se mide la radiactividad.

Si aparecen bandas radiactivas la sonda ha hibridado y la persona presenta la anomalía.


El ácido ribonucleico (ARN)

Es un polirribonucleótido (contiene la ribosa como pentosa). Las bases nitrogenadas que lo forman son ADENINA, URACILO, CITOSINA y TIMINA (carece de guanina).

Excepto en algunos virus, el ARN es monocatenario.

Bases complementarias.

Zona de doble hélice (horquilla).

Bucle


ARN mensajero

ADN

ARN mensajero

Su función es copiar la información genética del ADN y llevarla hasta los ribosomas.

En eucariotas porta información para que se sintetice una proteína: MONOCISTRÓNICO.

En procariotas contiene información separada para la síntesis de varias proteínas distintas: POLICISTRÓNICO.

Tiene una vida muy corta (algunos minutos) ya que es destruído rápidamente por las ribonucleasas.


ARN de transferencia

3’

5’

Brazo T

Brazo A

Brazo D

Anticodón

Transportan los aminoácidos hasta los ribosomas.

Todos los tipos de ARNt comparten algunas características:

En el extremo 5’ un triplete que tiene guanina y un ácido fosfórico libre.

En el extremo 3’ tres bases (C-C-A) sin aparear. Por este extremo se une al aminoácido.

En el brazo A un triplete de bases llamado anticodón diferente para cada ARNt en función del aminoácido que transportan.

Zona de unión a la enzima que lo une al aminoácido.

Zona de unión al ribosoma.

Zona de unión al ARNm.


ARN ribosómico, nucleolar y otros tipos

Ribozima

ARN ribosómico

Agrupa a varios ARN diferentes y constituye hasta un 80% del total de ARN de una célula.

ARN nucleolar

Se encuentra asociado a diferentes proteínas formando el nucléolo. Una vez formado se fragmenta dando lugar a los diferentes tipos de ARNr.

Otros tipos de ARN

Algunos tienen función catalítica: ribozimas.

Otros se asocian con proteínas para formar ribonucleoproteínas.

Existen algunos que pueden escindirse en varios fragmentos por si mismos: autocatalíticos.


Funciones del ARN

ARN mensajero

Ribosoma

El ribosoma es el encargado de la traducción del ARNm y está formado por ARN ribosómico y proteínas.

ProteínaARN de transferencia con aminoácido

ADN


ADP y ATP

Son moléculas transportadoras de energía.

La energía que se necesita para las reacciones endergónicas se obtiene de la hidrólisis del

ATP.

Cuando las reacciones son exergónicas, la energía se emplea en la formación de ATP.

ATP ADP

Desfosforilación

Fosforilación

Además del ATP y el ADP también existen los nucleótidos de guanina GTP y GDP con función similar.


AMP cíclico (AMPc)

Es un nucleótido de adenina cuyo ácido fosfórico está esterificado con los carbonos 3’ y 5’ de la ribosa.

ATP

Proteína G

Sitio de unión

Enzima inactiva

Proteína receptora

Hormona(1er mensajero)

Adenilato ciclasa (inactiva)

Activa AMPc(2ºmensajero)

SíntesisEnzima activa

ATP

Hormona +Proteína receptora Proteína G

ActivaciónAdenilato ciclasaProteína G

Activación

FORMACIÓN DEL AMPc


Nucleótidos coenzimáticos

NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA

NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA

FLAVINA (base nitrogenada)

RIBITOL(pentosa)

+ RIBOFLAVINA(nucleósido)

FMN( flavín-mononucleótido)

FOSFATO+

FAD( flavín-adenín-dinucleótido)

AMP+

NUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA +

NUCLEÓTIDO DE ADENINA

NAD( nicotín-adenín-dinucleótido)

+ FOSFATO

NADP( nicotín-adenín

-dinucleótido fosfato)

COENZIMA A

-mercaptoetilamina Ácido pantoténico ADP

Education

Tabla periódica mostrando los elementos químicos que son bioelementos