1. AMINOCIDOS Y PROTENAS. Definicin, estructura y propiedades de
los aminocidos Aminocidos esenciales. Enlace peptdico. Pptidos de
importancia biomdica Clasificacin y estructura de las protenas.
Funcin biolgica y solubilidad Propiedades: tamao y carga Niveles de
estructuracin de las protenas 2. Es una molcula constituida por un
grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono. Unidad bsica
de las protenas. 3. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS Son compuestos
slidos, incoloros, y cristalizables. Son solubles en agua. 4.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA
Neutros Polares Neutros no Polares Con carga negativa Con carga
positiva 5. SEGN SU OBTENCION CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
ESENCIALES NO ESENCIALES No los sintetiza el Organismo (alimentos)
Los produce el organismo 6. Son aquellos que no pueden ser
sintetizados por el organismo y para obtenerlos es necesario
consumir alimentos. 7. LOS AMINOCIDOS SON LOS SILLARES
ESTRUCTURALES DE TODAS LAS PROTENAS. EXISTEN MS DE 700 AMINOCIDOS
DIFERENTES EN LA NATURALEZA, SLO 20 SON CODIFICADOS POR EL DNA PARA
FORMAR LAS PROTENAS (PROTEINOGNICOS) 8. AMINOCIDOS NO PROTEICOS En
la clula existen 150 derivados de los -aminocidos que no forma
parte de las protenas. Pero que desempean otras funciones
especficas como , neurotrasmisores, intermediarios metablicos, etc.
Homoserina Homoscistena 9. AMINOCIDOS NO PROTEICOS Hornitina
HORMONADECRECIMIENTO 10. AMINOCIDOS NO PROTEICOS Derivado de la
tirosina DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD C COO NH3 CH2 H C OH OH
Funciones: En el SNC: regula la conducta motora, la emotividad y la
afectividad y la comunicacin neuroendcrina. es un modulador de la
funcin cardaca y renal, del tono vascular y de la motilidad
gastrointestinal. 11. AMINOCIDOS NO PROTEICOS Principal inhibitorio
de seales al SNC. Deriva del cido glutmico y acta como un relajante
natural. Analgsicos como la gabampentina son utilizados para el
tratamiento de la ansiedad, la epilepsia y ciertas neuropatas
tienen estructura similar. 12. ESTAN PRESENTES EN LOS HONGOS Y SON
TOXICOS PARA OTRAS FORMAS DE VIDA 13. CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS 1. Apolares Cadenas R alifaticas y aromticas 2. Polares
no cargadas 3. Polares con carga positiva, Bsicos 4. Polares con
carga negativa, cidos LA CADENA LATERAL DETERMINA LAS PROPIEDADES
DE LOS AMINOCIDOS. 14. Alanina Ala A Arginina Arg R cido asprtico
Asp D Asparagina Asn N Cistena Cis C cido glutmico Asg E glicina
Gli G Glutamina Gln Q Histidina His H Isoleucina Ile I leucina Leu
L lisisna Lis K Metionina Met M Fenilalanina Fen F Prolina Pro P
Serina Ser S Treonina Tre T Triptofano Trp W Tirosina Tir Y Valina
Val V 15. Aminocidos: esenciales y no esenciales 16. ALIMENTOS
RICOS EN TODOS LOS AMINOCIDOS 17. Tambin podemos combinar 18.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES HISTIDINA Hemoglobina Tto
artritis, alergias, ulceras, y anemia. Es esencial para el
crecimiento de tejidos y para la produccin de GR. y GB. ISOLEUCINA
Regula los niveles de energa y azcar en la sangre. Es esencial para
deportistas 19. EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES LEUCINA Tambin
ayuda a la cicatrizacin y se recomienda para personas con cirugas,
ayuda a aumentar la produccin de la hormona del crecimiento.
LISISNA Garantiza la absorcin del calcio, ayuda a formar colgeno
(cartlagos y tejidos). Ayuda a la produccin de anticuerpos. 20.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES METIONINA Es un buen
antioxidante. (cada del cabello.) Ayuda a prevenir la acumulacin de
grasa en el hgado (obstruccin de arterias) Evita la debilidad
muscular. Ayuda en la excrecin de estrgenos. FENILALANINA
Interviene en la produccin de noradrenalina (seales) Eleva el
estado de animo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y al
aprendizaje. Se utiliza para dolores menstruales, depresin,
calambres, dolor menstrual. 21. EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES
TREONINA Mantienen la cantidad adecuada de protenas en el organismo
Intervienen en la produccin de colgeno, elastina y esmalte de
dientes. TRYPTOFANO Relajante muscular Alivia el insomnio Se
utiliza en el tto de la migraa. Reduce el apetito (sibutramina) 22.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES VALINA Necesaria para el
metabolismo muscular, coordinacin y reparacin de tejidos. til en el
tto del hgado y vescula biliar. ALANINA Ayuda al metabolismo de la
glucosa. Es utilizada como energa. Fortalece el sistema
inmunolgico. 23. Son aquellos que pueden ser sintetizados en el
organismo a partir de otras sustancias. 24. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS
NO ESENCIALES. ARGININA Es considerado como el viagra natural.
Retrasa el crecimiento de tumores, reforzando el sistema
inmunolgico. Reduce la grasa corporal. Es importante para la
reparacin de tejidos. Ayuda a estimular al pncreas para liberar
insulina ACIDO ASPARTICO Ayuda en la actividad celular y su
metabolismo. Facilita la circulacin de minerales a travs de la
mucosa intestinal. Ayuda en la replicacin del ADN y ARN 25.
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. CISTEINA Funciona como un
antioxidante de sustancias dainas. Protege al cuerpo contra daos
ocasionados por el sol. Ayuda en la recuperacin de quemaduras
graves. ACIDO GLUTAMICO Acta como neurotransmisor en el SNC,
cerebro y medula espinal. Es un AA importante en el metabolismo de
los azucares y grasas. 26. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES.
GLUTAMINA Es el AA mas abundante en los msculos. Ayuda a contribuir
y mantener el tejido muscular. Aumenta la funcin cerebral y la
actividad mental. Ayuda a mantener un sistema digestivo saludable.
GLICINA Ayuda a mantener los niveles de glucogeno en la piel. Ayuda
a prevenir el cncer de prstata. 27. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES. ORNITINA Ayuda a mantener el sistema inmunolgico. Ayuda
a la regeneracin del hgado. Estimula la secrecin de insulina.
PROLINA Estimula la produccin de colgeno ayudando a la textura de
la piel. 28. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. SERINA Es
necesario para el para el correcto metabolismo de las grasas y
cidos grasos. Ayuda al crecimiento de los msculos. Mantiene un
sistema inmunolgico saludable. Es importante para el funcionamiento
del ARN y ADN. Ayuda a la formacin de anticuerpos. TAURINA
Fortalece el msculo cardiaco Mejora la visin 29. TIROSINA Es un AA
importante para el metabolismo general. Es un precursor de la
adrenalina y dopamina. Ayuda a la produccin de la metionina.
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. 30. Son estereoismeros
NUESTRAS PROTENAS ESTAN CONSTITUIDAS EXCLUSIVAMENTE POR
L-AMINOCIDOS 31. pKa de COOH 2 pKa de NH2 10 Forma no ionizada LOS
AMINOCIDOS SON ANFTEROS 32. Dependiendo del pH en que se encuentren
los aminocidos, tendrn o no carga positiva o negativa. La carga
neta que tenga un pptido o protena depender del nmero de cargas
positivas y negativas que sus aminocidos ionizables presenten a un
pH determinado. La existencia de cargas en los aminocidos de una
protena influye en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH) y
en el comportamiento de la protena en su entorno fisiolgico. 33. (a
pH bsicos)(a pH cidos) Forma Zwitterinica 34. pI = pK1 + pK2 pH
isoelctrico Punto isoelctrico: es el valor de pH al cul el
aminocido existe como un zwitterin, a este pH la carga neta del
aminocido es cero. La carga neta: es la suma de todas las cargas
positivas y negativas que estn en la molcula. El punto isoelctrico
lo calculamos as: 44 2 35. CURVAS DE TITULACIN DE LA GLICINA Moles
de base aadidos por mol de glicina (Voet) 36. Los aminocidos, los
pptidos y las protenas son anflitos; cada uno de ellos tiene un
punto isoelctrico 37. ESPECTROS DE ABSORCIN ABSORVEN LUZ UV, LO
CUAL SE UTILIZA PARA SU DETECCIN 38. REACCIONES QUMICAS DE LOS
AMINOCIDOS 1. Identificacin y anlisis de los aa en los hidrolizados
de protenas. 2. Identificacin de los restos de aa que se precisan
para su funcin biolgica. 3. Sntesis de los polipeptidos. 39.
REACCIN CON LA NINHIDRINA El color obtenido con la ninhidrina , es
la base de la prueba colorimtrica que permite la identificacin y
cuantificacin de aminocidos 40. Formacin de enlaces PEPTDICOS: 52
LA REACCIN MS IMPORTANTE ES LA FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO 41.
CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO Tiene naturaleza de doble enlace
parcial ES PLANO MUY RESISTENTE 42. Los enlaces O-C y C-N no pueden
girar pero los enlaces N-H y C-C si, eso determina la estructura
Zig-Zag de las protenas 43. DE 2-10 RESIDUOS DE AMINOCIDOS:
oligopptidos De 10 a 50 : polipptido Ms de 50: PROTENAS residuo de
aa # 1 residuo de aa # 2 44. P E P T I D O S Son cadenas lineales
de aminocidos Entrelazados entre si por medio de Enlaces
peptidicos. 45. P E P T I D O S Dependiendo del numero de
aminocidos se clasifican los pptidos. DIPEPTIDO: dos AA TRIPEPTIDO:
Tres AA TETRAPEPTIDO: CUATRO AA OLIGOPEPETIDOS: Menos de 10 AA
POLIPEPTIDOS: mas de 10 AA PROTEINAS: MAS DE 100 AA. 46. Son
macromolculas formadas por mas de 100 AA. La palabra PROTEINA se
origina de la palabra PROTEIOS. 47. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Produccin de colgeno y queratina las cuales favorecen el
mantenimiento de la piel, uas y cabello. 48. PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS Ayuda a la produccin de hormonas como la insulina que
regula niveles de azcar y la hormona del crecimiento. 49.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS Ayuda a la circulacin de los GR. y GB
oxigenando el torrente sanguneo 50. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS
PROTENAS 1-(Primario) identidad, cantidad y secuencia de los
aminocidos 2-(Secundario)orientaciones ordenadas a travs de puentes
de hidrgeno 3-(Terciario) forma tridimensional 4-
(Cuaternario)asociaciones de cadenas polipeptdicas 51. ESTRUCTURA
PRIMARIA ES EL ORDEN O LA SECUENCIA DE SUS L-AMINOCIDOS UNIDOS
MEDIANTE ENLACES PEPETDICOS Es el principal determinante de la
conformacin, propiedades y funciones de una protena. 52. Estructura
primaria de la insulina Es una hormona polipeptdica producida por
las clulas beta de los islotes de Langherans del pncreas. 53. En
una de las cadenas la hemoglobina Tiene en la sexta posicin valina
en vez de cido glutmico ANEMIA FALCIFORME 54. ESTRUCTURA PRIMARIA
Es caracterstica en cada protena Esta codificada por la secuencia
de nucletidos del DNA Es por tanto una forma de informacin gentica
55. DESPUS DE LA SINTESIS DEL POLIPEPTIDO Una cadena polipeptdica
un tiene funcin biolgica. Para el plegamiento de las protenas
necesitamos: a. Chaperonas b. Modificaciones post transduccionales
56. - hlice La estructura primaria se pliega adoptando una forma
helicoidal Las cadenas laterales se proyectan perpendicularmente al
eje de la hlice y hacia el exterior 57. Cada giro incluye 3.6
residuos 58. La estructura -hlice es estabilizada por puentes de
hidrgeno intracatenarios que se forman cada 4 residuos de
aminocidos entre el grupo amino y el carboxilo. 59. ESTRUCTURA
TERCIARIA 60. ASAS Y GIROS ASAS: Contienen con frecuencia resiuos
hidroflicos y se encuentrean en la superficie de la protena GIROS
Son asas que contienen hasta 5 residuos de aa Causan cambios
abruptos en la direccin de la cadena polipeptdica UNEN A - HELICES
Y -LAMINAS PERMITIENDO QUE EL POLIPPTIDO SE DOBLE POR SI MISMA,
CAMBIE DE DIRECCIN PARA PRODUCIR LA FORMA COMPACTA QUE SE VE EN LA
CONFORMACIN NATIVA 61. Se refiere a los superplegamientos que se
originan por interacciones de las cadenas R 62. FIBROSAS GLOBULARES
ESTRUCTURA TERCIARIA: ESTRUCTURA NATIVA 63. DOMINIOS : zonas
compactas y responsables de funciones biolgicas 64. ESTRUCTURA
CUATERNARIA SE FORMA POR AGREGADOS E SPECFICOS DE DOS O MS CADENAS
POLIPEPTDICAS O SUBUNIDADES ESTAS ASOCIACIONES PUEDEN SER
HOMOTPICAS O HETEROTIPICAS 65. DESNATURALIZACIN DE PROTENAS Esto se
debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se
rompen por accin de calor, radiaciones, altas presiones, agentes
qumicos, detergentes, cambios de pH. 66. PROTENAS FIBROSAS 67.
QUERATINAS HAY DOS TIPOS: -QUERATINAS (helicoidales) y -QUERATINAS
(Laminares) QUERATINAS : Son las protenas ms importantes del pelo,
uas, escamas, garras, cuernos, plumas, etc. SON PROTENAS FIBROSAS
68. N2 N3 N4 -QUERATINAS 69. ONDULACIN PERMANTE DEL CABELLO Las
-queratinas se endurece, en mayor o menor medida, por la
introduccin de enlaces disulfuros (Cis-Cis)) 70. FIBRONA
-QUERATINAS FIBRAS TEJIDAS POR LAS ARAAS Y LOS GUSANOS DE SEDA
CONTIENE REGIONES LARGAS DE LMINA 71. Tejido conjuntivo Cumple una
funcin estructural, lo encontramos en los cartlagos, tendones y
ligamentos. Por debajo de la piel yace una capa de este tejido, as
mismo proporciona la sustancia intercelular de rganos como el
hgado, los msculos y otros. Sobre el tejido conectivo se depositan
los minerales que constituyen los huesos. Las propiedades qumicas
de este tejido explican su funcin. 72. Es la protena ms abundante
del tejido conjuntivo y la piel. COLAGENO Las fibras de colgeno
forman la matriz de los huesos, la piel, los tendones, etc. Es
insoluble en agua y muy difcil de digerir por las bacterias del
tracto gastrointestinal 73. HACEN LA MAYOR PARTE DEL TRABAJO QUMICO
DE LA CLULA 74. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA 75. MIOGLOBINA Y
HEMOGLOBINA GLOBINA (lis, Arg, His) APOPROTENA + GRUPO PROSTTICO
HEMO (Fe 2+) 76. GRUPO HEMO: PROTOPORFIRINA El sistema de anillos
es derivado del nucleo porfina Fe2+ 77. Fe2+ (ferroso), el quinto
enlace esta unido a un N de histidina y el O2 se une en sexta
posicin 78. 64.500Da16.700Da LA MIOGLOBINA ES MUCHO MS LIVIANA Y
TIENE MAYOR AFINIDAD POR EL O2 79. La molcula de O2 est emparedada
con la His distal y el Fe2+ La proteccin de un metal que une al O2
frente a la oxidacin irreversible es la razn fundamental de la
existencia de la mioglobina y la hemoglobina Si el Fe2+ se oxida a
Fe3+ se forma metahemoglobina que no une al O2 LUGAR UNIN DEL
OXIGENO
