Upload
adan-goncalves-conselleria-de-educacion-xunta-de-galicia
View
160
Download
3
Embed Size (px)
Citation preview
AS PROTEÍNAS
Profesor: Adán Gonçalves
Son as macromoléculas máis abundantes das células. Están constituídas
por C, N, O e H, e nalgúns casos S.
Algúns tipos de proteínas poden presentar ademais P, Fe, Mg, Cu…
As proteínas están constituídas por subunidades monoméricas
relativamente sinxelas, os aminoácidos.
1. COMPOSICIÓN DAS PROTEÍNAS
1.1. OS AMINOÁCIDOS (aa)
Constituídos por un grupo carboxílico ou ácido (-COOH) e un grupo amino
(-NH2) unidos a un mesmo átomo de carbono (Cα), ao que tamén se unen
un átomo de H e un cuarto grupo chamado grupo R ou cadea lateral.
Os grupos R determinan as propiedades dos aa (estrutura, tamaño e carga
eléctrica).
Os animais non son capaces de sintetizar todos os tipos de aa. Aqueles que
non podemos sintetizar e debemos incorporar na nosa dieta chámanse
aminoácidos esenciais.
Clasificación dos aminoácidos
Os aa clasifícanse en catro grupos atendendo á súa polaridade e carga a pH
fisiolóxico ( 7,4):
Aminoácidos apolares ou hidrófobos. R: é unha cadea hidrocarbonada.
Aminoácidos polares sen carga (neutros). R: ten grupos polares.
Aminoácidos polares cargados negativamente (ácidos). R: ten un grupo
ácido.
Aminoácidos polares cargados positivamente (básicos). R: ten un grupo
amino.
Na seguinte táboa represéntanse os 20 aa proteicos(1) nas formas iónicas en
que aparecen a pH fisiolóxico:
1.1. OS AMINOÁCIDOS (aa)
Nota (1): atopáronse uns 300 aa en células vivas que desempeñan diversas funcións, pero non forman parte das proteínas
1.1. OS AMINOÁCIDOS (aa)
Propiedades dos aminoácidos
Propiedades estereoquímicas dos aa
En todos os aa, agás a glicina ou glicocola (Gly), o Cα é asimétrico. Dun
modo similar aos glícidos fálase de formas D- e L-, segundo estea, neste
caso, o grupo amino á dereita ou á esquerda. Todos os aa proteicos son L-
aa. Lembrade que esto non ten que ver con ser dextróxiro ou levóxiro, un
L-aa pode ser dextróxiro e un D-aa levóxiro.
Propiedades ácido-base
Os aa son moléculas anfóteras, xa que poden actuar como ácidos ou
como bases dependendo do pH da solución. Esto é debido a que o grupo
COOH pode liberar protóns (ácido) e o grupo amino pode captar protóns:
COOH COO- + H+
NH2 + H+ NH3+
Gracias a esta propiedade os aa manteñen constante o pH do medio, é
dicir actúan cun efecto tampón ou amortecedor, dun xeito similar as
sales que xa vimos:
Se se acidifica o medio no que se atopa (aumentan os H+ ) a forma
dipolar o grupo carboxilo capta H+ (-COO- + H COOH)
Se se basifica o medio no que se atopa (diminúen os H+) o grupo
amino libera H+ (-NH3+ NH2 + H+)
O pH no cal un aminoácido tende a adoptar a forma dipolar neutra
(igual número de cargas + e -) denomínase punto isoeléctrico (p.I.)
A partir de aquí, xorde unha cuestión:
Como todos os aa teñen un grupo amino e un grupo carboxilo, todos
teñen o mesmo comportamento ácido-base?
A resposta é claramente non.
Esto se debe a que a capacidade ou tendencia para captar ou ceder H+
non depende só destes grupos, senón tamen da súa contorna, é dicir dos
grupos que teñen arredor, incluíndo as cadeas laterais.
1.2. O ENLACE PEPTÍDICO
Dous aa poden unirse por enlace amida covalente entre si e orixinan un
dipéptido. O enlace prodúcese entre o grupo carboxilo dun aa e o grupo
amino do outro aa.
Se se unen tres aa fálase dun tripéptido; se son catro, un tetrapéptido; se
son varios, un oligopéptido (ata 10); e se son moitos, un polipéptido (de 10 a
50). Normalmente, a partir de cincuenta aa fálase xa de proteína.
As unidades que forman parte dun péptido, é dicir os aa unidos,
denomínanse residuos.
Sempre que se establece a unión entre dous ou máis aa, na cadea quedan
dous extremos libres: un extremo amino-terminal ou N-terminal e outro
extremo carboxilo-terminal ou C-terminal.
Características do enlace peptídico
É un enlace ríxido que non pode xirar. Non obstante, os Cα situados a
ambolos dous lados do enlace si poden moverse. Este feito é fundamental
na estrutura tridimensional das proteínas e en consecuencia, como
veremos, na súa función.
2. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
As proteínas non son polímeros aminoacídicos indefinidos e unidos
ao chou , senón que están ordenados nunha secuencia de aa que
ademais é determinante para dar lugar ao pregamento espacial
característico de cada proteína (estrutura ou conformación
tridimensional nativa).
O pregamento sucede por rotacións dos enlaces simples do esqueleto
polipeptídico.
Os substituíntes dos átomos non poden adoptar infinitas
disposicións porque hai diversas restricións de xiro, como a
comentada rixidez do enlace peptídico ou as interaccións da auga
coa propia cadea, o que determina unha única estrutura
tridimensional estable.
Pódense diferenciar distintos niveis de complexidade estrutural que
denominamos estrutura primaria, secundaria, terciaria e cuaternaria. Así
mesmo os avances na comprensión desta complexidade nos permitiron
definir tamén motivos e dominios estruturais (ver apartado de estrutura
terciaria).
Estrutura primaria:
Refírese á secuencia aminoacídica da proteína. Polo tanto á composición
de aminoácidos e á orde en que se unen. A partir dela orixínanse todos
os demais niveis estruturais. As unións son os enlaces peptídicos.
Estrutura secundaria:
Pode definirse como a posición relativa de dous aa consecutivos no espazo. É
dicir, refírese á disposición lineal no espazo da estrutura primaria. Hai tres
tipos xerais:
- Hélice α: p.e. α- queratinas
Dextróxira.
Grupos R cara a fóra.
Pontes H intracatenarios.
- Lámina β ou lámina pregada: p.e. β- queratinas (sedas)
En zig-zag, nas arestas dispoñense os Cα.
Grupos R cara a arriba e cara a abaixo.
Pontes H intracatenarios e intercatenarios.
- Hélice p ou do coláxeno:
Levógira. Tres cadeas enrrolladas.
Pontes H intercatenarios.
A prolina e a hidroxiprolina son os aa característicos.
Ademais é habitual a chamada disposición ao chou na que non hai unha
estrutura definida debido a que non se forman pontes H. En xeral, polo
tanto os enlaces que estabilizan a estrutura secundaria son as pontes H.
α-queratinas
β-queratinas Hélice p - Coláxeno
MOTIVOS PROTEICOS (ESTRUTURAS SUPERSECUNDARIAS)
Motivos estruturais: é unha determinada combinación de estruturas
secundarias que atopamos en moitas proteínas. Un motivo pode ter
unha determinada función ou pertencer a unha unidade estrutural
maior. Un exemplo típico de motivo estrutural é a estrutura beta-alfa-
beta onde dúas follas beta paralelas están unidas por unha hélice α.
Non todas as proteínas
teñen motivos proteicos.
Estrutura terciaria:
Pode definirse como a disposición relativa de dous aminoácidos afastados
na cadea. É polo tanto, a conformación tridimensional ou estrutura nativa
das proteínas (disposición tridimensional dunha cadea polipeptídica
baseada en superpregamentos). Existen dúas formas básicas:
Estrutura fibrosa ou filamentosa: a estrutura 2º sofre só lixeiras
torsións. As proteínas fibrosas ou filamentosas teñen funcións de tipo
estrutural e son exemplos o coláxeno, as queratinas ou a elastina.
Estrutura globular: na estrutura fórmanse novos enlaces débiles. As
proteínas globulares adoitan ter funcións dinámicas, son exemplos
moitas encimas, a mioglobina...
Hai diversos enlaces que estabilizan a estrutura: pontes H, Van der Walls,
enlaces polares, pero os enlaces covalentes disulfuro son os máis
importantes.
PROTEÍNA FIBROSA: COLÁXENO
PROTEÍNA GLOBULAR: MIOGLOBINA
DOMINIOS PROTEICOS
A complexidade da estrutura terciaria fai que se diferencien subestruturas
dentro desta.
A análise de proteínas permítenos afirmar que existen rexións dentro
dunha proteína con certa independencia organizativa e funcionamento ata
certo punto autónomo. Frecuentemente estas rexións posúen a capacidade
de realizar unha parte da función da proteína como pode ser recoñecer
unha molécula específica ou interactuar con outra macromolécula. A estas
rexións denominámolas dominios é son subconxuntos da estrutura
terciaria. Unha estrutura terciaria pode estar composta por un ou varios
dominios.
Os dominios poden estar formados por varios motivos ou non.
A piruvato quinasa está formada por tres dominios
Estrutura cuaternaria:
Disposición no espazo de varias cadeas polipeptídicas. Dáse, polo tanto,
en proteínas oligoméricas ( proteínas formadas por máis dunha cadea
polipeptídica). Cada subunidade denomínase protómero. Un exemplo é a
hemoglobina que é unha proteína globular con estrutura cuaternaria;
outro exemplo son os complexos enzimáticos.
Estabilízase mediante enlaces non covalentes (débiles): pontes H, Vander
Walls...
Grupo Hemo
HEMOGLOBINA
NIVEIS ESTRUTURAIS
3. PROPIEDADES DAS PROTEÍNAS
Solubilidade: os radicais dos aa permiten ás proteínas interaccionar coa
auga. Se abundan os hidrófobos, a proteína será pouco ou nada soluble
en auga; se predominan os hidrofílicos será soluble.
Capacidade tampón: as proteínas están formadas por aa, e éstas son
moléculas anfóteras, polo que poden actuar como ácidos ou como bases
amortecendo cambios leves do pH do medio.
Especificidade: cada especie, e mesmo cada individuo ten as súas propias
proteínas. Así mesmo, as proteínas exercen unha determinada función e
non outra.
Unión específica proteína-ligando
Desnaturalización/renaturalización: a desnaturalización é a perda da
estrutura tridimensional dunha proteína. Pode suceder por cambios de
temperatura, pH, acción de deterxentes... Cando isto sucede, as
proteínas perden a súa actividade biolóxica.
A renaturalización é o proceso polo cal unha proteína pode recuperar a
súa estrutura, e polo tanto, a súa actividade biolóxica ao volver a
condicións estables.
En conclusión, a secuencia de aa determina a estrutura
tridimensional das proteínas que é a responsable da súa actividade
biolóxica.
3. PROPIEDADES DAS PROTEÍNAS
4. FUNCIÓNS DAS PROTEÍNAS
Estrutural: proteínas como o coláxeno, a elastina e as queratinas
confiren elasticidade ou rixidez aos órganos e tecidos dos que forman
parte. Outras proteínas son compoñentes das membranas celulares
(glicoproteínas de membrana) ou asócianse ao ADN para formar parte
dos cromosomas (histonas).
Encimática: as encimas son proteínas (agás os ribozimas), polo tanto
son necesarias para manter o metabolismo celular grazas ao seu labor
catalítico acelerando a velocidade das reaccións que se suceden nas
células. Exemplos: lipasa pancreática, amilasas…
Hormonal e reguladora: algunhas hormonas son proteínas. Por exemplo
a insulina, a tiroxina... Ademais algunhas glicoproteínas regulan a
expresión de certos xenes.
4. FUNCIÓNS DAS PROTEÍNAS
Defensiva: as inmunoglobulinas ou anticorpos son proteínas e o
fibrinóxeno e a trombina participan na coagulación sanguínea.
Transporte: a hemoglobina e a mioglobina (no músculo) transportan
o O2. A nivel das membranas celulares as proteínas son as
encargadas do transporte de moitas substancias. Tamén son un
exemplo as lipoproteínas que transportan lípidos no sangue.
Contráctil: a actina e a miosina son as proteínas encargadas da
contracción muscular.
Reserva enerxética: a ovoalbúmina do ovo ou a gliadina dos grans de
trigo desempeñan esta función.
Homeostática: hai glicoproteínas que se ocupan do mantemento do
equilibrio osmótico actuando conxuntamente cos sistemas tampón.
5. HOLOPROTEÍNAS E HETEROPROTEÍNAS
Se unha proteína está constituída só por aa se dice que é unha holoproteína
ou homoproteína; se presenta algún outro tipo de molécula fálase de
heteroproteínas.
5.1. Holoproteínas
Soen agruparse en proteínas fibrosas (insolubles en auga e típicas de
animais) e proteínas globulares (solubles en auga).
Proteínas fibrosas ou filamentosas:
Coláxenos: aportan resistencia aos tecidos conectivos e epiteliais.
Queratinas: ricas en Cys, as α queratinas abundan na epidermis (pelos,
unllas, cornos…) as β queratinas atópanse na seda.
Elastinas: aportan elasticidade nos conectivos e en órganos sometidos a
deformacions reversibles (arterias, pulmóns…)
Miosinas: participan na contracción muscular.
5. HOLOPROTEÍNAS E HETEROPROTEÍNAS
Proteínas globulares: ordenadas de maior a menor masa molecular as máis
importantes son:
Protaminas: básicas, no núcleo dos espermatozoides permitindo
compactalo.
Histonas: básicas, no núcleo das eucariotas, excepto nos
espermatozoides, serven para empaquetar o ADN.
Gluteninas: insolubles en auga. A máis importante, a glutenina xunto coa
gliadina constitúe o famoso gluten, os celíacos son intolerantes a el, que
podemos atopar en alimentos como o trigo.
Albúminas: de grande tamaño con función de reserva de aa e de
transporte de outras substancias. Ovoalbúmina do ovo, a seroalbúmina
do sangue e a globina da hemoglobina.
Globulinas: moi grandes. Solubles en solucións salinas e moi globulares.
As γ globulinas forman parte das inmunoglobulinas, as seroglobulinas do
sangue…
5. HOLOPROTEÍNAS E HETEROPROTEÍNAS
5.2. Heteroproteínas
As heteroproteínas ou proteínas conxugadas teñen unha parte non
peptídica que se denomína grupo prostético. A parte proteica chámase
apoproteína.
Cromoproteínas: o seu grupo prostético é unha substancia con cor polo
que tamén se chaman pigmentos. Hai dous grupos:
Pigmentos porfirínicos: teñen como grupo prostético unha porfirina (anel
tetrapirrólico). No centro hai un catión metálico. Se o catión é Fe+2
fálase do grupo Hemo. Neste grupo están a hemoglobina e a mioglobina
e os citocromos (transporte de e- a nivel de membrana).
Pigmentos non porfirínicos: non teñen porfirina. Por exemplo a
hemocianina (na hemolinfa;leva Cu) ou a rodopsina (na retina;
captación de luz a baixa luminosidade)
Glicoproteínas: o grupo prostético é un glícido. Por exemplo os diversos
grupos sanguíneos veñen dados por diferenzas nas cadeas glicídicas de
glicoproteínas localizadas nas membranas dos eritrocitos. Tamén son
un exemplo as inmunoglobulinas ou a protrombina do sangue.
Apolipoproteínas: heteroproteína que contén e transporta lípidos no
sangue. O seu grupo prostético é de natureza lipídica. O prefixo apo-
significa que a parte fundamental desta lipoproteína é a apoproteína.
Forman, debido a súa natureza anfipática, xunto cos fosfolípidos a
envoltura periférica das lipoproteínas.
Fosfoproteínas: o grupo prostético é o ácido fosfórico. Son exemplos a
caseína da leite ou a vitelina do ovo.
5. HOLOPROTEÍNAS E HETEROPROTEÍNAS
GRAZAS POR ATENDERME
WEBGRAFÍA
http://www.bionova.org.es/biocast/p1i8.htm http://comofuncionaque.com/que-son-las-proteinas-y-cuales-son-sus-funciones-
principales/ http://www.cobach-
elr.com/academias/quimicas/biologia/biologia/curtis/libro/c3c.htm http://www.cosnatura.net/2009/08/proteinas/ http://ehlersdanlos-info-mas-mi-experiencia.blogspot.com/2011/05/colageno-de-
que-se-trata.html http://www.fortunecity.es/imaginapoder/cyberia/483/pproteinas.html http://iescarin.educa.aragon.es/estatica/depart/biogeo/varios/BiologiaCurtis/Secc
ion%201/1%20-%20Capitulo%203.htm http://cienciasdejoseleg.blogspot.com.es/2012/10/hemoglobina-humana.html https://temasdebioquimica.wordpress.com/tag/motivos-estructurales/ http://mtraburgos-inmunologia.blogspot.com/2010/10/proteinas.html http://es.slideshare.net/fabian1265/estructura-y-propiedades-de-aminocidos-y-
protenas-fabin-rodrguez http://es.slideshare.net/vcmiguel/clase3-tema2-2011vmiguel http://xquimicx.blogspot.com/