5/12/2018 SOLUCIÓN AL CUESTIONARIO - slidepdf.com

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1. SOLUCIÓN AL CUESTIONARIO

3.1 ¿En qué consiste la prueba del millón? ¿Cuáles proteínas dan positivas estaprueba? ¿Cuál es la reacción química fundamental?R//. Esta reacción da positiva con las proteínas que contienen el aminoácido tirosina.

El reactivo de Millón se prepara disolviendo mercurio en ácido nítrico y está constituido por una mezcla de nitrato mercúrico y nitrito mercurioso. Cuando se calienta estereactivo con una proteína que contenga tirosina, como en la clara de huevo de gallina, seforma un precipitado blanco que luego pasa a rojo, rojo parduzco o rojo ladrillo.

3.2 ¿Por qué el ácido nítrico colorea la piel de amarillo? ¿Qué sucede en estareacción?R//. El ácido nítrico concentrado tiñe la piel humana de amarillo al contacto, debido auna reacción con la Cisteína  presente en la queratina de la piel (oxidación)

3.3 Describa el ensayo de la reacción coloreada del formaldehido para proteínas.

R// Los grupos aminos primarios tiene la cualidad de reaccionar favorablemente conel formaldehido, lo cual generaría un compuesto ácido, que puede ser analizadovolumétricamente, teniendo en cuenta que para lograrlo debe utilizarse un indicador adecuado; procediendo de la misma manera que si se estuviese analizando un ácidoordinario. Un ensayo que describiría la reacción entre una proteína y elformaldehido es el siguiente: Se toman en un tubo de ensayo 0.2mL de la solución

 problema (aminoácido), a este se le añade una gota de formaldehido diluido, a estamezcla posteriormente se le adicionada cuidadosamente una solución de ácidosulfúrico concentrado, observando la formación de un precipitado en la parteinferior del tubo; luego se agita el tubo obteniendo una reacción en la cual seobserva la coloración del aminoácido, la cual obedece a la siguiente reacción

La coloración producida en esta reacción puede ser provocada también por lascombinaciones metilénicas.

3.4 ¿Qué es una proteína globular?R//. Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tantoson muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayoría de lasfunciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Su nombre se debe a que suscadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedadde plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja lavariedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de

 plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes.La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena

 polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas haceque se distingan subestructuras dentro de ésta. En la imagen vemos diferentesrepresentaciones de la estructura terciaria de la mioglobina.

3.5 ¿Qué es el punto isoeléctrico de una proteína?

R//. El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero.El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las

 proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlose deben utilizar los pK a.

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(Los pKa a considerar para esta ecuación, en una tabla de pH, son los que contienen a laespecie química con carga igual a cero, cuando tienen más de un pKa).

Las moléculas complejas, tales como las proteínas, se combinan con los iones hidrógenoy con otros iones presentes en la disolución, dando lugar a la carga neta de la molécula.A la concentración de iones hidrógeno, o al pH, para el cual la concentración del ionhíbrido de una proteína es máxima y el movimiento neto de las moléculas de soluto enun campo eléctrico es prácticamente nulo, se le denomina punto isoeléctrico.

3.6 Escriba las fórmulas de los siguientes aminoácidos:

Aminoácidos Estructura lineal-radical Estructura completa

Alanina C3H7NO2  Ácido 2-

aminopropanoico

 

Leucina C6H13NO2 Ácido 2-amino-4-metilpentanoico

 

Valina C5H11NO2  Ácido 2-amino-3-

metilbutanoico

 

Prolina C5H9NO2 Ácido pirrolidin-2-carboxílico

 

Fenilalanina C9H11NO2 Ácido 2-amino-3-fenilpropanoico

 

Triptofano C11H12N2O2 Ácido 2-amino-3-(1H-indol-3-il) propanoico

 

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Cisteina C3H7NO2S Ácido 2-amino-3-sulfanilpropanoico

 

Arginina C6H14N4O2 Ácido 2-amino-5-(diaminometilidenoamino)

 pentanoico

Histidina C6H9N3O2 Ácido 2-amino-3-(1H-imidazol-4-il) propanoico

 

Tirosina C9H11NO3 Ácido 2(S)-ammino-3-(4-idrossifenil)propanoi

 

3.7 ¿Cómo se determina la presencia de azufre en las proteínas?R//. Se puede determinar la presencia de aminoácidos azufrados por precipitación;debido a que el NaOH separa al azufre de la cisteína y la metionina (aminoácidos

azufrados que forman parte de la proteína albumina) dejando libre a la fracción azufradacaptada por el acetato de plomo; formando un precipitado negruzco.Esta reacción dará positiva con aquellos aminoácidos que presenten azufre en suestructura, como son la cistina, la cisteína y la metionina. La rehidrólisis alcalina conhidróxido de sodio.

R-SH + 2 NaOH R-OH + Na2S + H2O

De esta manera el sulfuro de sodio se encuentra libre para reaccionar con el acetato de plomo Na2S + (CH3-COO)2 Pb 2 CH3-COONa + PbS (precipitado).

Al someterse al baño María con el hidróxido de sodio se forma una precipitaciónlechosa, y al agregar acetato de plomo la precipitación formada separa la parte azufradadel aminoácido para que reacciones con el acetato de plomo y forme un precipitadonegruzco, que nos indica la presencia de azufre en la proteína.