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SEMANA 30 -2020-
Licda : Isabel Fratti de del Cid
Diapositivas con cuadros, imágenes y estructuras, proporcionadas por la profesora
Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar
Las proteínas son macromoléculas biológicas,
formadas por uno o más polímeros lineales de
aminoácidos.
Son aproximadamente 20 aminoácidos ( -aminoácidos) diferentes los que forman las proteínas
Además de carbono, hidrogeno y oxigeno todas las proteínas contienen nitrógeno.( C,H,O,N )
También pueden contener azufre (S), fósforo ( P ) y trazasde otros elementos, pues a veces se hallan asociadas ametales como ( Fe, Mg, Cu, Zn).
PROTEINAS
CONJUGADAS
SIMPLES
3
Formadas solamente por aminoácidos por eso su hidrólisis solo libera -aminoácidos.
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SIMPLES
ALBUMINAS
GLOBULINAS
HISTONAS
ESCLEROPROTEINAS
Proteína Características
generales y solubilidad.Aporte al organismo Ejemplos
Albúminas Las más abundantes, son
globulares.
Solubles en agua y
soluciones salinas
diluidas.
Ayuda a mantener
presión sanguínea y
osmótica,
Transporte de metales,
ácidos grasos, colesterol,
triglicéridos, etc.
Albumina del
suero humano-
Albumina clara de
huevo(función
nutritiva)
Globulinas Son globulares
Insolubles en agua pero
solubles en soluciones
salinas diluidas.
Defensa contra
infecciones, participan en
coagulación sanguínea
Gamma globulinas,
( anticuerpos).
Fibrinógeno
Histonas Proteínas básicas posee
alta proporción de
aminoácidos básicos
lisina, arginina, histidina.
Solubles en agua y en
soluciones diluidas de
Hidróxido de amonio
Estabilizan a los
ácidos nucleicos,
formando
Complejos:
Ac. Nucleico-proteias
Histonas H1, H2A,
H2B, H3, H4
asociadas a
ácidos nucleicos.
Esclero
pro
teínas
Son fibrosas Función estructural y
de protección.
Queratina de pelo,
piel, uñas, garras,
pico
F
I
B
R
O
S
A
S
COLAGENOSSe encuentran en los huesos, dientes y tendones.
Cuando el tejido se hierve con agua, la porción del
colágeno que se disuelve se llama GELATINA.
ELASTINASSe encuentran en ligamentos, paredes de vasos
sanguíneos.
QUERATINASSe encuentran en el cabello, lana, uñas, garras,
pico, cachos.
MIOSINA Proteína del musculo contráctil.
FIBRINALa proteína de mayor proporción en coágulos
sanguíneos y trombos.
FIBROSAS generalmente poseen función estructural
Están formadas por filamentos, largos y finos. INSOLUBLES en agua
G
L
O
B
U
L
I
N
A
S
ALBUMINAS
Ejemplo, se hallan presentes en:
La clara de huevo ( ovoalbúmina)
y sangre( seroalbúmina)
Solubles en agua y en soluciones
salinas diluidas.
GLOBULINAS
Incluyen a la serie de globulinas
que forman parte del mecanismo de
defensa del cuerpo: Anticuerpos,
fibrinógeno sanguíneo.
Insolubles en agua, pero solubles
en soluciones salinas diluidas.
C
O
M
P
U
E
S
T
A
S
GLUCOPROTEINASProteínas con unidades de azúcar, ( ejemplo
la mucina de la saliva.
CROMOPROTEINAS
Con una unidad hem como la hemoglobina y
la mioglobina, citocromos de la cadena
respiratoria.
LIPOPROTEINASProteínas que llevan moléculas de lípidos,
incluyendo el colesterol.
METALOPROTEINASProteínas que incorporan un ion metálico,
como el caso de muchas enzimas.
NUCLEOPROTEINASProteínas unidas a ácidos nucleicos como las
histonas y las de los ribosomas
FOSFOPROTEINASProteínas con un grupo fosfato , la caseína
es un ejemplo
Clase de Proteína Función en el cuerpo Ejemplos
ESTRUCTURALProporciona componentes
estructurales
Colágeno en tendones y cartílago
Queratina en pelo, piel, lana y uñas
CONTRACTILMovimiento de músculos,
cilios, flagelos
Miosina y actina contraen fibras
musculares
TRANSPORTETransporta sustancias
esenciales a través del
cuerpo
Hemoglobina transporta oxigeno,
lipoproteínas transporta lípidos
ALMACENAMIENTOAlmacena nutrientes Caseína almacena proteína en leche.
Ferritina almacena hierro en el bazo e
hígado
HORMONA
Regula el metabolismo
corporal y el sistema
nervioso
Insulina regula el nivel de glucosa en la
sangre
Hormona del crecimiento regula el
crecimiento corporal
ENZIMACataliza reacciones
bioquímicas en las células
Sacarasa cataliza la hidrólisis de
sacarosa .
Tripsina cataliza la hidrólisis de proteína
PROTECCIÓNReconoce y destruye
sustancias extrañas
Inmunoglobulinas participan en
respuestas inmunológicas.
Las proteínas presentan las siguientes estructu
ras ( niveles de organización ) :
I) Primaria
II) Secundaria
III) Terciaria
IV) Cuaternaria : está presente solo si la proteína secompone de dos ó mas cadenas peptídicas.
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Se refiere al número y secuencia ( orden lineal en que aparecen los aminoácidos en la cadena peptídica) .
Este orden está codificado en el ADN y esta información es transferida al ARN (proceso conocido como transcripción)
Estructura que resulta cuando los aminoácidos del péptidoestablecen entre si interacciones mediante enlaces de hidrógeno, dentro de la misma cadena, o cadenas diferentescomo es el caso del colágeno o proteínas con estructura dehoja plegada beta.
Los 3 tipos más comunes son:
1 )Hélice α
2) Hoja plegado β.
3)La triple hélice.
Estas se estabilizan por puentes de hidrógeno , dentro de la misma cadena ó con otras cadenas diferentes.
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Hélice :La espiral se estabiliza por enlaces de hidrogeno entre el hidrogeno unido al Nitrógeno deun enlace peptídico y el oxigeno carboxílico del otro enlace peptídico a cuatro aminoácidos de distancia en el siguiente giro de la hélice.
Cada vuelta de la espiral se compone de aproximadamente de 4 unidades de aminoácidos.
Los grupos R de los diferentes aminoácidos se extienden al exterior de la hélice.
La cadena se enrolla hacia la derecha ( dextrógira).
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14
Puede formarse entre cadenas peptídicas diferente
pero adyacentes. Ejemplo: Fibroína de la seda.
O bien dentro de un segmento de la misma cadenacuando la estructura rígida de la prolina interrum
pe la formación de la hélice alfa y forma un pliegue
.
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Hoja plegada β
Proteína más abundante en el cuerpo humano .
Formado por 3 polipéptidos y c/u contiene los siguien-
tes aminoacidos: glicina ( 33 %), alanina (12%), prolina
(22 %) y cantidades menores de hidroxiprolina e
hidroxilisina, éstos últimos dos contienen grupos –OH,
que forman puentes de Hidrogeno entre las cadenas la
terales y fortalecen la estructura de triple hélice del co
lágeno.
El colágeno se encuentra en el tejido conectivo, vasos
sanguíneos, córnea de los ojos , piel, huesos, dientes
, ligamentos, cartílago y tendones .
Los 3 polipéptidos se entrete
jen como una trenza, cuando
muchas hélices triples se aso
cian, forman las fibrillas que
constituyen los tejidos conec
tivos y tendones.
Conforme la persona enveje
ce, entre las fibrillas forman
entrecruzamientos adicio
nales, lo que hace al coláge
no menos elástico, provocan
do arrugas y flacidez de teji
dos. .
En una persona joven el colágeno es elástico.
Estructura tridimensional que resulta de atracciones,repulsiones y enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos de la cadena peptídica. Esto ocasionaque algunos segmentos de la cadena peptídica, se plieguen, originando una forma tridimensional característica, de la que depende la actividad biológica de la proteína.Participan interacciones y atracciones no covalentescomo: interacciones hidrofílicas, Interacciones hidrofóbicas, puentes salinos, Puentes de Hidrógeno, y unenlace covalente: enlace disulfuro, formado entre2 residuos de cisteína. También conocido como :Puente disulfuro.
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PUENTE DE
HIDROGENO
PUENTE
SALINO
PUENTE DE
HIDROGENO
HOJA
PLEGADA b
PUENTE DE HIDROGENO
ENLACES
DISULFURO
HELICE
INTERACCIÓN
HIDROFOBICA
INTERACCIÓN
HIDROFILICA
AL AGUA
1- Interacciones hidrofóbicas : Se forman entre aminoácidos
no polares, ya que se alejan del agua y forman una región
hidrofóbica en el centro de la proteína. Ej: ala, val, ile, fen.
2-Interacciones Hidrofílicas: Son interacciones entre aminoá
cidos polares entre ellos ó el medio acuoso, orientandose a
la superficie exterior de la proteína. Ej : ser, tre, tir
3- Puentes salinos: Son enlaces iónicos entre aminoácidos
polares con carga, como los aminoácidos ácidos ( poseen ca
rga negativa) y básicos (poseen carga positiva), forman puen
tes salinos ( enlaces iónicos). Ej: Glu, Asp, His, Lis, Arg .
4- Enlaces por puentes de Hidrogeno: formados entre el
H de un aminoácido polar y el O ó N de un segundo am
inoácido polar . Ejemplo : ser, tre, tir ,gln, asn
5- Enlaces por puentes disulfuro: ( -S-S-), son de natural
eza covalente, formados entre dos grupos –SH de dos ci
steínas. Debido a que son covalentes, no se rompen du
rante la desnaturalizan de la proteína y pueden colabora
r en la renaturalización de la misma.
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Estructura terciaria:
El polipéptido se pliega en forma
tridimensional compacta, estabilizada
por interacciones de los grupos R de
los aminoácidos. Esta conformación
tridimensional característica de cada
proteína, le confiere su actividad
biológica.
Esta estructura se observa, únicamente en proteínas queposeen más de una cadena peptídica. Constituye la forma como se adaptan entre sí estas cadenas. Participan los mismos enlacesque estabilizan la estructura terciaria (Interacciones hidrofóbicas, hidrofílicas, puentes salinos, de Hidrogeno, disulfuro)
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ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
GRUPO HEMO
HEMO
Es todo cambio que altere la conformación de las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de
una proteína, sin causar una ruptura de los enlaces
peptídicos( se mantiene la estructura primaria).
Esto provoca cambios drásticos estructurales en las proteínas
incluso puede perder su actividad biológica.
DESNATURALIZACION
RENATURALIZACION
PROTEINA NORMAL PROTEINA
DESNATURALIZADA
CALOR ( generalmente superior a 50 °C )
Provoca la coagulación de la proteínas globulares. Se
alteran enlaces de Hidrogeno, interacciones hidrofóbic
as. Ej: Cocinar alimentos, o freír un huevo.
Esterilización de material quirúrgico en una autoclave.
El valor nutricional de la proteína NO cambia, pero se
vuelve más digerible.
SOLVENTES : ( Ej:Alcohol etílico, Isopropílico)Estos solventes pueden destruir los enlaces de hidrogeno
intermoleculares , y forman ellos enlaces de Hidrogeno con la molécula.
Ejemplo : una solución de alcohol al 70% para limpiar la superficie
de la piel antes de una inyección.
El alcohol desnaturaliza las proteínas de las paredes y membranascelulares de las bacteria presentes en la piel del área de la inye
cción. Las bacterias pueden ingresar pero ya no se reproducen dentro del tejido, pues van inactivadas.
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CAMBIOS DE pH ( ácidos y bases)
Lo ácidos y bases alteran los puentes deHidrogeno entre grupos polares y enlaces salinos entre am
inoácidos con cargas. Ejemplo el ácido láctico formadopor bacterias, desnaturaliza la proteína de la leche en lapreparación de yogour. Las quemaduras de la piel causadas por ácidos y bases.
METALES PESADOS (Hg+2, Ag+ ,Pb+2) estos desnaturalizan porque forman enlaces con grupos R iónicos o reaccionancon puentes disulfuro. La proteína precipita como salinsoluble metal-proteína.Ej: envenenamiento con plomo o mercurio , acción antibacterial de los compuestos de plata Ej. AgNO3 que se coloca en ojos de recien nacidos, para evitar se indecten de gonorrea al pasar el conducto vaginal.
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La queratina ,proteína más
abundante en el cabello
posee una gran proporción
de aminoácidos azufrados,
los cuales forman puentes
disulfuro entre cadenas pep
tidicas, éstos pueden ser alt
erados en los procesos de
rizado y alisado del cabello.
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LISORISO
NATURALPERMANENTE
INSULINAHormona producida por el páncreas, se libera en respuesta al incremento del nivel de azúcar en la sangre. Compuesta por 51 aminoácidos, divididos en dos cadenas. La cadena "A" tiene 21 aminoácidos, y la cadena "B" tiene 30.
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CADENA SECUENCIA
AGli-Ile-Val-Gln-Gli-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-
Gli-Leu-Gln-Asn-Tir-Cis-Asn
B
Fen-Val-Asn-Gli-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Gln-
Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Gln-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-
Tre-Pro-Lis-Ala
La Mioglobina, proteína
globular que almacena
Oxígeno en los músculos. Poseeuna sola Cadena y un grupo Hem
, almacena solo una molécula deO2.
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Cavidad para el oxigeno
La hemoglobina se encuentra exclusivamenteen las células rojas de la sangre ( eritrocitos, glóbulos rojos, hematíes ) su función es transportar alOxígeno desde los pulmones hasta los capilarespara transferirlo a los tejidosen los tejidos.
La hemoglobina A, la principal en los adultos,está compuesta de cuatro cadenas polipeptidicas(dos cadenas alfa y dos beta). Puede transportarhasta 4 moléculas de Oxígeno.
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La hemoglobina tambien puede transportar CO2 desde los tejidos hasta los pulmones y de manera inversa llevar Oxígeno alos tejidos desde los pulmones.
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Proteina Fibrosa/
globular
# de
cade
nas
# de
grupos
Hemo
# de
moles de
O2
unidos a
la
proteína
Niveles
estructurales
que posee :
1a, 2ª, 3ª, 4ª,
Transporta
/ almacena
Oxígeno
Mioglobina globular 1 1 1 1ª, 2ª, 3a Almacena
Hemoglobi
na
globular 4 4 4 1ª, 2ª, 3ª, 4ª, Transporta
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Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones biológicas.
El nombre de una enzima generalmente terminacon el sufijo –asa.
Muchas enzimas conservaron sus nombres comunes , como las enzimas pepsina, tripsina y quimotripsina ; proteasas que hidrolizan proteínas de la dieta, la Papaína de la papaya o la Bromelina de la piña, éstas son proteasas, hidrolizan proteínas; por eso suavizan las carnes, al estar en contacto con ellas.
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SITIO ACTIVO: Porción
funcional de una enzima.
SUSTRATO O REACTIVO:
Moléculas o iones sobre los que ejerce la enzima
su función catalítica, modifícandolos y transformando
los en productos.
ENZIMA USO
RENINA (del cuajo) Coagulación de la leche para hacer queso
BROMELINA ( piña) Ablandamiento de carnes
PEPSINAInicia la digestión de proteínas en el estomago
ESTREPTOCINASA Disuelve coágulos sanguíneos
PAPAINA (papaya)Ablandamiento de carnes y evita la sedimentación en las cervezas
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Son diferentes formas de una enzima que catalizan la mi
sma reacción en diferentes células o tejidos.
La diferencia son pequeñas variaciones en la estructura
cuaternaria, de las cadenas polipéptidicas.
Ej.Se conocen 5 formas (isoenzimas) de la enzima lactat
deshidrogenasa (LDH), que cataliza la conversión
entre lactato y piruvato. ( ver tabla 19.13.) Al dañarse los
tejidos por enfermedades las células se destruyen y se
salen las enzimas, lo que provoca que se eleve su conce
ntración en la sangre y esto se usa para el diagnostico.(
Tabla 19.14)
ENZIMA (S) ELEVADAS EN
Lactato deshidrogenasa (LDH)
Aspartato transaminasa ( AST)
Ataque cardíaco o
enfermedad hepática
Cirrosis, hepatitis
Creatin quinasa (CK) Ataque cardíaca
Alanina transaminasa (ALP) Hepatitis
Fosfatasa acida ( ACP)
Antígeno prostático especifico ( PSA)Carcinoma prostático
Amilasa pancreática (PA)
Colinesterasa (CE)
Lipasa (LPS)
Enfermedad pancreática
Fosfatasa alcalina (ALP) Carcinoma hepático ,
enfermedad ósea
( raquitismo)
CLASE REACCION
CATALIZADA
EJEMPLOS
OXIDO-
REDUCTASAS
Reacciones de
oxidación-reducciónLas oxidasas oxidan,
las reductasas reducen,
las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un
doble enlace ( esto es considerado una oxidación)
TRANSFERASASTransferencia de un
grupo entre 2
compuestos
Las transaminasas transfiere grupos amino,
las quinasas transfieren grupos fosfato
HIDROLASAS
Reacciones de
hidrólisisLas proteasas hidrolizan enlaces peptídicos
Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los
lípidos
Las carbohidrasas enlaces glucosídico de los
carbohidratos.
Las fosfatasas hidrolizan los enlaces éster fosfato.
Las nucleasas hidrolizan enlaces presentes en
ácidos nucléicos
Comisión Internacional de Bioquímica
CLASE REACCION
CATALIZADA
EJEMPLOS
LIASAS
Adición o eliminación de
un grupo sin hidrolisis
Las carboxilasas añaden CO2
Descarboxilasas eliminan CO2
Las desaminasas eliminan NH3
ISOMERASAS
Reorganización de los
átomos de una molécula
para formar un isómero
Las isomerasas convierten las formas cis
en trans o a la inversa,
Las epimerasas convierten isómeros D en
L y viceversa
LIGASAS
Unión de dos moléculas
empleando la energía del
ATP
Las sintetasas enlazan 2 moléculas.
Las carboxilasas catalizan la adición de
CO2 .
CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS
OXIDO-
REDUCTASAS
Reacciones de oxidación-
reducción
Las oxidasas oxida,
las reductasas reducen,
las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace
TRANSFERASAS
Transferencia de un grupo entre 2
compuestos
Las transaminasas transfiere grupos amino,
las quinasas transfieren grupos fosfato
HIDROLASAS
Reacciones de hidrólisis
Las proteasas hidrolizan enlaces peptídicosLas lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidosLas carbohidrasas Ej: glucosidasas hidrolizan enlaces glucosídicos de los carbohidratos.Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofsfatoLas nucleasas hidrolizan enlaces presentes en ácidos nucléicos ( beta-N-Glucosidasas, Fosfoestearasas )
LIASAS
Adición o eliminación de grupos a un doble enlace sin hidrolisis
Las carboxilasas añaden CO2
Las desaminasas eliminan NH3
CH3-CO-coo - + H + ------------------- CH3CHO + CO2
Piruvato descarboxilasa
+H3N-CH2CONH-CH2CONHCH2COO - Proteasa 3 +H3NCH2COO –
tripéptido 3 aminoácidos
CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS
ISOMERASAS
Reorganización de los átomos de una
molécula formar un isómero
Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa,
Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa
LIGASAS
Isómero «cis» Isómero «trans»
Se adicionó un CO2 a la cadena
usando energía del ATP
Es una enfermedad genética en donde en lugar de un acido
glutámico (polar) en la secuencia de una de las cadenas de l
a hemoglobina parece una valina (apolar).
Como la valina es no polar, es atraída hacia las regiones no polares en el inte
rior de la proteína. Los eritrocitos cambian su forma normal (redondeada)
por una forma de cuarto creciente ( como una hoz) afectando su capacidad
de transportar oxígeno. Estas células anormales, se adhieren unas a otras for
man fibras insolubles, tapan capilares, causan inflamación y daño orgánico,
en esos tejidos. Los niveles de oxígeno son críticamente bajos.
Cadena b normal Val-His-Leu-Thr-Pro- Glu-Glu-Lys
Cadena b drepanocitica Val- His-Leu-Thr-Pro -Val-Glu-Lys
Encefalitis espongiforme en los bovinos (enfermedad
de Creutzfeldt-Jakob, en humanos) es una enfermedad
mortal que afecta el tejido cerebral , formando vacuolas
semejando tejido esponjoso ( espongiforme) .
La enfermedad es producida por unas «Proteínas infecc
iosas» conocidas como «Priones».
En la forma NO infecciosa del prión PrPc el extremo
N-terminal se pliega en forma aleatoria.
La forma infecciosa PrPs el extremo N-terminal se plieg
a en forma de hoja plegada β causando destrozos en ce
rebro y médula espinal.
El agente infeccioso se halla en el tejido nervioso de
anImales ( Bovinos), pero No en la carne.
La dieta del ganado es herbívora, pero le dan concentr
ado hecho de animales enfermos y así le transmiten la
enfermedad y los humanos la adquieren al comer carn
e y productos de animales enfermos.
En una tribu de Papua Nueva Guinea donde practican
el canibalismo,( los «fore»se comen a sus muertos). Si
el muerto tenia la enfermedad, se infectan los que se
comen los cadáveres.
Proteína C reactiva, producida por el Hígado sus niveles se ele
van cuando hay una lesión, infección, inflamación, obesidad, fu
madores, enfermedades autoinmunes, no es especifica.
La PCR de alta sensibilidad, se usa para evaluar riesgo de enfe
rmedad cardíaca.
Crioproteinas (Crioglobulinas ), en personas con enfermedad
autoinmune, en climas fríos, estas proteínas se espesan, dificul
tando la circulación sanguínea en músculos y órganos, causan
do inflamación y daño a vasos sanguíneos y órganos.
