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Universidad de Concepción Unidad 2: Organización Estructural de la célulaFacultad de Ciencias Biológicas Guía de estudio II B/ Seminario

SEMINARIO DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LA CÉLULA

1. Comente las relaciones morfológicas y funcionales que se establecen entre los diferentes componentes del sistema endomembranoso en las células eucarióticas animales.

El sistema endomembranoso está compuesto por:- Retículo Endoplásmico (RE)- Aparato o Complejo de Golgi- Membrana nuclear o carioteca

El retículo endoplásmico puede ser dividido morfológicamente en liso y rugoso, según la ausencia o presencia de ribosomas en su superficie respectivamente. Pero esta es una división imaginaria, porque ambos retículo son continuos y presentan una zona de transición entre uno y otro. La función del retículo endoplásmico liso es sintetizar lípidos y la del retículo endoplásmico rugoso es sintetizar proteínas, principalmente.

El complejo de Golgi es un conjunto de sacos aplanados cuya función principal es procesar y madurar proteínas y lípidos, por ejemplo.

La carioteca o membrana nuclear delimita, envuelve el material genético y regula el paso de sustancias hacia y desde el núcleo.

El siguiente esquema, muestra las relaciones entre los componentes de este sistema:

* Endosoma temprano: reciclaje y degradación de moléculas.* Endosoma tardío: degradación de moléculas.



2. Analice las funciones que lleva a cabo el REL, incluyendo el tipo de célula a la cual se refiere y su papel en la función de ese tipo celular tanto en los tejidos como en el organismo.

El REL carece de ribosomas. Suele comprender una red de túmulos interconectados, cuyo volumen y distribución espacial difieren en las distintas clases de células. Esta diversidad depende de sus variadas funciones. Sus funciones son: Síntesis de lípidos (metabolismo lipídico) Reacciones de detoxificación Almacenamiento de Ca+2

El REL está muy desarrollado en: Células que sintetizan hormonas esteroidales: han desarrollado sus compartimientos

tubulares para ubicar allí las enzimas necesarias para sintetizar colesterol y modificarlo para fabricar estas hormonas. Por ejemplo: células de la corteza suprarrenal (secretan corticoides), células de Leyding (secretan testosterona)

Hepatocito: en estas células el REL contienes, entre otras, encimas relacionadas con el metabolismo del glicógeno (por ejemplo: glucosa 6-fosfatasa que extrae el fosfato de la glucosa y la convierte en glucosa libre). En las membranas del REL de esta célula también se encuentran localizadas las enzimas que sintetizan los componentes lipídicos de las lipoproteínas. Estas partículas lipoproteínas son transportadas vía sanguínea a otras partes del cuerpo. Además allí se encuentran enzimas que catalizan una serie de reacciones de detoxificación de drogas liposolubles y otros compuestos dañinos de origen exógeno o producidos en el metabolismo (barbitúrico, antibiótico, narcótico Esteroides, anticoagulantes).

Células musculares estriadas: el REL se denomina retículo sarcoplásmico. Éste es una red de canales que incorpora iones calcio desde el citosol mediante una bomba conocida como Ca2+

ATPasa. La liberación y reincorporación de Ca2+ desde y hacia el REL regula la contracción y relajación de las miofibrillas durante la contracción muscular. Su funcionamiento depende de los cambios en el potencial de membrana.

3. Describa el rol de los siguientes elementos que participan en la síntesis de proteínas en el REG: secuencia de señal (péptido de señal), partícula reconocedora de señal (SRP) y peptidasa de señal.

Secuencia de señal o péptido de señal: Secuencia de alrededor de 30 a 16 aminoácidos (5 a 10 altamente hidrofóbicos) situados en el extremo amino o cerca de él de la cadena polipeptídica en crecimiento. Son escindidos de la cadena polipeptídica durante la transferencia a la luz del RE. Su función es dirigir al ribosoma a la membrana del RE e iniciar el transporte del prolipéptido en crecimiento a través de la membrana del RE.

El centro hidrófobo de la secuencia de señal para el RE es indispensable para su función. Por ejemplo, la eliminación específica de varios aminoácidos hidrófobos de una secuencia de señal, o la mutación de uno de ellos que lo transforma en aminoácido cargado, anula la capacidad de la proteína para atravesar la membrana del RE hacia la luz. También forman un sitio de fijación que es decisivo para la interacción de la secuencia de señal con las proteínas receptoras en la membrana del RE.

Partícula reconocedora de señal (SRP): Complejo ribonucloproteíco citosólico compuesta por 6 proteínas diferentes unidas a una pequeña molécula de ARN citosólico (ARNpc) de 300 nucleótidos. Su función es reconocer el péptido de señal apenas emerge del ribosoma, unirse a él transitoriamente y conducir a la proteína hacia la membrana del REG en la que existe un receptor específico para la PRS (una vez unido a este receptor delibera la SRP). La unión de ésta con el receptor insume energía, pues se hidroliza un GTP a GDP y P por una GTPasa existente en el receptor. Además de conducir el ribosoma hacia el REG, la PRS unida al péptido de señal interrumpe el crecimiento de la proteína, lo cual evita que se plieguen los primeros tramos de la cadena proteica antes de su incorporación al RER.

Peptidasa de señal: proteasa, localizada en la luz del RE, cuya función consiste en escindir el péptido de señal de la cadena polipeptídica en formación.


4. Comente el proceso denominado translocación cotraduccional y el rol de los translocones.

Las primeras etapas de la síntesis de una proteína se producen en el ribosoma cuando este se encuentra libre en el citosol. La unión del Ribosoma a la membrana sólo ocurre si la cadena polipeptídica naciente tiene una “marca”. Esta es una secuencia de aminoácidos denominada Péptido de Señal (Secuencia de alrededor de 30 aminoácidos).

Apenas emerge el péptido de señal es reconocido por un complejo ribonucleoproteico llamado “SRP” ( PRS = partícula de reconocimiento de señal)el cual conduce la cadena y al ribosoma hasta el REG donde existe un receptor específico para la PRS. Esta unión requiere de energía que es aportada por GTP.Además de conducir el ribosoma al REG la PRS unida al peptido de señal interrumpe el crecimiento de la cadena. Luego que la PRS se une a la membrana del REG, el ribosoma también se une a la membrana a través de la Riboforina.

El extremo amino de la cadena cruza por un poro proteico vecino a la riboforina. Estos constituyen un Translocon.En la cadena el primer extremo que pasa al lumen es el NH2. El péptido de señal queda retenido en el poro proteico y es separado de la cadena por la acción de una peptidasa de señal. La cadena sigue creciendo hasta su fin y penetra totalmente al lumen. Las unidades ribosómicas se separan y el ARNm queda libre.

***Los primeros pasos en la síntesis de una proteína destinada al RE se producen en el ribosoma cuando éste aún se encuentra libre en el citosol. La unión del ribosoma al RE tiene lugar si la proteína consta de un péptido señal específico para dicho organoide. Si la proteína se libera a la cavidad del RE (proteína soluble) contiene sólo esa señal, ahora, si es una proteína transmembrana contiene también señal de anclaje (la señal de anclaje está presente tantas veces sea el paso de la proteína por la membrana).Existe un complejo ribonucleoproteico citosólico formado por 6 proteínas y ARNpc llamado PRS (proteína de reconocimiento de señal) que con la intervención del NAC, reconoce al primer péptido de la señal del ribosoma, conduciendo a la proteína (y por lo tanto al ribosoma) hacia la membrana del RE. En la membrana el ribosoma se adhiere gracias a la riboforina, la PRS se desprende del péptido señal (quedando nuevamente libre en el citosol) y continúa la síntesis proteica.El extremo amino de la proteína traspasa la membrana a través de un túnel proteico vecino a la riboforina, proceso denominado translocación. Los túneles de esta clase se denominan translocones.Finalmente el péptido señal es removido por una proteasa llamada peptidasa señal.La translocación cotraduccional, ocurre simultáneamente con la síntesis proteica.

5. Establezca una diferencia entre la síntesis de las proteínas destinadas a exportación con el de las proteínas de la membrana.


Tanto las proteínas de secreción como las integrales de membrana se sintetizan en el RER. Cuando los ribosomas que sintetizan estas proteínas se unen al RER, las proteínas atraviesan o penetran la membrana de manera cotraduccional (durante su síntesis).

Estas proteínas se dirigen, una vez sintetizadas, al complejo del Golgi y luego a la superficie celular para ser secretadas o permanecer insertas en la membrana plasmática.

Las proteínas solubles, es decir, las que se liberan en la cavidad del RER, poseen sólo el péptido de señal, localizada en el extremo de la molécula. En cambio las que se insertan en la membrana del organelo contienen, salvo excepciones, un péptido señal cercano al extremo amino y otras señales adicionales (señales de anclaje), cuyo número depende la veces que la proteína cruza la bicapa lipídica. Estas señales de anclaje son secuencias topológicas, secuencias aminoacidicas de hasta veinticinco residuos, principalmente hidrofóbicos, que se anclan a la membrana al pasar por ella durante su síntesis y su paso por el translocon-

Existen distintos tipos de anclaje a la membrana del RER dependiendo del tipo de proteína que se sintetice:

El primer y gran grupo de proteínas trasnmembrana a analizar es el de paso único o simple que posee un terminal C-citosolico y uno N-exoplasmatico (o luminal en el caso del RER). Esta clase de proteína posee una secuencia señal n-termina que lo dirige al RER y una secuencia de detención de transferencia y fijación a la membrana. La secuencia de señal para el RER en un receptor insulinico naciente, lo mismo que la de una proteína de secreción es cortada mientras la cadena todavía esta en crecimiento y el nuevo terminal “n” del polipéptido en proceso de alargamiento es empujado a través de la membrana del RER hacia la luz. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre con la proteínas de secreción, una secuencia de unos veintidós aminoácidos hidrófobos en la región media del receptor detiene la transferencia de la proteína a través del translocon. Esta secuencia interna impide que la naciente cadena polipeptídica ingrese a la luz del RER y una vez que la síntesis esta completa, dicha secuencia se mueve lateralmente a través de las proteínas que limitan los lados del translocon y se ancla en la bicapa fosfolipidica de la membrana en donde permanece.

El segundo grupo de proteínas a analizar, es el de las unipaso, pero con el C terminal hacia la cara exoplasmática y el N terminal hacia la cara citosólica. Esta clase de proteínas posee una sola secuencia de señal fijación que cumple ambas funciones. Esta secuencia interna, dirige la inserción de la cadena naciente en la membrana del RER, de manera que el N terminal de la secuencia de señal, mire al citosol. La secuencia interna de señal fijación no es cortada y permanece en el translocón mientras en C terminal de la cadena en crecimiento es expulsado hacia la luz del RER por medio de transporte cotraduccional. Una vez terminada la síntesis, la secuencia de señal fijación atraviesa las proteínas que delimitan las paredes del translocón hacia la bicapa fosfolipídica, en donde actúa como ancla en la membrana.

Otro tipo de proteína trasmembrana a analizar, es la multipaso. La particularidad de estas proteínas es que poseen dos o más secuencias de señal fijación o de paro de transferencia y fijación. El mecanismo de inserción es muy similar a los casos anteriores.

6. Describa la estructura del Golgi ¿A qué se denomina polaridad del Golgi? ¿Cuál es su significado funcional?

El Golgi es polar tanto en su estructura como función. Las proteínas procedentes del RE entran por su cara cis (cara de entrada), que es convexa y habitualmente se orienta hacia el núcleo. Luego son transportadas a través del Golgi y salen por su cara cóncava trans (cara de salida). Según atraviesan el Golgi, las proteínas se modifican y se distribuyen para el transporte a sus distintos finales en la célula.

El Golgi está integrado por múltiples compartimientos diferenciados:

Red Cis (numeros sacos y túmulos interconectados)Cisterna Cis (conectada con la red cis)

Cisternas medias (independientes: no conectadas entre sí, ni con los restantes compartimientos)

Cara de entrada

Cara de salida


Cisternas trans (conectada con red trans)Red trans (similar a la red cis)

La red cis y la cisterna cis forman un solo compartimiento, entonces las moléculas incorporadas a la membrana y a la cavidad del organelo circulan de la red a la cisterna por simple continuidad. Para pasar a las cisternas medias y trans se valen de vesículas transportadoras.

Procesos: En la red cis se produce la fosforilación de las proteínas, agregándoles un oligosacárido

liposoluble conocido como manosa 6-fosfato En la cisterna cis y en la media, se elimina la manosa. En la cisterna trans se adiciona glucosamila, galactosa o nana (n-acetil neuramidico) En la red trans hay una sulfatación (tirosinas y carbohidratos). Luego las proteínas son

destinadas.

7. ¿En qué consiste el proceso de secreción constitutiva?

La secreción es la descarga de vesículas transportadoras en el medio extracelular. La secreción constitutiva se encuentra en casi todas las células y presenta características de

proceso continuo, se emplea para la liberación no regulada de factores de crecimiento, enzimas y componentes de la sustancia fundamental, a la vez que suministra material de membrana recién sintetizado a la membrana plasmática.

Las moléculas se secretan de forma automática, a medida que el complejo de Golgi emite las vesículas que las transportan. Es decir no se acumulan granulos especiales y la salida del producto de secreción es más o menos simultánea con la síntesis y el transporte intracelular de estas sustancias.

8. Indique el recorrido que siguen las proteínas durante el proceso de secreción regulada o facultativa

En la secreción facultativa la síntesis es más o menos continua, pero el producto secretorio es almacenado en el citoplasma en gránulos especiales, cuyas membranas poseen características especiales (provistas por el Golgi) que hacen que nunca sean exocitadas en ausencia de un estímulo específico. Este puede ser un neurotransmisor, ión, hormona u otra señal molecular según el tipo celular, y actúa por lo general sobre receptores de membranas relacionadas con proteínas G que activan la vía del calcio o del AMP cíclico.

Recorrido:1. Etapa ribosómica: síntesis proteica por polirribosomas adheridos al RE.2. Etapa cisternal: transporte vectorial de la proteína sintetizada en el interior de las

cisternas del RER.3. Etapa de transporte intracelular: proteínas son transportadas a través del RER y

en entran en los elementos de transición situados en el límite entre áquel y el Golgi. Estos elementos de transición carecen de ribosomas en la mayor parte de su superficie, excepto en la región que mira hacia el RER. En la parte vecina a la Red Cis del Golgi son lisos y producen vesículas semejantes a otras que rodean el Golgi.

4. Etapa de concentración de la proteína secretoria: Vacuolas de condensación se comunican con gránulos de zimógeno por el aumento y la concentración progresiva de su contenido.

5. Etapa de la acumulación intracelular: Acumulación de productos en los gránulos de secreción, los que luego serán liberados cuando un estímulo apropiado actúe sobre la célula (hormona, neurotransmisores, fármacos).

6. Etapa de exocitosis (descarga): Comprende su movimiento hasta la región de salida de la célula y la fusión de membranas y eliminación de capas interpuestas, como resultado de esto se descarga el producto de secreción.

- Cara de entrada: sólo recibe vesículas transportadoras provenientes del RE- Cara de salida: transfiere mediante las vesículas transportadoras hacia la membrana plasmática, endosoma o secreción.


9. ¿Qué son las vesículas cubiertas? ¿De qué está hecha su cubierta? ¿Cuál es su rol funcional?

La mayoría de las vesículas transportadoras se forman a partir de zonas cubiertas especializadas de las membranas. Ellas emergen como vesículas cubiertas que tienen una envoltura diferenciada en forma de jaula, de proteínas que cubren su superficie citosólica.Existen tres tipos de vesículas cubiertas bien caracterizadas: Cubiertas con Clatrina, con COP I y con COP II

Cada tipo de estas vesículas es utilizado para diferentes pasos en los procesos de transporte intracelular. Las vesículas transportadoras que se rodean de Clatrina son:

• Las producidas durante la endocitosis• Las que nacen en la cara Trans del Golgi y van destinadas a los endosomas.• Las que nacen en la cara trans del Golgi y van destinadas a la membrana plasmática.

Sólo en la secreción reguladaEn cambio las vesículas con Coatómero comúnmente median el transporte desde el Retículo endoplásmico y las cisternas del Golgi:

• Las que nacen en el RE y van destinadas a la cara Cis del Golgi.• Las que conectan las cisternas del Golgi entre sí.• Las que nacen en la cara trans del Golgi y van destinadas a la membrana plasmática.

Sólo en la secreción constitutiva• Las recicladoras

Las vesículas cubiertas con coatómero median el transporte vesicular no selectivo (la vía por defecto), que incluye transporte desde el RE hasta el Golgi, entre las cisternas del Golgi, las de retorno y desde el trans Golgi hasta la membrana plasmática en la secreción constitutiva.En cambio el transporte selectivo es mediado por vesículas cubiertas por clatrina.


10.Describa el proceso de endocitosis mediada por receptor. Dé algunos ejemplos en los cuales participa este mecanismo.

La endocitosis mediada por receptor es un mecanismo para la entrada selectiva de macromoléculas específicas.

Estas macromoléculas se unen a receptores específicos de la superficie celular, los cuales se acumulan en regiones especializadas de la membrana denominadas depresiones, que están revestidas con clatrina. Estas regiones se invaginan a partir de la membrana para formar vesículas revestidas con clatrina que contienen receptores y sus macromoléculas. Luego, se éstas se unen con endosomas tempranos, y su contenido se distribuye bien para transportarse a los lisosomas o bien para reciclerse a a la membrana plasmática.

Ejemplos de endocitosis mediada por receptor:- Incorporación de componentes de vitelo del ovocito de las aves en la corriente sanguínea. - LDL.- Transferencia de inmunoglobulinas maternas la feto.- Incorporación de macromoléculas y sustancias unidas a proteínas como por ejemplo hierro,

colesterol y vitamina B12.- Reciclado de membranas a partir de gránulos secretorios y vesículas sinápticas.

11. ¿Qué es la transcitosis? Dé algunos ejemplos de procesos en lo cuales participa este mecanismo.

La transcitosis es el proceso mediante el cual materiales ingresados por endocitosis por una cara de la célula atraviesan el citoplasma y salen por exocitosis por la cara opuesta. Este proceso lo realizan dentro de la vesícula formada en la endocitosis o usan un endosoma como estación de relevo. Ocurre en algunos epitelios.

- En las células endoteliales de los capilares sanguíneos, ya que son atravesadas por las macromoléculas que pasan de la sangre a los tejidos.

- En las células secretoras de las glándulas lagrimales y en las mucosas de algunos órganos de los tractos digestivo, respiratorio y urinario. A través de ellas ciertos anticuerpos como la inmunoglobulina A pasan del tejido conectivo a la luz de estos órganos y ejercen su función defensiva.En la lactancia, en las células secretoras de la glándula mamaria, la inmunoglobulina A se transfiere a la leche.

12. ¿Cómo se originan, se modifican y son transportadas las enzimas hidrolíticas que se encuentran en los lisosomas?

Las enzimas digestivas de los lisosomas son recibidas por una ruta que viene desde el RE pasando por el Golgi.

Las enzimas hidrolíticas son llevadas a los lisosomas por medio de vesículas transportadoras especializadas.Ocurren los siguientes procesos:

1) las hidrolasas son marcadas, en las cisternas del Golgi, al agregárseles una azúcar manosa que lleva un grupo fosfato = Manosa-6-Fosfato (M-6P).

2) Este grupo es reconocido por proteínas receptoras de M-6-P, que son proteínas transmembrana de la red cis del Golgi.

3) El receptor se une a las hidrolasas y las ayuda a empaquetarse en vesículas de transporte específicas que salen del Golgi.

4) Estas vesículas se fusionan con endosomas tardíos entregando su contenido al lumen de este organelo

5) En el interior del endosoma tardío las hidrolasas se liberan del receptor de M-6-P al bajar el pH (6.0) y pueden comenzar su proceso de digestión.Esto lo transforma en un lisosoma primario

A su vez los receptores de M-6-P son recuperados y transportados en vesículas que emergen desde el endosomas hasta la red trans del Golgi para ser reutilizados (reciclaje)


13. Describa los diferentes compartimientos mitocondriales y ubique en cada uno de ellos las funciones que allí se llevan a cabo.

Las mitocondrias poseen 2 membranas: una externa y otra interna, que dan a lugar a 2 compartimientos, el espacio intermembranoso y la matriz mitocondrial.

Membrana externa:

- Es lisa.- Rodea la membrana interna.- Permeable a todos lo solutos existentes en el citosol, pero no a las macromoléculas. - Poseen numerosas proteínas multipaso llamadas “porinas”, que forman canales acuoso por

los que pasan libremente iones y moléculas de hasta 5 kDa.- En las porinas los tramos proteicos que atraviesan la bicapa lipidica exhiben una estructura

en hoja plegada beta.- 60% de proteínas y 40% de lípidos.- Más semejante al RE, pues posee algo de colesterol, fosfaditil - colina, fosfaditil - etanolamina,

fosfaditil - inositol y escasa cardiolipina (difosfaditil-glicerol).

Espacio intermembranoso:

- Contenido de soluto similar al citosol, aunque con elevada concentración de H+.

Membrana interna:

- Desarrolla plegamientos hacia la matriz conocidos como “crestas mitocondriales”, con el objeto de aumentar la superficie membranosa.

- El número y la forma de las crestas varían en los distintos tipos celulares.- Presenta un alto grado de especialización, y las 2 cara de su bicapa lipídica exhiben una

marcada asimetría.- 80% proteínas y 20% de lípidos.- Más semejante a la de las bacterias.- Carece de colesterol y contine: fosfaditil – glicerol y cardiolipina

En el espacio intermembranoso se efectúa:- Fosforilación de otros nucléotidos mediante enzimas que utilizan el ATP

proveniente de la matriz mitocondrial.


- Muy impermeable- En ella se localizan los siguientes elementos:

a) Moléculas que en conjunto forman la cadena transportadora de electrones (cadena respiratoria).

b) Coenzima FAD y una de las enzimas del ciclo de Krebs: succinato deshidrogenasa. Ambas moléculas forman paerte de un complejo proteico que se vincula con la cadena transportadora de electrones.

c) ATPsintasa, complejo proteico ubicado en las inmediaciones de la cadena transportadora de electrones. Presenta 2 sectores: uno transmembranoso (porción F0), que tiene un túnel para el pasaje de hidrógeno, y otro orientado hacia la matriz mitcondrial (porción F1). Este último cataliza la formación de ATP a partir de ADP y fosfato, o sea es el responsable de las “fosforilación oxidativa”.

d) 1 Fosfolípido doble (difosfatidil glicerol o cardiolipina) que impide el pasaje de cualquier soluto a través de la bicapa lipídica excepto O2, CO2, H2O, NH3 y los ácidos grasos.

e) Diversos canales iónicos y permeasas, que permiten el pasaje selectivo de iones y moléculas desde el espacio intermembranoso a la matriz mitocondrial y en sentido inverso.

Matriz mitocondrial:

- Contiene numerosas moléculas, entre ellas:a) Varias copias de un ADN circular.b) 13 tipos de ARN mensajero, sintetizados a partir de otros tantos genes de ese ADN.c) 2 tipos de ARN ribosomal, los cuales forman auténticos ribosomas parecidos a los

citosólicos.d) 22 tipos de ARN transferencia, para los 20 aminoácidos. e) Gránulos de distintos tamaños, compuestos principalmente por Calcio.f) Complejo enzimático piruvato deshidrogenasa.g) Enzima involucrada en la β-oxidación de los ácidos grasos.h) Enzimas responsables del ciclo de Krebs (excepto las succinato deshidrogenasa)i) Coenzima A (CoA), la Coenzima NAD+, ADP, fosfato, O2.

14. Algunas de las proteínas mitocondriales son sintetizadas en ribosomas libres del citosol. ¿Cómo llegan finalmente hasta los diferentes compartimientos de las mitocondrias?

Conforme surgen de los ribosomas libres, las proteínas mitocondriales producidas en el ciroplasma se asocian a una proteína chaperona de la familia hsp70, la cual mantiene a las moléculas proteicas desplegadas, condición necesaria para que logren ser conducidas hasta la mitocondria y puedan ser traslocadas a sus membranas sin dificultad. El primer paso en la internalización de las proteínas mitocondriales es la unión del péptido de señal (todas las proteínas provenientes del citosol incluyen en el extremo amino un péptido de señal) a receptores en la superficie de la mitocondria. A continuación la cadena polipeptídica se inserta en un complejo proteínico que dirige la traslocación a través de la membrana externa (el translocon de la membrana externa o complejo Tom). Después las proteínas se transfieren a un 2º complejo proteico en la membran interna (translocon de la membrana interna o complejo Tim). La translocación es un proceso complejo durante el cual las proteínas importadas se desprenden de la chaperona hsp

En la matriz mitocondrial se efectúa:- Ciclo de Krebs- Oxidación de los ácidos grasos- Biosíntesis de proteínas en los

ribosomas- Duplicación del ADN mitocondrial

En la membrana interna se efectúa:- Oxidaciones de la fosforilación

oxidativa


citosólica y reasocian a una chaperona mitocondrial, también de la familia hsp70. Esta chaperona está asociada al complejo y actúa como un motor que dirige la internalización de las proteínas. Este proceso requiere energía obtenida del ATP. Las proteínas se liberan de la 2ª chaperona hsp70 apenas arriban a la matriz mitocondrial. El péptido de señal es escindido por una proteasa, para que las proteínas puedan permanecer en la matriz. Ahí se asocian con otra chaperona, una perteneciente a la familia hsp60, y con su ayuda obtienen un correcto y preciso plegamiento y adquieren las estructuras 2ª y 3ª apropiadas.

Los destinos de las proteínas mitocondriales dependen de señales adicionales presentes en las proteínas, situadas al lado del péptido señal escindido.

15. Discuta el rol que cumplen las proteínas chaperonas en el citoplasma

Las chaperonas en el citosol asisten a las proteínas para su oportuno y adecuado plegamiento, sin ejercer acciones directas sobre ellas.Existen 3 familias de chaperonas, denominadas hsp60, hsp70 y hsp90. La sigla hsp significa “heat shock protein” y responde al hecho de que las chaperonas se incrementan en células sometidas a golpes de calor o a otros factores de estrés metabólico. Ambas situaciones desnaturalizan a la mayoría de las proteínas celulares y en esas circunstancias las chaperonas aumentan para facilitar la renaturalización proteica.El efecto de las chaperonas sobre las proteínas citosólicas es que a medida que una cadena proteica sale del ribosoma sin péptido de señal, se le asocia una hsp70 para prevenir el pliegue prematuro de sus partes (inevitablemente errado) y que la proteína se combine con moléculas citosólicas inadecuadas. Las hsp 70 son monoméricas y poseen un surco en el que se ubica una parte de la proteína que debe ser asistida.

Una vez sintetizada toda la proteína, las chaperonas hsp70 se desprenden y comienzan a actuar otras, pertenecientes a la familia hsp60. Estas son poliméricas y se hallan integradas por unos pocos polipéptidos idénticos entre sí (chaperoninas), dispuestos en torno a un compartimiento central. La proteína se acomoda en su interior para aislarse de los demás componentes citosólicos, lo que asegura su plegamiento espontáneo correcto. Finalmente, la proteína se libera de la chaperona y fija su residencia en el citosol.

Se debe destacar que las chaperonas para cumplir sus funciones consumen energía, derivada de la hidrólisis de ATP. Además, cuando terminan de ejercer sus funciones quedan libres en el citosol para su reutilización.

La hsp 90 está relacionada con las proteínas destinadas a atravesar los poros de la carioteca.Las hsp 70 citosólicas también mantienen un plegamiento parcial a las proteínas destinadas a

las mitocondrias y cloroplastos.

16. ¿Qué son los proteosomas? ¿Cuál es su rol funcional?

Los proteosomas son complejos enzimáticos de unos 700 kD que contienen diversas clases de proteasas dispuestas en torno a un conducto central, en cuyo interior se degradan proteínas.

La entrada al conducto está precedida por varias unidades proteicas que componen la llamada antecámara del proteosoma.

Para ingresar en el proteosoma, las proteínas destinadas a desaparecer deben estar “marcadas” por la ubiquitina (polipéptido citosólico de 76 aminoácidos). Esta función de recambio proteico selectivo es importante en la regulación de la actividad metabólica de la célula.


Ciclo seguido por proteosoma y ubiquitina.

17. ¿Cuáles son los elementos estructurales que constituyen el citoesqueleto?

El citoesqueleto esta formado por tres tipos de filamentos principales (de actina, intermedios y microtúbulos) y varias clases de proteínas accesorias (reguladoras, ligadoras y motoras).

Filamentos de actina: miden 8 nm de diámetro. Entre sus funciones más salientes es conferir motilidad a la célula.Filamentos intermedios: de 10 nm de diámetro, están formados por proteínas fibrosas y tienen un papel mecánico principalmente.Microtúbulos: son estructuras tubulares rígidas de unos 25 nm de diámetr. Nacen del centrosoma. Junto con los filamentos de actina tienen a su cargo el desplazamiento de los organoides por el citoplasma. Además componen las fibras del huso mitótico durante la división celular.

Proteínas reguladoras: controlan los procesos de alargamiento y acortamiento de los filamentos principales. Estos procesos dependen de las propiedades moleculares de los filamentos, puesto que son polímeros integrados por numerosas unidades monoméricas dispuestas linealmente.Proteínas ligadoras: conectan a los filamentos entre sí o con otros componentes de la célula.Proteínas motoras: sirven para trasladar macromoléculas y organoides de un punto a otro del citoplasma. También hacen que dos filamentos contiguos y paralelos entre sí se deslicen en direcciones opuestas, lo cual constituye la base de la motilidad, la contracción y los cambios en la forma de la célula.

18. Destaque el rol que le corresponde a los microfilamentes como componentes del citoesqueleto de la célula.

La ubiquitina es activada por una enzima llamada E1, que la transfiere a otra denominada E2. La ubiquitina conjugada con la E2 se une a la proteína que debe degradarse mediante la ligasa E3. El proceso de transferencia de la ubiquitina desde la E1 a la E2 se repite varias veces, de modo que se forma un complejo integrado por varias ubiquitinas unidas entre sí y con la proteína. El complejo es reconocido por la antecámara del proteosoma, donde es degradada. Se generan oligopéptidos de muy corta longitud, los cuales salen al citosol por el extremo opuesto del proteosoma.

El proteosoma consume energía cedida por moléculas de ATP, que son hidrolizadas por una ATPasa presente en la antecámara proteica.

Finalizada la degradación de la proteína, las ubiquitinas y el proteosoma quedan libres y pueden ser usados nuevamente.


Los filamentos de actina o microfilamentos son polímeros construidos por la suma lineal de monómeros, cuyo ensamblaje les da a los filamentos una configuración helicoidal característica.

Existen haces de filamentos de actina que cruzan el citoplasma de lado a lado de la célula (transcelulares) y otros que se concentran por debajo de la membrana plasmática (corticales). Ambas localizaciones contribuyen, entre otras funciones, al establecimiento de la forma celular. Las concentraciones y las funciones de ambos filamentos difieren según que las células sean epiteliales o conectivas. En las primeras prevalecen los filamentos corticales, que son los que establecen la forma celular, En las segundas, tal prevalencia y función les corresponde a las fibras transcelulares.

En ambos tipos de celulares los filamentos corticales son también responsables de la morfología de la parte periférica de la célula. Más aún, forman el eje de las microvellosidades.

En las células epiteliales los haces de filamentos de actina corticales se disponen en las más variadas direcciones y componen una malla por debajo de la membrana plasmática.

Una franja de filamentos de actina de la malla cortical participa en la formación del cinturón adhesivo (unión intercelular que se desarrolla cerca de la superficie apical de las células epiteliales).

En las células epiteliales los filamentos de actina transcelulares sirven para transportar organoides.

19. ¿Qué es la matriz extracelular? ¿Qué componentes es posible encontrar en ella? Señale las funciones que cumple.

La matriz extracelular son elementos intercelulares que rellenan los espacios entre las células y une entre sí las células y los tejidos. Es abundante en tejidos conectivos y sus derivados. Otros, como epitelios tejido nervioso representan un componente cuantitativamente menor, pero no menos importante en sus funciones.

La composición general de la MEC son proteínas fibrosas resistentes, embebidas en una sustancia fundamental gelatinosa y de naturaleza porlicárida. Además contiene proteínas de adhesión que unen los componentes de la matriz tanto entre sí como a las células adyacentes.

Los componentes de la MEC pueden clasificarse en fluidos y fibrosos:Fluidos

- Glicosaminoglicanos - Proteoglicanos

Fibrosos- Proteínas estructuras (colágeno)- Proteínas adhesivas (fibronectiva, laminina)

Las funciones de la MEC son: Rellenar los espacios no ocupados por células. Conferir a los tejidos resistencia a la compresión y al estiramiento. Constituir el medio donde llegan los nutrientes y se eliminan los desechos naturales. Proveer a diversas clases de células de puntos fijos donde aferrarse. Ser el vehículo por donde migran las células cuando se desplazan de un punto a otro del

organismo. Ser el medio por el que arriban a las células sustancias inductorias (señales) provenientes de

otras células.

20. ¿Qué son los contactos focales? ¿Cuáles son sus componentes estructurales? ¿Qué función cumplen en las células?

Los contactos focales (o placas de adhesión) corresponden a un tipo de unión entre células de algunos tejidos conectivos con componentes de la matriz extracelular.

Funciones de los contactos focales:- Intervienen en la adherencia a la matriz extracelular de células cultivadas. - Movimiento celular y se debilitan y reducen cuando estas experimentan transformación

cancerosa. - También pueden ser considerados como sitios que median las señales entre el citoplasma y

el medio ambiente y viceversa, por medio de una interacción a través de la membrana. - Además se ha observado, mediante el microscopio óptico, que son los sitios de implantación

de la actina contenida en los haces de microfilamentos denominados fibras de tensión, las


cuales parecen ser contráctiles y por eso pueden tener importancia en la generación de fuerzas tensiles entre la célula y el sustrato.

Elementos que intervienen:

Proteína transmembrana heterodimérica llamada integrina. La integrina tiene un dominio citosólico en el que se une a una fibra tensora de actina mediante proteínas ligadoras como la talina, a-actina, paxilina, vinculina; y un dominio externo que corresponde a la unión de la integrina con la fibronectina y ésta a su vez a una fibra de colágeno.El dominio interno corresponde en sí al contacto focal.

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