SECCIÓN VI. Temas especiales CAPÍTULO 50. Proteínas plasmáticas e inmunoglobulinas

FIGURA 50–1 Dimensiones relativas y masas moleculares aproximadas de moléculas de proteína en la sangre (Oncley).

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FIGURA 50–2 Técnica de electroforesis de zona en acetato de celulosa. (A) Una pequeña cantidad de suero u otro líquido se aplica a una tira de acetato de celulosa. (B) Se efectúa electroforesis de la muestra en amortiguador de electrólito. (C) Bandas de proteína separadas se visualizan en posiciones

características luego de ser teñidas. (D) El escaneo con densitómetro desde la tira de acetato de celulosa convierte las bandas en picos de albúmina, α1-globulina,

β2-globulina, β-globulina y γ-globulina característicos. (Reproducida, con autorización, de Parslow tG et al. [editores]: Medical Immunology, 10th ed.

McGraw-Hill, 2001.)

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FIGURA 50–3 Destinos diferentes de la hemoglobina libre y del complejo de hemoglobina-haptoglobina.

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FIGURA 50–4 Transporte de hierrono hem en enterocitos.

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FIGURA 50–5 La reacción de Fenton. El hierro libre es en extremo tóxico porque puede catalizar la formación de radical hidroxilo (OH•) a partir de peróxido de hidrógeno (véase también el cap. 52). El radical hidroxilo es

una especie transitoria pero altamente reactiva, y puede oxidar macromoléculas celulares, lo que da lugar a daño tisular.

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FIGURA 50–6 El ciclo de la transferrina.M

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FIGURA 50–7 Reciclamiento de hierro en macrófagos. Los eritrocitos senescentes son fagocitados por macrófagos. La hemoglobina es degradada y el hierro es

liberado desde el hem por la acción de la enzima hem oxidasa. A continuación, el hierro, en la forma ferrosa, es transportado hacia fuera del macrófago mediante la

ferroportina (Fp). En el plasma, es oxidado hacia la forma férrica por la ceruloplasmina antes de unión a transferrina (Tf ). El hierro circula en la sangre

altamente unido a Tf.

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FIGURA 50–8 Representación esquemática de la relaciónrecíproca entre la síntesis de ferritina y el receptor de transferrina (TfR1). El mRNA que codifica para ferritina está representado a la izquierda del diagrama, y el mRNA que codifica para TfR1, a la derecha.

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FIGURA 50–9 Papel de la hepcidina en la regulación sistémica de hierro. La hepcidina se une a la ferroportina expresada sobre la superficie de

enterocitos y macrófagos, y desencadena la internalizacióny degradación de la misma.

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FIGURA 50–10 Regulación de la expresión del gen que codifica para hepcidina. La Tf-Fe (holotransferrina) compite con la HFE por unión al TfR1. La concentración alta de Tf-Fe desplaza HFE desde el sitio de unión en el TfR1. La HFE desplazada se une al TfR2 junto con Tf-Fe para emitir señales mediante la vía de ERK/MAPK para inducir hepcidina. La BMP se une a su receptor BMPR y HJV (correceptor) para activar R-SMAD. R-SMAD se dimeriza con SMAD4, se transloca hacia el núcleo donde se une al BMP-RE, lo que da

lugar a activación transcripcional de hepcidina como se muestra.

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FIGURA 50–11 Esquema que ilustra: (A) la desactivación normal de la elastasa por la α1-antitripsina, y (B) la situación en la cual hay disminución

considerable de la cantidad de α1-antitripsina, lo que causa proteólisis por la elastasa y daño de tejido.

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FIGURA 50–12 Esquema de la causa de enfermedad del hígado por deficiencia de α1-antitripsina. La mutación mostrada causa formación

de PiZZ (OMIM 107400). (α1-AT, α1-antitripsina.)

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FIGURA 50–13 Un enlace tiol éster cíclico interno, como se encuentra en la α2-macroglobulina. AAx y AAy son aminoácidos

vecinos para la cisteína y glutamina.

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FIGURA 50–14 Estructura de la IgG. La molécula consta de dos cadenas ligeras (L) y dos cadenas pesadas (H). Cada cadena ligera consta de una región variable (VL) y una región constante (CL). Cada cadena pesada consta de una región variable (VH) y una región constante que se divide en tres dominios (CH1, CH2 y CH3). El dominio CH2 contiene el sitio de unión a complemento, y el dominio CH3, un sitio que se fija a receptores sobre neutrófilos y macrófagos.

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FIGURA 50–15 Modelo esquemático de una molécula de IgG que muestra las posiciones aproximadas de las regiones hipervariables en las cadenas pesada y ligera. El sitio de unión a antígeno está formado por estas regiones hipervariables. Las regiones hipervariables también se llaman regiones determinantes de la complementariedad (CDR). (Modificada y reproducida, con autorización, de Parslow TG et al. [editores]: Medical Immunology, 10th ed. McGraw-Hill, 2001.)

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FIGURA 50–16 Representación esquemática de la IgA sérica, IgA secretora e IgM. tanto la IgA comola IgM muestran una cadena J, pero sólo la IgA secretora tiene un componente secretor. Las líneasgruesas representan cadenas polipeptídicas; las líneasdelgadas representan enlaces disulfuro que unen diferentescadenas polipeptídicas. (Reproducida, con autorización,de Parslow TG et al. [editores]: Medical Immunology,10th ed. McGraw-Hill, 2001.)

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FIGURA 50–17 Esquema de la producción de una célula de hibridoma.

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