ProtenasLas protenas son las biomolculas ms abundantes, ms
variadas y con mayor diversidad de funciones dentro del organismo.
Desempean papeles fundamentales tanto en el interior de la clula
como en el espacio extracelular. El conocimiento del funcionamiento
del organismo exige un estudio detallado de la estructura y
propiedades de las protenas. Todos los tipos conocidos de protenas
estn formados por tan slo 20 aminocidos, denominados aminocidos
comunes, que al unirse forman polmeros. Con tan slo veinte unidades
elementales de construccin se puede realizar tal variedad de
combinaciones, que pueden contarse por miles las estructuras
distintas diseadas para desarrollar multitud de actividades
biolgicas.-Bloques estructurales:Desde el punto de vista
estructural, los elementos qumicos que constituyen a las protenas
se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que
son los aminocidos, que unidos entre si integran una estructura
polimrica; las protenas son fundamentalmente polmeros de
aminocidos.Hay dos tipos principales de protenas: las simples que
estn constituidas nicamente por aminocidos, y las protenas
conjugadas que son las que tienen en su composicin otras molculas
diferentes adems de aminocidos.Laorganizacinde una protena viene
definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estasestructurasinforma de la disposicin
de la anterior en el espacio.El primer nivel estructural que se
puede delimitar en una protena, est constituido tanto por el nmero
y la variedad de aminocidos que entran en su composicin, como por
el orden tambin llamado secuencia en que se disponen stos a lo
largo de la cadena polipeptdica, al unirse covalentemente por medio
de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le
llama estructura primaria.El segundo nivel estructural se refiere a
la relacin espacial que guarda un aminocido con respecto al que le
sigue y al que le antecede en la cadena polipeptdica; en algunos
casos el polipptido entero, o algunas zonas de ste se mantienen
extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma
helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le
llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura
secundaria:1. la a(alfa)-hlice2. la conformacin beta1. Esta
estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la
estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno
entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le
sigue.2. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una
cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina
plegada.Presentan esta estructura secundaria la queratina de la
seda o fibrona.El tercer nivel estructural se refiere a la relacin
espacial que guardan entre s las diferentes zonas o reas de cada
cadena polipeptdica que forman a una protena. A este nivel se le
llama estructura terciaria. En una protena compuesta de una sola
cadena polipeptdica, el nivel mximo de estructuracin corresponde
precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una
protena oligomrica, que es aquel tipo de protena que esta compuesta
de ms de una cadena polipeptdica, se puede considerar un siguiente
nivel de organizacin, que se refiere a ala manera en que cada
cadena polipeptdica en la protena se arregla en el espacio en
relacin con las otras cadena polipeptdicas que la constituyen. A
este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria.La
estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura
secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando
una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la
solubilidad en agua y as realizar funciones detransporte,
enzimticas , hormonales. Esta conformacin globular se mantiene
estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de
los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1. el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que
tiene azufre.2. los puentes de hidrgeno3. los puentes elctricos4.
las interacciones hifrfobas.
-Clases de protenas:Protenas simplesEstas protenas se pueden
clasificar en dos categoras segn su forma.Protenas fibrosas Como
hebras, ya sean solas o en grupos Generalmente poseen estructura
secundaria Insolubles en agua Unidades estructurales o estructuras
protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas
fibras vegetales, tambin en las cutculas. Adems de algunos son de
contraccin como la miosina de los msculos y la elastina del tejido
conjuntivo.Protenas globularesLas protenas globulares se dividen en
seis categoras y, en general, estos son: Casi redondeada en su
contorno Con la estructura terciaria o cuaternaria En su mayora
solubles, si son pequeas (disminuye la solubilidad y aumenta la
coagulabilidad con el calor con aumento de tamao), por ejemplo, las
enzimas La funcin enzimtica y no enzimtica.AlbminasLas molculas
grandes, solucin de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se
coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albmina de
huevo, la albmina del suero sanguneo, los granos de trigo
(Triticum) y las semillas de ricino (Ricinus
communis).GlobulinasLas molculas grandes, neutrales, solubles en
agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por
ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas
de suero, el fibringeno sanguneo, los granos de trigo, semillas de
ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y
cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la
soja.ProlaminasInsolubles en agua pero solubles en soluciones
salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la
cebada y herdein de zena de maz. Estos estn casi ausente en
dicotyle-dones.GlutelinasInsolubles en agua, pero solubles en un
cido dbil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la
hordenina en la cebada.HistonasMolculas pequeas con ms protenas
bsicas, solubles en agua, pero no se coagulan fcilmente por el
calor, por lo general se encuentran asociadas con los cidos
nucleicos, como en nucleoprotenas.ProlaminasContienen aminocidos
bsicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.Protenas
conjugadasEstos complejos de protenas y otras molculas diferentes
se pueden dividir en siete tipos. Nucleoprotenas (protenas + cidos
nucleicos) se encuentran en el ncleo (en su mayora constituyen los
cromosomas). Los ribosomas son partculas de ribonucleoprotenas en
esencia. Las lipoprotenas (protenas + lpidos) se encuentran en las
membranas y las superficies de la membrana y toman parte en la
organizacin de la membrana y sus funciones. Las glicoprotenas
(protenas + hidratos de carbono) juegan un papel importante en los
sistemas de reconocimiento de las clulas y los mecanismos celulares
de defensa contra los microorganismos. Se encuentran en la
superficie de la membrana y en las paredes celulares. Cromoprotenas
(protenas + pigmentos) que se encuentra en flavoprotena, la
hemoglobina, chloroplastin (con clorofila en tilacoides).
Metaloprotenas son complejos de proteinas con elementos metlicos
(Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de la ferritina. Mucoprotenas (protenas
+ muoild) estn presentes en la saliva (mucina por ejemplo).
Fosfoprotenas (protena + fosfato) estn presentes en la leche (por
ejemplo, casena), huevo (por ejemplo, vitelina), etc.
Estructura y Funcin biolgica:ESTRUCTURA Y FUNCIN DE LAS
PROTENASLas protenas adquieren unaestructuraque, a veces, resulta
muy compleja. Esto es debido a las cargas que tienen los radicales
de los aminocidos y a la rigidez del enlace peptdico. Las cargas
que posean esos radicales generan unaspropiedadesen las protenas.
La estructura de las protenas nos sirve para confeccionar
unaclasificacinde estas complejas molculas. Tambin, la estructura
es la responsable de generar determinadasfuncionesque son
esenciales para los seres vivos.Estructura de las protenasLa
estructura de las protenas se puede estudiar desde 4 niveles de
complejidad, que son laestructura primaria, laestructura
secundaria, laestructura terciariay laestructura cuaternaria.
Estructura primariaLa estructura primaria de las protenas hace
referencia a lasecuencia de aminocidosque la componen, ordenados
desde el primer aminocido hasta el ltimo. Elprimeraminocido tiene
siemprelibre el grupo amina, por lo que se le da el nombre
deaminocido n-terminal. Elltimoaminocido siempre tienelibre el
grupo carboxilo, por lo que se denominaaminocido c-terminal.Para
determinar la secuencia no basta con saber los aminocidos que
componen la molcula; hay que determinar laposicin exactaque ocupa
cada aminocido.La estructura primaria determina las dems
estructuras de la protena.
Estructura secundariaLa estructura secundaria de una protena es
un nivel de organizacin que adquiere la molcula, dependiendo de cmo
sea la secuencia de aminocidos que la componen. La rigidez del
enlace peptdico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos
con el carbono asimtrico y la interaccin de los radicales de los
aminocidos con la disolucin en la que se encuentra, lleva a plegar
la molcula sobre s misma. Las conformaciones resultantes pueden ser
la estructura ena-hlice, lab-laminary lahlice de colgeno.-hlice
Es una estructura helicoidal dextrgira, es decir, que las
vueltas de la hlice giran hacia la derecha. Adquieren esta
conformacin protenas que poseen elevado nmero deaminocidos con
radicales grandes o hidrfilos, ya que las cargas interactan con las
molculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza,
gracias a la gran cantidad depuentes de Hidrgenoque se establecen
entre los aminocidos de la espiral.
-laminarTambin se denomina hoja plegada o lmina plegada. Es una
estructura en forma dezig-zag, forzada por la rigidez del enlace
peptdico y laapolaridad de los radicalesde los aminocidos que
componen la molcula. Se estabiliza creandopuentes de Hidrgenoentre
distintas zonas de la misma molcula, doblando su estructura. De
este modo adquiere esa forma plegada.
Hlice de colgenoEs una estructura helicoidal, formada porhlices
ms abiertas y rgidasque en la estructura de-hlice. Esto es debido a
la existencia de gran nmero de aminocidosProlinaeHidroxiprolina.
Estos aminocidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo,
formando una estructura, tambin rgida, en el carbono asimtrico, lo
que le imposibilita girar.
En algunas ocasiones, las protenas no adquieren ninguna
estructura, denominndose a esta conformacin,estructura al azar.
Estructura terciariaLa estructura terciaria es la forma que
manifiesta en el espacio una protena. Depende de la estructura de
los niveles de organizacin inferiores. Puede ser una conformacin
redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. Tambin
puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformacin
espacial de la protena condiciona su funcin biolgica.Las protenas
con forma globular reciben el nombre deesferoprotenas. Las protenas
con forma filamentosa reciben el nombre deescleroprotenas.
Estructura cuaternariaCuando varias protenas se unen entre s,
forman una organizacin superior, denominada estructura cuaternaria.
Cada protena componente de la asociacin, conserva su estructura
terciaria. La unin se realiza mediante gran nmero de enlaces
dbiles, como puentes de Hidrgeno o interacciones hidrofbicas.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
HoloprotenasHeteroprotenas
EsferoprotenasEscleroprotenas
Protaminas Histonas Prolaminas Gluteninas Albminas Globulinas
Colgenos Elastinas Queratinas Fibronas Cromoprotenas Glucoprotenas
Lipoprotenas Fosfoprotenas Nucleoprotenas
Propiedades de las protenasLas propiedades que manifiestan las
protenas dependen de los grupos radicales de los aminocidos que las
componen. Solubilidad: los radicales de los aminocidos permiten a
las protenas interaccionar con el agua. Si abundan
radicaleshidrfobos, la protena ser poco o nada soluble en agua. Si
predominan los radicaleshidrfilos, la protena ser soluble en agua.
Especificidad: aparece como consecuencia de laestructura
tridimensionalde la protena. La especificidad puede serde funcin,
si la funcin que desempea depende de esta estructura, ode especie,
que hace referencia a la sntesis deprotenas exclusivasde cada
especie. Desnaturalizacin: la conformacin de una protena depende
delpHy de latemperaturade la disolucin en la que se encuentre.
Cambiando estas condiciones, tambin puede cambiar la estructura de
la protena. Esta prdida de la conformacin estructural natural se
denomina desnaturalizacin. El cambio de pH produce cambios en las
interacciones electrostticas entre las cargas de los radicales de
los aminocidos. La modificacin de la temperatura puede romper
puentes de Hidrgeno o facilitar su formacin. Si el cambio de
estructura esreversible, el proceso se llamarenaturalizacin.
Funciones de las protenas Funcin estructural: forman estructuras
capaces de soportar gran tensin continuada, como un tendn o el
armazn proteico de un hueso o un cartlago. Tambin pueden soportar
tensin de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un
pulmn. Adems, forman estructuras celulares, como la membrana
plasmtica o los ribosomas. Movimiento y contraccin: la actina y la
miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los
msculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de
contraccin en muchos tipos de clulas animales. Transporte: algunas
protenas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxgeno
o lpidos, o electrones. Reserva energtica: protenas grandes,
generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir
energa, si se necesita.
Funcin homeosttica: consiste en regular las constantes del medio
interno, tales como pH o cantidad de agua. Funcin defensiva: las
inmunoglobulinas son protenas producidas por linfocitos B, e
implicadas en la defensa del organismo. Funcin hormonal: algunas
protenas funcionan como mensajeros de seales hormonales, generando
una respuesta en los rganos blanco. Funcin enzimtica: las enzimas
funcionan comobiocatalizadores, ya que controlan las reacciones
metablicas, disminuyendo la energa de activacin de estas
reacciones.HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA:HEMOGLOBINA
CaractersticasLa hemoglobina (HB) es una protena globular, que
est presente en altas concentraciones en lo glbulos rojos y se
encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los
tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los
tejidos perifricos hasta los pulmones para ser excretados. Los
valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16
g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas estn presentes en todos los
reinos de la naturaleza con particulares especializaciones de
acuerdo con las necesidades de cada organismo.
EstructuraLa hemoglobina es una protena con estructura
cuaternaria, es decir, est constituida por cuatro cadenas
polipeptdicas: alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A la forma
ms frecuente en el adulto- es una combinacin de dos cadenas alfa y
dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico
hem, hay 4 tomos de hierro en cada molcula de hemoglobina; cada una
de ellas puede unirse a una molcula de oxgeno, siendo pues un total
de 4 molculas de oxgeno las que pueden transportar cada molcula de
hemoglobina.
MIOGLOBINA
CaractersticasLa mioglobina es una hemoprotena encontrada
principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de
almacenamiento intracelular para el oxgeno. Es una protena
relativamente pequea que contiene un grupo hemo con un tomo de
hierro, y cuya funcin es la de almacenar y transportar oxgeno. Las
mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el msculo
esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren grandes
cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica de las
contracciones.
EstructuraLa mioglobina es una cadena polipeptdica sencilla de
153 residuos aminoaciso (PM 17.000 daltons). Es una protena
globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar
(amarrillo), patrn caracterstico de las protenas globulares. Sin
contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de
fijacin del oxgeno, el interior de la mioglobina slo contiene
residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).
Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina Son dos protenas
globulares con un ncleo de hierro. Tienen la misin de transportar
oxgeno y por ello tienen similitudes estructurales. Son coloreadas
Su color depende del estado de oxidacin del hierro que contienen y
de la presin parcial de O2 Tambin ligan molculas como CO o NO Ambas
contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrlicos que complejan
a un in hierro divalente Fe+2
Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina La mioglobina
aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece
en la sangre. La funcin principal de la hemoglobina es trasportar
por la sangre el oxgeno capturado en los pulmones. La mioglobina,
que tiene una afinidad por el oxgeno superior a la hemoglobina, se
lo quita cuando la sangre llega al msculo, actuando como aceptor y
reserva de oxgeno del msculo. Tienen una forma muy diferente de
ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorcin
hiperblica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.
