AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxil, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las propiedades de los diferentes aminoácidos

AMINOÁCIDOS

Clasificación de los Aminoácidos No

polares neutros

Polares

ácidosGlicina (Gly)

Alanina (Ala)

Leucina (Leu)

Isoleucina (Ile)

Valina (Val)

Metionina (Met)

Fenilalanina (Fhe)

Triptófano (Trp)

Prolina (Pro)

Polares

neutros

Serina (Ser)

Treonina (Thr)

Asparragina (Asn)

Glutamina (Gln)

Arginina (Arg)

Histidina (His)

Lisina (Lys)

Polares

básicos

Ácido Aspártigo (Asp)

Ácido Glutámico (Glu)

Cisteina (Cys)

Tirosina (Tyr)

Los aminoácidos se diferencian por la naturaleza de sus “restos de aminoácidos” (-R)

Ionización de los aminoácidosLos aminoácidos forman una sal interna por la transferencia de un protón del grupo carboxilo ácido, al grupo amino básico. La estructura carboxilato de amonio resultante se conoce como el zwitterion.

Es el pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.

Punto Isoeléctrico (pI)

PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos.

Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los 50 aminoácidos o el peso molecular total supere los 5 000 uma.

Clasificación de los Proteínas

Según su forma

Fibrosas:

• colágeno• fibrina

Globulares:

• Hemoglobina

Mixtas:

• Albúmina

Según su composición química

Simples u holoproteínas: •Colágeno

Conjugadas o heteroproteínas: • Hemoglobina

NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas Ácidos nucleicos

Lipoproteínas Lípidos

Fosfoproteínas Grupos fosfato

Metaloproteínas Metales

Glucoproteínas Monosacáridos

Según su Función

Enzimas: Ácido-graso-sintetosa

Proteínas de transporte: hemoglobina

Proteínas del movimiento coordinado:

actina, miosina

Proteínas estructurales o de soporte:colágeno, queratinas

Anticuerpos: trombina, fibrinógeno

Proteoreceptores: rodapsina

Hormonas y Proteínas represoras: Insulina, adrenocorticotrópica

PARTE EXPERIMENTAL

Exp. Nº 1: RECONOCIMIENTO DE -AMINOÁCIDO

Objetivo: Detección de alfa aminoácidos

Muestra Tubo 1 Tubo 2

Triptófano 1 ml -------

Albúmina ------ 1 ml

Ninhidrina 3 gotas 3 gotas

Llevar a baño maría durante 5 minutos

Si la disolución del tubo de ensayo se torna de color violeta, la reacción es positiva.

Exp. Nº 2: Reconocimiento de Resto AromáticoObjetivo: Detección de aminoácidos con resto aromático

Si la disolución del tubo de ensayo se torna de color naranja, la reacción es positiva.

Muestra Tubo 1 Tubo 2 Tubo 3

Triptófano 1 ml

Albúmina 1 ml

Cabellos 1 ml

HNO3 conc. 0,5 mL 0,5 mL 0,5 mL

• Llevar a baño maría 7 min.• Enfriar

NaOH 20% 0,5 mL 0,5 mL 0,5 mL

Exp. Nº 3: Reconocimiento de Resto azufrado

precipitado negro indica la presencia de resto azufrado.

Muestra Tubo 1

Albúmina 1 ml

NaOH 40% 0,5 mL

Acetato de Plomo 10% 2 gotas

Llevar a baño maría durante 7 min.

Exp. Nº 4: REACCIÓN DE BIURET

Aparición de coloración violeta indica presencia de pépticos o proteínas

Muestra Tubo 1

Albúmina 3 ml

NaOH 20% 2 mL

Sulfato cúprico 1% 5 gotas

Exp. Nº 5: Coagulación de proteínas

La formación de coágulos blancos evidencia la desnaturalización de la proteína.

Muestra Tubo 1

Albúmina 3 ml

Ácido acético 5 gotas

Llevar a baño maría

Exp. Nº 6: Naturaleza anfótera de las proteínas

Muestra Tubo 1 Tubo 2 Tubo 3 Tubo 4

HCl 1 gota 1 gota ------ ------

NaOH ------ ------ 1 gota 1 gota

Anaranjado de metilo

1 gota 1 gota ------ ------

Fenolftaleína ------ ------ 1 gota 1 gota

Agua 2 mL 2 mL 2 mL 2 mL

Albúmina 3 mL ------ 3 mL ------

Agua ------ 3 mL ------ 3 mL