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Estructura y Propiedades de las Protenas Pgina 1
Mster Ingeniera Biomdica Valencia 13 de Abril 2008
Apellido: Godoy Nombre: Eduardo Jorge
QUIMICA APLICADA INGENIERA BIOMDICA
Trabajo: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTENAS
I. INTRODUCCIN - Las protenas son las macromolculas ms abundantes en las clulas animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. Dentro de las clulas se las encuentra en formas muy variadas: como
constituyente de las membranas biolgicas, como catalizadores1 de reacciones metablicas, enzimas2,
interactuando con los cidos nuclicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc.
Prcticamente, no existe proceso biolgico en el que no participe por lo menos una protena. Se las considera como el
grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempean en los seres vivos. Estas molculas son
polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Las protenas pueden ser simples o conjugadas. Las
simples slo estn formadas por aminocidos. Las conjugadas contienen adems de la o las cadenas polipeptdicas,
grupos no proteicos, denominados grupos prosteicos. Para entender los aspectos estructurales y las caractersticas
qumicas de las protenas, es fundamental analizar primero la de sus monmeros.
II. AMINOCIDOS - Como su nombre lo indica, cada aminocido est formado por un grupo amino y un grupo cido carboxlico, unidos a un tomo de carbono central, el que adems tiene unido siempre un tomo de hidrgeno y una
cadena lateral de caractersticas variables. Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminocidos son
anfolitos3, dependiendo del pH del medio, es su comportamiento, como cidos o como bases.
Fig. 1: Frmula general de un aminocido.
Como muestra la frmula, el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R). Es en dichos grupos R, donde
las molculas de los veinte aminocidos que forman parte de las protenas se diferencian unas de otras. En la glicina, el ms
simple de los cidos, el grupo R se compone de un nico tomo de hidrgeno. En otros aminocidos el grupo R es ms
complejo, conteniendo carbono e hidrgeno, as como oxgeno, nitrgeno y azufre. De acuerdo con la naturaleza de R podemos
clasificar a los aminocidos en polares (con y sin carga) y aminocidos no polares.
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Fig. 2: Estructura qumica de los veinte aminocidos clasificados en cidos, bsicos, neutros polares y neutros no
polares. Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R.
Estructura y Propiedades de las Protenas Pgina 3
III. AMINOCIDOS ESENCIALES - La sntesis proteica requiere de un constante aporte de aminocidos. Los
organismos hetertrofos4 sintetizan gran parte de estos aminocidos a partir de esqueletos carbonados. Los que
requieren ser incorporados por la ingesta, no pudiendo ser sintetizados, se denominan aminocidos esenciales, y son
producidos por plantas y bacterias.
Aminocidos no esenciales y esenciales para el hombre
No esenciales Esenciales
Glutamato Isoleucina
Glutamina Leucina
Prolina Lisina
Aspartato Fenilalanina
Asparagina Metionina
Alanina Treonina
Glicina Triptofano
Serina Valina
Tirosina Histidina
Cistena Arginina ( slo en lactantes)
Tabla 1: Aminocidos esenciales y no esenciales para el hombre.
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IV. ENLACES PEPTDICOS - OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS - Cuando una clula viva sintetiza protenas, el grupo
carboxilo de un aminocido reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptdico, el producto de esta
unin es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un
tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga cadena. El enlace peptdico tiene lugar mediante la
prdida de una molcula de agua entre el grupo amino de un aminocido y el carboxilo de otro: El resultado es un
enlace covalente5 CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir aadiendo aminocidos al
pptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Fig. 3: Formacin de un enlace peptdico.
Los oligopptidos contienen un nmero indefinido pero pequeo de aminocidos, mientras que los pptidos y polipptidos
constan de un nmero mayor. Se consideran polipptidos a los polmeros de aminocidos de un peso superior a 6000 Daltons6.
Muchas molculas de importancia biolgica con accin hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores son
oligopptidos y pptidos, como se observa en las tablas siguientes.
Los polipptidos naturales de 50 o ms residuos son considerados protenas. Una protena puede estar formada por una sola
cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares dbiles7. Cada protena se forma siguiendo las instrucciones
contenidas en el ADN, el material gentico de la clula. Estas instrucciones son las que determinan cules de los veinte
aminocidos se incorporan a la protena, y en qu orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes
aminocidos establecen la forma final de la protena y sus propiedades qumicas. A partir de las veinte subunidades pueden
formarse una gran variedad de protenas.
Pptidos con funcin hormonal
Nombre N de aminocidos rgano productor rgano blanco Funcin
Oxitocina 9 Hipotlamo tero, glndula
mamaria.
Contraccin del msculo
liso uterino y eyeccin
de leche
Vasopresina (ADH) 9 Hipotlamo Rin, vasos. Anti diurtica y
vasopresora
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Hormona del crecimiento
(GH) 191 Hipfisis Accin generalizada Crecimiento
Hormona luteinizante (LH) 200 Hipfisis Testculos y ovarios
Promueve la sntesis de
los esteroides
andrgenos y
estrgenos, etc.
Hormona Folculo
estimulante (FSH) 200 Hipfisis Testculos y ovarios
Crecimiento de tubos
seminferos y desarrollo
folicular.
Prolactina (PRL) 191 Hipfisis Glndula mamaria Estimula la secrecin de
leche
Hormona adrenocorticotrofa
(ACTH) 39 Hipfisis Corteza adrenal
Estimula la secrecin de
corticoesteroides
Tirotropina (TSH) 220 Hipfisis Tiroides Estimula secrecin de
tiroxina
Paratohormona (PTH) 84 Paratiroides Huesos, rin e
intestino. Regulan la calcemia
Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y rin
Insulina 51 Pncreas Tejidos insulino-
dependientes. Regulan la glucemia
Glucagn 29 Pncreas Accin generalizada
Tabla -2: Pptidos con funcin hormonal.
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Algunos Pptidos con funcin neurotransmisora
Nombre N de aminocidos Efecto
Sustancia P 11 Dolor
Angiotensina II 8 Ansiedad
Encefalinas (ENK) 4 Control del dolor
Colecistoquinina(CCK) 8 Regulacin del apetito
Beta-endorfina 31 Placer y analgesia
Tabla 3: Pptidos con funcin neurotransmisora.
V. ESTRUCTURA - La estructura primaria de las protenas viene determinada por la secuencia de aminocidos en la
cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. La conformacin
espacial de una protena se analiza en trminos de estructura secundaria (cuando ciertas fuerzas de atraccin
causan que la molcula se pliegue) y estructura terciaria (si la molcula se vuelve ms compacta). La asociacin de
varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la llamada estructura cuaternaria. Las
cadenas laterales de aminocidos emergen a partir de una cadena principal. Por convencin, el orden de escritura es
siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
VI. ESTRUCTURA PRIMARIA - Es la secuencia ordenada y nica de los aminocidos en la cadena polipeptdica, la cual est determinada genticamente. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendr la
protena. Cualquier modificacin
en la secuencia de aminocidos
podra ocasionar un cambio en la
estructura tridimensional y
afectar la funcin biolgica de la
protena.
Fig. 4: Estructura primaria de las dos cadenas polipeptdicas que componen la insulina. La estructura primaria es la
secuencia lineal de aminocidos, cada uno de los cuales est representado en el diagrama por un valo. La letra en el
interior de los valos es el smbolo que indica el nombre de los aminocidos. La insulina es una protena muy pequea.
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Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para entender su funcin (ya que sta depende de la
secuencia de aminocidos y de la forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es posible que el
origen de una enfermedad gentica radique en una secuencia anormal. Esta anomala, si es severa, podra resultar en que la
funcin de la protena no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en absoluto. La secuencia de
aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo
gentico, que se puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la
transcripcin del ADN no siempre permiten que esta conversin pueda hacerse directamente.
VII. EST