Mme Mehadji-Chaibeddra CherifaMme Mehadji-Chaibeddra Cherifa SOUCE AlineSOUCE Aline

L1 CHIMIE

GROUPE 3 2008/2009

PlanPlan• IntroductionIntroduction

I) I) Les enzymes : acteurs de la catalyse enzymatiqueLes enzymes : acteurs de la catalyse enzymatique

1) 1) Nomenclature des enzymesNomenclature des enzymesa) Classificationa) Classificationb) Nomenclatureb) Nomenclaturec) Efficacité d’une enzyme et conditionsc) Efficacité d’une enzyme et conditions

2) 2) Structure d’une enzymeStructure d’une enzymea) Structure primairea) Structure primaireb) Structure secondaireb) Structure secondairec) Structure tertiairec) Structure tertiaired) Structure quartenaired) Structure quartenaire

3) 3) Site actifSite actifa) Définitiona) Définitionb) Mode d’actionb) Mode d’action

II) II) La catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique

1) 1) GénéralitésGénéralitésa) Définition d’un catalyseura) Définition d’un catalyseurb) Loi cinétique enzymatiqueb) Loi cinétique enzymatique

2) 2) Spécificité de la catalyse enzymatiqueSpécificité de la catalyse enzymatiquea) Spécificité d’une réactiona) Spécificité d’une réactionb) Spécificité d’un substratb) Spécificité d’un substratc) Réversibilité et irréversibilitéc) Réversibilité et irréversibilité

III) III) ExemplesExemples

a) Exemple 1 : L’anhydrase carboniquea) Exemple 1 : L’anhydrase carboniqueb) Exemple 2 : La ribonucléaseb) Exemple 2 : La ribonucléasec) Exemple 3 : L’amylasec) Exemple 3 : L’amylase

• Conclusion• Bibliographie• Glossaire

INTRODUCTIONINTRODUCTIONQu’est qu’une catalyse?Qu’est qu’une catalyse?Il s’agit de la modification de la vitesse d’une réaction chimique Il s’agit de la modification de la vitesse d’une réaction chimique par une substance rajoutée, appelée catalyseur, que l’on par une substance rajoutée, appelée catalyseur, que l’on retrouve inaltérée en fin de réaction et qui ne modifie pas retrouve inaltérée en fin de réaction et qui ne modifie pas l’équilibre thermodynamique de cette dernière .l’équilibre thermodynamique de cette dernière .Il existe différents types de catalyses :Il existe différents types de catalyses :- La catalyse homogèneLa catalyse homogène- La catalyse hétérogèneLa catalyse hétérogène- La catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatiqueC’est cette dernière que nous allons étudier et développer C’est cette dernière que nous allons étudier et développer durant cet exposé.durant cet exposé.

I) I) Les enzymes: acteurs de la catalyse enzymatiqueLes enzymes: acteurs de la catalyse enzymatique

1) 1) Nomenclature des enzymesNomenclature des enzymes

a) Classification :

1. OXYDO-RÉDUCTASES : catalysent les réactions d’oxydo-réduction.2. TRANSFÉRASES : transfèrent un groupement fonctionnel (par exemple un groupe méthyle ou phosphate).3. HYDROLASES : catalysent l'hydrolyse de diverses liaisons.4. LYASES : brisent diverses liaisons par d'autres procédés que l'hydrolyse et l'oxydation.5. ISOMÉRASES : catalysent les réactions d'isomérisation dans une simple molécule.6. LIGASES : joignent deux molécules par des liaisons covalentes.

b) Nomenclatureb) Nomenclature : :

La nomenclature EC (EC est le sigle de Enzyme Commission numbers, laLa nomenclature EC (EC est le sigle de Enzyme Commission numbers, laCommission des enzymes) est une classification numérique des enzymes,Commission des enzymes) est une classification numérique des enzymes,basée sur la réaction chimique qu'elles catalysent. basée sur la réaction chimique qu'elles catalysent. Chaque code d'enzyme quatre nombres séparés par des points.Chaque code d'enzyme quatre nombres séparés par des points.consiste en les lettres majuscules « EC » suivies de quatre chiffres.consiste en les lettres majuscules « EC » suivies de quatre chiffres.Ces nombres représentent chacun une étape dans la précision de Ces nombres représentent chacun une étape dans la précision de la classification de l'enzyme. la classification de l'enzyme. Il s’écrit de la forme : Il s’écrit de la forme : E.C. X.X.X.X.E.C. X.X.X.X.- Le premier X correspond à la classe de l’enzyme.- Le premier X correspond à la classe de l’enzyme.- Le deuxième X permet un classement supplémentaire en fonction de la - Le deuxième X permet un classement supplémentaire en fonction de la nature du groupe du donneur d'électrons sur lequel l'enzyme agit .nature du groupe du donneur d'électrons sur lequel l'enzyme agit .- Le troisième X permet un classement supplémentaire en fonction de la - Le troisième X permet un classement supplémentaire en fonction de la nature du groupe accepteur d'électrons sur lequel l'enzyme agit .nature du groupe accepteur d'électrons sur lequel l'enzyme agit .- Le quatrième X permet un classement supplémentaire en fonction - Le quatrième X permet un classement supplémentaire en fonction du substrat sur lequel l'enzyme agit . du substrat sur lequel l'enzyme agit .

c) c) Efficacité d’une enzyme et conditionsEfficacité d’une enzyme et conditions : :

- Température :- Température :

L’enzyme est capable de catalyser à une température égale à celle des L’enzyme est capable de catalyser à une température égale à celle des

organismes vivants (37°C/38°C). A température plus élevée, l’enzyme organismes vivants (37°C/38°C). A température plus élevée, l’enzyme

sera dénaturée, ce qui entraine la modification du site actif. Donc la réaction sera dénaturée, ce qui entraine la modification du site actif. Donc la réaction

ne peut pas avoir lieu. ne peut pas avoir lieu.

A faible température (en-dessous de 5°C), l’enzyme est inactivée car l'agitation A faible température (en-dessous de 5°C), l’enzyme est inactivée car l'agitation

moléculaire provoquée par la chaleur est limitée : les molécules de substrat moléculaire provoquée par la chaleur est limitée : les molécules de substrat

et les enzymes se rencontrent difficilement.et les enzymes se rencontrent difficilement.

- pH : - pH :

L’enzyme n’est pas très sensible au pH. L’enzyme est fonctionnelle à pH neutre, L’enzyme n’est pas très sensible au pH. L’enzyme est fonctionnelle à pH neutre,

acide et basique. Toutefois, un pH trop élevé (entre 13 et 14) entraine acide et basique. Toutefois, un pH trop élevé (entre 13 et 14) entraine

la dénaturation de l’enzyme.la dénaturation de l’enzyme.

2) Structure d’une enzyme2) Structure d’une enzyme

a) Structure primairea) Structure primaire : :

Elle représente la séquence des acides aminés.Elle représente la séquence des acides aminés.

b) Structure secondaireb) Structure secondaire : :

Les structures secondaires sont les motifs que forment les acides aminés. Les structures secondaires sont les motifs que forment les acides aminés.

On reconnaît principalement les structures en hélice α et en feuillet β.On reconnaît principalement les structures en hélice α et en feuillet β.

Hélice α

Feuillet β

c) Structure tertiairec) Structure tertiaire : :La structure tertiaire se rapporte aux relations dans l'espace des différentes La structure tertiaire se rapporte aux relations dans l'espace des différentes

structures secondaires, hélices et feuillets. structures secondaires, hélices et feuillets. 

Coude

Hélice α

Feuillet β

d) Structure quartenaired) Structure quartenaire : :Les protéines qui contiennent plus d'une chaîne polypeptidique présentent Les protéines qui contiennent plus d'une chaîne polypeptidique présentent

un niveau supplémentaire d’organisation.un niveau supplémentaire d’organisation.

Deux chaînes α :

1 et 2

Deux chaînes β :1 et 2

3) Le site actif3) Le site actif

a) Définitiona) Définition : :

La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure

(secondaire et tertiaire) d'un site particulier appelé le site (secondaire et tertiaire) d'un site particulier appelé le site

actif. Schématiquement, il a la forme d'une cavité ou d'un sillon dans actif. Schématiquement, il a la forme d'une cavité ou d'un sillon dans

lequel vont se fixer les substrats grâce à plusieurs liaisons chimiques. lequel vont se fixer les substrats grâce à plusieurs liaisons chimiques.

Une fois fixes, les substrats vont réagir et se transformer en produit.Une fois fixes, les substrats vont réagir et se transformer en produit.

SUBSTRAT

Site actif

b) Mode d’action

Le site actif est subdivisé en deux parties : le site de liaison (qui reconnaît Le site actif est subdivisé en deux parties : le site de liaison (qui reconnaît

la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et

le site catalytique (qui est responsable de la fixation de l'enzyme sur le site catalytique (qui est responsable de la fixation de l'enzyme sur

le substrat).le substrat).

SITE ACTIF

Site de liaison

Site catalytique

II) II) La catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique

1) Généralités

a) Définition :

La catalyse enzymatique est un processus catalytique propre aux êtres vivants dans lequel les enzymes, molécules protéiques complexes à masse moléculaire élevée, jouent le rôle de catalyseurs. Il existe six catégories de mécanismes catalytique utilisés par les enzymes :- Catalyse acido-basique- Catalyse covalentes- Catalyse par ion métallique- Catalyse électrostatique- Catalyse par effet de proximation et d’orientation- Catalyse par liaison préférentielle au complexe de l’état de transition

b) Loi cinétique enzymatique :

Soit la réaction enzymatique: k1 k2

E + S ES E + P k-1 k-2k-1 k-2

E : EnzymeE : EnzymeS : S : SubstratSubstratES : Complexe enzyme-ES : Complexe enzyme-substratsubstratP : P : ProduitProduit

La La réactionréaction enzymatiqueenzymatique obéitobéit àà la la loiloi de Michaelis-Menten : de Michaelis-Menten :VVii = (V = (Vmaxmax*[S]) / (K*[S]) / (Kmm + [S]) + [S])

VVii : : Vitesse initiale (c’est-à-dire en absence de produit) de la réaction Vitesse initiale (c’est-à-dire en absence de produit) de la réaction enzymatique pour une concentration de substrat [S].enzymatique pour une concentration de substrat [S].

VVmaxmax : Vitesse initiale maximale mesurée pour une concentration saturante : Vitesse initiale maximale mesurée pour une concentration saturante de substrat [S].de substrat [S].[S] : Concentration en substrat.[S] : Concentration en substrat.KKmm : Constante de Michaelis spécifique de l'enzyme. C'est la concentration : Constante de Michaelis spécifique de l'enzyme. C'est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à

Vmax/2.Vmax/2.

2) 2) Spécificité de la catalyse enzymatiqueSpécificité de la catalyse enzymatique

a)Spécificité d’une réactiona)Spécificité d’une réaction : :

Les enzymes n'exercent leur action catalytique que sur certaines Les enzymes n'exercent leur action catalytique que sur certaines

réactions bien précises ; leur spécificité peut-être absolue ou s'étendre réactions bien précises ; leur spécificité peut-être absolue ou s'étendre

à plusieurs substrats appartenant à une même classe de composés.à plusieurs substrats appartenant à une même classe de composés.

Il existe 2 grandes familles d’enzymes : Il existe 2 grandes familles d’enzymes :

Hydrolases : catalysent l’hydrolyse (Amylase, maltase, saccharase) Hydrolases : catalysent l’hydrolyse (Amylase, maltase, saccharase)

Synthétases/Polymérases : Réaction de synthèse, de polymérisation.Synthétases/Polymérases : Réaction de synthèse, de polymérisation.

b) b) Spécificité d’un substratSpécificité d’un substrat : :

Le site Le site de liaison d’un substrat correspond à une poche ou à une crevasse de liaison d’un substrat correspond à une poche ou à une crevasse

à la surface de la molécule d’enzyme dont la forme est complémentaire à celle à la surface de la molécule d’enzyme dont la forme est complémentaire à celle

du substrat (complémentarité géométrique). De plus, les résidus d’acide aminé du substrat (complémentarité géométrique). De plus, les résidus d’acide aminé

qui constituent le site de liaison sont disposés afin d’interagir spécifiquement qui constituent le site de liaison sont disposés afin d’interagir spécifiquement

avec le substrat pour l’attirer (complémentarité électronique).avec le substrat pour l’attirer (complémentarité électronique).

ENZYME

SUBSTRATSITE ACTIF

c) Réversibilité et irréversibilitéc) Réversibilité et irréversibilité : :

Les réactions catalytiques, comme tous les réactions chimiques sont des Les réactions catalytiques, comme tous les réactions chimiques sont des

réactions réversibles. Toutefois, l’équilibre peut être fortement déplacé en réactions réversibles. Toutefois, l’équilibre peut être fortement déplacé en

faveur de la décomposition d’un métabolite donné, de sorte que la réaction faveur de la décomposition d’un métabolite donné, de sorte que la réaction

est pratiquement irréversible.est pratiquement irréversible.

Certains produits subissent des transformations ( ionisation par exemple) qui Certains produits subissent des transformations ( ionisation par exemple) qui

rendent la réaction quasi-irréversible.rendent la réaction quasi-irréversible.

ExempleExemple : :R-CO-NH-R’ + HR-CO-NH-R’ + H22O R-COOH + R’-NHO R-COOH + R’-NH22

R-COOH se R-COOH se dissociedissocie et R’-NH et R’-NH2 2 se se protone :protone :

R-COOH RCOO- + H+R-COOH RCOO- + H+

RNHRNH2 2 + H+ RNH+ H+ RNH33++

de sorte que la réaction inverse devient impossible.de sorte que la réaction inverse devient impossible.

III) III) Exemple de catalyse enzymatique: Exemple de catalyse enzymatique:

a) L’ anhydrase carboniquea) L’ anhydrase carbonique

Enzyme de la famille des lyases, catalysant l’hydratation du COEnzyme de la famille des lyases, catalysant l’hydratation du CO22

pour former de l’acide carbonique (Hpour former de l’acide carbonique (H22COCO33). C’est une réaction réversible). C’est une réaction réversible..Equation de la Equation de la réactionréaction : CO : CO22 + H + H22O HO H33COCO22

Hélice

Feuillet

Coude

b) Exemple 2 : La ribonucléase

Les ribonucléases (ou RNases) sont une classe de nucléases qui catalysent l'hydrolyse des liaisons phosphodiester de l'ARN. Elles appartiennent toutes à la classe EC 3.1. On distingue les exoribonucléases et les endoribonucléases. Les ribozymes sont des enzymes non protéiques.

Mécanisme de la réaction de RNase T1

c) Exemple 3 :c) Exemple 3 : L’amylaseL’amylase

L’amylase est une enzyme salivaire ou pancréatique de la famille des L’amylase est une enzyme salivaire ou pancréatique de la famille des

hydrolases, catalysant principalement l’hydrolyse de l’amidon en glucose.hydrolases, catalysant principalement l’hydrolyse de l’amidon en glucose.

Amylopectine et amylose = constituants de l’amidon

CONCLUSIONCONCLUSIONEn chimie, un catalyseur est une substance qui augmente la vitesse d'une En chimie, un catalyseur est une substance qui augmente la vitesse d'une

réaction chimique ; il participe à la réaction mais il est régénéré à la fin de réaction chimique ; il participe à la réaction mais il est régénéré à la fin de

la réaction. Il ne fait donc, ni parti des réactifs ni des produits dans la réaction. Il ne fait donc, ni parti des réactifs ni des produits dans

l'équation. Lorsqu’un catalyseur est utilisé pour accélérer une transformation, l'équation. Lorsqu’un catalyseur est utilisé pour accélérer une transformation,

on dit que celle-ci est catalysée. Dans une catalyse enzymatique, c’est on dit que celle-ci est catalysée. Dans une catalyse enzymatique, c’est

donc l’enzyme qui joue le rôle de catalyseur. donc l’enzyme qui joue le rôle de catalyseur.

Certaines réactions, au contraire peuvent être ralenties voir arrêtées grâce Certaines réactions, au contraire peuvent être ralenties voir arrêtées grâce

la présence d’une substance appelée inhibiteur.la présence d’une substance appelée inhibiteur.

GLOSSAIREGLOSSAIRE

- - ApoenzymeApoenzyme : c’est une enzyme sans son cofacteur, c'est-à-dire la protéine à laquelle la coenzyme  : c’est une enzyme sans son cofacteur, c'est-à-dire la protéine à laquelle la coenzyme se liera pour produire une hétéroenzyme. L'apoenzyme est la partie activante, responsable de se liera pour produire une hétéroenzyme. L'apoenzyme est la partie activante, responsable de la spécificité envers le substrat.la spécificité envers le substrat.Schématiquement : coenzyme + apoenzyme = hétéroenzyme.Schématiquement : coenzyme + apoenzyme = hétéroenzyme.

- - CatalyseCatalyse  : modification de la vitesse d’une réaction chimique par une substance rajoutée, : modification de la vitesse d’une réaction chimique par une substance rajoutée, appelée catalyseur, que l’on retrouve inaltérée en fin de réaction et qui ne modifie pas l’équilibre appelée catalyseur, que l’on retrouve inaltérée en fin de réaction et qui ne modifie pas l’équilibre

thermodynamique de cette dernière. thermodynamique de cette dernière.

- Catalyseur- Catalyseur : Un catalyseur est une substance étrangère à la réaction, qui n'est pas consommée  : Un catalyseur est une substance étrangère à la réaction, qui n'est pas consommée par la réaction et qui modifie l'évolution d'une réaction chimique, thermodynamiquement possible. par la réaction et qui modifie l'évolution d'une réaction chimique, thermodynamiquement possible. Ces modifications se traduisent par une augmentation de la vitesse et parfois par une orientation de Ces modifications se traduisent par une augmentation de la vitesse et parfois par une orientation de la sélectivité de la réaction. La réaction catalytique peut être effectuée soit en phase homogène, soit la sélectivité de la réaction. La réaction catalytique peut être effectuée soit en phase homogène, soit en phase hétérogène. Il n'existe pas de catalyseur universel et toutes les réactions ne peuvent pas en phase hétérogène. Il n'existe pas de catalyseur universel et toutes les réactions ne peuvent pas être accélérées par un catalyseur. Le choix du catalyseur dépendra donc de la réaction considérée.être accélérées par un catalyseur. Le choix du catalyseur dépendra donc de la réaction considérée.

-- Cinétique chimiqueCinétique chimique : C’est l'étude de la vitesse des réactions chimiques. Certaines réactions  : C’est l'étude de la vitesse des réactions chimiques. Certaines réactions sont totales et très rapides voire violentes, comme les explosions. D'autres sont tellement sont totales et très rapides voire violentes, comme les explosions. D'autres sont tellement lentes qu'elles durent plusieurs années (comme la formation de la rouille), voire plusieurs siècles lentes qu'elles durent plusieurs années (comme la formation de la rouille), voire plusieurs siècles (comme la formation du charbon ou du pétrole). Certaines sont même tellement lentes que les (comme la formation du charbon ou du pétrole). Certaines sont même tellement lentes que les réactifs de départ sont considérés comme stables, par exemple l'oxydation de l'aluminium ou encore réactifs de départ sont considérés comme stables, par exemple l'oxydation de l'aluminium ou encore la transformation du diamant en carbone graphite. On parle alors d'états « métastables ».la transformation du diamant en carbone graphite. On parle alors d'états « métastables ».

- - CoenzymeCoenzyme : partie non protéique de certaines enzymes, indispensables à leur fonctionnement.  : partie non protéique de certaines enzymes, indispensables à leur fonctionnement. Certaines enzymes utilisent des coenzymes spécifiques qui peuvent modifier leur structure ou prendre part Certaines enzymes utilisent des coenzymes spécifiques qui peuvent modifier leur structure ou prendre part à la réaction concernée. Certaines coenzymes sont dérivées de vitamines (vitamine B en à la réaction concernée. Certaines coenzymes sont dérivées de vitamines (vitamine B en particulier), d'autres sont des phosphoribonucléotides, d'autres enfin sont des métaux (zinc,particulier), d'autres sont des phosphoribonucléotides, d'autres enfin sont des métaux (zinc,cuivre, magnésium). La plus connue est la coenzyme A, coenzyme des transacétylases, qui se combine cuivre, magnésium). La plus connue est la coenzyme A, coenzyme des transacétylases, qui se combine à différents métabolites par une liaison riche en énergie. Une autre coenzyme, le à différents métabolites par une liaison riche en énergie. Une autre coenzyme, le nicotinamide-adénine-dinucléotide-phosphate (NADP), est indispensable au processus de nicotinamide-adénine-dinucléotide-phosphate (NADP), est indispensable au processus de photosynthèse. Les coenzymes sont aussi appelées cofacteurs enzymatiques.photosynthèse. Les coenzymes sont aussi appelées cofacteurs enzymatiques.

- - CofacteurCofacteur : Corps chimique intervenant obligatoirement dans une réaction enzymatique : : Corps chimique intervenant obligatoirement dans une réaction enzymatique :pour transporter ou compléter un substrat pour transporter ou compléter un substrat pour accepter un produitpour accepter un produitcomme participant à la structure de l’enzyme.comme participant à la structure de l’enzyme.

- - EnzymeEnzyme : Protéine catalysant une réaction biochimique. Il y a six classes d'enzymes :  : Protéine catalysant une réaction biochimique. Il y a six classes d'enzymes : les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases. les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases. Protéine volumineuse ; les enzymes ont pour mission d'accélérer (catalyser) les réactions chimiques Protéine volumineuse ; les enzymes ont pour mission d'accélérer (catalyser) les réactions chimiques dans les organismes vivants. Il existe un grand nombre d'enzymes spécifiques qui jouent un dans les organismes vivants. Il existe un grand nombre d'enzymes spécifiques qui jouent un rôle important dans les processus physiologiques (digestion, conduction nerveuse, synthèse rôle important dans les processus physiologiques (digestion, conduction nerveuse, synthèse d'hormones, etc.)d'hormones, etc.)

- - Facteur cinétiqueFacteur cinétique : tout paramètre permettant d’influencer la vitesse d’une transformation  : tout paramètre permettant d’influencer la vitesse d’une transformation chimique. La température, la concentration des réactifs, la présence de catalyseurs, la lumière ou chimique. La température, la concentration des réactifs, la présence de catalyseurs, la lumière ou encore l’emploi d’un solvant sont des exemples de facteurs cinétiques.encore l’emploi d’un solvant sont des exemples de facteurs cinétiques.

- - InhibiteurInhibiteur : substance qui diminue la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme. En se liant  : substance qui diminue la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme. En se liant sur une enzyme, un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif, ou provoquer sur une enzyme, un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique). L'inhibition des une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique). L'inhibition des enzymes joue un rôle important dans le contrôle des mécanismes biologiques, et notamment dans enzymes joue un rôle important dans le contrôle des mécanismes biologiques, et notamment dans la régulation des voies métaboliques. En enzymologie, les inhibiteurs sont très utilisés pour déterminer la régulation des voies métaboliques. En enzymologie, les inhibiteurs sont très utilisés pour déterminer le mécanisme d'action d'une enzyme. le mécanisme d'action d'une enzyme.

- - LigandLigand : En biologie, molécule se fixant sur une protéine. Cette fixation déclenche en général un  : En biologie, molécule se fixant sur une protéine. Cette fixation déclenche en général un effet : modification d'une activité enzymatique dans le cas d'un ligand allostérique, réponse cellulaire dans le effet : modification d'une activité enzymatique dans le cas d'un ligand allostérique, réponse cellulaire dans le cas d'un récepteur membranaire, d'un récepteur cytoplasmique ou d'un récepteur nucléaire d'une cellule.cas d'un récepteur membranaire, d'un récepteur cytoplasmique ou d'un récepteur nucléaire d'une cellule.

- - ProduitsProduits : Molécules libérées par l'enzyme après réaction des substrats. : Molécules libérées par l'enzyme après réaction des substrats.

- - Réaction autocatalytiqueRéaction autocatalytique : C’est une réaction chimique dont le catalyseur figure parmi les produits de  : C’est une réaction chimique dont le catalyseur figure parmi les produits de la réaction. On dit que cette transformation est "autocatalysée". De ce fait, l'évolution de la vitesse volumique la réaction. On dit que cette transformation est "autocatalysée". De ce fait, l'évolution de la vitesse volumique de réaction au cours du temps est peu habituelle, particulièrement pour les transformations chimiques lentes ou de réaction au cours du temps est peu habituelle, particulièrement pour les transformations chimiques lentes ou très lentes.très lentes.

- - SubstratSubstrat : En biochimie, c’est une molécule utilisée comme produit de départ dans une réaction  : En biochimie, c’est une molécule utilisée comme produit de départ dans une réaction chimique catalysée par une enzyme (comme l'amidon pour l'amylase). Le ou les substrats se fixent dans le site chimique catalysée par une enzyme (comme l'amidon pour l'amylase). Le ou les substrats se fixent dans le site actif de l'enzyme dans une géométrie qui favorise leur réaction, transformation ou dégradation.actif de l'enzyme dans une géométrie qui favorise leur réaction, transformation ou dégradation.

BibliographieBibliographieOuvragesOuvrages : :

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Sites webSites web : :

- Cours biochimie,terminale STL : - Cours biochimie,terminale STL : http://http://www.webbioch.netwww.webbioch.net/modules//modules/mydownloadsmydownloads/cache/files//cache/files/specificite.pdfspecificite.pdf- Académie de Nancy-Metz : - Académie de Nancy-Metz : http://www.ac-nancy-metz.fr/enseign/Physique/CHIM/Jumber/GLUCIDES/cadrglucides_fichiershttp://www.ac-nancy-metz.fr/enseign/Physique/CHIM/Jumber/GLUCIDES/cadrglucides_fichiers/GLUCIDES.htm/GLUCIDES.htm- http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/- http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/- http://fr.wikipedia.org/wiki/Catalyseur- http://fr.wikipedia.org/wiki/Catalyseur

Pour les illustrationsPour les illustrations : :

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