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Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2014 am 21.07.2013 von 08:15 – 09:15 Uhr (insgesamt 50 Punkte, mindestens 20 erforderlich) Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (1.5 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben. 1. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat und wie kann letzteres in den Citratzyklus als Intermediat eingehen (Namen, Strukturformeln und Cofaktoren (funktioneller Teil) angeben, 15 Punkte) 2. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)? 3. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden? Welche chemischen Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 15 Punkte)? 4. Skizzieren Sie das Prinzip der Gelpermeationschromatographie ( 5 Punkte). 5. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus diesen Auftragungen die Konstanten v max und K m ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? Name : Matrikelnummer: Studienfach : Frage 0 1 2 3 4 5 Note Punkte

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2002 · PDF file2. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der ... 11. Formulieren Sie die Pyrimidin Biosynthese

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Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2014

am 21.07.2013 von 08:15 – 09:15 Uhr

(insgesamt 50 Punkte, mindestens 20 erforderlich)

Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (1.5 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben.

1. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat und wie kann letzteres in den Citratzyklus als Intermediat eingehen (Namen, Strukturformeln und Cofaktoren (funktioneller Teil) angeben, 15 Punkte)

2. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?

3. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden? Welche chemischen Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 15 Punkte)?

4. Skizzieren Sie das Prinzip der Gelpermeationschromatographie (5 Punkte).

5. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)?

Name :

Matrikelnummer:

Studienfach :

Frage 0 1 2 3 4 5 ∑ Note

Punkte

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2014

am 6.11.2013 von 15:15 – 16:15 Uhr

(insgesamt 50 Punkte, mindestens 20 erforderlich)

Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (1.5 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben.

6. Formulieren Sie die Biosynthese von Terpenen und Steroiden bis zum Squalen (Namen, Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Namen) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (15 Punkte).

7. Formulieren Sie den Edman-Abbau zur Sequenzierung von Peptiden (Strukturformeln, Mechanismen und den Namen der Substanzklasse des jeweiligen Endproduktes angeben (12 Punkte).

8. Wie kann Phosphatidyl-cholin (PC) direkt aus Cholin ohne den normalen Weg über PS und PE gebildet werden (Reaktionsgleichungen, 6 Punkte)?

9. Formulieren Sie die Michaelis-Menten Gleichung (2 Punkte).

10. Formulieren Sie die quantitative Bestimmung von SH-Gruppen mit Ellman‘s Reagenz (5

Punkte).

11. Formulieren Sie die Pyrimidin Biosynthese bis zum CTP (Strukformeln der Intermediate und Namen der Cofaktoren angeben , 10 Punkte.

Name :

Matrikelnummer:

Studienfach :

Frage 0 1 2 3 4 5 6 ∑ Note

Punkte

Klausur (b) zur Vorlesung Biochemie II im SS 2013

am 15.07.2013 von 08:00 – 09:30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben.

1. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der

Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie

lassen sich aus dieser Auftragung die Konstanten Vmax und Km ermitteln. (Skizze, 8 Punkte)?

Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und tragen Sie auch hier Km

und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der Michaelis-Menten Gleichung und wie lauten sie (7 Punkte)?

2. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat und wie kann

letzteres für den Zitratzyklus als Intermediat bereitgestellt werden (Namen, Strukturformeln und Cofaktoren

angeben, 15 Punkte)

3. Was versteht man unter Photoaffinitätsmarkierung und geben Sie die Strukturformel von zwei

entsprechenden Reagenzien an (5 Punkte).

4. Skizzieren Sie das Prinzip der Gel(permeations-)chromatographie (5 Punkte).

5. Formulieren Sie die Biosynthese von UMP aus Carbamoylphosphat (Strukturformeln (funktioneller Teil)

und Namen der dabei verwendeten Coenzyme angeben, 10 Punkte).

6. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln angeben). Welches

Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet, welche Produkte (Namen,

Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?

7. Erläutern Sie die Modelle von Monod (MWC) und Koshland (KNF) zur Beschreibung kooperativen

Verhaltens in oligomeren Proteinen (10 Punkte).

8. Formulieren Sie den Abbau von Tryptophan bis zur Anthranilsäure (Strukturformeln, Reaktionspartner und

gegebenenfalls Coenzyme angeben, 15 Punkte).

9. Formulieren Sie die Biosynthese von Porphobilinogen aus Succininy-S-CoA (Strukturformeln, 10 Punkte).

Name :

Matrikelnummer:

Studienfach :

Frage 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 ∑ Note

Punkte

Klausur (a) zur Vorlesung Biochemie II im SS 2013

am 08.07.2013 von 08:00 – 09:30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben.

1. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (Namen und Strukturformeln, 13 Punkte).

Durch welche spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (2 Punkte, insgesamt 15 Punkte)?

2. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat und wie kann

letzteres für den Zitratzyklus als Intermediat bereitgestellt werden (Namen, Strukturformeln und Cofaktoren

angeben, 15 Punkte)

3. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der Oberflächenladung einbauen

(Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?

4. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-phosphat über

Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 15 Punkte)?

5. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln angeben). Welches

Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet, welche Produkte (Namen,

Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?

6. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

7. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Groß (10 Punkte). Wobei wird sie angewendet und

welche enzymatischen Verfahren werden zum gleichen Zweck eingesetzt (5 Punkte, insgesamt 15)?

8. Formulieren Sie die Biosynthese von Porphobilinogen aus Succininy-S-CoA (Strukturformeln, 10 Punkte).

Name :

Matrikelnummer:

Studienfach :

Frage 0 1 2 3 4 5 6 7 8 ∑ Note

Punkte

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2011

am 16.08.2010 von 14:30 – 16:00 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen anderen Blättern

1. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen Aminosäuren

(Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und wie kann das mit der Struktur

des Enzyms begründet werden ? Welche chemischen Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die

Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben,

20 Punkte)?

2. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der

Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km

ermitteln (Skizze, 12 Punkte)?

3. Beschreiben Sie zwei Wege, wie die C-terminale Aminosäure eines Proteins bestimmt werden kann.

Gegebenenfalls Reaktionsgleichung angeben, 8 Punkte.

4. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen verantwortlich (4

Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung der 3D-Struktur cytoplasmatischer

(wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie das Experiment von Anfinsen, das zu dieser

Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und

hydrophober Aminosäure-Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)?

5. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in welche zwei C5-

Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die aus 3 der C2-Bausteine

entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Namen, Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev.

benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-

Körper an (17 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt;

insgesamt 20 Punkte).

6. Skizzieren Sie das Prinzip der Gelpermeationschromatographie (5 Punkte).

7. Beschreiben Sie kurz das Prinzip der Merrifield-Synthese von Peptiden, 8 Punkte.

8. Durch Reaktion mit welchen Reagenzien und an welcher Aminosäure lässt sich die Oberflächenladung eines

Proteins unterschiedlich verändern (12 Punkte)?

Name :

Matrikelnummer:

Studienfach :

Frage 1 2 3 4 5 6 7 8 ∑ Note

Punkte

Nachklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2010

am 05.11.2010 von 13.45 – 15.15 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und

Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen

anderen Blättern

Formulieren Sie drei Reaktionen, wie Enzyme an polymere Träger gebunden werden können.

Wie kann verhindert werden, dass dabei das aktive Zentrum blockiert wird (15 Punkte)? 1. Was versteht man unter Photoaffinit y-Labeling (6 Punkte) und was sind ‘Suizid’-

Substrate (4 Punkte)? Erläutern Sie die Methoden an je einem Beispiel

(Reaktionsgleichungen angeben, insgesamt 10 Punkte). 2. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5

Punkte, insgesamt 15)? 3. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den

Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der

Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus

diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? 4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen

Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Lysin und Tyrosin

(Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 5. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen

Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und

wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden? Welche chemischen

Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue

Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 20 Punkte)? 6. Formulieren Sie den Mechanismus des Abbaus von p-Hydroxyphenylpyruvat zu

Homogentisat (Teil des Tyrosinabbaus, 15 Punkte).

Name :

Matrikelnummer:

Studienfach :

Frage 1 2 3 4 5 6 7 ∑ Note

Punkte

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2010

am 06.08.2010 von 10.00 – 11.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und

Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 7. Formulieren Sie drei Reaktionen, wie Enzyme an polymere Träger gebunden werden

können. Wie kann verhindert werden, dass dabei das aktive Zentrum blockiert wird (15

Punkte)? 8. Skizzieren Sie das Prinzip der Gel(permeations-)chromatochraphie (5 Punkte).

9. Was versteht man unter Photoaffinity-Labeling (6 Punkte) und was sind ‘Suizid’-

Substrate (4 Punkte)? Erläutern Sie die Methoden an je einem Beispiel

(Reaktionsgleichungen angeben, insgesamt 10 Punkte). 10. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5

Punkte, insgesamt 15 Punkte) 11. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den

Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der

Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus

diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? 12. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen

Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Lysin und Tyrosin

(Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 13. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen

Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und

wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden ? Welche chemischen

Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue

Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 20 Punkte)? 14. Formulieren Sie die Biosynthese von UMP aus Carbamoylphosphat (Strukturformeln und

Namen der u.U. verwendeten Coenzyme angeben, 10 Punkte).

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2009

am 13.11.2009 von 12.30 – 14.00 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! 15. Nennen Sie mindestens fünf Reagentien zur chemischen Modifizierung der Aminosäure

Cystein in einem Protein. Welche Reagentien davon können zur Quantifizierung der

zugänglichen Cysteine genutzt werden und wie und welche sind reversibel?

Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte. 16. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den

Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der

Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus

diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 12 Punkte)? 17. Beschreiben Sie zwei Wege, wie die C-terminale Aminosäure eines Proteins bestimmt

werden kann. Gegebenenfalls Reaktionsgleichung angeben, 8 Punkte. 18. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen

verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung

der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie

das Experiment von Anfinsen, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was

ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-

Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 19. Wie lässt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die Sequenz

noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie auch

mögliche Fehlerquellen der Verfahren an, 8 Punkte. 20. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Gross (Strukturformeln, 12 Punkte).

21. Was versteht man unter Photoaffinitätsmarkierung und geben Sie die Strukturformel eines

entsprechenden Reagenzes an, 5 Punkte. 22. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat

und wie kann letzteres für den Zitratzyklus als Intermediat bereitgestellt werden (Namen,

Strukturformeln und Cofaktoren angeben, 15 Punkte) 23. Beschreiben Sie kurz das Prinzip der Merrifield-Synthese von Peptiden, 5 Punkte.

24. Formulieren Sie die Michaelis-Menten-Gleichung, 3 Punkte.

25. Welches gemeinsame Endprodukt entsteht beim Abbau von Cytosin und Uridin (Name

und Strukturformel, 2 Punkte.

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2009

am 20.07.2009 von 08.00 – 09.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und

Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 26. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln

angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,

welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und

was reduziert (15 Punkte)?. 27. Wie ist die internationale Einheit der Enzymaktivität [U] definiert und wie leitet sich

daraus die spezifische Aktivität ab. Welche neuen Einheiten entsprechen diesen nach dem

mks-System (5 Punkte)? 28. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen

Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte).

29. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat

bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP. Bitte auch die Namen (Abkürzungen)

der ab IMP beteiligten Coenzyme angeben. (15 Punkte). 30. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5

Punkte, insgesamt 17 Punkte) 31. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 32. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (15

Punkte). 33. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

Nachklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2008

am 14.11.2008 von 10.00 – 11.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! 34. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln

angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,

welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und

was reduziert (15 Punkte)?. 35. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in

Peptiden (5 Punkte). 36. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen

Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte).

37. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat

bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP. Bitte auch die Namen (Abkürzungen)

der ab IMP beteiligten Coenzyme angeben. (15 Punkte). 38. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 17 Punkte)

39. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 40. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (15

Punkte). 41. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2008

am 30.06.2008 von 08.00 – 09.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! 42. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen

Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und

wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden ? Welche chemischen

Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue

Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 20 Punkte)? 43. Nennen Sie drei Reagenzien zur Markierung der N-terminalen Aminosäure eines Proteins.

Welche Nebenreaktion findet dabei meistens statt (10 Punkte)? 44. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen

verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung

der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie

das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was

ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-

Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 45. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die Sequenz

noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie auch

mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (8 Punkte). 46. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von

Proteinen (Strukturformeln, 12 Punkte). 47. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (Namen und Strukturformeln,

13 Punkte). Durch welche spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der

Energiekonservierung dienen (2 Punkte, insgesamt 15 Punkte)? 48. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat

und wie kann letzteres für den Zitratzyklus als Intermediat bereitgestellt werden (Namen,

Strukturformeln und Cofaktoren angeben, 15 Punkte) 49. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der

Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2007

am 16.11.2007 von 16.00 – 17.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln

angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,

welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und

was reduziert (15 Punkte)?. 2. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen

verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung

der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie

das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was

ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-

Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 3. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgend en

Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Lysin und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit

Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 4. Formulieren Sie drei Reaktionen, wie Enzyme an polymere Träger gebunden werden

können. Wie kann verhindert werden, dass dabei das aktive Zentrum blockiert wird (15

Punkte)? 5. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5

Punkte, insgesamt 17 Punkte) 6. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 7. Nennen Sie drei Reagenzien zur Markierung der N-terminalen Aminosäure eines Proteins.

Welche Nebenreaktion findet dabei meistens statt (10 Punkte)? 8. Skizzieren Sie das Prinzip der Gel(permeations-)chromatochraphie (5 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2007

am 16.07.2007 von 08.00 – 09.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln

angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,

welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und

was reduziert (15 Punkte)?. 2. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in

Peptiden (5 Punkte). 3. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen

verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung

der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie

das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was

ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-

Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 4. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat

bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP. Bitte auch die Namen (Abkürzungen)

der ab IMP beteiligten Coenzyme angeben. (15 Punkte). 5. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 17 Punkte)

6. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 7. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (15

Punkte). 8. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2006

am 10.11.2006 von 11.45 – 13.15 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)! 1. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt

und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren

Sie dieses zunächst für eine beliebige Aminosäure mit der Seitenkette R und markieren

Sie die Bindungen in der Aminosäure, die darin labilisiert sind und daher leicht gebrochen

werden können. Formulieren Sie anschließend je ein reales Beispiel unter Angabe der

entsprechenden Reaktion im Stoffwechsel (20 Punkte). 2. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen

verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung

der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie

das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was

ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-

Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 3. Was versteht man unter Photoaffinity-Labeling (6 Punkte) und was sind ‘Suizid’-

Substrate (4 Punkte)? Erläutern Sie die Methoden an je einem Beispiel

(Reaktionsgleichungen angeben, insgesamt 10 Punkte). 4. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5

Punkte, insgesamt 17 Punkte) 5. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 6. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (15

Punkte). 7. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

8. Beschreiben Sie kurz das Prinzip der ‘Merrifield Synthese’ (5 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2006

am 31.07.2006 von 08.00 – 09.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)! 1. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt

und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren

Sie dieses für die Aminosäure Serin und markieren Sie die Bindungen in der Aminosäure,

die darin labilisiert sind und daher leicht gebrochen werden können und geben Sie die

jeweiligen Produkte an (Namen und Strukturformeln, 15 Punkte). 2. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen

Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und

wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden ? Welche chemischen

Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue

Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 20 Punkte)? 3. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der

Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)? 4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden

Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit

Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 5. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die Sequenz

noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie auch

mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (8 Punkte). 6. Wie konnte von Anfinson gezeigt werden, daß Disulfidbrücken nur eine sekundäre Rolle

bei der Ausbildung der 3-dimensionalen Proteinstuktur spielen (7 Punkte)? 7. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln

angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,

welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und

was reduziert (15 Punkte)?. 8. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von

Proteinen (Strukturformeln, 12 Punkte). 9. Formulieren Sie die Michaelis-Menten Gleichung (3 Punkte).

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2005

am 22.11.2005 von 13.45 – 15.15 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Name in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (Namen und Strukturformeln angeben, 12 Punkte).

Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 17 Punkte) 2. Formulieren Sie die Biosynthese von Tryptophan aus Indol und Serin

(Reaktionsmechanismus incl. des Cofaktors, 10 Punkte). 3. Was versteht man unter Photoaffinitätsmarkierung und geben Sie die Strukturformel eines

entsprechenden Reagenzes an (5 Punkte). 4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen

Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Lysin

(Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte).

5. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (Namen und Strukturformeln,

14 Punkte). Durch welche spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (3 Punkte, insgesamt 17 Punkte)?

6. Wie erfolgen die Abbaureaktionen von Prolin, Arginin und Histidin (C5-Familie) zu

Glutamat und wie ist dieses mit dem Citratzyklus verbunden. Bitte Strukturformeln und

die Namen der ev. benötigten Coenzyme angeben (20 Punkte) 7. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat

bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP. Bitte auch die Namen (Abkürzungen)

der ab IMP beteiligten Coenzyme angeben. (16 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2005

am 25.07.2004 von 08.15 – 09.45 Uhr

(insgesamt 105 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)!

1. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Groß (10 Punkte). Wobei wird

sie angewendet und welche enzymatischen Verfahren werden zum gleichen Zweck

eingesetzt (5 Punkte, insgesamt 15)?

2. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

3. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der

Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?

4. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten Vmax und Km ermitteln. (Skizze, 8 Punkte)?

Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und

tragen Sie auch hier Km und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der Michaelis-Menten Gleichung und wie lautet sie (7 Punkte)?

5. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die

Sequenz noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie

auch mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (8 Punkte).

6. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und

in welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird

die daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Namen, Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie

auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (14 Punkte). Aus

welcher Vorstufe erfolgt die Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 17

Punkte).

7. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln

angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei

verwendet, welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei

oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?.

8. Formulieren Sie die Biosynthese von Tetrapyrrolen aus Succinyl-S-CoA und Glycin

und welche Besonderheit tritt bei der Cyclisierung zu Porphyrinen etc. auf (15

Punkte).

9. Formulieren Sie den Abbau von Tryptophan zu Kynurenin (Strukturformeln !). Zu

welcher Enzymklasse gehört das Enzym, das die erste teilreaktion katalysiert (5

Punkte)?

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2004

am 07.12.2004 von 11.45 – 13.15 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Name in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (Namen und Strukturformeln angeben, 12 Punkte).

Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 17 Punkte)

2. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in

Peptiden und mit welcher Methode kann diese identifiziert werden (5 Punkte)? 3. Formulieren Sie die Biosynthese von Tryptophan aus Indol und Serin

(Reaktionsmechanismus incl. des Cofaktors, 10 Punkte). 4. Was versteht man unter Photoaffinitätsmarkierung und geben Sie die Strukturformel eines

entsprechenden Reagenzes an (5 Punkte). 5. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen

Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Lysin

(Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte).

6. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (Namen und Strukturformeln,

14 Punkte). Durch welche spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (3 Punkte, insgesamt 17 Punkte)?

7. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in

welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die

daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die

Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 15 Punkte). 8. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat

bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP (16 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2004

am 26.07.2004 von 08.00 – 09.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)!

10. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Groß (10 Punkte). Wobei wird

sie angewendet und welche enzymatischen Verfahren werden zum gleichen Zweck

eingesetzt (5 Punkte, insgesamt 15)?

11. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

12. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der

Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?

13. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten Vmax und Km ermitteln. (Skizze, 8 Punkte)?

Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und

tragen Sie auch hier Km und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der Michaelis-Menten Gleichung und wie lautet sie (7 Punkte)?

14. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die

Sequenz noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie

auch mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (10 Punkte).

15. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und

in welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird

die daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktions- mechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher

Vorstufe erfolgt die Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 15 Punkte).

16. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin. Welches Coenzym

(Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet, welche Produkte entstehen

und was wird dabei oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?.

17. Formulieren Sie die Biosynthesen von Glutamin, Prolin und Arginin aus α-

Oxoglutarat (15 Punkte).

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2003

am 21.11.2003 von 15.00 – 16.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Name in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5

Punkte, insgesamt 17 Punkte)

2. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in

Peptiden (5 Punkte). 3. Formulieren Sie die Biosynthese von Tetrapyrrolen aus Succinyl-S-CoA und Glycin und

welche Besonderheit tritt bei der Cyclisierung zu Porphyrinen etc. auf (15 Punkte). 4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden

Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Lysin (Reaktionsgleichungen mit

Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 5. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (14 Punkte). Durch welche

spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (3 Punkte, insgesamt 17 Punkte)?

6. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in

welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die

daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die

Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 15 Punkte). 7. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat

bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP (16 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2003

am 28.07.2003 von 08.00 – 09.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)! 1. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen

Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und

wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden (10 Punkte). Welche

chemischen Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können

neue Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen angeben, 8 Punkte, insgesamt

18)? 2. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von

Proteinen (12 Punkte). 3. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (12

Punkte). 4. Wie wirken sich ein kompetitiver ein unkompetitiver und ein nicht kompetitiver

Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten

Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die Konstanten Vmax und Km

ermitteln. (Skizze, 18 Punkte)?

Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und tragen Sie auch hier Km und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der

Michaelis-Menten Gleichung und wie lautet sie (10 Punkte)? 5. Wie konnte von Anfinson gezeigt werden, daß Disulfidbrücken nur eine sekundäre Rolle

bei der Ausbildung der 3-dimensionalen Proteinstuktur spielen (6 Punkte)? 6. Wie erfolgen der Abbau von Prolin und Arginin zu Glutamat und wie ist dieses mit dem

Citratzyklus verbunden (Bitte Strukturformeln und Reaktionsgleichungen angeben, 14

Punkte). 7. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt

und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren

Sie dieses für eine beliebige Aminosäure und markieren Sie die Bindungen in der

Aminosäure (10 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2002

am 15.07.2002 von 08.15 – 09.45 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

angeben (3 Punkte)! 1. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt

und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren

Sie dieses für eine beliebige Aminosäure und markieren Sie die Bindungen in der

Aminosäure, die darin labilisiert sind und daher leicht gebrochen werden können (10

Punkte). 2. Formulieren Sie die Abbaureaktionen von Cytosin und Uracil zu ß-Alanin

(Reaktionsgleichungen angeben, 10 Punkte). 3. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden

Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Lysin und Cystein (Reaktionsgleichungen mit

Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 5. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten Vmax und Km ermitteln. (Skizze, 10 Punkte)?

Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und tragen Sie auch hier Km und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der

Michaelis-Menten Gleichung und wie lautet sie (10 Punkte)? 6. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin. Welches Coenzym

(Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet, welche Produkte entstehen

und was wird dabei oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?. 7. Was versteht man unter Photoaffinity-Labelling? Erläutern Sie die Methode an einem

Beispiel (Reaktionsgleichung, 5 Punkte). 8. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5

Punkte, insgesamt 15 Punkte).

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2002

am 25.11.2002 von 12.30 – 14.00 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)

Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach

unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen

verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung

der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie

das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (6 Punkte). Was

ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-

Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 14)? 2. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt

und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren

Sie dieses für eine beliebige Aminosäure und markieren Sie die Bindungen in der

Aminosäure, die darin labilisiert sind und daher leicht gebrochen werden können.

Formulieren Sie je ein Beispiel unter Angabe der entsprechenden Reaktion im

Stoffwechsel (20 Punkte). 3. Was versteht man unter Photoaffinity-Labeling (6 Punkte) und was sind ‘Suizid’-

Substrate (4 Punkte)? Erläutern Sie die Methoden an je einem Beispiel

(Reaktionsgleichungen angeben, insgesamt 10 Punkte). 4. Formulieren Sie die Biosynthese von Tetrapyrrolen aus Succinyl-S-CoA und Glycin und

welche Besonderheit tritt bei der Cyclisierung zu Porphyrinen etc. auf (15 Punkte). 5. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in

welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die

daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Namen) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die

Cyclisierung zu Steroiden (Name, 2 Punkte; insgesamt 16 Punkte) 6. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Groß (10 Punkte). Wobei wird sie

angewendet und welche enzymatischen Verfahren werden zum gleichen Zweck eingesetzt

(5 Punkte, insgesamt 15)? 7. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die Sequenz

noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie auch

mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (10 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2001

am 24.07.2001 von 10.15 – 11.45 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich)

Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-

phosphat über Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5

Punkte, insgesamt 15 Punkte) 2. Wie konnte von Anfinson gezeigt werden, daß Disulfidbrücken nur eine sekundäre Rolle

bei der Ausbildung der 3-dimensionalen Proteinstuktur spielen (5 Punkte)? 3. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).

4. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in

Peptiden (5 Punkte). 5. Formulieren Sie die Biosynthese von Tetrapyrrolen aus Succinyl-S-CoA und Glycin und

welche Besonderheit tritt bei der Cyclisierung zu Porphyrinen etc. auf (15 Punkte). 6. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden

Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Lysin (Reaktionsgleichungen mit

Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 7. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der

Oberflächenladung einbauen (Reaktionsgleichung, 5 Punkte)? 8. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (12 Punkte). Durch welche

spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (3 Punkte, insgesamt 15 Punkte)?

9. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in

welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die

daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die

Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 15 Punkte)

Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 1999

am 19.07.1999 von 08.00 – 09.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich)

Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche Faktoren (4) sind hauptsächlich für Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen

verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung

der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte) und was ergibt

sich daraus für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-Seitenreste im

gefalteten Protein (2 Punkte)? 2. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von

Proteinen (12 Punkte). 3. Wie läßt sich die C-terminale Aminosäure eines Proteins chemisch bestimmen

(Reaktionsgleichung, 6 Punkte) und welches enzymatische Verfahren (kurze

Beschreibung !) kann ebenfalls genutzt werden (4 Punkte)? 4. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen

Aminosäuren erfolgt die Spaltung normalerweise (4 Punkte), welche chemische

Modifizierung verhindert die Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt

werden (Reaktionsgleichungen angeben, 8 Punkte)? 5. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden

Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit

Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 6. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? 7. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (10

Punkte). 8. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in

welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die

daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte).

9. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin. Welches Coenzym

wird dabei verwendet und welcher Redoxreaktion unterliegt es dabei (Formulieren (!), 9

Punkte).

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 1999

am 09.11.1999 von 13.00 – 14.30 Uhr

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich)

Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche Faktoren (4) sind hauptsächlich für Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen

verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung

der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte) und was ergibt

sich daraus für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-Seitenreste im

gefalteten Protein (2 Punkte)? 2. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von

Proteinen (12 Punkte). 3. Wie läßt sich die C-terminale Aminosäure eines Proteins chemisch bestimmen

(Reaktionsgleichung, 6 Punkte) und welches enzymatische Verfahren (kurze

Beschreibung !) kann ebenfalls genutzt werden (4 Punkte)? 4. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen

Aminosäuren erfolgt die Spaltung normalerweise (4 Punkte), welche chemische

Modifizierung verhindert die Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt

werden (Reaktionsgleichungen angeben, 8 Punkte)? 5. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden

Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit

Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 6. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-

Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer

enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die

Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? 7. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (10

Punkte). 8. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in

welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die

daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte).

9. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin. Welches Coenzym

wird dabei verwendet und welcher Redoxreaktion unterliegt es dabei (Formulieren (!), 9

Punkte).