Upload
achim-schnittker
View
219
Download
2
Embed Size (px)
Citation preview
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
HerrM. V. Sc. Vasudheva Reddy Akepati
„ Molecular Characterization of Optic Atrophy Protein OPA1 “
unter der Anleitung vonProf. Dr. F. Rathjen
Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin- Entwicklungsneurobiologie -
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Molecular Characterization of the Optic Atrophy
Protein OPA1
Vasudheva Reddy Akepati
AG NeurodegenerationMax-Delbruck Center for Molecular MedicineBerlin
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Mitochondria structure and function
Vasudheva Reddy Akepati
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Mitochondrial dynamics
Mitochondrial movements inside the living cell
Vasudheva Reddy Akepati
Mitochondrial Fusion
Mitochondrial Fission
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Objectives
Comparision of OPA1 expression in different mouse tissues
Optic nerve and retina are affected due to the mutations in OPA1 gene
Characterization of the OPA1 complex formation
Members of the dynamin protein family oligomerise via self association
Vasudheva Reddy Akepati
Species No. of transcripts
Yeast 1
Drosophila 2
Mouse 4
Human 8
Complexity of OPA1 increases during evolution
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
OPA1 protein is processed by MPP enzyme
Vasudheva Reddy Akepati
285 kDa
285 kDa
184 kDa
285 kDa
285 kDa
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
HerrDipl.-Biochem. Olaf Gaiser
„ Studies of protein structure and function by X-Ray crystallography and NMR spectroscopy “
unter der Anleitung vonProf. Dr. U. Heinemann
Max-Delbrück-Centrum für molekulare Medizin
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Studies of Protein Structure and Function by X-ray Crystallography and NMR Spectroscopy
Olaf J. Gaiser
Part I:The BRCT region of the human cell
cycle checkpoint protein BRCA1
Part II:The bacterial 1,3-1,4-β-glucanase H(A16-M) in complex with natural
substrates
Crystal structure analysis of enzyme-carbohydrate interactions.
Conclusions about the molecular basis of substrate specificity.
Structural characterization of the BRCT region.
Implications of cancer-related mutations.
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Olaf J. Gaiser
Part II: H(A16-M)Crystal Structure of
the non-covalent E•P complex
Part I: BRCA1Solution NMR Structure of the Second BRCT Domain
Results
1,3
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
FrauApothekerin Ricarda Hoffmann
„ Synthese und pharmakologische Untersuchungen neuer Triaryl-1H-pyrrole mit estrogenen, zytotoxischen
und COX-inhibitorischen Eigenschaften “unter der Anleitung von
Prof. Dr. R. Gust Institut für Pharmazie
- Pharmazeutische Chemie -
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
• Brustkrebs: häufigste Tumorerkrankung bei Frauen, weltweit sterben jährlich ca. 502.000 Patientinnen
• Schlüsselrolle des Estrogenrezeptors bei der Wachstumsregulierung von Brusttumoren
• Triarylverbindungen mit heterozyklischem Kernmolekül als potente Liganden des Estrogenrezeptors bekannt
• Ziel → Optimierung dieser Strukturen durch Einführung von Pyrrolringen• Ergebnisse → in Abhängigkeit von Art, Anzahl und Position verschiedener
Substituenten werden estrogene, zytotoxische oder COX-inhibitorische Wirkprofile erhalten
• Mögliche Leitsubstanzen für multifunktionelles Wirkstoffdesign
Synthese und pharmakologische Untersuchung neuer Triaryl-1H-pyrrole mit estrogenen, zytotoxischen und
COX-inhibitorischen Eigenschaften
Ricarda Hoffmann
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Ricarda Hoffmann
Estrogene Wirkung
• 2,4,5-Triaryl-1H-pyrrole: partielle Agonisten, 1,3,5-Triaryl-1H-pyrrole: volle Agonisten
• Alkylfunktion (an C-3 bzw. C-2) essentiell
• Hydroxygruppe an C-2 bzw. C-3 (R3) essentiell
• Sehr geringe Rezeptorbindungsaffinität
• ER-down-Regulierung korreliert mit Genaktivierung
• Chlorsubstituenten wirken sich negativ aus
Zytotoxische Wirkung
• Chlorierte Verbindungen weisen zytotoxische Eigenschaften auf
COX-inihibitorische Wirkung
• Chlorierte Methoxyverbindungen als potente COX-Inhibitoren
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
FrauDipl.-Biochem. Lisa-Marie Münter
„ Charakterisierung eines Dimerisierungsmotivs in der Aß-Region des Amyloid-Vorläuferproteins:
Mechanismus der Aß-Entstehung “unter der Anleitung von
Prof. Dr. G. Multhaup Institut für Chemie und Biochemie
- Biochemie -
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
• Wie entsteht das zellschädigende Aß42-Peptid, dass die
Alzheimer Krankheit verursacht?
• Aß42 entsteht durch paarweise Aneinanderlagerung eines
bestimmten Bereichs im Vorläuferprotein.
Charakterisierung eines Dimerisierungsmotivs in der Aß-Region des Amyloid-Vorläuferproteins:
Mechanismus der Aß-Entstehung
Lisa-Marie Münter
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Lisa-Marie Münter
Aß42-Peptide entstehen Aß38-Peptide entstehen
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
FrauDipl.-Biol. Steffi Noack
„ Biochemische Untersuchungen mit dem prokaryotischen
Phytochrom Agp1 aus Agrobacterium tumefaciens “unter der Anleitung von
Priv.-Doz. Dr. T. Lamparter Institut für Biologie
– Pflanzenphysiologie –
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
• Stereochemie des Chromophors Biliverdin vor und nach Photoisomerisierung
• Konformationsveränderungen am Protein nach Photokonversion, Bedeutung der Proteindomänen für die Photokonversion
• Stereochemie des Pfr Chromophors in ZZEasa oder EZEasa
• Bestimmte Proteindomänen wichtig für Dimerisierung,spektrale Eigenschaften, Chromophor-assemblierung, Konformationsveränderungen
Biochemische Untersuchungen mit dem prokaryotischen Phytochrom Agp1 aus Agrobacterium tumefaciens
Steffi Noack
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Steffi Noack
600-750 nmBilin
Bilin
C-terminalN-terminal
Pr PfrRL
FRLPr output Pfr output
PLD GAF PHY
Chromophor-Modul
Cys20
2C-HKD
H528 N D/F G
Agrobacterium Agp1
Agrobacterium tumefaciens
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
FrauDipl.-Biol. Inga Oberpichler
„ Photorezeptoren und Lichteffekte in Agrobacterium tumefaciens “
unter der Anleitung vonPriv.-Doz. Dr. T. Lamparter
Institut für Biologie – Pflanzenphysiologie –
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
• Biologische Funktion und Spektrale Analyse der beiden Phytochrome (Agp1, Agp2, Rotlichtrezeptoren) mit Hilfe von Mutanten
• Untersuchungen zweier möglicher Blaulichtrezeptoren der Cryptochrom/Photolyase-Familie (PhrA, PhrB)
Photorezeptoren und Lichteffektein Agrobacterium tumefaciens
Ihr Name
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
WT D vs. WT L
L D
A Agp2-Eigenschaften sind modifiziert. B Fla-Proteine sindDunkel induziert.
C Phytochrome können an der Fla-Prozesierung beteiligt sein.
D Beweglichkeit ist im Licht verringert.
E Virulenz ist im Licht verringert.
PhrB (Cryptochrom/Photolyase Familie) ist ein Kandidat für den Photorezeptor.
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
HerrDipl.-Chem. Marcus Rastätter
„ P-N Liganden in der Lanthanoid-, Zirkonium- und Aluminiumalkyl-Chemie
Synthese – Charakterisierung – Katalyse “unter der Anleitung von
Prof. Dr. P. W. Roesky Institut für Chemie und Biochemie
- Anorganische und Analytische Chemie -
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
• Synthese von Bis(phosphinimino)methanid-Lanthanoidamiden:
- Aktive Katalysatoren für die intermolekulare Hydroaminierung und intermolekulare Hydrosilylierung.
- Erstmalige Verwendung von Seltenerdmetallkatalysatoren für die sequentielle Hydroaminierung / Hydrosilylierung.
• Erstmalige Verwendung von Bis(t-butylamido)cyclodiphosph(III)azan-Liganden in der Lanthanoidchemie.
• Unerwartete Koordination von Aluminiumalkylen an N-H-azide Liganden.
• Synthese chiraler Zirkoniumkomplexe.
P-N Liganden in der Lanthanoid-, Zirkonium- und Aluminiumalkyl-Chemie
Marcus Rastätter
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Marcus RastätterLn = Y, La, Sm, Ho, Lu
Bis(phosphinimino)methanid-Lanthanoidamide
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
HerrDipl.-Biol. Andreas Ernst Steege
„ Kontrolle der Renin-Synthese durch das Wilms Tumor Suppressor Protein WT1 “
unter der Anleitung vonProf. Dr. B.-J. Thiele
Charité – Universitätsmedizin BerlinInstitut für Vegetative Physiologie
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
• Wie läßt sich ein Bluthochdruck bei Patienten mit einem Wilms Tumor erklären?
• Molekularbiologische Untersuchungen zur Interaktion zweier Isoformen des WT1-Proteins mit regulatorischen Sequenzbereichen des Renins
•Renaler Enhancer•Promotor•Untranslatierte Regionen der Renin-mRNA
• Die Wilms Tumor Suppressor Proteine sind für die Regu-lation der Renin Genexpression wichtig
• Sind die Proteine mutiert können sie nicht mehr regulativ auf das Renin wirken und es kommt zu einer krankhaften Veränderung des Blutdrucks
Kontrolle der Renin-Synthese durch das Wilms Tumor Suppressor Protein WT1
Andreas Steege
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Andreas Steege
© Edward C. Klatt MD
•Störungen im Renin-Angiotensin-System führen zu einer veränderten Blutdruckregulation
•Kinder mit Wilms Tumoren zeigen eine stark gesteigerte Renin-Produktion (Hyperreninismus)
•Der Hyperreninismus führt zu einem Bluthochdruck
•Die Proteine die für die Entstehung des Tumors verantwortlich sind kontrollieren auch die Renin-Synthese
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Promotion zum Dr. rer. nat.
HerrDipl.-Biochem. Kim Vogel
„ Genexpressionsanalyse Neurodegenerativer Erkrankungen “
unter der Anleitung vonProf. Dr. G. Multhaup
Institut für Chemie und Biochemie- Biochemie -
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Fragestellung: Zeigen chronische und akute Neurodegenerative Erkrankungen Ähnlichkeiten in ihrer Genexpression auf?
Durchführung: Vergleich zweier Neurodegnerativer Erkrankungen• Alzheimer Erkrankung (chronisch)• Sauerstoffunterbrechung des Gehirns (akut)
Ergebnisse: 1. Neue Methode zur Endothelzellen-Anreicherung entwickelt2. Moleküle der Zelladhäsion sind diagnostisch wertvoll3. Prozesse der Neuroinflammation und Neuroregeneration
zeigen wesentliche Beteiligung
Genexpressionsanalyse Neurodegenerativer Erkrankungen
Kim Vogel
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Kim Vogel
Vor LCM
Nach LCM
angereicherte Zellen
Endothelzellen-Anreicherung mittels Laser-Capture-Microdisection (LCM)
Neuroinflammation und –regenerationin chronischen und akuten Erkrankungen
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin
Die Ernst-Reuter-Gesellschaft unterstützt und fördert die Freie Universität Berlin
ideell und materiell, um sie als Ort geistiger Auseinandersetzung, demokratischer Kultur und innovativer Ideen zu erhalten und auszubauen.
• Verleihung der Ernst-Reuter-Preise • Verleihung der Ernst-Reuter-Stipendien• Fundraising für den Stifterfonds des Ernst-Reuter-Stipendienprogramms • Ernst-Reuter-Gesprächsforum• ERG im Dialog• Initiative der Ernst-Reuter-Stipendiaten • Unterstützung von FU-Projekten• Druckkostenzuschüsse zu Dissertationen
• Verwaltung von über 1300 Mitgliedern• Verwaltung diverser Alumnivereine der FU• Versand von WIR-Magazin, FU-Nachrichten und Wissenschaftsmagazin fundiert• Gesellschafter der ERG Universitäts- service GmbH• Drittmittelverwaltung zweckgebundener Zuwendungen an Wissenschaftler/Innen der Freien Universität
Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin