8/18/2019 F-Estabilidad de Las Proteínas y Desnat (1)

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Estabilidad de las proteínas.La conformación de una proteína es el resultado de un equilibrio delicado entrefuerzas contapuestas potentes.

1. Fuerzas electroestáticas.

a. Interacciones iónicas.La asociación de dos grupos iónicos de una proteína con carga opuesta se conocecomo par iónico o puente salino.Sin embargo los pares iónicos contribuyen poco ala estabilidad de la proteína nativa, ya que estos grupos se encuentranpricipalmente al exterior solvatados.b. Interacciones dipolo-dipolo.Las asociaciones no covalentes entre moléculas neutras eléctricamente,conocidas como fuerzas de van del Waals, proceden de las interaccioneselectroestticas entre dipolos permanentes o dipolos inducidos. !stas fuerzas sonlas responsables de numerosas interacciones, de fuerza variable, entre tomosvecinos que no se "allan enlazados.Las interacciones entre dipolos permanentes son determinantes estructuralesimportantes en las proteínas porque muc"os de sus grupos, como el carbonilo eimino del esqueleto peptídico, poseen dipolos permanentes. #unque estasinteracciones son muc"o ms débiles que las interacciones carga $ carga, en unmedio apolar %constante dieléctrica ba&a' influyen significativamente en elplegamiento de una proteína.(n dipolo permanente induce también un momento dipolar sobre un grupo vecino,de modo que se establece una interacción atractiva. !sta interacción dipolo)dipoloinducido, es por lo general, ms débil que la dipolo)dipolo.

2. Fuerzas por enlace de hidrógeno.!stos enlaces son predominantemente interacciones electroestticas entre ungrupo dador débilmente cido %*)+' y un tomo aceptor %#' que es portador de unpar de electrones no compartido.!stos enlaces no estabilizan de modo significativo la estructura de una proteínanativa, sin embargo, proporcionan una base estructural para su modelo deplegamiento.

3. Fuerzas hidrofóbicas.!fecto "idrofóbico es el nombre que se le da a las influencias que provocan lassustancias no polares para conseguir que sus contactos con el agua seanmínimos y a las de las moléculas anfipticas, tales como &abones y detergentes,para formar micelas en las disoluciones acuosas.omo en las proteínas nativas los cadenas laterales apolares se "allan fuera delcontacto con el disolvente acuoso, las interacciones "idrofóbicas constituyen undeterminante importante en las estructuras de las proteínas.

4. Enlaces disulfuro.omo los enlaces disulfuro se forman cuando una proteína se pliega a suconformación nativa intervienen en la estabilización de sus estructuratridimensional.

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esnaturalización de las proteínas

Las proteínas son moléculas flexibles capaces de sufrir ligeras, pero significativastransiciones a otros estados conformacionales. !stas transiciones son producidasgeneralmente por interacción reversible de la proteína con otros componentes de

la célula, que puede ir acompa-ada por una activación o in"ibición de su actividadbiólogica. !ste fenómeno puede estar asociado a regulación intracelular, ya que alas diferentes conformaciones corresponden distintos niveles de actividad.

+ay otros cambios conformacionales producidos por agentes externos que traencomo consecuencia una pérdida parcial o total d ela actividad biológica, en estecaso se trata de una desnaturalización.

La desnaturalización de una proteína se describe como un proceso en el cual ladisposición espacial d ela cadena polipetídica cambia de la forma típica de laproteína nativa a una disposición ms desordenada %ovillo estadístico'. !lloinvolucra cambios en las estructuras primarias, secundarias y cuaternarias, laprimaria no es afectada, no "ay ruptura de enlaces peptídicos.

uc"os agentes causan la desnaturalización proteica/ como el calor, radiación u0,solventes orgnicos, urea, detergentes %S*S, dodecilsulfato de sodio123 4S456a', p+ extremos, salicilatos, guanidinas, agitación violenta, etc. !stosagentes alteran el equilibrio de las fuerzas no enlazantes que mantienen laconformación nativa. La proteína se despliega en forma cooperativa, cualquierdesplegamiento parcial desetabiliza la estructura restante que colapsasimultneamente "asta adoptar el arrollamiento al azar.

!l medio cambia de modo que el estado nativo no es el de menor energía libre,sino que el desnaturalizado. !l agente estabiliza el estado desnaturalizado y7oinestabiliza el estado nativo.

*esnaturalización por diferentes agentes pueden llevar a distintos estados ogrados de desnaturalización.