ENZIMI

Sarajevo, 04.05.2010.

Definicija enzimaDefinicija aktivnog mjestaEnzimska kinetikaSpecifinost enzimskih reakcijaFiziki uvjeti sredineUticaj hemijskih tvari Inhibitori enzimskih reakcijaENZIMI

Enzimi su proteini tercijarne ili kvarterne sturkture koji na povrini imaju veinu polarnih aminokiselinskih ostataka, dok su nepolarni ostaci okrenuti prema unutraosti molekule Imaju veliku katalitiku mo (smanjuju energiju aktivacije hemijsih reakcija) Ubrzavaju reakcije i preko milion puta, a vrlo esto kataliziraju samo jednu reakciju ili skup vrlo srodnih reakcija enzim = apoenzim + kofaktor

ENZIMI

ENZIMIKinetika enzimskih reakcija

U trenutku katalitike promjene supstrat je povezan uglavnom slabim nekovalentnim vezama. Izmjena se deava na dijelu enzima koji se naziva aktivno mjesto. Aktivno mjesto predstavlja mali broj aminokiselina smjetenih u unutranjosti, u hidrofobnom dijelu proteinske molekule, ije prostorno ureenje odgovara molekuli supstrata.

ENZIMI

ENZIMIAktivno mjesto

Aminokiseline koje ulaze u sastav enzima se dijele na etiri razliite grupe:IndiferentneKonformacijskePomoneKontaktne

ENZIMI

Brzina enzimske reakcije se izraava preko koliine supstrata promjenjenog u jedinici vrenena. Ona zavisi od koncentracije enzima [E], koncentracije supstrata [S] i afiniteta enzima za supstrat.

ENZIMSKA KINETIKA

Uticaj koncentracija enzima i supstrata na brzinu enzimske reakcijeENZIMSKA KINETIKA Brzina enzimske reakcije raste progresivno da bi se dostigla maksimalna vrijednost brzine koja ne ovisi o daljnem poveanju koncentracije supstrata

Michaelis i Menten su predloili jednostavan model za razrijeavanje kinetike enzimskih kataliziranih hemijskih reakcijaENZIMSKA KINETIKA

Michaelis i Menten su predloili jednostavan model za razrijeavanje kinetike enzimskih kataliziranih hemijskih reakcijaENZIMSKA KINETIKA...

Grafiki prikaz Michalisove konstante i maksimalne brzineENZIMSKA KINETIKA

Znaenje Michalisove konstanteKM predstavja koncentraciju supstrata [S] pri kojoj je pola aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno supstratom i kad enzim postie polovinu maksimalne brzine reakcije. ENZIMSKA KINETIKA

KM odreuje koliki je afinitet enzima za njegovim supstratom. Kada je vea KM tada je manji afinitet enzima za supstrat i obrnuto. Afinitet uglavnom ovisi o konstantama brzine reakcije k1 i k2, dok brzina stvaranja produkta , tj. brzina enzimske reakcije ovisi o konstanti brzine k3. k3 konstanta se naziva i katalitika konstanta brzine i esto oznaava sa kkat. Ona odreuje broj molekula supstrata promjenjenih u jedinici vremeta na jednoj molekuli enzima, poznata je kao prometni broj enzima. ENZIMSKA KINETIKA

Enzim katalizira samo jednu odreenu hemijsku reakciju ili grupu slinih reakcija, a specifinost prema supstratu je uglavnom potpuna.

SPECIFINOST ENZIMSKIH REAKCIJA

Preporueno ime: karboksipeptidaza ASistemsko ime: peptidil-L-aminokiselinska hidrolazaKlasifikacijski broj: EC 3. 4. 17. 1 EC- Enzyme ComissionNOMENKLATURA ENZIMA

Katalitika aktivnost se mjeri u jedinicama 1 katal = koliina enzima koja katalizira konverziju 1 mola supstrata u produkt u 1 sekundi 1 U = koliina enzima koja katalizira konverziju 1 mol supstrata u produkt u 1 minuti

1 U = 16,67 x 10-9kat = 16,67 nkat1 kat = 6 x 107 UKatalitika koncentracija enzima = broj katala u litri otopineJEDINICA ENZIMSKE AKTIVNOSTI

Uticaj temperatureFIZIKI UTICAJIBrzina hemijske reakcije raste dva puta pri porastu temperature za 100CInaktivacija enzima zbog razgradnje proteinskog dijela Tr-temperatura razgradnje

Uticaj pHFIZIKI UTICAJIZa enzimsku reakcij postoji optimalan pH pri kojem je enzim najaktivniji

Aktivatori enzimske aktivnosti ubrzavaju enzimske reakcije, a da pri tom ne mjenjaju afinitet enzima za supstrat (KM je nepromjenjiva)HEMIJSKI UTICAJI

Aktivacija metalnim jonimaKinaze se aktiviraju sa Mg2+ jonom koji se vee na ATP molekulu i pokree enzimsku reakcijuAlkohol dehidrogenaze se aktiviraju sa Zn2+ Piruvat dekarboksilaze sa Mn2+ ......HEMIJSKI UTICAJI

Zimogena aktivacija Deava se u specijalizovanim elijama gdje se enzimi sintetiziraju u neaktivnom obliku i tako se tite od autoproteolize. To je sluaj sa enzimima koji se poslije izluivanja u ekstracelularni prostor mijenjaju iz neakivnog enzima u aktivni enzim. HEMIJSKI UTICAJI

Kovalentna aktivacija Aktivnost se regulira kovalentnom ugradnjom neke hemijske skupine u neaktivni enzim. Npr, aktivacija fosforilazije, enzima koji katalizira metabolizam glikogena. HEMIJSKI UTICAJI

Ireverzibilni inhibitori Reverzibilni inhibitori. Dijele se na kompeticijske i nekompeticijske inhibitoreINHIBITORI ENZIMSKE AKTIVNOSTI

Kompeticijski inhibitori Sline su strukture supstratu koji se moe smjestiti na aktivno mjesto enzimaINHIBITORI ENZIMSKE AKTIVNOSTI

Nekompeticijski inhibitori Ne vee se na aktivno mjesto, pa se ne mjenja afinitet enzima prema supstratu. Inhibitor se vee na enzim-supstrat kompleks. INHIBITORI ENZIMSKE AKTIVNOSTI