Embed Size (px)
DESCRIPTION
enzim secara umum
Citation preview
Enzym
bull Increasing the temperature make molecules move faster
bull Biological systems are very sensitive to temperature changes
bull Enzymes can increase the rate of reactions without increasing the temperature
bull They do this by lowering the activation energy
Enzim sbg biokatalisator
bull Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi
bull Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur
bull Umumnya suatu enzim itu adalah protein walaupun ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis misalnya RNA
Energi aktivasi
bull Agar suatu reaksi kimia dapat berlangsung energi pembatas diperlukan untuk mengubah molekul substrat menuju pada tahap transisi
bull Tahap transisi memiliki energi bebas terbesar di dalam tahapan suatu reaksi kimia
bull Perbedaan dalam energi bebas diantara substrat dan tahap transisi ditentukan oleh
energi bebas aktivasi Gibbs (∆G)bull Enzim menstabilkan tahapan transisi dibawah
(∆G) selanjutnya meningkatkan laju reaksi
Enzim
Protein Enzim protein sederhana
Protein +Bukan Protein
Protein = apoenzim
Enzim Konjugasi
Bukan protein =Gugus prostetik
Organik =Koenzim
Anorganik = kofaktor
bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine
dinucleotide- Adinine dinucleotide
phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat
KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+
Cara terbentuknya
bull Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat
bull Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat
Sisi aktif enzim
bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan
selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi
sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah
bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat
1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model
Kerja enzim
bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)
bull sbg penghambat (inhibitor)
bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Enzim sbg biokatalisator
bull Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi
bull Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur
bull Umumnya suatu enzim itu adalah protein walaupun ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis misalnya RNA
Energi aktivasi
bull Agar suatu reaksi kimia dapat berlangsung energi pembatas diperlukan untuk mengubah molekul substrat menuju pada tahap transisi
bull Tahap transisi memiliki energi bebas terbesar di dalam tahapan suatu reaksi kimia
bull Perbedaan dalam energi bebas diantara substrat dan tahap transisi ditentukan oleh
energi bebas aktivasi Gibbs (∆G)bull Enzim menstabilkan tahapan transisi dibawah
(∆G) selanjutnya meningkatkan laju reaksi
Enzim
Protein Enzim protein sederhana
Protein +Bukan Protein
Protein = apoenzim
Enzim Konjugasi
Bukan protein =Gugus prostetik
Organik =Koenzim
Anorganik = kofaktor
bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine
dinucleotide- Adinine dinucleotide
phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat
KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+
Cara terbentuknya
bull Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat
bull Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat
Sisi aktif enzim
bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan
selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi
sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah
bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat
1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model
Kerja enzim
bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)
bull sbg penghambat (inhibitor)
bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Energi aktivasi
bull Agar suatu reaksi kimia dapat berlangsung energi pembatas diperlukan untuk mengubah molekul substrat menuju pada tahap transisi
bull Tahap transisi memiliki energi bebas terbesar di dalam tahapan suatu reaksi kimia
bull Perbedaan dalam energi bebas diantara substrat dan tahap transisi ditentukan oleh
energi bebas aktivasi Gibbs (∆G)bull Enzim menstabilkan tahapan transisi dibawah
(∆G) selanjutnya meningkatkan laju reaksi
Enzim
Protein Enzim protein sederhana
Protein +Bukan Protein
Protein = apoenzim
Enzim Konjugasi
Bukan protein =Gugus prostetik
Organik =Koenzim
Anorganik = kofaktor
bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine
dinucleotide- Adinine dinucleotide
phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat
KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+
Cara terbentuknya
bull Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat
bull Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat
Sisi aktif enzim
bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan
selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi
sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah
bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat
1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model
Kerja enzim
bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)
bull sbg penghambat (inhibitor)
bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Enzim
Protein Enzim protein sederhana
Protein +Bukan Protein
Protein = apoenzim
Enzim Konjugasi
Bukan protein =Gugus prostetik
Organik =Koenzim
Anorganik = kofaktor
bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine
dinucleotide- Adinine dinucleotide
phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat
KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+
Cara terbentuknya
bull Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat
bull Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat
Sisi aktif enzim
bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan
selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi
sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah
bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat
1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model
Kerja enzim
bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)
bull sbg penghambat (inhibitor)
bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine
dinucleotide- Adinine dinucleotide
phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat
KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+
Cara terbentuknya
bull Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat
bull Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat
Sisi aktif enzim
bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan
selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi
sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah
bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat
1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model
Kerja enzim
bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)
bull sbg penghambat (inhibitor)
bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Cara terbentuknya
bull Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat
bull Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat
Sisi aktif enzim
bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan
selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi
sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah
bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat
1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model
Kerja enzim
bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)
bull sbg penghambat (inhibitor)
bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Sisi aktif enzim
bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan
selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi
sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah
bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat
1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model
Kerja enzim
bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)
bull sbg penghambat (inhibitor)
bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Kerja enzim
bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)
bull sbg penghambat (inhibitor)
bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Enzim alosterik
bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Sifat enzim
bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil
2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion
3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll
4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu
Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)
bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Cara kerja ensim
bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894
bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Mekanisme kerja enzim
bull E + S ES E + P
Dua model ikatan enzim
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
The Lock and Key Hypothesis
Enzyme may be used again
Enzyme-substrate complex
E
S
P
E
E
P
Reaction coordinate
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr
bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi
pada bagian sisi aktif enzim
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
The Induced Fit Hypothesis
Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Faktor-faktor yg berpengaruh
bull substrate concentration
bull pH
bull temperature
bull inhibitors
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Substrate concentration Non-enzymic reactions
bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration
Reaction velocity
Substrate concentration
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Substrate concentration Enzymic reactions
Reaction velocity
Substrate concentration
Vmax
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
The effect of pH
Enzyme activity Trypsin
Pepsin
pH
1 3 5 7 9 11
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
The effect of pH
bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate
molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos
optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur
bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
The effect of temperature
Temperature degC
Enzyme activity
0 10 20 30 40 50
Q10 Denaturation
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
The effect of temperature
bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature
bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)
bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions
bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled
reaction will be a balance between the Q10 and denaturation
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
The effect of temperature
bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC
bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature
bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC
bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
INHIBITOR
bull 1048766Berdasar ikatan enzim
-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel
bull 1048766Berdasar sifat kinetika
-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
bull Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a
X
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
bull Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan ABCD substrat enzim abcd
X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd
X
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Enzym activity
Enzyme activity 1 unit = A mount of
enzyme which converts one mole
of substrate per minute
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Persamaan Michealis-Menten
][
][max
SK
SVv
m
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
Lineweaver-Burk
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
V (mikro molmnt) S (mili mol)
20 35
30 45
40 58
50 69
60 78
70 84
Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya
![[PPT]ENZIM SEBAGAI ALAT DIAGNOSIS · Web viewAktivitas enzim-enzim glikolisis pada serum tikus yang menderita tumor LaDue, Wroblewski & Karmen Kenaikan aktivitas GOT (AST) pada infark](https://img.dokumen.tips/doc/110x75/5c88542b09d3f291748ca649/pptenzim-sebagai-alat-diagnosis-web-viewaktivitas-enzim-enzim-glikolisis-pada.jpg)
![Enzim [dr. Hairrudin].ppt](https://img.dokumen.tips/doc/110x75/563db8de550346aa9a97b134/enzim-dr-hairrudinppt.jpg)
