42
Enzym • Increasing the temperature make molecules move faster • Biological systems are very sensitive to temperature changes. • Enzymes can increase the rate of reactions without increasing the temperature. • They do this by lowering the activation energy.

Enzim-PPT

Embed Size (px)

DESCRIPTION

enzim secara umum

Citation preview

Page 1: Enzim-PPT

Enzym

bull Increasing the temperature make molecules move faster

bull Biological systems are very sensitive to temperature changes

bull Enzymes can increase the rate of reactions without increasing the temperature

bull They do this by lowering the activation energy

Enzim sbg biokatalisator

bull Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi

bull Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur

bull Umumnya suatu enzim itu adalah protein walaupun ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis misalnya RNA

Energi aktivasi

bull Agar suatu reaksi kimia dapat berlangsung energi pembatas diperlukan untuk mengubah molekul substrat menuju pada tahap transisi

bull Tahap transisi memiliki energi bebas terbesar di dalam tahapan suatu reaksi kimia

bull Perbedaan dalam energi bebas diantara substrat dan tahap transisi ditentukan oleh

energi bebas aktivasi Gibbs (∆G)bull Enzim menstabilkan tahapan transisi dibawah

(∆G) selanjutnya meningkatkan laju reaksi

Enzim

Protein Enzim protein sederhana

Protein +Bukan Protein

Protein = apoenzim

Enzim Konjugasi

Bukan protein =Gugus prostetik

Organik =Koenzim

Anorganik = kofaktor

bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine

dinucleotide- Adinine dinucleotide

phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat

KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+

Cara terbentuknya

bull Enzim konstitutif

Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat

bull Enzim adapatif

Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat

Sisi aktif enzim

bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan

selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi

sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah

bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat

1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model

Kerja enzim

bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)

bull sbg penghambat (inhibitor)

bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 2: Enzim-PPT

Enzim sbg biokatalisator

bull Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi

bull Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur

bull Umumnya suatu enzim itu adalah protein walaupun ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis misalnya RNA

Energi aktivasi

bull Agar suatu reaksi kimia dapat berlangsung energi pembatas diperlukan untuk mengubah molekul substrat menuju pada tahap transisi

bull Tahap transisi memiliki energi bebas terbesar di dalam tahapan suatu reaksi kimia

bull Perbedaan dalam energi bebas diantara substrat dan tahap transisi ditentukan oleh

energi bebas aktivasi Gibbs (∆G)bull Enzim menstabilkan tahapan transisi dibawah

(∆G) selanjutnya meningkatkan laju reaksi

Enzim

Protein Enzim protein sederhana

Protein +Bukan Protein

Protein = apoenzim

Enzim Konjugasi

Bukan protein =Gugus prostetik

Organik =Koenzim

Anorganik = kofaktor

bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine

dinucleotide- Adinine dinucleotide

phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat

KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+

Cara terbentuknya

bull Enzim konstitutif

Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat

bull Enzim adapatif

Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat

Sisi aktif enzim

bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan

selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi

sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah

bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat

1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model

Kerja enzim

bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)

bull sbg penghambat (inhibitor)

bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 3: Enzim-PPT

Energi aktivasi

bull Agar suatu reaksi kimia dapat berlangsung energi pembatas diperlukan untuk mengubah molekul substrat menuju pada tahap transisi

bull Tahap transisi memiliki energi bebas terbesar di dalam tahapan suatu reaksi kimia

bull Perbedaan dalam energi bebas diantara substrat dan tahap transisi ditentukan oleh

energi bebas aktivasi Gibbs (∆G)bull Enzim menstabilkan tahapan transisi dibawah

(∆G) selanjutnya meningkatkan laju reaksi

Enzim

Protein Enzim protein sederhana

Protein +Bukan Protein

Protein = apoenzim

Enzim Konjugasi

Bukan protein =Gugus prostetik

Organik =Koenzim

Anorganik = kofaktor

bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine

dinucleotide- Adinine dinucleotide

phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat

KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+

Cara terbentuknya

bull Enzim konstitutif

Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat

bull Enzim adapatif

Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat

Sisi aktif enzim

bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan

selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi

sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah

bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat

1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model

Kerja enzim

bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)

bull sbg penghambat (inhibitor)

bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 4: Enzim-PPT

Enzim

Protein Enzim protein sederhana

Protein +Bukan Protein

Protein = apoenzim

Enzim Konjugasi

Bukan protein =Gugus prostetik

Organik =Koenzim

Anorganik = kofaktor

bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine

dinucleotide- Adinine dinucleotide

phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat

KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+

Cara terbentuknya

bull Enzim konstitutif

Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat

bull Enzim adapatif

Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat

Sisi aktif enzim

bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan

selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi

sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah

bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat

1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model

Kerja enzim

bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)

bull sbg penghambat (inhibitor)

bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 5: Enzim-PPT

bull KOENZIM - Coenzyme A- Flavin mononucleotide- Flavin Adenine dinucleotide- Nicotinamide adenine

dinucleotide- Adinine dinucleotide

phosphat- Thiamine pyrophosphat- Tetrahydrofolate- Deoxyadenosyl cobalamin- Pyridoxal phosphat

KOFAKTOR- Zn2+- Fe2+

Cara terbentuknya

bull Enzim konstitutif

Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat

bull Enzim adapatif

Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat

Sisi aktif enzim

bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan

selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi

sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah

bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat

1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model

Kerja enzim

bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)

bull sbg penghambat (inhibitor)

bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 6: Enzim-PPT

Cara terbentuknya

bull Enzim konstitutif

Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel tidak dipengaruhi subtrat

bull Enzim adapatif

Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat

Sisi aktif enzim

bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan

selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi

sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah

bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat

1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model

Kerja enzim

bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)

bull sbg penghambat (inhibitor)

bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 7: Enzim-PPT

Sisi aktif enzim

bull Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian darimolekul enzim tempat berikatannya substrat untukmembentuk kompleks enzim substrat dan

selanjutnya membentuk produk akhir bull Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi

sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim tempat substrat berikatan secara lemah

bull Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat

1) model kunci ndash dan anak kunci 2) induced ndash fit model

Kerja enzim

bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)

bull sbg penghambat (inhibitor)

bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 8: Enzim-PPT

Kerja enzim

bull Dalam sistem biologis kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator)

bull sbg penghambat (inhibitor)

bull keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 9: Enzim-PPT

Enzim alosterik

bull Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol lainnya tempat substrat berikatan selain sisi aktif enzim

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 10: Enzim-PPT

Sifat enzim

bull Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

bull Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)

bull Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 11: Enzim-PPT

1 Enzim bersifat koloid luas permukaan besar bersifat hidrofil

2 Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun anion

3 Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu pH dll

4 Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya5 Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah

sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6 Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7 Enzim bermolekul besar8 Enzim bersifat khasspesifik

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 12: Enzim-PPT

bull Suhu optimum 300C minimum 0 0C maksimum 400Cbull Logam memacu aktifitas enzim Mg Mn Co Febull Logam berat menghambat aktivitas enzim Pb Cu

Zn Cd Agbull pH tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi masam amilase kondisi netral tripsin kondisi basa)

bull Konsentrasi substrat substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

bull Konsentrasi enzim peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya

bull Air memacu aktifitas enzimbull Vitamin memacu aktifitas enzim

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 13: Enzim-PPT

Cara kerja ensim

bull Model kunci ndash dan anak kunci yang diusulkan oleh EmilFisher pada tahun 1894

bull menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 14: Enzim-PPT

Mekanisme kerja enzim

bull E + S ES E + P

Dua model ikatan enzim

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 15: Enzim-PPT

The Lock and Key Hypothesis

Enzyme may be used again

Enzyme-substrate complex

E

S

P

E

E

P

Reaction coordinate

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 16: Enzim-PPT

bull Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E Koshland Jr

bull menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi

pada bagian sisi aktif enzim

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 17: Enzim-PPT

The Induced Fit Hypothesis

Hexokinase (a) without (b) with glucose substratehttpwwwbiochemarizonaeduclassesbioc462462aNOTESENZYMESenzyme_mechanismhtml

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 18: Enzim-PPT

Faktor-faktor yg berpengaruh

bull substrate concentration

bull pH

bull temperature

bull inhibitors

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 19: Enzim-PPT

Substrate concentration Non-enzymic reactions

bull The increase in velocity is proportional to the substrate concentration

Reaction velocity

Substrate concentration

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 20: Enzim-PPT

Substrate concentration Enzymic reactions

Reaction velocity

Substrate concentration

Vmax

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 21: Enzim-PPT

The effect of pH

Enzyme activity Trypsin

Pepsin

pH

1 3 5 7 9 11

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 22: Enzim-PPT

The effect of pH

bull Extreme pH levels will produce denaturationbull The structure of the enzyme is changed bull The active site is distorted and the substrate

molecules will no longer fit in itbull At pH values slightly different from the enzymersquos

optimum value small changes in the charges of the enzyme and itrsquos substrate molecules will occur

bull This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 23: Enzim-PPT

The effect of temperature

Temperature degC

Enzyme activity

0 10 20 30 40 50

Q10 Denaturation

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 24: Enzim-PPT

The effect of temperature

bull Q10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10degC rise in temperature

bull For chemical reactions the Q10 = 2 to 3(the rate of the reaction doubles or triples with every 10degC rise in temperature)

bull Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions

bull BUT at high temperatures proteins denaturebull The optimum temperature for an enzyme controlled

reaction will be a balance between the Q10 and denaturation

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 25: Enzim-PPT

The effect of temperature

bull For most enzymes the optimum temperature is about 30degC

bull Many are a lot lower cold water fish will die at 30degC because their enzymes denature

bull A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100degC

bull Most enzymes however are fully denatured at 70degC

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 26: Enzim-PPT

INHIBITOR

bull 1048766Berdasar ikatan enzim

-inhibitor reversibel-inhibitor irreversibel

bull 1048766Berdasar sifat kinetika

-inhibitor kompetitif -inhibitor nonkompetitif

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 27: Enzim-PPT

Penghambatan kompetitif

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 28: Enzim-PPT

Inhibitor kompetitif Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadiContoh asam malonatInhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 29: Enzim-PPT

Inhibitor non kompetitif Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzimSenyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH)

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 30: Enzim-PPT

bull Inhibitor irreversible

- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim

- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen

- Enzim menjadi inaktif secara permanen

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 31: Enzim-PPT

bull Feed Back InhibitorPenghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim yang dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D bull A B C D Xbull Keterangan ABCD substrat enzim abcdbull X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat

sintesis enzim a

X

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 32: Enzim-PPT

bull Inhibitor Represor

- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya

- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D

Keterangan ABCD substrat enzim abcd

X hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim abcd

X

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 33: Enzim-PPT

bull Alosterik inhibitorPenghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik

- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat

- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik

- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat

- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 34: Enzim-PPT

Enzym activity

Enzyme activity 1 unit = A mount of

enzyme which converts one mole

of substrate per minute

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 35: Enzim-PPT

Persamaan Michealis-Menten

][

][max

SK

SVv

m

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 36: Enzim-PPT

Lineweaver-Burk

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42
Page 37: Enzim-PPT

V (mikro molmnt) S (mili mol)

20 35

30 45

40 58

50 69

60 78

70 84

Tulis rumus line weaver-Burkhitung secara grafik kecepatan maksimumHitung konstanta kecepatan reaksi enzimatisnya

  • Enzym
  • Enzim sbg biokatalisator
  • Energi aktivasi
  • Slide 4
  • Slide 5
  • Slide 6
  • Slide 7
  • Cara terbentuknya
  • Sisi aktif enzim
  • Kerja enzim
  • Enzim alosterik
  • Sifat enzim
  • Slide 13
  • Slide 14
  • Cara kerja ensim
  • Mekanisme kerja enzim
  • The Lock and Key Hypothesis
  • Slide 18
  • The Induced Fit Hypothesis
  • Faktor-faktor yg berpengaruh
  • Substrate concentration Non-enzymic reactions
  • Substrate concentration Enzymic reactions
  • The effect of pH
  • Slide 24
  • The effect of temperature
  • Slide 26
  • Slide 27
  • INHIBITOR
  • Penghambatan kompetitif
  • Slide 30
  • Slide 31
  • Slide 32
  • Slide 33
  • Slide 34
  • Slide 35
  • Slide 36
  • Enzym activity
  • Persamaan Michealis-Menten
  • Slide 39
  • Lineweaver-Burk
  • Slide 41
  • Slide 42