Upload
desmondkristantokristanto
View
32
Download
0
Embed Size (px)
Citation preview
A. Latar Belakang
Enzim memiliki peranan penting pada kehidupan makhluk hidup. Tanpa adanya enzim,
kehidupan yang kita kenal sekarang ini tidak akan mungkin ada. Pada tahun 1878, ahli fisiologi
Jerman Wilhelm Kuhne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal
dari bahasa yunani yang berarti “ragi”. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk
pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi
yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Enzim adalah polimer biologik yang mengkatalisis reaksi kimia yang berlangsung dalam
tubuh. Sebagai biokatalisator yang mengatur semua kecepatan semua proses fisiologis, enzim
memegang peranan utama pada kesehatan dan penyakit. Meskipun dalam keadaan sehat semua
proses fisiologis akan berlangsung dengan cara yang tersusun serta teratur sementara
homeostasis akan dipertahankan, tetapi keadaan homeostasis dapat mengalami gangguan yang
berat dalam keadaan patologis.
Semua hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam Enzymologi yang terdapat pada
bidang kesehatan, kedokteran, keperawatan, kebidanan, farmasi dan lain sebagainya. Oleh
karena itu makalah ini dibuat agar mengetahui lebih lanjut tentang konsep enzim dan fungsinya
di tatanan klinik dan hubungan Enzim dengan penyakit yang terjadi pada manusia.
B. Pengertian Enzim
Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel. Enzim
sangat penting pada kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika
tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat
hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Reaksi – reaksi kimia yang berlangsung pada sel hidup secara keseluruhan disebut
metabolisme. Berbagai senyawa dapat disintesis oleh sel – sel hidup. Ratusan senyawa harus
dibentuk untuk menghasilkan organel - organel dan struktur – struktur lain yang terdapat
dalam sel. Tumbuhan juga menghasilkan sejumah senyawa – senyawa kompleks yang disebut
metabolit sekunder, yang mungkin berperan melindungi tumbuhan pada insekta, bakteri, jamur,
dan patogen – patogen yang lain. Selain itu tumbuhan juga menghasilkan vitamin yang berguna
pada tumbuhan (dan juga manusia); dan hormon yang mengkomunikasikan berbagai bagian
dari tumbuhan untuk mengontrol dan mengkoordinasi proses perkembangan.
Manfaat enzim ini diikuti pula dengan kekurangan – kekurangannya yaitu enzim adalah
sebuah molekul protein yang besar dan pembentukannya memerlukan sejumlah energi.
C. Sifat sifat enzim
1. Enzim adalah Protein
Sebagai protein enzim mempunyai sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi
lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka
enzim akan hancur atau tidak dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik
Setiap enzim mempunyai sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap
enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tidak merubah produk yang diharapkan tanpa ikut
bereaksi dengan substratnya,sehingga energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu
substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit
Reaksi enzimatis pada metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali
reaksi.
5. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, akibatnya dapat bekerja dua arah (bolak-balik).
Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim
juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
D. ENZIM DALAM SEL
Enzim tidak tercampur merata di seluruh sel, namun terdapat dalam kompartemen –
kompartemen. Enzim untuk fotosintesis terdapat dalam kloroplas; untuk respirasi terutama
terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol. Enzim untuk sintesis
DNA, RNA, dan mitosis terdapat dalam inti.
Pengelompokan enzim dalam kompartemen dapat meningkatkan efisiensi proses –
proses seluler karena dua hal, (1) membantu memastikan bahwa konsentrasi reaktan cukup di
tempat enzim tersebut terdapat; (2) membantu memastikan bahwa satu senyawa diarahkan
menjadi hasil yang diperlukan, dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang
berkompetisi dan juga dapat bekerja pada senyawa itu di tempat lain ke dalam sel.
Namun penegelompokan enzim dalam kompartemen – kompartemen tidak absolut,
misalnya membran yang mengelilingi kloroplas memungkinkan beberapa gula fosfat yang
dihasilkan fotosintesis keluar. Senyawa – senyawa itu kemudian oleh sejumlah enzim diluar
kloroplas dipengaruhi dalam sintesis dinding sel dan respirasi yang penting untuk tumbuh serta
pemeliharaan tumbuhan.
E. TATANAMA ENZIM
Kurang lebih 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hidup, dan masih
bertambah terus sejalan dengan berlangsungnya penelitian. Tiap enzim dinamai menurut sistem
baku dan juga diberi nama umum yang sederhana. Pada kedua sistem tersebut nama enzim
pada umumnya diakhiri dengan ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang
dikatalisis. Sebagai contoh, sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam respirasi,
mengoksidasi molekul sitokrom . Asam malat dehidrogenase melepaskan dua atom hidrogen
dari asam malat. Tetapi contoh di atas tidak menjelaskan siapkah penerima elektron atau atom
hidrogen yang dilepaskan.
Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang namun lebih
deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan jelas. Sebagai contoh,
sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c: O2 oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron
dilepaskan dari sitokrom tertentu, yakni jenis c dan molekul oksigen adalah penerima elektron.
Dehidrogenase asam malat disebut L-malat : NAD oksidoreduktase, menunjukkan enzim
tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi, dan molekul yang disingkat NAD adalah
penerima atom hidrogen. Tabel diatas mencantumkan enam kelas utama enzim berdasarkan
tipe reaksi yang dikatalisis, disertai beberapa contoh.
Tabel klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu
Kelas dan sub
kelasJenis reaksi
OksidoreduktaseMelepas dan menambah elektron atau elektron
atau hidrogen
OksidaseMentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada
oksigen
Reduktase Menambahkan elektron atau hidrogen
Dehidrogenase Melepaskan hidrogen
Transferase Memindahkan gugus senyawa kimia
Kinase Memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP
Hidrolase Memutuskan ikatan kimia pada penambhan air
Proteinase Menghidrolisis protein (ikatan peptida)
Ribonuklease Menghidrolisis RNA
Deoksiribonuklease Menghidrolisis DNA
Lipase Menghidrolisis lemak
LiaseMembentuk ikatan rangkap dengn melepaskan satu
gugus kimia
IsomeraseMenata kembali atom-atom pada suatu molekul
untuk membentuk isomer
Ligase atau
sintetase
Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan
hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya
polimeraseMenggabungkan subunit (monomer)
akibatnyaterbentuk polimer
F. KLASIFIKASI ENZIM
Enzim bisa diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi kimia yang dikatalisis, terdiri dari
a. Enzim hidrolase
Mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat. Hidrolase adalah enzim-enzim
yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air.
R1CO – OR2 HOH R1COOH + R2OH
Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
1) Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :
a) Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9
suatu disakarida).
2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11
b) Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
amilase
amilum maltosa
C12H22O11 + H20 2 C6H12O6
c) Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.
d) Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
e) Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu
disakarida)
f) Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.
2) Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester, contohnya :
1) Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
2) Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.
3) Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein,
Contohnya:
a) Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
b) Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
c) Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.
b. Enzim oksidasi-reduksi
Mengkatalisis pengambilan atau penambahan hidrogen, oksigen atat elektron dari atau ke
substrat. Enzim Oksidase terdiri dari :
a) Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik
menjadi hasil-hasil oksidasi.
b) Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.
RH2 + A R + AH2 (Pengambilan Hidrogen)
RO + ½ O2 RO2 (penambahan oksigen)
R2+ R3+ + E- (pengambilan elektron)
c. Enzim fosforilase
Mengkatalisis penambahan atau pengambilan asam fosfat ke atau dari substrat. Aktivasi enzim
ini hampir analog dengan enzim hidrolisis, kecuali yang ditambahkan fosfat dan bukan air.
Pati + fosfat glukosa-1-fosfat
d. Enzim transferase
Mengkatalisis pemindahan satu gugus dari molekul donor ke satu molekul aseptor. Yang
menjadi bagian kelompok enzim ini transglikolidase, transpeptidase, transmilase,
transmetilase, transasilase. Contoh yang paling terkenal antara lain: enzim glutamat-aspartat
maltosa glukosa
transminase. Enzim ini mengkatalisis pemindahan satu gugus asam amino dari asam glutamat
ke asam oksiloasetat membentuk asam aspartat.
COOH COOH
CH2 CH2
CH2 C = O
CHNH2 COOH Asam asam Glutamac oksaloasetat
e. Enzim karbosilase
Mengkatalisis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Satu enzim yang mengkatalisis
penambahan CO2 adalah karboksidismutase. Enzim ini sangat berperan pada fotosintesis yang
mengkatalisis karboksilase ribolusa-1,5-fosfat.
Asam glutamat asam γ-aminobutirat + CO2
f. Enzim isomerase
Mengkatailsis perubahan gula aldosa pada menjadi ketosa. Misalnya perubahan glukosa-6-
fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat yang dikatalisis oleh enzim heksosafosfat isomerase.
Glukosa-6-fosfat fruktosa-6-fosfat
g. Enzim epimerase
Mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivat gula dapat berubah menjadi epimernya.
Contoh epimerase adalah perubahan dapat balik xilulosa-5-osfat menjadi ribolusa-5-fosfat.
G. MEKANISME ENZIM
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang
disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak dapat menahan panas, dan
berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat
menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat begitu erat pada apoenzim. Akan tetapi,
koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat
termostabil (tahan panas), berisi ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Bilamana koenzim NADP
(Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase.
Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Koenzim dapat melakukan sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau
donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).
Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
a. Model kunci gembok (block and key)
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena mempunyai sebuah bagian kecil yang bisa
berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai
kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim
memiliki sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini begitu
spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat
bagi enzim.
b. Induksi pas (model induced fit)
Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk
substratnya.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku (fleksibel). Ketika
substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan
bentuk substrat kemudian terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah
terlepas dari kompleks, akibatnya enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat
yang lain.
Keterangan: a. Model kunci gembok (block and key)
b. Induksi pas (model induced fit)
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara menambah laju reaksi. Enzim menambah laju
reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi).
Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108sampa 1011kali lebih cepat dari pada jika reaksi
tersebut dilakukan tanpa katalis. Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk
kompleks pada substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim
bebas untuk membentuk kompleks baru pada substrat yang lain.
Enzim mempunyai sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis.
Pada hal ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik
sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik
sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu
yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Sehingga mengakibatkan bereaksi, enzim dan
substrat harus saling komplementer.
H. Faktor-Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim
Kecepatan reaksi kerja enzim dipengaruhi oleh :
1) SuhuKarena enzim adalah protein globular, sehingga sebagian besar adalah termolabil dan mulai mengalami denaturasi (ditunjukan dengan kehilangan aktivitas enzimatik) pada suhu antara 45o dan 50oC
2) Keasaman atau pHKekuatan ionik dan pH juga adalah parameter yang penting karena menentukan muatan residu asam amino, dan bisa berpengaruh terhadap struktur berdimensi tiga dari enzim dan dengan demikian aktivitas kataliknya.
3) Ada tidaknya senyawa inhibitor
Inhibitor merupakan zat yang secara spesifik menurunkan kecepatan reaksi enzimatik.
Inhibitor enzim ada tiga macam terdiri dari:
a) Inhibitor kompetitifInhibitor berkompetisi dengan suatu substrat alamiah dari enzim agar memperebutkan tempat aktif.
b) Inhibitor non-kompetitifTidak seperti pada inhibitor kompetitif, inhibitor nonkompetitif tidak bisa berinteraksi pada tempat aktif, tetapi berikatan dengan beberapa bagian lain dari suatu enzim atau kompleks enzim-substrat.
c) Inhibitor ireversibelInhibitor ireversibel pada umumnya tidak mengaktifkan enzim dengan berikatan secara kovalen pada tempat aktifnya.
4) Kadar enzimKecepatan reaksi bergantung dengan konsentrasi enzim yang berperan sebagai katalisator.
5) Konsentrasi substratKecepatan reaksi tidak tergantung pada peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi substrat.Kecepatan meningkat pada konsentrasi substrat hingga mencapai kecepatan maksimum (Vmaks) dimana setelah ini konsentrasi yang lebih besar dari substrat tidak meningkatkan kecepatan reaksi secara bermakna.
I. Enzim dan Pengobatan
1. Pada awalnya di gunakan pada penyakit-penyakit gangguan pencernaan, yaitu enzim,
pepesin, tripsin, amilase atau lipase/
2. Pengobatan akibat kurangnya enzim disebabkan oleh gangguan pada gen, Hemofilia.
J. Pemanfaatan enzim di bidang pengobatan
Pemanfaatan enzim dalam pengobatan terdiri dari penggunaan enzim sebagai obat, pemberian
senyawa kimia untuk memanipulasi kinerja suatu enzim dengan demikian suatu efekter
tentu dapat dicapai (enzim sebagai sasaran pengobatan), serta manipulasi terhadap ikatan
protein-ligan sebagai sasaran pengobatan.
K. Pemanfaatan enzim sebagai alat diagnosis
Secara garis besar terdiri dalam tiga kelompok yaitu :
1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit tertentu.
2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.
3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.
L. Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan
Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari Enzim yaitu;
a. Reduksi adalah penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.
b. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H2O).
c. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen.
d. Hidrolosis adalah reaksi penambahan pada suatu molekul dan diikuti pemecahan
molekul pada ikatan yang ditambah H20.
e. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
f. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
g. Fosforilasi adalah reaksi pelepasan fosfat.
h. Enzim adalah biomolekul yang mengkatallis reaksi kimia, diman hampir semua enzim
adalah protein.Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut
substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam mengkatalisis
reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.
i. Fungsi enzim merupakan sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel
maupun di luar sel mahluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien
dan mempunyai derajat yang tinggi..
M. Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik
Fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim
plasma non fungsional.
a. Enzim plasma fungsional
Tempat bekerjanya dalam darah. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase),
cholinesterase, proenzim, hemostasis. Umumnya disintesis dalam hati; konsentrasi darah,
sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. Ex : lipoprotein lipase, pseudokolin esterase
pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah.
b. Enzim plasma non fungsional
Tempat kerjanya tidak terdapat dalam darah. Contohnya: AST = SGOT, ALT =
SGPT, amilase, lipase, γ-Glutamil transpeptidase, laktat dehidrogenase, acid fosfatase,
alkali fosfatase. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga mampu membantu
diagnostik dan prognostik klinik yang berharga.
N. Hubungan Enzim dengan Penyakit.
a. Kadar Enzim Plasma
Glutamil Tranferase (GGT) akan meningkat apabila terjadi obstruktif. ALT
akan dikeluarkan apabila sel hati mengalami kerusakan, sedangkan AST keluar, bukan
hanya sel hati yang mengalami kerusakan, termasuk sel pada organ jantung. Kadang
kadar ALT dan AST terukur pada gangguan kardiovaskular dan otot. Oleh karna itu
pengukuran AST tidak spesifik untuk pemeriksaan fungsi hati.Bila sel mengalami
mengalami kerusakan maka akan mengeluarkan enzim tertentu. Enzim-enzim
menempati tempat tertentu di dalam hati. Laktat Dehidrogenase, Aspartat
Aminotranferase (AST), dan Alanin Aminotranferase (ALT) adalah enzim yang
terdapat dalam sitoplasma. Sedangkan enzim yang menempati mitokondria adalah
isoenzim AST yang keluar apabila terjadi kerusakan di mitokondria. Enzim pada
kanakuli seperti Alkalin Fosfatase dan
Beberapa varian reaksi bisa digunakan dengan enzim. Dalam reaksi, alanin untuk
ALT dan aspartat untuk AST ditambahkan untuk mempercepat reaksi ke kanan,
menghasilkan glutamat. Produksi terakhir ini kemudian digabungkan untuk enzim
glutamat dehidrogenase, dalam reaksi yang disebut indikator, menghasilkan
α-ketoglutarat.
Reaksi ini harus dievaluasi selama periode yang singkat, karena salah satu
substrat untuk enzim alfa glutarat, dibuat ulang oleh reaksi indikator. Varian lain
untuk AST melibatkan kopling oksalat yang terbentuk dari aspartat, pada reaksi malat
dehidrogenase, yang mengubah OAA menjadi malat, dan NADH diubah menjadi
NAD yang pada pengukurannya mengalami penurunan absorbansi pada 340 nm. Pada
ALT, konversi alanin menjadi piruvat memungkinkan kopling dehidrogenase piruvat
menjadi bentuk kompleks di mana piruvat diubah menjadi asetil koenzim A, dan NAD
dikonversikan menjadi NADH yang dapat langsung diukur dengan peningkatan
absorbansi pada 340 nm..
Pada hepatitis A dan B, kadar AST lebih tinggi daripada ALT pada 24 jam
pertama, karena aktivitas aktivitas AST yang lebih tinggi (7000 kali) di hepatosit,
namun 24 jam berikutnya kadar ALT lebih tinggi daripada AST sesuainya waktu
paruhnya.
b. Hubungan Serangan Jantung dengan Enzim Creatin Kinase
Creatin Kinase (CK) adalah suatu enzim yang berperan dalam pembentukan
kreatinin phosphat yang merupakan tempat penyimpanan kreatinin phospat yang
merupakan tempat penyimpanan energi dalam otot. Bila terjadi peningkatan kadar
creatin kinase dalam otot. Bila terjadi peningkatan kadar creatin kinase dalam serum,
maka menandakan adanya kerusakan pada otot tersebut. Dalam hal ini otot telah rusak
dan tidak membutuhkan energi lagi, maka enzim creatin kinase ini dikeluarkan dari
dalam otot. Kadar normal Kreatinin kinase 10-120 mikrogram perliter (mcg/L).Karena
kreatinin kinase hanya dapat bertahan dalam jangka waktu yang pendek, pengambilan
sampel darah di wajibkan untuk dilakukan dalam 48 jam kelainan pada otot terjadi
(akan lebih baik dalam 24 jam pertam).Adanya kerusakan pada membran sel akibat
kekurangan oksigen atau kerusakan lainnya dapat melepaskan kreatinin kinase di
dalam sel ke sirkulasi seluruh tubuh. Umumnya, kenaikan kadar kreatinin kinase
mempunyai tingkat sensitivitas yang cukup tinggi terhadap serangan jantung, namun
tidak spesifik untuk kelainan jantung tersebut, karena kreatinin kinase juga terdapat
pada jaringan lainnya. Kadar kreatinin kinase berfungsi dalam membantu diagnosis
serangan jantung, evaluasi adanya nyeri dada, untuk menentukan seberapa parah
kerusakan otot yang terjadi, untuk mendeteksi apakah ada kelaninan atau penyakit
pada otot. Pola kenaikan atau penurunan serta waktu pemeriksaan kadar kreatinin
dapat membantu menegakan diagnosis,
Kadar kreatinin yang tinggi bisa terjadi pada beberapa kelainan seperti Trauma
pada otak atau stroke, kejang, peradangan pada otot, trauma listrik, serangan
jantung, peradangan pada otot jantung, kematian jaringan paru. Ada beberapa
kelainan lain yang menyebabkan kadar kreatinin kinase meningkat adalah seperti
Hipotiroid (kadar hormon tiroid yang rendah ) hipertiroid ( kadar hormon yang
tinggi) peradangan selaput pembungkus otot jantung dan rabdomiolisis. Kadar
kreatinin kinase di bawah rentang normal dapat terjadi pada penyakit hati yang
diakibatkan konsumsi alkohol dalam jumlah banyak dan dalam waktu lama serta dapat
pula terjadi pada penyakit rheumatoid arthritis. Oleh karna itu perlu diketahui
beberapa kondisi yang dapat menyebabkan kadar kreatinin kinase meningkat
walaupun sebenarnya tidak ada kelainan yang berarti, seperti pemeriksaan yang
dilakukan setelah aktivitas fisik yang berat setelah dilakukan tindakan pembedahan
dan beberapa obat-obatan (seperti obat-obatan penurun kolestrol)
Cara kerja Enzim Kreatin Kinase terhadap serangan Jantung.
Serangan jantung terjadi karena disebabkan berkurangnya pasokan darah ke
bagian otot jantung secara tiba-tiba yang mengakibatkan sebagaian sel jantung
menjadi mati, dan sel jantung yang mati atau rusak tersebut tidak memerlukan energi
lagi.
Sehingga creatin kinase (CK) yang merupakan pembentuk tempat penyimpanan
energi dalam jantung tidak di butuhkan lagi akaibatnya CK dilepaskan beredar
bersama aliran darah. Setelah terjadi serangan jantung, kadar enzim ini langsung
meningkat yang artinya melebihi dari kadar normal CK dalam jantung. Peninggian
CK tersebut merupakan indikator penting adanya kerusakan pada otot jantung.
c. Hubungan Enzim Amilase dengan Beberapa Penyakit
Enzim Amilase adalah salah satu enzim yang sangat penting keberadaannya di
tubuh kita. Amilase sendiri merupakan enzim katalis yang berfungsi untuk
menghidrolisis gula dan pati. Amilse mencerna karbohidrat (polisakarida) menjadi
unit–unit disakarida yang lebih kecil. Orang yang tidak bisa menoleransi lemak (tidak
dapat mencerna lemak) akan lebih sering makan gula dan karbohidrat untuk menebus
kurangnya lemak dalam makanan mereka. Jika makanan Emereka berlebihan
karbohidrat, makanan tersebut bisa menyebabkan kekurangan amilase.
Enzim Amilase salah satu enzim yang sangat penting keberadaannya di tubuh
kita. Amilase sendiri merupakan enzim katalis yang berfungsi untuk menghidrolisis
gula dan pati. Amilse mencerna karbohidrat (polisakarida) menjadi unit–unit
disakarida yang lebih kecil. Orang yang tidak bisa menoleransi lemak (tidak dapat
mencerna lemak) akan lebih sering makan gula dan karbohidrat untuk menebus
kurangnya lemak pada makanan mereka. Jika makanan Emereka berlebihan
karbohidrat, makanan tersebut dapat menyebabkan kekurangan amilase.
Enzim ini terlibat dalam reaksi anti inflamasi, seperti yang disebabkan oleh
pelepasan histamin dan zat–zat serupa. Respon inflamasi, pada umumnya, terjadi di
organ yang berhubungan dengan dunia luar, yaitu paru–paru dan kulit. Pengaruhnya
juga termasuk pada masalah kulit, seperti psoriasis, eksim, gatal-gatal, gigitan
serangga, alergi, sengatan lebah, dermatitis atopik, dan segala jenis herpes.
Bahkan masalah pada paru–paru termasuk asma dibutuhkan adanya formula
enzim amilase.
d. Hubungan Enzim Katalase Dengan Berbagai Penyakit
Katalase merupakan enzim yang mengandung empat gugus heme, pada tulang,
membran mukosa, ginjal dan hati. Aktifitas enzim ditemukan dalam mitokondria,
sitoplasma dan peroksosom. Katalase memiliki empat rantai polypeptide, masing-
masing terdiri dari 500 lebih asam amino. Catalase juga memiliki empat grup heme
yang dibentuk dari cincin protoporphyrin yang mengandung atom besi tunggal. Berat
molekulnya: 118.054,25 gram/mol. Struktur sekunder : 31% helical (22 helik; 161
residu) 16% beta sheet (19 strands; 82 residu). Ensim Katalase termasuk enzim
hidroperoksidase, yang melindungi tubuh terhadap senyawa-senyawa peroksida yang
berbahaya. Penumpukan senyawa peroksida dapat menghasilkan radikal bebas, yang
selanjutnya akan merusak membran sel dan kemungkinan menimbulkan penyakit
kanker serta arterosklerosis. Mempunyai kemampuan untuk inaktivasi hidrogen
peroksida. Senyawa H2O2 dihasilkan pada aktivitas enzim oksidase, H2O2 berpotensi
menimbulkan radikal karena membentuk OH*. Katalase adalah hemoprotein yang
mengandung 4 gugus hem. Aktivitas katalse : 1. aktivitas peroksidase, mengoksidasi
senyawa yang analog dengan substrat
Katalase H2O2 + H2A -- >2H2O + A2
2. aktivitas katalase, enzim ini bisa menggunakan satu molekul H2O2 sebagai subtrat
atau donor elektron , molekul H2O2 yang lain sebagai oksidan atau akseptor elektron.
Katalase 2H2O2 ----->2H2O + O2
Katalase ditemukan di darah, sumsum tulang, membran mukosa, ginjal dan hati.
Didalam organel sel adalah peroksisome kaya akan enzim katalase.
Fungsi enzim Katalase Hidrogen peroksida (H2O2) adalah hasil dari respirasi
dan dibuat dalam seluruh sel hidup. H2O2 berbahaya dan harus dibuang secepatnya.
Enzim katalase diproduksi sel untuk mengkatalis H2O2. Katalase berfungsi sebagai
enzim peroksidasi khusus dalam reaksi dekomposisi hydrogen peroksida menjadi
oksigen dan air. Enzi mini mampu mengoksidasi 1 molekul hydrogen peroksida
menjadi oksigen. Kemudian secara simultan juga bisa mereduksi molekul hydrogen
peroksida kedua menjadi air. Reaksi dapat berjalan bila terdapat senyawa pemberi ion
hydrogen (AH2) seperti methanol, etanol dan format. Peran katalase dalam
mengkatalis H2O2 relatif lebih kecil dibandiingkan dengan kecepatan
pembentukannya. Sel-sel yang memiliki katalase dalam jumlah sedikit sangat rentan
terhadap peroksida. Oleh karena itu katalase berperan penting dalam mekanisme
pertahanan sel darah merah terhadap serangan oksidaror hydrogen peroksida. Penyakit
yang berhubungan dengan enzim katalase Gangguan yang disebabkan oleh
kekurangan katalase dapat mengenai semua organ, terutama organ yang mengandung
banyak katalase seperti :
1. Penyakit fibrosis ginjal progresis,
2. Penyakit Akatalasia
Penyakit ini adalah suatu variasi genetik dimana terdapat kekurangan enzim katalase
dalam sel-sel darah merah. Kelainan ini bersifat otosom (tidak tergantung jenis
kelamin) dan ditentukan oleh gen resesif. Proporsi fenotipe ini pada populasi kurang
lebih 1%. Orang yang menderita akatalasia, kalau terkena hidrogen-peroksida (suatu
antiseptika) akan menyebabkan hemolisis. Penyakit ini adalah jenis kelainan metabilk.
Meskipun kekurangan aktifitas enzim katalase pada jaringan tubuh namun hanya
sebagian dari penderitanya yang menunjukkan gejala yang berulang pada gusi dan
yang berhubungan dengan struktur mulut yang mudah luka. Luka biasanya terjadi
setelah masa pubertas. Gangguan semacam ini dilaporkan paling banyak terjadi
padaorang-orang di Jepang dan Korea, dimana frekwensinya di Jepang sekitar 2 dari
100.000 penduduk. Merupakan suatu variasi genetik, dimana terdapat kekurangan
enzim katalase dalam sel-sel darah. Kelainan ini bersifat otosom (tidak tergantung
jenis kelamin) dan ditentukan oleh gen resesif. Proporsi tipe ini dalam populasi kurang
lebih 1%. Orang yang menderita akatalasia, jika terkena hidrogen peroksida (misal
melalui antiseptik) akan mengakibatkan hemolisis pada sel-sel darah merah.
3. Vitiligo
Menurut National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases
(NIAMS) vitiligo adalah penyakit kulit yang ditandai dengan adanya makula putih
yang bisa meluas di beberapa bagian tubuh. Hipotesis neurohormonal muncul karena
keterlibatan norepinefrin (NE) dan monoamine oksidase (MAO) dalam patogenesis
vitiligo. Peningkatan kadar NE yang disekresikan keratinosit memicu terbentuknya
enzim MAO. Peningkatan aktivitas MAO akan memicu pembentukan hidrogen
peroksida yang berlebihan. Jumlah H2O2 yang berlebihan ini tidak diimbangi oleh
katalase yang bertindak menentralkan hidrogen peroksida pada kelainan vitiligo.
4. Rambut beruban
Penyebab rambut beruban merupakn tubuh terlalu banyak menghasilkan hidrogen
peroksida. Senyawa ini menghalangi produksi melamin, yaitu pigmen yang
menyediakan warna bagi kulit dan rambut. Banyaknya senyawa hidrogen peroksida
yang dihasilkan tidak seimbang dengan produksi katalase pada tubuh
E. Hubungan Penyakit liver dengan Enzim SGOT dan SGPT.
SGOT singkatan dari Serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase, Sebuah enzim
yang biasanya hadir dalam dan jantung sel-sel hati. SGOT dilepaskan ke dalam darah
ketika hati atau jantung rusak. Tingkat darah SGOT ini merupakan demikian tinggi
dengan kerusakan hati (misalnya,dari hepatitis virus ) atau dengan penghinaan
terhadap jantung (misalnya, dari serangan jantung). Beberapa obat juga dapat
mengakibatkan kadar SGOT. SGOT juga disebut aspartateaminotransferase (AST).
Sedangkan SGPT adalah singkatan dari Serum Glutamic Piruvic Transaminase,
SGPTatau juga dinamakan ALT (alanin aminotransferase) adalah enzim yang banyak
ditemukanpada sel hati serta efektif untuk mendiagnosis destruksi hepatoseluler.
Enzim ini pada jumlah yang kecil dijumpai pada otot jantung, ginjal dan otot rangka.
Pada umumnya nilai tes SGPT/ ALT lebih tinggi daripada SGOT/ AST pada
kerusakan parenkim hati akut, sedangkan pada proses kronis didapat
SGPT/ALT serum umumnya diperiksa secara fotometri atau spektrofotometri,
secarasemi otomatis atau otomatis. Nilai rujukan untuk SGPT/ALT adalah :
Laki-laki : 0 – 50 U/L
Perempuan : 0 – 35 U/L
Dalam uji SGOT dan SGPT, hati dapat dikatakan rusak bila jumlah enzim
tersebut dalam plasma lebih besar dari kadar normalnya.Kondisi yang meningkatkan
kadar SGPT/ALT adalah : Peningkatan SGOT/SGPT > 20 kali normal : hepatitis viral
akut, nekrosis hati (toksisitasobat atau kimia), Penambahan 3-10 kali normal : infeksi
mononuklear, hepatitis kronis aktif, sumbatan empedu ekstra hepatik, sindrom Reye,
dan infark miokard (SGOT>SGPT) , Peningkatan 1-3 kali normal : pankreatitis,
perlemakan hati, sirosis Laennec, sirosisbiliaris