enzim

PowerPoint PresentationLOGO
www.themegallery.com
Koenzim
Molekul organik non protein yang di perlukan untuk aktivitas enzim
Koenzim + Apoenzim holoenzim/enzim
Terikat secara kuat (ikatan kovalen/prostetik)
Sebagian besar merupakan derivat B kompleks.
LOGO
Sifat :
Berbeda dengan enzim; protein akan rusak bila dipanasi (denaturasi) enzim kehilangan aktivitas biologiknya
Koenzim sebagai substrat kedua sebab degradasi molekul substrat sehingga harus diimbangi perubahan molekul koenzim.
LOGO
Koenzim
Contoh:
Fungsi:
Pada reaksi enzimatik, koenzim berperan sebagai pengikat gugus yang akan di pindahkan (Group Transfer Reaction)
LOGO
Biosintesis oksidasi glukosa (glikolisis)
Banyak enzim yang perlu koenzim kecuali enzim pencernaan.
LOGO
Klasifikasi
NAD, NADP, FMN, FAD, Asam lipoat & koenzim Q
Koenzim untuk transfer gugus selain H
Fosfat, KOA, tiamin, pirofosfat, piridoksal fosfat, asam folat, biotin, B12.
LOGO
H3C
CH
OH
C
O
O
H3C
C
O
C
O
O
NAD
NADH
LOGO
Diperlukan gugus pengemban ion H yaitu koenzim NAD.
Sebelum reaksi berlangsung:
NAD direduksi NADH
Laktat dioksidasi piruvat
Peran:
Bila kurang atau tidak adapenyakit.
LOGO
Tata cara penulisan ditetapkan oleh The International Union for Biochemistry (IUB System)
Ada 6 kelas enzim berdasarkan tipe reaksi masing-masing ada 4-13 subkelas.
Nama enzim terdiri dari 2 bagian:
Nama pertama:substrat
LOGO
Bila diperlukan adanya kejelasan tipe reaksi maka ditulis dalam tanda kurung pada akhir nama enzim.
Contoh :1.1.1.37 L-malat :NAD-oksidoreduktase (dekarboksilasi)
L-malat +NAD piruvat + CO2 +NADH+H
LOGO
Tiap enzim mempunyai no. kode (enzym code:EC) menunjukkan tipe reaksi berkenaan dengan kelas (digit 1), subkelas (digit 2), subsubkelas (digit 3), & reaksi yang spesific (digit 4)
Contoh:
EC 2.7.1.1:2 menyatakan transferase, 7 transfer fosfat, 1 fungsi alkohol sebagai akseptor fosfat, 1 heksokinase untuk ATP
LOGO
Enzim berperan mengkatalisis proses oksidasi reduktasi antara 2 substrat yang mempunyai ikatan CH-OH, CH-CH, C=O, CH-NH2, CH=NH
CH-OH:sebagai donor elektron
LOGO
Transferase
Aldehid, keton, asil, alkil, glikosil, fosforus & sulfur
Asetil-KOA transferase, kolin o-asetil transferase (kolin asil transferase)
Hidrolase
LOGO
Liase
Aldehid liase (aldolase), ketosa-1-fosfat aldehid liase
Isomerase
LOGO
Ligase
Asetil-KOA:CO2 ligase (ADP), (asetil-KOA karboksilase)
LOGO
Spesifikasi Reaksi Enzimatik
Suatu enzim hanya dapat mengkatalisis 1 jenis reaksi, lock and key theory
Tiap molekul enzim ada 2 sisi
Sisi aktif/katalitik
Sisi alosterik
Emil Fischer:
Sisi aktif enzim menjadi tempat interaksi antara substrat dengan enzim melalui teori lock and key.
Sisi alosterik untuk memacu peningkatan aktivitas enzim melalui induksi oleh substrat oleh senyawa lain.
LOGO
Teori lock and key
Teori ini mencerminkan keadaan yang kaku (rigidity) konformasi protein sisi aktif sudah terbentuk lebih dahuklu kemudian substrat yang sesuai menempati sisi itu
Teori Induced Fit Koshland
LOGO
Perubahan bentuk karena pengaruh asam amino penyusunnya
Gugus fosfoserin (-P) & -SH dari residu asam amino sistein terlibat dalam katalisis, sedang residu lisin &metionin tidak
Residu beberapa amino asil yaitu sistein, asam amino hidrosiklik asidik & alkalik juga banyak terlibat pada sisi aktif
LOGO
glikosidase spesific untuk glikosida
esterase khusus untuk ikatan ester
LOGO
Enzim kimotripsin:
bekerja untuk ikatan peptida yang dibentuk oleh gugus karboksil dari asam amino aromatik yaitu fenilalanin, tirosin & triptofan
Karboksipeptida:
Aminopeptidase:
LOGO
artinya enzim mengkatalisis interkonvensi isomer molekul substrat H,
kecuali epimerase yang mengkatalisis interkonvensi isomer optis
LOGO
Maltase:
Enzim dalam glikolisis:
Enzim untuk oksidase asam amino:
bekerja untuk L-asam amino bukan D-asam amino di ren
LOGO
Memisahkan enzim dari campuran senyawa lain (termasuk KH, lipid & protein) pemisahan:
metoda pelarutan pengendapan dengan penjenuhan (larutan garam amonium sulfat)
metoda sentrifugasi differensial, penyaringan & elektroforesis poliakrilamid gel.
LOGO
Lisosom:
Makromolekul mikromolekul
lipase lipoprotein, pseudokolinesterase, proenzim koagulasi darah
enzim disintesis hepar di sekresi ke darah dengan kadar yang lebih tinggi dibandingkan yang disekresi di jaringan
enzim plasma fungsional dapat berfungsi karena ada substrat
Enzim plasma non fungsional
enzim ini tidak dapat bekerja karena substratnya tidak ada dalam plasma
kadar akan meningkat bila ada kerusakan jaringan
LOGO
Pengukuran peningkatan kadar enzim dalam plasma sangat membantu dalam menegakkan diagnosis & prognosis dalam jaringan
Penghasil enzim tersebut misalnya:
LOGO
Laktat dehidrogenase mempunyai 4 protomer dengan 2 tipe, penentuan isozim menilai kelainan gen
LOGO
Teori Kinetika:
Suatu reaksi kimia dapat berlangsung bila ada benturan antar molekul & dapat membentuk ikatan 1 dengan yang lain, serta memiliki energi yang dapat melawan rintangan
LOGO
Energi:
Konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat
Pengaruh Konsentrasi Enzim
Pada keadaan normal kecepatan awal reaksi enzimatik akan berbanding lurus dengan kadar enzimnya kecuali bila tercapai keseimbangan
Enzim mempunyai bentuk transisi yaitu ketika berikatan dengan substrat membentuk enzim substrat kompleks bila semua enzim sudah mengikat substrat maka penambahan substrat tidak akan menaikkan kecepatan reaksi
LOGO
Pengaruh Konsentrasi Substrat
Bila semua keadaan konstan tetapi kadar substrat di naikkan maka kecepatan reaksi akan meningkat sampai kecepatan max
Bila telah terjadi saturasi enzim, semua substrat berikatan dengan enzim maka kecepatan reaksi tidak akan bertambah lagi
LOGO
Pengaruh temperatur
Pada perubahan temperatur yang kisarannya kecil & terbatas dapat meningkatkan atau menurunkan kecepatan enzimatis, tetapi bila di luar batas reaksi akan berhenti & aktivitas enzim juga berhenti
Kenaikan temperatur di gambarkan sebagai koefisien suhu atau Q10, artinya setiap kenaikkan 10oC kecepatan reaksi naik 2 kali lipat
Temperatur >70oC reaksi berhenti denaturasi protein enzim
LOGO
Pengaruh pH yang extrem mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatis sebab akan terjadi pergeseran status ionik molekul enzim
Tiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing
Bila pH diatas atau dibawah pH optimal reaksi berhenti
LOGO
Jenis hambatan:
Hambatan kompetitif
Disebabkan struktur kimia inhibitor tersebut mirip (analog) dengan substrat enzimnya.
Bila substrat & inhibitor bersamaan kompetisi untuk berikatan dengan sisi katalitik enzim.
Ikatan enzim + inhibitorlemah (reversibel) m.k bila kadar substrat dinaikkan pengaruh inhibitor berkurang
LOGO
Substrat: suksinat (molekul mirip malonat) berkompetisi untuk berikatan dengan suksinat dehidrogenase.
Bila suksinat dehidrogenase membentuk ikatan enzim inhibitor m.k. kompleks ini tidak dapat melepas hidrogen reaksi berhenti.
LOGO
Amethopterin berkompetisi dengan dihidrofolat terhadap enzim folat reduktase di perlukan pada sintesis tetrahidrofolat berperan untuk sintesis nukleotida.
Physostigmin berkompetisi dengan asetil-kolin terhadap enzim asetil kolin esterase karena struktur molekulnya analog.
LOGO
Inhibitor Non-Kompetitif Reversibel
Inhibitor ini tidak ada kemiripan struktur molekulnya dengan substrat hal ini karena tempat ikatannya dengan enzim beda dengan tempat substrat
Efek: menurunkan kecepatan reaksi tapi tidak mempengaruhinya konstanta michaelis(Km)
Pengaruh inhibisi: dapat dikurangi dengan menaikkan kadar substrat
LOGO
Contoh:
LOGO
Mekanisme terjadi melalui suatu molekul antara (intermidiate metabolic) hasil metabolisme, yang berpengaruh pada aktivitas katalitik enzim kunci pada suatu proses molekul di sebut modifiers.
Pengaruh dapat berupa menaikkan kecepatan (Positive Modifiers) atau menurunkan kecepatan (Negative Modifiers)
LOGO
Metaloenzim: ikatan kuat
Pada reaksi enzimatis:
LOGO
Fosfotransferase ( substrat piruvat) fosfoenolpiruvat & karboksilase kompleks enzim-logam-substrat.
Enzim glutamin sintetase & piruvat kinase kompleks logam-enzim-substrat.
LOGO
Katalisis asam basa umum
LOGO
Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Ca 2+ , K +
Hukum Lewiss:
Ion logam asam dapat memiliki pasangan elektron dgn unsur lain membentuk ikatan kovalen.
LOGO
Pengubahan jumlah absolut enzim.
Pengubahan efisiensi katalitik enzim.
Sintesis ensim laktase, perlu laktosa (substrat) sebagai induktor.
LOGO
Aktivitas katalitik suatu enzim dapat diatur oleh molekul kecil: efektor allosterik.
Efektor allosterik negatif inhibisi umpan balik (feed back inhibition)
Molekul produk tertentu dapat berikatan dgn enzim pd sisi allosterik yg jauh dari sisi katalitik memberi efek menghambat kecepatan reaksi.
Reaksi ini biasa terjadi pada rekasi irreversibel, enzimnya di sebut enzim allosterik.
LOGO
Zimogen (Proenzim)
Adalah enzim yang disekresi oleh sel pembuatnya dlm bentuk belum aktif.
Agar aktif perlu pemecahan/pemotongan rantai polipeptida & proteolisis.
Enzim pencernaan dlm bentuk zimogen:
Pepsinogen
Tripsinogen
Proelastase.
LOGO
Enzim allosterik dpt pula dipacu oleh molekul substratnya sendiri untuk mempercepat jalannnya reaksi terjadi bila substrat sudah banyak.
Pa S5 Pb
Contoh:
Kolesterol dari makanan akan membatasi sintesis kolesterol dari asetat dlm jaringan tubuh akan tetapi regulasi umpan balik tidak melibatkan inhibisi umpan balik terhadap enzim awal dalam biosintesis kolesterol
LOGO
Inhibisi umpan balik suatu reaksi produk akhir dapat melakukan inhibisi tersebut.
Contoh:
Pada sintesis hemoprotein heme yang terbentuk secara allosterik dapat menghambat aktivitas enzim AMLEV sintetase.

Documents

enzim