Da un punto di vista chimico le proteine sono di gran lunga le molecole strutturalmente più complesse e funzionalmente più sofisticate. Ciò è dovuto al fatto che la struttura e la chimica di ciascuna proteina si sono sviluppate e raffinate in miliardi di anni di storia evolutiva. Esse hanno un ruolo essenziale a livello cellulare nello svolgimento delle funzioni biologiche.

Le proteine sono strutture polimeriche i cui monomeri sono gli amminoacidi.

STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI

GLI AMMINOACIDI

I 22 amminoacidi che prendono parte

allo svolgimento delle funzioni

biologiche in tutti gli organismi hanno

differenti proprietà conferitegli dalla

catena laterale. Distinguiamo i

seguenti gruppi R.

Organizzazione strutturale

Come tutte le molecole polimeriche le proteine possono essere descritte in termini di livelli di organizzazione molecolare:•struttura primaria;•struttura secondaria;•struttura terziaria;•struttura quaternaria.

Struttura primariaLa struttura primaria è caratterizzata dalla successione degli amminoacidi all’interno del polimero. Questi sono uniti da particolari legami covalenti detti peptidici, che si instaurano tra le estremità carbossi-terminale di un amminoacido e l’ammino-terminale del successivo.

Verso la struttura tridimensionale

A livello della struttura primaria

distinguiamo l’ossatura polipeptidica

dalla quale sporgono le catene laterali.

Queste ultime, interagendo fra loro, per

mezzo di legami deboli definiscono la

struttura tridimensionale della proteina.

Struttura secondaria

Quando si confrontano le strutture

tridimensionali di molte molecole

proteiche spesso si trovano in parti di

esse due schemi regolari di ripiegamento:

•α-elica

•foglietto β

Struttura terziaria

Descrive l’organizzazione tridimensionale della proteina determinata dalla formazione di legami deboli tra le catene laterali dei vari aminoacidi (legami idrogeno, legami ionici, attrazioni di Van der Waals, interazioni idofobiche).

Interazioni idrofobiche

Struttura quaternariaAlcune proteine sono costituite da più di una catena polipeptidica associata ad una macromolecola funzionale. Questa organizzazione ,detta struttura quaternaria, si basa sull’aggregazione di più subunità che hanno già assunto la propria struttura terziaria.

Domini proteici

Un dominio è una sottostruttura prodotta da qualunque parte di una catena polipeptidica che si possa ripiegare indipendentemente in una struttura compatta stabile.

Energia libera

Le proteine tendono ad assumere conformazioni tali da rendere minima l’energia libera, quindi massima la stabilità. Tale configurazione non è mai casuale infatti in seguito a studi effettuati in laboratorio si è osservato come una proteina soggetta ad un processo di denaturazione successivamente riacquisti in maniera autonoma la propria struttura tridimensionale.

Le funzioni delle proteine

Fattori di trascrizioneProteine di membrana (trasportatori, canale, recettori di membrana)Ormoni e fattori di crescitaAnticorpiTrasporto (emoglobina, LDL, HDL …) Enzimi

EnzimiGli enzimi sono dei catalizzatori biologici (accelerano le reazioni) che permettono alle cellule di formare e rompere legami covalenti in modo controllato.

CLASSI DI ENZIMI

Idrolasi

Chinasi

Polimerasi Isomerasi

Sintasi

Proteasi

Nucleasi

ATPasi

Ossido-redutta

si

Fosfatasi

Meccanismi di funzionamento

Gli enzimi si legano a uno o più ligandi, chiamati substrati, e li convertono in uno o più prodotti modificati chimicamente.

A → PA+E → AE AE → E + P

Gli enzimi svolgono la loro funzione come catalizzatori diminuendo l’energia di attivazione necessaria affinchè una determinata reazione possa avvenire spontaneamente.

Bibliografia

• Alberts B. e coll., Biologia molecolare

della cellula, Quinta edizione,

Zanichelli, p. 63-64-138-142-143-

167-168-169.

• De Leo G. e coll., Biologia e Genetica,

Terza edizione, Edises, p.20-22.