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TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS AL RER

La translocación de proteínas a través de la membrana del RER y la

integración de proteínas de membrana en el RER es el primer paso enel transporte de las proteínas que habrán de formar parte de otrosorganelos, de aquellas que serán depositadas extracelularmente o delas que formarán parte de la membrana plasmática.

La translocación de proteínas al RER es el proceso mediante el cuálun polipéptido naciente se transporta a través de la bicapa lipídicahacia el lumen (en el caso de proteínas secretoras), o se inserta en lamembrana (proteínas integrales de membrana).

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TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS AL RER

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TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS AL RER

Proteínas del lumen del RER. Las proteínas del lumen del RERse diferencian de las proteínas secretoras por la presencia de

la secuencia Lys-Asp-Glu-Leu (KDEL) en el extremo carboxiloterminal.

En la mayoría de las especies, la secuencia predominante esKDEL, pero hay excepciones de esta señal es algunasespecies, KDEL (vertebrados, Drosophila, y plantas), HDEL

(Saccharomyces cerevisiae, Kluyveromyces lactis y plantas),DEL (Kluyveromyces lactis), ADEL (Schizosaccharomycespombe), SDEL (Plasmodium falciparum).

El mecanismo de reciclamiento para la retención de proteínas,se conoció en 1990 cuando se identificó la fusión de la señal

KDEL con el extremo carboxilo-terminal la enzima lisosomalcatepsina D, esto sugirió la presencia de un receptor que unelas señales de retención del RE con el complejo de Golgi,primero se identificó en levaduras y luego en humanos.

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TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS AL RER

Drosophila 

Saccharomyces 

Kluyveromyces 

Schizosaccharomyces

Plasmodium 

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TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS AL RER

Translocación cotraduccional en el RER. En la translocacióncotraduccional en mamíferos, el transporte a través de la membrana delRER ocurre mientras la cadena polipeptídica está siendo sintetizada enlos ribosomas de la membrana del RER.

En 1996 por medio de proteoliposomas reconstituidos, se observó, quela translocación de la mayoría de las proteínas secretoras de losmamíferos requieren de la participación de las proteínas de membranaasociada a la cadena de translocación (TRAM). Las proteínassecretoras pasan a través de poros formados por proteínas integrales.

Integración de proteínas a la membrana del RER. Cuando el complejoribosoma-proteína naciente se ancla a la membrana del RER, elpolipéptido naciente es integrado a la bicapa lipídica.

La vía de procesamiento de la cadena naciente (translocación ointegración) está mediada por la presencia de una secuenciatransmembranal (TM) en las proteínas de membrana nacientes, queconsiste en 20 a 24 aminoácidos no polares que residirán en el interiorhidrofóbico de la bicapa.

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TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS AL RER

Una suspensión de fosfolípidos en agua forma vesículas multilamelares conun arreglo parecido al de la cebolla, que están formadas por bicapas

lipidicas. Después de sonicar (agitación por vibraciones ultrasónicas), estasestructuras se rearreglan formando liposomas, que son vesículas selladas,llenas de solvente que está rodeado por una sola bicapa. Con estosarreglos, se puede, experimentalmente, preparar membranas biológicas, enestas membranas, se pueden introducir proteínas para el estudio aislado delresto de los componentes celulares de un solo sistema. A este arreglo se le

llama entonces proteoliposoma .

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MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Una de las funciones del RER es la

adición covalente de azúcares a lasproteínas. La mayoría de las proteínassolubles y de membrana presentes en elRER son glicoproteínas. En el RER lascadenas de carbohidratos se fijan a unaproteína mediante uniones N (átomo de

N de un residuo de Asparagina Asn), así los oligosacáridos están ligados alextremo amino terminal y que son losmás comunes en las glicoproteínas.

Las moléculas involucradas en laglicosilación de proteínas son la enzimaoligosacariltransferasa, el oligosacáridoprecursor, la molécula lipídicadolicolfosfato y la asparagina blanco enla proteína para transformarse en

glicoproteína en el RER.  

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TRANSLOCACIÓN DE PROTEÍNAS AL RER

En muchos casos las proteínasse unen a una o varias cadenas

de oligosacáridos, quedesempeñan varias funciones:

ayudan a su plegamientocorrecto,

sirven como marcador paradirigirlas a su destino dentro dela célula o para ser secretada,

evitan que la proteína seadigerida por proteasas,

aportan numerosas cargasnegativas que aumentan lasolubilidad de las proteínas, ya

que la repulsión entre cargasevita su agregación. 

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MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Un fenómeno importante es el plegamiento de las proteínas donde los N-

oligosacáridos tienen la función de proveer grupos hidrofílicos queayudan a mantener las glicoproteínas en solución.

Durante este proceso de plegamiento (proceso por el que una proteína alcanza su estructura tridimensional), y además forzar a los aminoácidos

cercanos a la asparagina estar próxima a la interfase agua-glicoproteínas.

Cuando las proteínas no se han plegado por completo, los oligosacáridosmonoglicolisados junto con las lectinas del RER facilitan el plegamientodel núcleo con alto contenido de manosa para preveer un mecanismo deretención hasta que sean plegadas.

 

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MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

 

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MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

 

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Exportación de proteínas del RER.