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CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1
CHMI 2227FBiochimie I
Protéines:-Structure secondaire-Brins bêta et les feuillets bêta-Pli bêta
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Brins bêta et feuillets bêta C’est le deuxième type prédominant de structure secondaire que
peut adopter une chaîne polypeptidique;
Dans la conformation β, le squelette polypeptidique (tout sauf les groupes R) est étiré prenant la forme d’un “zig-zag”;
Brins β sont flexibles mais ils ne sont pas elastique;
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Feuillets Bêta Dans de nombreuses protéines,
les chaînes polypeptidiques peuvent former des conformations β qui se disposeront côte à côte, formant une structure en forme de feuillet;
Les protéines contiennent rarement des brins β isolés puisque la structure par elle-même n’est pas plus stable que d’autre conformations;
Les feuillets β sont stabilisés par des ponts d’H entre les oxygène carbonyle et les hydrogène amide sur des brins β adjacent
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Feuillets bêta stabilisés par des liaisons hydrogène Les liaisons d’H unissent soit, au minimum deux chaînes
polypeptidiques adjacentes ou soit divers segments de la même chaîne;
Les brins β dans les feuillets peuvent être soit parallèles (toutes dans le sens N-terminal vers C-terminal) ou antiparallèles (le sens de l’une est opposé à celui de ses voisines)
N
N
C
C
N
N
C
C
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Feuillet bêta antiparallèle Les liaisons hydrogènes sont presque perpendiculaires à
l’axe des chaînes étirées;
L’oxygène carbonyle et l’atome d’H amide d’un résidu forment des liaisons d’H avec l’oxygène carbonyle et l’atome d’H amide d’un résidu seulement de l’autre brins
http://dbs.umt.edu/courses/fall2006/bioc380/lectures/011/lecture.html
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Feuillet bêta parallèle Dans l’arrangement parallèle, les liaisons d’H ne
sont pas perpendiculaires à l’axe des chaînes étirées, et chaque résidu forme des liaisons H avec les groupes carbonyles et amide de deux différents résidus sur le brin adjacent
http://dbs.umt.edu/courses/fall2006/bioc380/lectures/011/lecture.html
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Feuillets bêta composés Plusieurs brins, typiquement 4 ou 5 mais jusqu’à 10 brins
ou plus peuvent s’associés pour former des feuillets. Ces feuillets peuvent être strictement parallèle, strictement antiparallèle ou composés
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Conformation des feuillets bêta Dans les feuillets β, les groupes R sont projetés en
dehors du plan du feuillet, les groupes R adjacents étant projetés alternativement au-dessus et au-dessous du plan
http://dbs.umt.edu/courses/fall2006/bioc380/lectures/011/lecture.html
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Feuillets Bêta Dans certaines protéines
adoptant une conformation β, des petits groupes R d’acides aminés telles que Ala, Gly et Ser permettent l’empilement de plusieurs feuillets β les uns sur les autres;
Cette conformation est responsable du caractère flexible et souple des filaments de soie Exemple: Fibroine de la soie
Feuillets bêta: Soie
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Pli Bêta
En plus de l’hélice α et du feuillet β, d’autres types de structures secondaires peuvent être adoptées par les protéines, mais sont souvent rencontrées à une fréquence plutôt faible.
Dans une hélice α ou un feuillet β, des résidus consécutifs ont une conformation similaire qui est répétée tout au long de la structure;
La majorité de ces régions de structures secondaires peuvent être caractérisé par des boucles (“loops”) et des plis (“turns”) puisqu’ils cause un changement de direction dans la chaîne principale;
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Boucles “loops” et plis “turns”
Les boucles et les plis permettent aux hélices α et aux feuillets β de se joindre et permettent aussi à la chaîne polypeptidique de se replier pour produire une forme 3D compacte que l’on observe chez les structures tertaires;
Les boucles “loops” contiennent souvent des résidus hydrophiles et se trouvent à la surface des protéines où ils sont exposés au solvant et forment des liaisons H avec l’eau
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Pli Bêta Un type de structure
secondaire dont sa fréquence est plus élevée est le pli β (“β bend/β turn”);
Le pli β survient lorsqu’une chaîne polypeptidique change abruptement de direction (fait un “u” turn) et sont souvent rencontrés entre deux segments adjacents de feuillets β antiparallèle;
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Pli Bêta Les pli β produisent un changement
de direction de 180°
Les pli β contiennent quatre acides aminés qui sont par la formation de ponts hydrogène entre l’oxygène carbonyle du premier résidu avec l’hydrogène amide du quatrième résidu;
Gly et Pro font souvent parti du pli β Pro est impliquée dans un lien
peptidique générant une conformation cis particulièrement susceptible à former un pli β
Glycine possède un groupe R très petit réduisant les risques d’encombrement stériques et permettent ainsi une grande flexibilité dans la rotation autour des angles phi et psi;
http://web.chemistry.gatech.edu/~williams/bCourse_Information/6521/protein/secondary_structure/beta_turn/down/beta_turn_1.jpg
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Cas spécial : le collagène Famille d’environ 20 protéines en forme de bâtonnets; Composante importante du tissu conjonctif (1/3 de
toutes les protéines des mammifères); Classées en 5 types différents, distingués par leur
contenu en acides aminés, la structure primaire, et leur contenu en sucres.
Type I ossature, tendon, fibrocartilage, derme, cornée
Type II nucleus pulposus, cartilage hyalin
Type III Parois intestinale et utérine
Type IV Membranes épithéliales et endothéliales
Type V* cornée, placenta, ossature, coeur
* En petites quantités seulement
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Cas spécial : le collagène Consiste en une triple hélice: 3 chaînes
polypeptidiques (chacune étant d’orientation gauche ou antihoraire) qui sont enroulées les unes autour des autres pour former une superhélice droite (sens horaire);
Pour chaque hélice gauche: Pas: 0.94 nm 0.31 nm par résidu 3 résidus par tour 1000 résidus par chaîne
Donc: l’hélice gauche du collagène est plus étirée que l’hélice-
Chaîne 1
Chaîne 2
Chaîne 3
(from Kadler, 1996)
Triple helix
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Cas spécial : le collagène - Collagène de type V = 1839 a.a.!!
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Cas spécial : le collagène
Chaque polypeptide du collagène possède une composition en acide aminés très particulière: 1/3 Gly 1/4 Pro 1/4 Hypro (hydroxyproline) et 5-
Hylys (hydroxylysine)
La séquence de ces acides aminés est telle que Gly est toujours répétée à chaque 3 acides aminés. Mais pourquoi??
Hypro
5-Hylys
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Cas spécial : le collagène13
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Cas spécial : le collagène La présence de Gly à tous les 3 acides
aminés fait en sorte que les chaînes de collagène peuvent former une hélice serrée qui peut accommoder Pro/Hypro (ces derniers ne sont pas rencontrés bien souvent dans les hélices);
Comme l’hélice de collagène possède 3 acides aminés par tour, il s’en suit que la Gly est toujours positionnée du même côté de l’hélice;
En fait, Gly est positionnée au centre de la triple hélice;
Ceci permet l’accolement serré des trois hélices, qui interagiront et mènera à la formation d’une structure très résistante (e.g. corde).
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Stabilisation de la triple hélice par des ponts hydrogène
Gly de la Chaîne 1
Pro de la chaîne 2
GGlycine
Hypro
Pro
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Formation des fibres de collagèneTriple hélice de collagène (tropocollagène)
Triple hélice de collagène (tropocollagène)
Lysine
Lysine
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Formation des fibres de collagène
Photographie de microscopie électronique d’une fibre de collagène
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Collagène, Vitamin C et scorbut La formation de l’Hypro requiert une
modification enzymatique de la Pro dans une réaction impliquant:
Prolyl hydroxylase (une enzyme) Fe+2
L’acide ascorbique, un dérivé de la Vit C et un antioxydant, permet au Fe+2 de demeurer sous sa forme réduite, et non la forme oxydée Fe+3 qui est plus stable.
Les êtres humains ne peuvent pas fabrique la Vit C par eux mêmes;
En absence de Vit C, la triple hélice de collagène ne peux pas s’assembler comme il faut, menant à un tissu conjonctif beaucoup plus fragile.