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Métabolisme
• est un ensemble de réactions chimiques catalysées par des enzymes chez le vivant.
• implique de longues chaînes et cycles de réactions.
• réactions ne sont généralement pas spontanées aux températures chez le vivant.
• réactions se réalisent à des vitesses mesurables seulement sous la présence d'enzymes.
Rôle enzyme
• abaissent l'énergie d'action requise pour le démarrage d'une réaction.
• Permettent d'effectuer des réactions plus rapidement à une température moyenne (nécessaire à la vie).
• est un catalyseur biologique généralement sous forme d'une protéine globulaire soluble dans l'eau.
• n'est pas modifié par la réaction et est donc réutilisable.
Site actif
• La forme tertiaire et quaternaire de l'enzyme détermine son activité spécifique à un substrat. Emil Fisher 1894
• Le site actif de l'enzyme a une forme tridimensionnelle permettant de fixer un substrat spécifique.
• Le site actif facilite la réaction chimique. – L'enzyme permet d'atteindre une vitesse de réactions plus
grande sans apport supplémentaire d'énergie en facilitant la rencontre des substrats.
Ajustement induit
• En 1958 (Koshland) on modifie le principe clé serrure à celui de l'ajustement induit :
• Le site actif s'ajuste en change de forme avec le substrat.
• Un enzyme peut accepter plusieurs substrats légèrement différents. (Exemple d'un gant qui s'adaptent à plusieurs mains)
Inhibition Non-compétitive
• l'inhibiteur occupe le site allostérique;
• la forme tertiaire de l'enzyme est modifiée modifiant le site actif ;
• le substrat ne peut pas se lier au site actif déformé ;
• l'augmentation de la concentration du substrat n'accélère pas l'activité enzymatique
Vit
ess
e d
e r
éac
tio
n
Concentration du substrat
Effet d'un inhibiteur non-compétitif sur l'activité enzymatique
Sans inhibiteur
Avec inhibiteur non-compétitif
Inhibition compétitive
• l'inhibiteur occupe le site actif
• pendant ce temps le substrat n'a pas accès au site actif
• la concentration de l'inhibiteur et son affinité pour l'enzyme affecte son efficacité
• l'ajout de substrat augmente la vitesse de réaction (substrat atteint site actif avant l'inhibiteur)
Vit
ess
e d
e r
éac
tio
n
Concentration du susbtrat
Effet d'un inhibiteur compétitif sur l'activité enzymatique
Sans inhibiteur
Avec inhibiteur compétitif
Exemple inhibition allostérique
• L'enzyme 1 transforme le substrat A en B
• L'enzyme 2 transforme B en C
• Le C est un inhibiteur allostérique; il se lie à l'enzyme 1 ; change la forme de son site actif donc arrête la transformation de A en B.
Enz 1
Enz 2
X
• activité max à 37 °C,
• majorité dénaturées à 60 °C
• à basse t, le mouvement moléculaire est réduit et l'activité enz est donc plus lente.
• L'activité enzymatique double généralement à chaque 10°C
0
10
20
30
40
50
60
70
80
0 20 40 60 80Act
ivit
é E
nzy
mat
iqu
e (μ
mo
l s-)
1
Température (°C)
Effet de la température sur l'activité enzymatique
• plus on s'éloigne du pH optimal plus les charges + ou -dénature l'enzyme
0
20
40
60
80
100
120
140
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14Act
ivit
é e
nzy
mat
iqu
e (μ
mo
l s-1
)
pH
Effet du pH sur l'activité enzymatique