Лекция 18    СИНТЕЗ и РАСПАД  БЕЛКОВПЛАН :

1.Значение биосинтеза белков у растений2.Факторы  необходимые для синтеза белков

3.Основные этапы биосинтеза белков:Процесс транскрипции, аминоацетил Т‐РНК

Синтеазы; И‐РНК –процесс трансляции4.Этапы трансляции(инициация,элонгация и 

терминация),5.Строение генетического кода; триплеты и их 

функции6.Распад белков; гидролитические ферменты расщепляющие белки; дезаминирование  и 

декарбоксилирование аминокислот

• РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА• 1.Метлицкий Л.В. Основы биохимии плодов и овощей. М.,»Экономика»,1976,349 стр.

• 2.Кретович В.Л. Биохимия растений М. ,Высшая школа,1971,464 стр.

• 3.Гребинский С.О.Биохимия растений .Изд.Львовского

• Университета,г.Львов,1967,271 стр

• Дополнительная  литература   :• 1.Полевой В.В. Физиология растений. ‐ М.: “Высшая школа”, 1989.

• 2.Лебедев С.И. Физиология растений. ‐ М.:  “Агропром”, 1988.

• 3.Рубин Б.А. Курс физиологии растений. –М.: “Высшая школа”, 1976.

• 4.Либберт Э. Физиология растений. ‐ М.: “Мир”,  1976.

• 5.Медведев С.С.Физиология растений .СПБ:Изд.С.Петерб.ун‐та,2004,336

• Белки входят в состав цитоплазмы и различных органоидов  клетки и вместе с липидами участвуют а построении клеточных мембран, регулирующих проницаемость клетки    и её органоидов.

•• Белки  ‐ макромолекулы, которые представляют 

собой длинные цепи, построенные из остатков сотен и тысяч

• Аминокислот,     Н       О• N C соединённых пептидной 

связью.• (Э.Фишер,1900

• Пептидная связь образуется после выделения молекулы воды за счёт аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы – другой .

• а‐Иминные группы пролина и  оксипролинатакже образуют  пептидные связи .Иногда молекула белка содержит несколько цепей, соединенных друг с другом.

• Продукт соединения аминокислот называется пептидом.

•

• Пептиды  (питательный) – семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот соединенных в цепь пептидными связями (аридными)  ‐ C (O) NH –

• Обычно подразумеваются пептиды, состоящие из α‐аминокислот, однако термин не исключает пептидов, полученных из любых других аминокарбоновых кислот

• Пептиды, последовательность которых короче примерно 10 – 20 аминокислотных остатков могут также называться олигопептидами, при большей длине последовательности они называются полипептидами

• Пептиды, последовательность которых короче примерно 10 – 20 аминокислотных остатков могут также называться олигопептидами, при большей длине последовательности они называются полипептидами

• Белками‐ обычно называют полипептиды, содержащие примерно 50 аминокислотных остатков.

• Различают дипептиды, трипептиды и т.д.Продукты соединения многих аминокислот называются полипептидами  .Поэтому  белок можно рассматривать как высокомолекулярный полипептид.

• Процесс синтеза белка выполняют рибосомы. В синтезе белка, кроме аминокислот, участвуют ДНК, три вида РНК 

• и необходимые ферменты.• Поскольку ДНК сосредоточена в ядре клетки ,а синтез белка происходит в рибосомах, то есть на расстоянии, возникло 

• предположение о том, что должен существовать переносчик кодовой информации от ядра клетки к рибосомам.

• Поиск такого переносчика привели к открытию информационной, или  и‐РНК ,роль которой заключается в передаче генетической информации  к месту синтеза белка

• (рибосомам ).Группа из трёх оснований  в молекуле  информационной РНК ,так называемые  триплеты ,  или кодоны, и определяют место той или иной аминокислоты  в полипептидной цепи белка.

• Место включения той или иной  аминокислоты в полипептидную цепь определяется кодом, то есть триплетом оснований в молекуле информационной РНК, который служит ориентиром для  транспортной РНК ,несущей  с собой ту или иную аминокислоту .

• По  мере cинтеза полипептидной цепи белка она «сползает» c поверхности рибосом и начинает самостоятельное  существование.

• Информационная РНК  выполнив  свою роль, обычно распадается,

• а транспортная РНК ,освободившись от  аминокислоты,»возвращается « за новой аминокислотой

• По  мере cинтеза полипептидной цепи белка она «сползает» c поверхности рибосом и начинает самостоятельное  существование.

• Информационная РНК  выполнив  свою роль, обычно распадается,а транспортнаяРНК ,освободившись от  аминокислоты,»возвращается « за новой аминокислотой

• Биосинтез белка контролируется ДНК. Синтез белка происходит не на самой молекуле ДНК.

• Роль посредника выполняют рибонуклеиновые кислоты(РНК).

ЭТАПЫ  БИОСИНТЕЗА БЕЛКОВСинтез РНК на ДНК –транскрипцияосуществляется  ферментом РНК‐полимеразой.

• Для осуществления процесса биосинтеза белка, необходимо ,чтобы генетическая информация, закодированная в ДНК

• в виде определённой последовательности • нуклеотидов, была переведена в соответствующую последовательность

• аминокислот в полипептидной цепи белка.• Этот процесс называется  трансляцией• и происходит он в рибосоме .

• Специфичность считывания генетической• Данного участка цепи ДНК носит название• инициация синтеза РНК. Далее происходит  элонгация – удлинение цепи 

• РНК. И далее  терминация (окончание )• синтеза РНК.• В зависимости от выполняемых функций• в клетке РНК подразделяется на информационную, рибосомальную и  транспортную .

ЭТАПЫ СИНТЕЗА БЕЛКА

ТРАНСКРИПЦИЯ

ТРАНСЛЯЦИЯ

ИЗМЕНЕНИЯ ПОСЛЕ ТРАНСЛЯЦИИ

ИНИЦИАЦИЯ

ЭЛОНГАЦИЯ

ТЕРМИНАЦИЯ

НЕОБХОДИМЫЕ УСЛОВИЯ

Нуклеиновые кислоты

Ферменты

АТФ энергия

Рибосомы 

Аминокислоты 

Mg2+ ионы

ДНКмолекула

Комплементарном‐РНК (и‐РНК)

БЕЛОКмолекуласи

рисунок с сайта vohuman.org http://img.lenta.ru/news/2005/10/20/dna/picture.jpg

• Оқсил синтезижараёни трансляция дейилади ва у р-РНКда амалга ошади.• Транскрипциядахосил бўлган и-РНКмолекуласи р-РНКбилан оқсил синтезибошланувчи қисми билан бирлашади.• Оқсил синтези учунзарур аминокислоталарэса т-РНК орқали етказилиб турилади.

• Генетическая информация хранится в ДНК,• где она записана четырёхбуквенной азбукой нуклеотидов .При репликации

• молекул ДНК генетическая информация• размножается и передаётся как от клетки• к клетке ,так и от поколения к поколению.• Её реализация в определённые признаки• организма происходит посредством• Транскрипции в РНК и последующей трансляции в написанную 20‐буквенной азбукой последовательности первичной структуры  белков, определяющей все их свойства.

ЭТАПЫ СИНТЕЗА БЕЛКА

ТРАНСКРИПЦИЯ

ТРАНСЛЯЦИЯ

ИЗМЕНЕНИЯ ПОСЛЕ ТРАНСЛЯЦИИ

ИНИЦИАЦИЯ

ЭЛОНГАЦИЯ

ТЕРМИНАЦИЯ

НЕОБХОДИМЫЕ УСЛОВИЯ

Нуклеиновые кислоты

Ферменты

АТФ энергия

Рибосомы 

Аминокислоты 

Mg2+ ионы

• 5.Распад белков.• Белки состоят из аминокислотных  остатков, связанных  между собой пептидными связями и образующих полипептидные цепочки, которые благодаря дисульфидным, водородным и ионным связям ,а также гидрофобным взаимодействиям, совершенно определённым образом располагаются в пространстве,

• Т.е. имеют при  данных условиях определенную конформацию.

ВТОРИЧНОЕТРЕТИЧНОЕ

ЧЕТВЕРТИЧНОЕ

• Пространственная структура белковой• Молекулы носит название конформация. • Изменение нативной конформации,• не сопровождающееся разрывом• ковалентных связей  называется –• денатурацией белка.

• Нативная конформация, создающаяся при• нормальных физиологических условиях, обеспечивается ковалентными  и дополнительными связями ,создающими определённую  жесткость структуры белковой молекулы, её  компактность и упорядоченность.

• Изменение нативной конформации белковой молекулы, не сопровождающееся разрывом ковалентных связей называют денатурацией.

• Денатурация заключается в развертывании строго  и

• полипептидной цепочки и образования  беспорядочного клубка . 

• Денатурация белка в зависимости  от ее степени сопровождается нарушением вторичной ,третичной и  четвертичной  структуры белка и изменением его оптических

свойств( спектральных и других характеристик ),• Изменением реактивности отдельных химических группировок, от которых зависят каталитические свойства фермента, и вследствие этого большей или меньшей потерей его  биологической, например, ферментативной активности.

• Денатурация белка и потеря ферментативной активности могут происходить под влиянием различных  факторов –

• повышенной температуры, органических растворителей ,кислой и щелочной реакции среды ,ионов тяжелых металлов, денатурирующих веществ, подобных мочевинеили гуанидинхлориду, вызывающих разрыв водородных связей.

• Если путём нагревания или какого‐либо другого воздействия  вызвать необратимую денатурацию белка, например какого –либо фермента ,то хотя аминокислотный состав его при этом не изменится ,однако

• Вследствие необратимого нарушения нативной конформации молекулы белок полностью утратит свою каталитическую активность. 

• Скорость и степень денатурации белков при нагревании

• зависит от температуры нагревания и его продолжительности .Денатурация тем больше ,чем выше температура и чем продолжительнее нагревание. Кроме того, степень и скорость денатурации белка зависят также отего влажности –денатурация водного раствора белка происходит при прочих равных условиях гораздо скорее,

• чем того же белка в высушенном состоянии или же в состоянии геля.

• Наряду со снижением растворимости и водопоглотительной способности белка при денатурации  происходит целый ряд других изменений, которые выражаются в повышении реактивности сульфгидрильных групп белка – SH, в повышении в большинстве случаев

• гидролизуемости белка ферментами, в измении вязкости белковых растворов, в изменении формы белковой глобулы, в потере ферментативной активности.

• Денатурация белков имеет большое значение  в явлениях жизни  и сопровождается параллельно идущими

• изменениями  гидрофильности белков и их способности к  взаимодействию с другими веществами.

• Установлено ,что по мере старения организма происходит

• постепенная, хотя  и чрезвычайно медленная  ,денатурация белков и снижение их гидрофильности.

• Дезаминирование аминокислот. • Основным путём дезаминированияаминокислот  являются реакции переаминирования. При этом аминокислоты превращаются в соответствующие кетокислоты.

• Другой путь  удаления аминогруппы‐окисление аминокислот. Бактерии и грибы Содержат оксидазы  d‐ и l‐аминокислот,носуществование этих ферментов у высших растений  не доказано

• У высших растений аминокислоты  могут окисляться

• Фенолоксидазами.При этом глицин окисляется быстрее,чем

• Другие  аминокислоты

• Аминокислоты,синтезированныерастением из неорганических азотистых веществ или же образовавшиеся

• Вторичным путём в результате расщепления белков  протеолитическими ферментами,могут подвергаться ряду 

• Ферментативных превращений.

• Важнейшим  этапом диссимиляции аминокислот является их  дезаминирование с образованием свободного аммиака.

• При этом у высших растений основным путём дезаминирования является окислительное дезаминирование,при котором аминокислота,окисляясь,

• Образует соответсвующую кетокислоту и аммиак.

• Первым  этапом окислительного дезаминирования является  отнятие двух атомов водорода от аминокислоты.Если ,

• Например, дезаминированию подвергается аланин, то реакция идёт  следующим  образом :

• CH3  CH  NH2 COOH      CH3  C =NH  COOH• АЛАНИН                                 ИМИНОКИСЛОТА

• Отнятый от аминокислоты водород затем окисляется кислородом  воздуха до воды, поэтому в соответствии

• С суммарным уравнением окислительного дезаминирования на каждую молекулу дезамнирируемой аминокислоты потребляется один атом кислорода.

• Образовавшаяся  же  имино кислота, подвергаясь гидролизу даёт кетокислоту( в данном случае пировиноградную )

• и аммиак:  CH3  C = NH  COOH + H2O  ‐‐‐‐CH3  CO   COOH+NH3

• Дезаминирование аминокислот ,содержащихся в высших растениях происходит особенно интенсивно  в прорастающих семенах и в  молодых ,растущих тканях, отличающихся  весьма энергичным обменом веществ.

• Вторым весьма важным процессом ,происходящим при  диссимиляции аминокислот, является их декарбоксилирование.

• Декарбоксилирование аминокислот осуществляется

• Ферментами карбоксилазами .Отщепление одной карбоксильной группы от дикарбоновых аминокислот

• ведёт  к образованию  монокарбоновых аминокислот.

• Процесс декарбоксилирования аминокислот, сопровождается образованием углекислого газа и различных физиологических весьма активных аминов, играет большую роль при гниении  белков.

• Гнилостный распад белков под влиянием микроорганизмов

• приводит  к образованию таких аминов, как образующийся из лизина кадаверин и  из орнитина путрестин .

• Отметим, что продукты образующиеся при декарбоксилировании аминокислот, могут играть не только  роль отбросов, возникающих в результате гниения  белков, но также роль соединений ,принимающих участие в обмене веществ .

• Декарбоксилирование аминокислот играет,по‐видимому важную роль в обмене веществ у высших растений .

• Амины, образующиеся в результате декарбоксилирования ,найдены во многих растениях.

• Например ,путрестин и кадаверин найдены в рожках спорыньи, боровиках, мухоморах, белене, белладонне и дурмане ;в этиолированных проростках сои найден кадаверин, в спорынье и побегах  омелы‐тирамин ,в спорынье, дрожжевом экстракте, в томатах и шпинате – гистамин.

• Все  эти факты указывают на то, что в растениях существуют весьма активные декарбоксилазы аминокислот.

• Амины, образующиеся при декарбоксилировании аминокислот, могут  также подвергаться дальнейшему окислению, отщепляя при этом аммиак и образуя соответствующий альдегид .

• Контрольные вопросы.• 1.Дайте понятие «белок растения»• 2.Объясните слово « пептид»• 3.Объясните термины «триплеты» и «кодон».• 4.Что такое «денатурация белка».• 5.Условия приводящие к денатурации белка.• 6.Объясните термин «дезаминирование белков»