View
127
Download
2
Category
Preview:
Citation preview
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
1
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
NOME DO PRODUTO
AQUASENSE
DESCRIÇÃO
Extrato hidroglicólico concentrado de Angico-Branco (Piptadenia colubrina), padronizado
em polissacarídeos totais.
INCI NAME
INCI NAME CAS EINECS/ELINCS Water 7732-18-5 231-791-2 (I) Butylene Glycol 107-88-0 203529-7 (I) Piptadenia Colubrina Peel Extract 1011294-33-9 -
INTRODUÇÃO
Durante os últimos anos grandes avanços têm sido evidenciados na área cosmética
e dermatológica, especialmente aqueles voltados para novas tecnologias de
desenvolvimento de ativos e produtos com ação antienvelhecimento, antioxidante,
antiestresse, dentre outras aplicações. No entanto, sabe-se que, independente da
especificidade da ação, a manutenção do equilíbrio hídrico, além de crucial para a
aparência geral da pele, é fundamental para que a resposta aos diferentes tratamentos
aconteça de forma mais evidente. Para isto, novos mecanismos de hidratação têm sido
propostos, buscando contemplar inovação tecnológica com mecanismos de ação mais
abrangentes que proporcionem a manutenção da hidratação da pele de forma mais eficaz e
duradoura.
A pele como barreira protetora e a importância do estrato córneo
Segundo Holbrook (1983), pele é definida como um conjunto de tecidos, com
organização estratificada, que reveste o corpo e apresenta componentes estruturais e
metabólicos que trabalham em sintonia com o meio ambiente para manter o equilíbrio
orgânico. Representando 10 a 12% do peso corpóreo, caracteriza-se como o maior órgão
do corpo humano, com uma área de aproximadamente 1,5 m2 e espessura média de 3 mm
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
2
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
(Breathnach, 1974). Anatomicamente, em especial pela presença do estrato córneo (EC), a
pele serve como uma barreira que separa o meio externo da homeostase interna
(Tzaphlidou, 2004).
O EC compreende o estágio final de diferenciação celular epidérmica (Jackson e
Elias, 1993). Histologicamente, possui somente 10 a 15 camadas de células, apresentando
espessura média de 10 µm. Esta fina membrana, representada especificamente por células
queratinizadas mortas e anucleadas embebidas em uma matriz lipídica, permite a
sobrevivência de grande parte dos mamíferos frente aos mais agressivos fatores
ambientais (Jackson e Elias, 1993) (figura 1).
A barreira natural formada pelo EC depende criticamente de sua composição,
representada por proteínas (75-80%), lipídeos (5-15%) e demais constituintes (5-10%)
(Wilkes et al., 1973). Do total de proteínas presentes no EC, aproximadamente 5%
corresponde a uma porção estrutural denominada envelope corneificado epidérmico. Este
complexo sistema protéico é formado por um conjunto de proteínas altamente insolúveis e
resistentes, que envolvem externamente os queratinócitos e desempenham um papel
fundamental na estruturação e organização dos lipídeos intracelulares (Kalinin et al.,
2001).
A composição lipídica do EC humano, por sua vez, pode variar quantitativamente
entre indivíduos e partes do corpo, mas compreende principalmente ceramidas, ácidos
graxos, colesterol, ésteres, triglicerídeos e fosfolipídeos (Lampe et al., 1983). Além dos
queratinócitos e da lamela lipídica, um papel importantíssimo na manutenção da
integridade da barreira do EC é representada pela água. Um dos principais aspectos do
importante papel desempenhado pela água, relaciona-se à sua capacidade de mediar a
atividade de muitas enzimas hidrolíticas da pele, incluindo aquelas responsáveis pela
formação do fator natural de hidratação (NMF – natural moisturising factor) – um
umectante altamente eficaz sintetizado e localizado no interior do EC (Harding et al.,
2000). Como um produto proteolítico das profilagrinas – molécula-chave na manutenção da
barreira epidérmica –, o NMF é essencialmente composto por aminoácidos e derivados, PCA
(ácido pirrolidona carboxílico), minerais, uréia, açúcares e peptídeos (Harding et al., 2000;
Zhang et al., 2006). Esta mistura altamente higroscópica, ajuda a manter a hidratação e,
conseqüentemente, a função do EC (Bouwstra et al., 2008).
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
3
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
Figura 1. Ilustração das camadas epidérmicas (Verkman, 2005).
A hidratação e a manutenção das funções do EC são fundamentais e determinantes
para a aparência geral da pele, uma vez que todo o metabolismo celular depende
diretamente da quantidade de água presente no tecido (Hara et al., 2002). As trocas de
água entre os diferentes compartimentos da pele – principalmente as subcamadas da
epiderme – e o meio externo, acontecem fisiologicamente e determinam a quantidade de
água presente na pele (Wilhelm, 1998). Esta quantidade depende diretamente de três
fatores: (1) umidade do meio externo, (2) capacidade da epiderme de substituir a perda de
água por evaporação e (3) habilidade intrínseca do EC de reter a água transepidérmica
(Morganti, 1999). Assim sendo, os fatores determinantes para que o EC exerça a
capacidade de manter a água na pele estão relacionados à sua estrutura e composição,
particularmente por pequenas moléculas osmolíticas, canais protéicos, lipídeos e
umectantes que constituem o NMF.
A visão atual sobre a integridade da barreira cutânea e a manutenção do equilíbrio
hídrico da pele, bem como suas devidas funções, é baseada no fato de que a sua função
não pode ser considerada unicamente pela presença de substâncias específicas, mas sim
pela complexidade do equilíbrio entre a sua composição global (Bouwstra et al., 2008).
Corneócito
Estrato córneo
Estrato granuloso
Estrato espinhoso
Estrato basal
Epiderme Derme
Desmossomo
Grânulos de querato-hialina
Corpo lamelar
Lipídeos da camada lamelar
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
4
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
Proteínas do envelope celular e seu papel na coesão do estrato córneo
Parte do complexo equilíbrio necessário para manutenção da integridade da barreira
cutânea é gerida pelo envelope corneificado epidérmico (ECE), uma camada lipídica-
protéica que substitui a membrana plasmática dos corneócitos e consiste de uma complexa
mistura de proteínas interligadas covalentemente associada à uma camada lipídica anexada
à superfície extracelular da camada protéica (Roop, 1995; Marekov e Steinert, 1998; Koch
et al., 2000). Muitos constituintes do ECE têm sido identificados, dentre eles, as proteínas
pro-filagrina, filagrina, involucrina e loricrina, além de diversos subtipos de queratina
(Ishida-Yamamoto e Iizuka, 1998).
De forma geral, estas proteínas – também conhecidas como proteínas do envelope –
são as responsáveis pela associação aos filamentos intermediários de queratina e
conseqüente aumento da coesão entre os corneócitos (figura 2). Além disso, algumas
destas proteínas são biotransformadas na pele durante o processo de diferenciação
epidérmica, apresentando-se como NMFs que são retidos no interior dos corneócitos
maduros no EC.
A proteína epidérmica pro-filagrina, sintetizada de forma tardia durante a
diferenciação epidérmica, desempenha um papel crucial na geração e manutenção da
flexibilidade e hidratação do EC (Harding e Scott, 2002). Esta proteína altamente
fosforilada é rapidamente de-fosforilada e proteolisada durante o final de transição de um
queratinócito granular para corneócito. Durante a transição da camada granular para o EC,
a pro-filagrina é convertida em filagrina por proteólise específica e defosforilação (Kam et
al., 1993; Haugen-Scofield et al., 1988; Resing et al., 1989; Resing et al., 1984). Os
monômeros resultantes de filagrina associam-se aos filamentos intermediários de queratina
e são os verdadeiros responsáveis pela sua coesão (Dale et al., 1978). No EC, a filagrina -
uma proteína catiônica que auxilia na agregação e subseqüente ligações dissulfeto entre
filamentos de queratina (Koch et al., 2000; Dale et al., 1978) -, é liberada das interações
com queratina (Harding e Scott, 1983) e totalmente degradada em seus constituintes
aminoácidos, tais como PCA e ácido urocânico. Estes aminoácidos constituem
aproximadamente 50% dos NMFs e são retidos no interior dos corneócitos maduros no EC.
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
5
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
Figura 2. Ilustração de envelope corneificado epidérmico (Segre, 2006)
Os NMFs são cruciais na manutenção da hidratação da barreira epidérmica, e
encontram-se reduzidos na pele seca ou ressecada, um efeito que é mais pronunciado com
o envelhecimento e frente às alterações sazonais. Em condições onde a pró-filagrina
encontra-se diminuída – como na dermatite atópica – ou ausente – como na ictiose vulgar
– a qualidade do EC fica comprometida devido à deficiência de NMF e conseqüente perda
de água transepidérmica (Jackson et al., 1993; Kuechle et al., 2000).
O ECE é também formado por precursores protéicos, como involucrina e loricrina, os
quais promovem uma rígida ligação entre corneócito durante a renovação do EC. A
involucrina foi a primeira proteína identificada como um constituinte do envelope das
células epiteliais, sendo sintetizada nas camadas mais externas do epitélio escamoso
estratificado durante a diferenciação terminal dos queratinócitos (Monzon et al., 1996). A
involucrina humana tem sido caracterizada como substrato preferido para a ação de
enzimas essenciais para a formação do envelope celular entre os queratinócitos, como as
Envelope corneificado
Macrofibrilas de queratina
Junções estreitas
Fase Lipídica
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
6
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
transglutaminases, e como precursora fundamental na formação e coesão do envelope
(Steinert e Marekov, 1997). A redução da expressão da involucrina se traduz em
anormalidades da pele e também da estrutura capilar (Eckert e Welter, 1996; Eckert et al.,
1993).
Proteínas de adesão celular e seu papel na manutenção da integridade
tecidual
A adesão entre queratinócitos e lâmina basal, bem como sua interação com a derme
é outra importante ferramenta envolvida na regulação da homestase epidérmica, e
conseqüente manutenção do equilíbrio hídrico da pele. Neste sentido, fibronectina – uma
glicoproteína de adesão celular multifuncional e versátil – desempenha um importante
papel no processo de organização e re-epitelização tecidual (McKeown-Longo e Mosher,
1983; Wierzbicka-Patynowski e Schwarzbauer, 2003). A fibronectina é uma proteína
insolúvel e filamentosa, sintetizada na pele por fibroblastos, células epiteliais e
mesenquimais que interage com componentes da matriz extracelular, como fibrina,
colágeno, proteoglicanas e glicosaminoglicanas e também com outras células através da
ligação em receptores específicos para integrinas (Haake et al., 2001). Como conseqüência
destas interações, as fibronectinas medeiam os processos de adesão, migração e
diferenciação celular, além de estar envolvida no processo de reparação tecidual
(Wierzbicka-Patynowski e Schwarzbauer, 2003).
Aquaporina-3 e a hidratação da pele
Outro importante fator que desempenha um papel crucial na hidratação da pele e na
manutenção da integridade do EC é a presença de aquagliceroproteinas – também
conhecidas como aquaporinas – na pele. Aquaporinas são canais presentes nas membranas
plasmáticas das células epidérmicas responsáveis pelo transporte de água e de pequenas
moléculas de solutos, especialmente glicerol, essenciais para a manutenção do equilíbrio
hidroeletrolítico celular de todos os organismos vivos (Liu e Wintour, 2005) (figura 3).
Aquaporinas também estão presentes em estruturas associadas à epiderme como nos
folículos e nas glândulas capilares.
Atualmente 13 aquaporinas (AQP) já foram descritas em humanos (AQP0 – AQP12),
porém dentre todas as aquaporinas descritas até o momento, a mais estudada e difundida
na pele é a AQP3, que se localiza na epiderme, com maior intensidade nas membranas
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
7
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
plasmáticas das células basais e das células intermediárias adjacentes (Takata et al.,
2004). Como as células da epiderme sofrem constante diferenciação, a presença de AQP3
diminui gradativamente até completo desaparecimento na camada queratinizada da pele.
Da mesma maneira, o conteúdo de água na pele é excepcionalmente alto nas camadas
basais da epiderme (aproximadamente 75%) e reduz gradativamente no EC, o qual contém
somente 10-15% de água (Boury-Jamot et al., 2006).
As AQP3 epidérmicas atuam como uma maquinaria especializada capaz de suprir a
perda excessiva de água da pele gerada pela irrigação hídrica do sangue dada pelas células
da derme, via capilares locais. Liu e colaboradores (2005) mostraram que a redução da
permeabilidade à água é acompanhada também por mudanças na permeabilidade ao
glicerol, de modo que as AQP3 possuem um importante papel na hidratação da epiderme.
Esse papel crucial das AQP3 na hidratação do EC é determinante da aparência e das
propriedades físicas da pele podendo ser influenciado por outros fatores, tais como,
umidade externa, estrutura cutânea, composição lipídica e protéica, e integridade da
barreira cutânea (Verkman, 2005). Estudos têm demonstrado que a não-expressão dos
canais de AQP3 na pele levam a uma redução da hidratação do EC e da elasticidade da
pele, assim como a um retardo no processo de recuperação da barreira cutânea (Hara e
Verkman, 2003; Hara et al., 2002).
Figura 3. Canais de aquaporina-3 (http://www.mef.hr/novosti/vijesti/temelji)
Aquaporina-3
Membrana celular
Membrana celular
Moléculas de água
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
8
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
Além disso, o conteúdo de glicerol está diretamente associado a síntese de lipídeos,
o que contribui para a manutenção das funções cutâneas através da formação de um filme
protetor na superfície do EC (Eung et al., 2005; Hara e Verkman, 2003). A base deste filme
protetor é o sebo, o qual forma uma emulsão com o suor e lipídeos resultando na retenção
de água na superfície e mantendo a pele saudável e harmônica.
AQUASENSE
AQUASENSE é composto pelo extrato hidroglicólico concentrado de Piptadenia
colubrina (angico-branco), padronizado em polissacarídeos totais.
A árvore leguminosa Angico-branco (Piptadenia colubrina ou Anadenanthera
colubrina) é nativa das florestas tropicais da América do Sul, crescendo em altitudes acima
de 400 m (figura 4). Sua distribuição é ampla, indo da Colômbia e norte do Brasil até o
Paraná, onde é conhecida como monjoleiro. Angico-branco pertence a família Mimosaceae
e é também encontrado na caatinga brasileira. A constituição fitoquímica do Angico-branco
revela a presença de arabinogalactanas, uma classe de polissacarídeos, com alto grau de
ramificação e de alto peso molecular (Delgobo et al., 1998).Esta espécie é utilizada
tradicionalmente para afecções respiratórias, como expectorante e antiinflamatória. Da
semente da Piptadenia colubrina é feito o yopo, um inalante alucinógeno usado por
curandeiros da tribo Piaroa, no sudeste da Venezuela (Delgobo et al 1998; Monteiro et al,
2006).
Figura 4. Angico-branco (Piptadenia colubrina) (http://www.arvores.brasil.nom.br)
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
9
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
A utilização de substâncias ativas oriundas de fontes naturais, especialmente as de
origem vegetal, vêm se mostrando potencialmente eficazes na prevenção de desordens
fisiológicas, particularmente naquelas inerentes à estética da pele. Dentre essas
substâncias, polissacarídeos de diferentes origens e com características estruturais
variadas vêm sendo estudados quanto às suas potenciais aplicações biológicas como
modificadores da resposta biológica (Bohn e BeMiller, 1995). Em particular, a atividade
antienvelhecimento dos polissacarídeos foi demonstrada em culturas de fibroblastos e
queratinócitos, através do aumento da proliferação celular, da produção de energia e da
síntese de componentes da matriz extracelular (Deters et al., 2005; Peterszegi et al.,
2003; Fodil-Bourahla et al., 2003; Deters et al., 2001).
Considerando que a hidratação da pele e a integridade da barreira cutânea vêm
sendo ativamente estudadas e estão intimamente conectadas, e também, considerando a
presença de polissacarídeos em sua constituição, neste trabalho avaliamos os efeitos de
AQUASENSE na expressão gênica das proteínas do envelope – filagrina e involucrina – da
molécula de adesão fibronectina e dos canais de AQP3. Além disso, a análise imuno-
histoquímica da ativação de AQP3 também foi realizada em cortes de pele humana obtidas
de cirurgia plástica eletiva. Estudos clínicos foram conduzidos com o propósito de avaliar a
perda de água transepidérmica (TEWL) e o efeito hidratante (índice corneométrico – CW)
de um gel-creme contendo AQUASENSE.
BENEFÍCIOS
AQUASENSE promove:
• Hidratação celular programada;
• Indução da expressão gênica das proteínas do envelope filagrina e involucrina,
proporcionando maior coesão entre os corneócitos e conseqüente manutenção da
água e demais umectantes na pele;
• Indução da expressão gênica de fibronectina, possibilitando uma maior adesão e
estruturação dermo-epidérmica;
• Aumento dos canais de água na epiderme, representados por aquaporina-3,
possibilitando uma melhor distribuição e manutenção de água, glicerol e demais
NMFs na pele;
• Aumento do índice de glicerol na camada córnea;
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
10
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
• Maior coesão epidérmica;
• Reparação e/ou manutenção da barreira cutânea, através da redução da perda de
água transepidérmica (TEWL) e do aumento da coesão de corneócitos;
• Efeito hidratante imediato, comprovado pelo aumento de índice de glicerol após as
primeiras horas de aplicação;
• Efeito hidratante prolongado, comprovado clinicamente por análise corneométrica;
• Melhora da aparência geral da pele.
APELOS DE MARKETING
AQUASENSE é um ativo que pode ser empregado em diferentes linhas de tratamento
dermocosmético, devido ao seu completo mecanismo de ação hidratante. Possui como
principais claims:
• Cientificamente estudado e comprovado;
• Segurança clínica, dermatológica e oftalmológica comprovadas;
• Promove hidratação celular programada;
• Efeito hidratante imediato e progressivo;
• Promove aumento de 2 vezes no índice de glicerol no estrato córneo, já no primeiro
dia de aplicação;
• Promove reestabelecimento da função da barreira cutânea, comprovada pela
redução da TEWL e pelo aumento da expressão das proteínas do envelope córneo;
• Possui mecanismo de ação abrangente para a manutenção do equilíbrio hídrico da
pele pois atua por 3 mecanismos distintos, essenciais e complementares;
• Contribui para a melhora da aparência geral da pele e possibilita que a resposta aos
diferentes apelos de tratamento cosmético seja mais expressiva.
AVALIAÇÃO DA SEGURANÇA
1. In vitro
A segurança e toxicidade avaliadas foram realizadas através de ensaios in vitro,
visando minimizar o uso de animais e atendendo às normas dos principais órgãos
regulamentadores do setor. Os resultados obtidos demonstram ausência de potencial
irritante, citotóxico ou fototóxico para o produto.
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
11
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
2. Segurança em Humanos
Os ensaios de segurança foram realizados em voluntários humanos sadios,
atendendo às exigências dos principais órgãos regulamentadores do setor. AQUASENSE é
seguro sob condições normais e maximizadas de uso.
AVALIAÇÃO DA EFICÁCIA
Buscando mecanismos mais abrangentes para a manutenção da hidratação da pele,
a CHEMYUNION desenvolveu um desenho experimental específico, aplicando as mais
avançadas técnicas de estudos in vitro, ex-vivo e clínicos para a completa definição do
mecanismo de ação do AQUASENSE.
1. Eficácia in vitro
Queratinócitos humanos adultos foram mantidos em condições ótimas de cultivo
celular e após atingirem confluência, de no mínimo 90%, foram incubados com diferentes
concentrações de AQUASENSE (1%, 0,5% e 0,25% p/p) durante um período de 6 horas.
O RNA total dos queratinócitos foi então extraído e a análise da expressão gênica para
filagrina, involucrina, fibronectina e aquaporina-3 foi realizada por PCR em tempo real.
1.1. Avaliação da Expressão Gênica das Proteínas do Envelope
No EC, a filagrina comporta-se como uma proteína catiônica que auxilia na agregação e subseqüente ligações dissulfeto entre filamentos de queratina, sendo totalmente degradada em seus constituintes
aminoácidos, tais como PCA e ácido urocânico, que correspondem a aproximadamente 50% dos NMFs retidos no interior dos corneócitos maduros no EC. Por outro lado, o envelope protéico é também
formado por precursores protéicos como a involucrina, que promove uma rígida ligação entre corneócitos durante a renovação do EC. Ambos genes que codificam estas proteínas do envelope
foram expressos de forma significativa pelo AQUASENSE, o que comprova uma excelente capacidade promotora de coesão do estrato córneo, com conseqüente manutenção da hidratação da pele.
Filagrina
0
2
4
6
8
10
1% 0,5% 0,25%
AQUASENSE
Expressão relativa de Filagrina
(RNAm)
em relação ao controle
↑ 8x
Involucrina
0
2
4
6
8
1% 0,5% 0,25%
AQUASENSE
↑ 5,5x
Expressão relativa de Involucrina
(RNAm) em relação ao controle
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
12
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
1.2. Avaliação da Expressão Gênica de Fibronectina
1.3. Avaliação da Expressão Gênica de Aquaporina-3
2. Eficácia ex vivo
Fragmentos de pele humana obtida de cirurgia plástica eletiva de voluntárias sadias
foram incubados com 1% (p/p) de AQUASENSE durante 24 horas e fixados em
paraformaldeído 4%. Para análise histológica os fragmentos foram processados em
parafina e corados com hematoxilina-eosina. Para avaliação imuno-histoquímica os cortes
foram incubados com o anticorpo anti-AQP3 e posteriormente reveladas para visualização
do anticorpo marcado.
As aquagliceroproteínas (aquaporinas) são canais de água e glicerol presentes em vários tecidos orgânicos. Na pele, a AQP-3 é a mais
descrita e amplamente distribuída. AQUASENSE promoveu uma indução de
aproximadamente 3,5 vezes da expressão de AQP-3, o que favorece a distribuição
homogênea da água nas camadas mais superficiais da pele, bem como um aumento da
hidratação do estrato córneo.
Aquaporina-3 (AQP-3)
0
1
2
3
4
5
1% 0,5% 0,25%Exp
ress
ão r
elat
iva
de
AQ
P-3
(R
NA
m)
j
em r
elaç
ão a
o c
ontr
ole
AQUASENSE
↑ 3,5x
A adesão entre queratinócitos e lâmina basal, bem como sua interação com a derme é outra importante ferramenta envolvida na regulação
da homestase epidérmica, e conseqüente manutenção do equilíbrio hídrico da pele. Este papel é desempenhado de forma precisa pela fibronectina, uma proteína de adesão celular
multifuncional, a qual teve sua expressão aumentada em aproximadamente 5 vezes após
tratamento com AQUASENSE.
Fibronectina
0
1
2
3
4
5
6
1% 0,5% 0,25%
AQUASENSE
Exp
ress
ão r
elat
iva
de
Fib
ronec
tina
(RN
Am
) em
rel
ação
ao c
ontr
ole
↑ 5x
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
13
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
2.1. Análise Histológica da Epiderme e Barreira Cutânea
2.2. Análise Imuno-histoquímica de AQP-3
Presença de AQP-3 coradas pela reação com anticorpo anti-AQP-3.
Após tratamento com AQUASENSE, os canais de AQP-3 marcados se tornam muito mais evidentes e amplamente distribuídos em toda a epiderme.
Controle
Controle
AQUASENSE 1%
AQUASENSE 1%
Controle AQUASENSE 1%
Observa-se a camada córnea menos compacta e os queratinócitos da camada basal menos coesos.
O tratamento com AQUASENSE promoveu uma maior compactação da camada córnea e uma maior
coesão de queratinócitos basais.
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
14
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
3. Eficácia Clínica
Trinta (30) voluntárias com idades entre 30 e 55 anos, com pele normal à seca,
aplicaram nos respectivos antebraços, placebo e uma formulação contendo 5% de
AQUASENSE durante 14 dias.
3.1 Quantificação de Glicerol presente no Estrato Córneo
O estrato córneo de 15 voluntárias foi extraído pela técnica de Tape-Stripping em
D1, D7 e D14 após 120 minutos da aplicação do respectivo produto. O conteúdo glicerol foi
mensurado por colorimetria, através da remoção do conteúdo das fitas com solução
extratora apropriada. O resultado encontra-se no gráfico a seguir:
3.2. Avaliação instrumental do Efeito Hidratante (CW) e da perda de água
transepidérmica (TEWL)
As medidas de perda de água transepidérmica (TEWL) e do efeito hidratante (CW)
da pele foram avaliados quantitativamente nas outras 15 voluntárias em D14 após 30, 60 e
120 (T30, T60 e T120) minutos da aplicação do produto. Os resultados obtidos encontram-
se nos gráficos a seguir:
Após 14 dias de aplicação de um produto contendo AQUASENSE há um aumento significativo na concentração
de glicerol presente no EC, corroborando com os resultados que demonstram um
mecanismo hidratante do produto.
0
2
4
6
8
1
Glic
erol (
mg/m
L)
m
D1 D7 D14
Gel-creme Placebo Gel-creme contendo 5% de AQUASENSE
* *
*
Glicerol
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
15
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
APLICAÇÃO E ASPECTOS TÉCNICOS
AQUASENSE pode ser utilizado em produtos hidratantes para o rosto e corpo, em
formulações para todos os tipos de pele, bem como para os diferentes apelos de
tratamento, uma vez que a manutenção da hidratação é fundamental para a evidência do
tratamento principal.
Aspectos técnicos:
• Estável em pH de 5,0 a 7,5;
• Deve ser incorporado a frio, na etapa final de obtenção do produto;
• Até o momento, não foram encontradas incompatibilidades para o AQUASENSE;
• O AQUASENSE, devido a sua origem vegetal, possui uma leve coloração castanha,
o que pode influenciar na coloração final da formulação.
Após 14 dias de aplicação de um produto contendo AQUASENSE pode-
se observar, em todos os tempos avaliados, um aumento de CW, o que indica um importante efeito hidratante
do produto.
8,1
17,8
11
15,8
7,3
9,7
0
5
10
15
20
T30 T60 T120
Cinética do Índice Corneométrico em D14 (%)
Placebo
Gel-Cremecontendo 5% deAQUASENSE
A TEWL foi significativamente reduzida após 14 dias de aplicação,
em todos os tempos avaliados. Observa-se um pico de redução
considerável promovido pelo produto contendo AQUASENSE, em
comparação com o placebo, após 60 minutos de aplicação em D14. Estes achados demonstram um importante
efeito na manutenção do equilíbrio hídrico e na reestruturação da
barreira cutânea.
19.1
5.5
10.7
-13.1
23.7
6.8
-15
-10
-5
0
5
10
15
20
T30 T60 T120
Cinética de TEWL em D14 (%)
Placebo
Gel-Cremecontendo 5% deAQUASENSE
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
16
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
Concentração de uso sugerida: 2 a 5% (p/p).
O estudo clínico foi realizado com a aplicação de uma formulação contendo 5% (p/p) de
AQUASENSE. Baseados nos excelentes resultados clínicos, além da comprovação de sua
potente ação in vitro e ex-vivo, concentrações inferiores à utilizada nos testes clínicos,
especialmente a partir de 2%, podem ser eficientes. A melhor formulação e concentração
de uso ficam, portanto, a critério do cliente, uma vez que efeitos potencializados também
poderão ser obtidos com a utilização em formulações mais elaboradas ou em associação
com outros ativos. Recomendamos sempre, que as dosagens definidas em cada formulação
tenham sua eficácia clínica avaliada.
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
• Bohn JA, BeMILLER JN. 13 b-D-glucans as biological response modifiers: a review of
structure-functional activity relationships. Carbohydr. Polymers, England, v. 28, p.
3-14, 1995.
• Boury-Jamot M, Sougrat R, Tailhardat M, Le Varlet B, Bonté F, Dumas M, Verbavatz
JM. Expression and function of aquaporins in human skin: Is aquaporin-3 just a
glycerol transporter? Biochim Bioph Acta 1758: 1034–1042, 2006.
• Bouwstra JA, Groenink HW, Kempenaar JA, Romeijn SG, Ponec M. Water distribution
and natural moisturizer factor content in human skin equivalents are regulated by
environmental relative humidity. J Inevt Dermatol 128: 378-88, 2008.
• Breathnach AS. Aspects of epidermal ultrastructure. J Invest Dermatol 65: 2-15,
1975.
• Dale BA, Holbrook KA, Steinert PM. Assembly of stratum corneum basic protein and
keratin filaments in macrofibrils. Nature 276: 729-731, 1978.
• Delgobo CL, Gorin PAJ, Jones C, Iacomini M. Gum heteropolysaccharide and free
reducing mono- and oligosaccharides of Anadenanthera colubrina.
Phytochemistry 47: 1207-1214, 1998.
• Deters AM, Schroder KR, Hensel A. Kiwi fruit (Actinidia chinensis L.) polysaccharides
exert stimulating effects on cell proliferation via enhanced growth factor receptors,
energy production, and collagen synthesis of human keratinocytes, fibroblasts, and
skin equivalents. J Cell Physiol 202(3): 717-722, 2005.
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
17
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
• Deters AM, Dauer A, Schnetz E, Fartasch M, Hensel A. High molecular compounds
(polysaccharides and proanthocyanidins) from Hamamelis virginiana bark: influence
on human skin keratinocyte proliferation and differentiation and influence on
irritated skin. Phytochem 58(6): 949-958, 2001.
• Eckert R L, Welter JF. Transcription factor regulation of epidermal keratinocyte gene
expression. Mol Biol Rep 23: 59–70, 1996.
• Eckert R L, Yaffe MB, Crish JF, Murthy S, Rorke EA, Welter JF. Involucrin – structure
and role in envelope assembly. J Invest Dermatol 100: 613-617, 1993.
• Eung Ho Choi, Mao-Qiang Man, Fusheng Wang,z Xinjiang Zhang, Barbara E. Brown,
Kenneth R. Feingold, Peter M. Elias. Is Endogenous Glycerol a Determinant of
Stratum Corneum Hydration in Humans? J Invest Dermatol 125:288 –293, 2005.
• Fodil-Bourahla I, Bizbiz L, Schoevaert D, Robert AM, Robert L. Effect of L-fucose and
fucose-rich oligo- and polysaccharides (FROP-s) on skin aging: penetration, skin
tissue production and fibrillogenesis. Biomed Pharmacother 57(5-6): 209-215,
2003.
• Haake A, Scott GA, Holbrook KA. Structure and function of the skin: overview of the
epidermis and dermis. In: Freinkel RK, Woodley DT, eds. The biology of the skin.
The Parthenon Publishing Group, New York, 19-45, 2001.
• Hara M, Ma T, Verkman AS. Selectively reduced glycerol in skin of aquaporin-3-
deficient mice may account for impaired skin hydration, elasticity and barrier
recovery. J Biol Chem 277: 46616–46621, 2002.
• Hara M, Verkman AS. Glycerol replacement corrects defective skin hydration,
elasticity, and barrier function in aquaporin-3-deficient mice. Proc Natl Acad Sci
100:7360-7365, 2003.
• Harding CR, Scott IR. Histidine-rich proteins (filaggrins). Structural and functional
heterogeneity during epidermal differentiation. J Mol Biol 170: 651–673, 1983.
• Harding CR, Scott IR. Stratum corneum moisturizing factors. In: Leyden J, Rawlings
A, eds. Skin Moisturization. Marcel Dekker, New York, 61–80, 2002.
• Harding CR, Watkinson A, Rawlings AV. Dry skin, moisturization and
corneodesmolysis. Int J Cosm Sci 22: 21-52, 2000.
• Haugen-Scofield J, Resing KA, Dale BA. Characterization of an epidermal
phosphatase specific for filaggrin phosphorylated by casein kinase II. J Invest
Dermatol 91: 533-559, 1988.
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
18
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
• Holbrook KA. The biology of human fetal skin at ages related to prenatal diagnosis.
Pediatr Dermatol 1: 97-111, 1983.
• Ishida-Yamamoto A e Iizuka H. Structural organization of cornified cell envelopes
and alterations in inherited skin disorders. Exp Dermatol 7: 1-10, 1998.
• Jackson SM, Elias PM. Epidermis as an organ of protection. In: Fitzpatrick TB, Eisen
AZ, Wolff K, Freedberg IM, Austen KF, eds: Dermatology in General Medicine, 4th
edition. New York, NY, McGraw-Hill, 1993.
• Kalinin A, Marekov LN, Steinert PM. Assembly of the epidermal cornified cell
envelope. Journal of Cell Science 114: 3069-3070, 2001.
• Kam E, Resing KA, Lim S, Dale BA. Identification of rat epidermal profilaggrin
phosphatase as a member of the protein phosphatase 2A family. J Cell Sci 106:
219-226, 1993.
• Koch PJ, Viragh PA, Scharer E, Bundman D, Longley MA, Bickenbach J, Kawachi Y,
Suga Y, Zhou Z, Huber M, Hohl D, Kartasova T, Jarnik M, Steven AC, Roop DR.
Lessons from Loricrin-deficient Mice: Compensatory Mechanisms Maintaining Skin
Barrier Function in the Absence of a Major Cornified Envelope Protein. J Cell Biol
151: 389–400, 2000.
• Kuechle MK, Presland RB, Lewis SP, Fleckman P, Dale BA. Inducible expression of
filaggrin increases keratinocyte susceptibility to apoptotic cell death. Cell Death
Different 7: 566-573, 2000.
• Lampe MA, Williams ML, Elias PM. Human epidermal lipids: characterization and
modulations during differentiation. J Lipid Res 24: 131–140, 1983.
• Liu H, Wintour EM. Aquaporins in development – a review. Reprod Biol Endocrinol,
3:1-10, 2005.
• Marekov LN, Steinert PM. Ceramides are bound to structural proteins of the human
foreskin epidermal cornified cell envelope. J Biol Chem 273: 17763–17770, 1998.
• McKeown-Longo PJ, Mosher DF. Binding of plasma fibronectin to cell layers of
human skin fibroblasts. J Cell Biol 97: 466-472, 1983.
• Monteiro JM, Almeida CFCBR, Albuquerque UP, Lucena RFP, Florentino ATN, Oliveira
RLC. Use and traditional management of Anadenanthera colubrina (Vell.) Brenan in
the semi-arid region of northeastern Brazil. J Ethnobiol Ethnomed 2: 1-7, 2006.
• Monzon RI, LaPres JJ, Hudson LG. Regulation of involucrin gene expression by
retinoic acid and glucocorticoids. Cell Growth Different 7: 1751-1759, 1996.
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
19
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
• Morganti P. Skin hydration. Cosmet Sci Technol 19: 71-97, 1999.
• Peterszegi G, Isnard N, Robert AM, Robert L. Studies on skin aging. Preparation and
properties of fucose-rich oligo- and polysaccharides. Effect on fibroblast proliferation
and survival. Biomed Pharmacother 57(5-6): 187-194, 2003.
• Resing KA, Walsh KA, Dale BA. Identification of two intermediates during processing
of profilaggrin to filaggrin in neonatalmouse epidermis. J Cell Biol 99: 1372-1378,
1984.
• Resing KA, Walsh KA, Haugen-Scofield J, Dale BA. Identification of proteolytic
cleavage sites in the conversion of profilaggrin to filaggrin in mammalian epidermis.
J Biol Chem 264: 1837-1845, 1989.
• Roop DR. Defects in the barrier. Science 267: 474-475, 1995.
• Segre JA. Epidermal barrier formation and recovery of skin disorders. J Clin Invest
116:1150-1158, 2006.
• Steinert PM, Marekov LN. Direct Evidence That Involucrin Is a Major Early
Isopeptide Crosslinked Component of the Keratinocyte Cornified Cell Envelope. J Biol
Chem 272: 2021-2030, 1997.
• Takata K, Matsuzaki T, Tajika Y. Aquaporins: water channel proteins of the cell
membrane. Progr Histochem Cytochem 39:1-83, 2004.
• Tzaphlidou, M. The role of collagen and elastin in aged skin: an image processing
approach. Micron 35: 173-177, 2004.
• Verkman AS. More than just water channels: unexpected cellular roles of
aquaporins. J Cell Sci 118: 3225-3232, 2005.
• Wierzbicka-Patynowski I, Schwarzbauer JE. The ins and outs of fibronectin matrix
assembly. J Cell Sci 116: 3269-3276, 2003.
• Wilhelm KP. Skin hydration measurements: general considerations and possible
pitfalls. SOFW-Journal 124:196-203, 1998.
• Wilkes GL, Brown IA, Wildnauer RH. The biomechanical properties of skin. CRC Crit
Rev Bioeng 453–495, 1973.
• Zhang G, Moore DJ, Mendelsohn R, Flach CR. Vibrational Microspectroscopy and
Imaging of Molecular Composition and Structure During Human Corneocyte
Maturation. J Invest Dermatol 126: 1088-1094, 2006.
• http://www.mef.hr/novosti/vijesti/temelji, acesso em 26/03/2008.
• http://www.arvores.brasil.nom.br, acesso em 26/03/2008.
AQUASENSE FQ MKT_003 (03/04) LT 686 – Rev. 00 – SA 3483/08
20
Fáb
rica
e A
tend
imen
to a
o C
lient
e: R
ua
José
de
Oliv
eira
Cas
sú, 4
47 –
Éd
en –
So
roca
ba
– S
P –
Bra
sil –
181
03-0
65
Fáb
rica
- T
el.:
15
210
2-20
00 –
Fax
:15
210
2-20
05 –
Ven
das
- T
el. 1
5 2
102-
2002
– F
ax:
15 2
102-
2001
– e
-mai
l: v
end
as@
chem
yun
ion
.co
m.b
r V
enda
s na
cion
ais
– In
t. S
ales
: Ru
a D
r. S
amu
el P
ort
o, 3
51 –
Saú
de
– S
ão P
aulo
– S
P –
Bra
sil –
040
54-0
10 T
el.:
55-
11 2
173-
0103
– F
ax:
55-1
1 2
173-
0100
– e
-mai
l: in
tlsa
les@
chem
yun
ion
.co
m.b
r
Documento
Elaborado: Revisado: Aprovado: Controlado:
Depto. P&D Depto. Marketing Diretoria P&D Garantia Qualidade As informações contidas nesta Literatura são fornecidas de boa fé. Recomendamos que nossos produtos sejam testados para se
verificar a conveniência de seu uso antes de adotá-los a nível industrial. Estas informações não devem ser entendidas como concessão ou permissão para utilização de métodos ou composições cobertas por qualquer patente. É proibida a reprodução
deste material sem autorização da CHEMYUNION QUÍMICA LTDA.
Recommended