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DESNATURAÇÃO4ª Parte
Estrutura nativa de uma proteína:
resultado líquido de várias interações atrativas e repulsivas
que emanam forças intramoleculares variadas
Interação de vários grupos proteicos com a água como
solvente circundante
Também depende do ambiente da proteína
Estad
o nat
ivo:
• É o m
ais
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gia liv
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mais
baix
a
possív
el
Mudança no ambiente• pH, força
iônica, temperatura, composição de solvente.
* Forçará a
molécula a
assumir um
a
nova estrutura
de equilíbrio
DESNATURAÇÃO
Desnaturação
“Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária”
Desnaturação protéica
As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação.
Mais sobre desnaturação protéica
• A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não ocorre com a estrutura desnaturada
• A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente desnaturante.
• Não envolve nenhuma mudança química na proteína.
Aspectos negativos
Perdas de algumas propriedades
Muitas proteínas biologicamente ativas perdem sua atividade após desnaturação.
Proteínas alimentares
Perda de solubilidade e de algumas
propriedades funcionais
Aspectos positivos :• Processamento de alimentos
Proteínas de leguminosas• Desnaturação térmica
melhora a digestão das proteínas, • o que resulta da inativação
de inibidores de tripsina (enzima que age na proteínas).
Reversível ou irreversível: Depende das ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante• Desnaturação pelo calor: irreversível• Desnaturação por ureia: comumente reversível
Agentes de desnaturação
Físicos:• temperatura, pressão
hidrostática, cisalhamento
Químicos:• Alterações de pH,
solventes orgânicos, solutos orgânicos
Pressão hidrostática
Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 250C . A maioria da
proteínas sofre desnaturação
induzida a pressão no intervalo de 1 -
12 kbar.
A desnaturação de proteínas induzida
pela pressão ocorre porque as
proteínas são flexíveis e
compressíveis .
Cisalhamento mecânico
agitação, amassamento, batimento etc.
causa a desnaturação de proteínas • Muitas proteínas
desnaturam-se e precipitam-se quando agitadas
• ocorre devido a incorporação de bolhas de ar e da adsorção de moléculas de proteínas na interface ar-líquido
• Etc
Agentes Químicos
Envolve o rompimento ou formação de ligações covalentes e é geralmente irreversível;• Reações mais
usuais são as de oxidação que agem sobre os grupos –SH e S-S
pH • As proteínas são
mais estáveis a desnaturação em seus pontos isoelétricos
• Energia repulsiva eletrostática líquida é pequena – proteína é estável em pH neutro
• Em valores de pH extremos: • - forte
repulsão eletrostática intramolecular resulta em expansão e desdobramento
Solventes Orgânicos • Força iônica –
alteram a constante dielétrica e portanto, as forças eletrostática • Substâncias
que rompem pontes de hidrogênio estruturais – Solventes apolares penetram nas regiões hidrofóbicas, rompendo estas interações – Desnaturação .
Aditivos de baixo peso molecular • Solutos de baixo
peso molecular afetam a estabilidade proteica em soluções aquosas:
• uréia, detergentes, açúcares e sais neutros
• # Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos está relacionado a suas interações preferenciais com a fase aquosa e a superfície proteica.
Efe
itos
da
desn
atu
raçã
o: • Redução da solubilidade
(aumento da exposição de resíduos hidrofóbicos);
• Mudança na capacidade de se ligar com a água;
• Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica);
• Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica);
• Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases (exposição das ligações peptídicas) ;
• Aumento da viscosidade (redução da solubilidade)
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