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CURSO: BIOQUÍMICA Dpto De Química UFPS – 2013 Pedro Manuel Soto Guerrero ENZIMAS

Las Enzimas

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Page 1: Las Enzimas

CURSO: BIOQUÍMICA

Dpto De Química

UFPS – 2013Pedro Manuel Soto Guerrero

ENZIMAS

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Sistema enzimático

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Componentes de un

sistema enzimático

1.- Sustrato

2.- Enzima

3.- Coenzimas

4.- Sustancias activadoras: T°C, pH

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1.- Sustrato

Es una molécula sobre la que actúa una enzima.

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Sustratos

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2.- ENZIMAS

Son proteína globularque actúa comobiocatalizador, es decir,aceleran las reaccionesbioquímicas en los seresvivos sin modificarse.

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Catalizador

Sustancia capaz de favorecer o acelerar

una reacción química sin intervenir

directamente en ella; al final de la reacción el catalizador perma

nece inalterado.

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1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al

reducir la barrera energética de ciertas reacciones

químicas.

2. Influyen sólo en la velocidad de reacción.

3. Actúan en pequeñas cantidades.

4. Forman un complejo reversible con el sustrato.

5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una

y otra vez.

6. Muestran especificidad por el sustrato.

7. Su producción está directamente controlada por

genes.

Características de las enzimas

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CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

1.- Como

catalizadores:

- Aceleran la velocidad

de las reacciones.

- Son eficaces en

pequeñas cantidades.

- Su estado inicial es igual

a su estado final.

- No alteran el equilibrio

de las reacciones que

catalizan.

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CATALIZADOR

- Un catalizador es una sustancia queaumenta la velocidad de una reacciónquímica, y que no se altera de formapermanente en la reacción.

- Un catalizador acelera la reacción aldisminuir la energía de activación ( Es laenergía que necesita un sistema antes depoder iniciar un determinado proceso, es laenergía mínima necesaria para que seproduzca una reacción química dada).

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Energía de activación

Es la energía que

necesita un sistema antes

de poder iniciar un

determinado proceso. La

energía de activación

suele utilizarse para

denominar la energía

mínima necesaria para

que se produzca

una reacción

química dada.

Ejemplo:

Un ejemplo particular es el que se da en la combustión de una

sustancia. Por sí solo el combustible y el comburente no

producen fuego, es necesario un primer

aporte de energía para iniciar la combustión.

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Energía de activación

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La enzima disminuye la energía de

activación.

Tiempo de la reacción

E + S

E + P

Sin enzima

Con enzima

• La Ea de la hidrólisis de la urea

baja de 30 a 11 kcal/mol con la

acción de las enzimas, acelerando

la reacción

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CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

2.- Como proteínas: Son termolábiles, es decir,

son sensibles a la temperatura.

Son muy específicas.

- La especificidad reside en unos aminoácidos específicos, que

conforman 2 centros diferentes:

- El centro catalítico y el centro de unión al sustrato,

que conjuntamente conforman el centro activo.

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Tipos de enzimas

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Cofactores enzimáticos

Algunas enzimas actúan con la ayuda deestructuras no proteicas. En función de sunaturaleza se denominan:

1. Inorgánico. Pueden ser iones o moléculasinorgánicas.

2. Orgánicos. Coenzima ( moléculaorgánica, aquí se puede señalar, quemuchas vitaminas funcionan comocoenzimas.

Apoenzima: parte proteica de la enzima (no activa).

Holoenzima: apoenzima + cofactor.

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Cofactor orgánico

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Cofactores inorgánicos

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Cofactores orgánicos

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Factores que Modifican la Actividad

Enzimática

a. Temperatura

b. Concentración del Sustrato

c. Concentración de la Enzima

d. pH

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EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en

la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que

indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH

puede afectarse de varias maneras:

o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados

que pueden variar con el pH.

o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo

puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima.

o El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del

estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del

intestino a un pH= 12

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Influye en la actividad enzimática. El punto óptimo representa el máximo de

actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando

se supera un valor considerable (mayor de 50oC) la actividad cae bruscamente

porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.

La temperatura

Actividad

enzimática

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Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Arginasa 9.7

Fumarasa 7.8

Ribonucleasa 7.8

Enzima pH óptimo

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Estructura

globular

Hervir con HCl

Temperatura elevada

pH extremo

Funcionalidad Inactiva

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Concentración del sustrato

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Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “asa”

unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por

ejemplo:

Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea.

Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa.

También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción

que la enzima cataliza:

Lactato deshidrogenasa: Deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato.

Adenilato ciclasa: Hace un ciclo en la adenina.

Nombre de las enzimas

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1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas

Clases de Enzimas: En función de la clase de

reacción que cataliza, las enzimas se clasifican

en 6 grandes grupos o clases:

La Unión

Internacional de

Bioquímica (IUB).

Instituyó un

esquema

denominado

sistemática para

enzimas

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Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones deoxidorreducción, es decir,transferencia de hidrógeno(H) o electrones (e-) de unsustrato a otro, según lareacción general.

Precisan la colaboración delas coenzimas deoxidorreducción (NAD+,NADP+, FAD) que aceptan oceden los electronescorrespondientes.

Ejemplos: deshidrogenasas,peroxidasas, Oxidasas.

Deshidrogenasa alcohólica

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Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia

de un grupo químico(distinto del hidrógeno) de

una molécula donadora aotra aceptora, según la

reacción. Entre los grupos

está el amino, carboxilo,

carbonilo, metilo, fosfato,

acilo.

Hexoquinasa

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Clase 3: Hidrolasas

Catalizan reacciones

de hidrólisis con la

consiguiente

obtención de

monómeros a partir

de polímeros.

Ejemplos:

glucosidasas, lipasas,

esterasas, fosfatasas,

peptidasas.

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Clase 4: Liasas

Catalizan reacciones

en las que se eliminan

grupos H2O, CO2 y NH3

para formar un doble

enlace o añadirse a un

doble enlace.

Ejemplos:

descarboxilasas

Deshidratasas

Desaminasas

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Clase 5: Isomerasas Actúan sobre

determinadas moléculas

obteniendo o

cambiando de ellas sus

isómeros funcionales o

de posición, es decir,

catalizan los cambios de

posición de un grupo en

determinada molécula

obteniendo formas

isoméricas.

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Clase 6: Ligasas Catalizan la formación

de enlaces entre dosmoléculas, estos son

formados a expensas

de la ruptura de una

molécula de alto valor

energético como el

ATP...

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Clases de Enzimas

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INHIBICIÓN ENZIMATICA Existen una serie de

sustancias, llamadas

inhibidores, que inhiben o

anulan la acción de las

enzimas sin ser

transformados por ellos. Su

estudio resulta de gran

utilidad a la hora de

comprender los

mecanismos de catálisis, la

especificidad de los

enzimas y otros aspectos de

la actividad enzimática.

La inhibición

enzimática puede

ser irreversible o

reversible, esta

última comprende

a su vez tres tipos:

inhibición

competitiva,

acompetitiva y no

competitiva.

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INHIBICIÓN IRREVERSIBLE. Algunos inhibidores

se combinan de modo permanente

con la enzima uniéndose

covalentemente a algún grupo

funcional esencial para la catálisis con

lo que la enzima queda inactivada.

Ejemplo.

organofosforados tóxicos llamados

venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan

inhibiendo irreversiblemente al

enzima acetilcolinesterasa. http://experto-

ptc.blogspot.com

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INHIBICIÓN REVERSIBLE.

Los inhibidores reversibles

se combinan

transitoriamente con la

enzima, de manera

parecida a como lo hacen

los propios sustratos.

Algunos inhibidores

reversibles no se combinan

con la enzima libre sino

con el complejo enzima-

sustrato.

Se distinguen tres

tipos de inhibición

reversible:

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INHIBICIÓN COMPETITIVA.

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INHIBICIÓN ACOMPETITIVA.

Complejo inactivo

E-S-I

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INHIBICIÓN NO COMPETITIVA