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CURSO: BIOQUÍMICA
Dpto De Química
UFPS – 2013Pedro Manuel Soto Guerrero
ENZIMAS
Sistema enzimático
Componentes de un
sistema enzimático
1.- Sustrato
2.- Enzima
3.- Coenzimas
4.- Sustancias activadoras: T°C, pH
1.- Sustrato
Es una molécula sobre la que actúa una enzima.
Sustratos
2.- ENZIMAS
Son proteína globularque actúa comobiocatalizador, es decir,aceleran las reaccionesbioquímicas en los seresvivos sin modificarse.
Catalizador
Sustancia capaz de favorecer o acelerar
una reacción química sin intervenir
directamente en ella; al final de la reacción el catalizador perma
nece inalterado.
1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al
reducir la barrera energética de ciertas reacciones
químicas.
2. Influyen sólo en la velocidad de reacción.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una
y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por
genes.
Características de las enzimas
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
1.- Como
catalizadores:
- Aceleran la velocidad
de las reacciones.
- Son eficaces en
pequeñas cantidades.
- Su estado inicial es igual
a su estado final.
- No alteran el equilibrio
de las reacciones que
catalizan.
CATALIZADOR
- Un catalizador es una sustancia queaumenta la velocidad de una reacciónquímica, y que no se altera de formapermanente en la reacción.
- Un catalizador acelera la reacción aldisminuir la energía de activación ( Es laenergía que necesita un sistema antes depoder iniciar un determinado proceso, es laenergía mínima necesaria para que seproduzca una reacción química dada).
Energía de activación
Es la energía que
necesita un sistema antes
de poder iniciar un
determinado proceso. La
energía de activación
suele utilizarse para
denominar la energía
mínima necesaria para
que se produzca
una reacción
química dada.
Ejemplo:
Un ejemplo particular es el que se da en la combustión de una
sustancia. Por sí solo el combustible y el comburente no
producen fuego, es necesario un primer
aporte de energía para iniciar la combustión.
Energía de activación
La enzima disminuye la energía de
activación.
Tiempo de la reacción
E + S
E + P
Sin enzima
Con enzima
• La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
acción de las enzimas, acelerando
la reacción
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
2.- Como proteínas: Son termolábiles, es decir,
son sensibles a la temperatura.
Son muy específicas.
- La especificidad reside en unos aminoácidos específicos, que
conforman 2 centros diferentes:
- El centro catalítico y el centro de unión al sustrato,
que conjuntamente conforman el centro activo.
Tipos de enzimas
Cofactores enzimáticos
Algunas enzimas actúan con la ayuda deestructuras no proteicas. En función de sunaturaleza se denominan:
1. Inorgánico. Pueden ser iones o moléculasinorgánicas.
2. Orgánicos. Coenzima ( moléculaorgánica, aquí se puede señalar, quemuchas vitaminas funcionan comocoenzimas.
Apoenzima: parte proteica de la enzima (no activa).
Holoenzima: apoenzima + cofactor.
Cofactor orgánico
Cofactores inorgánicos
Cofactores orgánicos
Factores que Modifican la Actividad
Enzimática
a. Temperatura
b. Concentración del Sustrato
c. Concentración de la Enzima
d. pH
EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA
1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en
la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que
indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH
puede afectarse de varias maneras:
o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados
que pueden variar con el pH.
o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo
puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
o El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del
estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del
intestino a un pH= 12
Influye en la actividad enzimática. El punto óptimo representa el máximo de
actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando
se supera un valor considerable (mayor de 50oC) la actividad cae bruscamente
porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
La temperatura
Actividad
enzimática
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
Enzima pH óptimo
Estructura
globular
Hervir con HCl
Temperatura elevada
pH extremo
Funcionalidad Inactiva
Concentración del sustrato
Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “asa”
unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por
ejemplo:
Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea.
Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa.
También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción
que la enzima cataliza:
Lactato deshidrogenasa: Deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato.
Adenilato ciclasa: Hace un ciclo en la adenina.
Nombre de las enzimas
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Clases de Enzimas: En función de la clase de
reacción que cataliza, las enzimas se clasifican
en 6 grandes grupos o clases:
La Unión
Internacional de
Bioquímica (IUB).
Instituyó un
esquema
denominado
sistemática para
enzimas
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones deoxidorreducción, es decir,transferencia de hidrógeno(H) o electrones (e-) de unsustrato a otro, según lareacción general.
Precisan la colaboración delas coenzimas deoxidorreducción (NAD+,NADP+, FAD) que aceptan oceden los electronescorrespondientes.
Ejemplos: deshidrogenasas,peroxidasas, Oxidasas.
Deshidrogenasa alcohólica
Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia
de un grupo químico(distinto del hidrógeno) de
una molécula donadora aotra aceptora, según la
reacción. Entre los grupos
está el amino, carboxilo,
carbonilo, metilo, fosfato,
acilo.
Hexoquinasa
Clase 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones
de hidrólisis con la
consiguiente
obtención de
monómeros a partir
de polímeros.
Ejemplos:
glucosidasas, lipasas,
esterasas, fosfatasas,
peptidasas.
Clase 4: Liasas
Catalizan reacciones
en las que se eliminan
grupos H2O, CO2 y NH3
para formar un doble
enlace o añadirse a un
doble enlace.
Ejemplos:
descarboxilasas
Deshidratasas
Desaminasas
Clase 5: Isomerasas Actúan sobre
determinadas moléculas
obteniendo o
cambiando de ellas sus
isómeros funcionales o
de posición, es decir,
catalizan los cambios de
posición de un grupo en
determinada molécula
obteniendo formas
isoméricas.
Clase 6: Ligasas Catalizan la formación
de enlaces entre dosmoléculas, estos son
formados a expensas
de la ruptura de una
molécula de alto valor
energético como el
ATP...
Clases de Enzimas
INHIBICIÓN ENZIMATICA Existen una serie de
sustancias, llamadas
inhibidores, que inhiben o
anulan la acción de las
enzimas sin ser
transformados por ellos. Su
estudio resulta de gran
utilidad a la hora de
comprender los
mecanismos de catálisis, la
especificidad de los
enzimas y otros aspectos de
la actividad enzimática.
La inhibición
enzimática puede
ser irreversible o
reversible, esta
última comprende
a su vez tres tipos:
inhibición
competitiva,
acompetitiva y no
competitiva.
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE. Algunos inhibidores
se combinan de modo permanente
con la enzima uniéndose
covalentemente a algún grupo
funcional esencial para la catálisis con
lo que la enzima queda inactivada.
Ejemplo.
organofosforados tóxicos llamados
venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan
inhibiendo irreversiblemente al
enzima acetilcolinesterasa. http://experto-
ptc.blogspot.com
INHIBICIÓN REVERSIBLE.
Los inhibidores reversibles
se combinan
transitoriamente con la
enzima, de manera
parecida a como lo hacen
los propios sustratos.
Algunos inhibidores
reversibles no se combinan
con la enzima libre sino
con el complejo enzima-
sustrato.
Se distinguen tres
tipos de inhibición
reversible:
INHIBICIÓN COMPETITIVA.
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA.
Complejo inactivo
E-S-I
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA