STRUKTUR DAN FUNGSI ASAM AMINO DAN PROTEIN

MAKALAH

Disusun untuk Memenuhi Tugas Matakuliah

BIOKIMIA

yang Dibina oleh Prof. Dr. Subandi, M.Si dan Suharti, M.Si, Ph. D

Oleh :

YUNILIA NUR PRATIWI NIM 130331811094

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

PROGRAM PASCASARJANA

UNIVERSITAS NEGERI MALANG

September 2014

BAB I

PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG

Protein merupakan makromolekul biologis yang paling melimpah yang

terbentuk dan terdapat pada semua bagian sel. Sebagai suatu molekul makro yang

mengandung nitrogen, protein memiliki ukuran yang bervariasi, mulai dari peptida

yang berukuran relatif kecil hingga polimer besar dengan berat molekul mencapai

jutaan dalam satu sel. Selain itu, protein juga memiliki berbagai macam fungsi

biologis serta sebagai pembawa informasi genetik.

Istilah protein pertama diperkenalkan pada tahun 1830-an oleh pakar Kimia

berkebangsaan Belanda, Mudler. Beliau merupakan salah satu dari para ilmuwan

yang mempelajari protein dari segi Kimia secara sistematik. Istilah protein sendiri

diambil dari bahasa Yunani proteios yang berarti “tingkat pertama”. Nama tersebut

menunjukkan pentingnya peranan protein dalam sistem hidup.

Disamping itu, protein juga bersifat sebagai polimer yang terbentuk dari

satuan asam amino yang terkait secara kovalen melalui ikatan peptida. Semua jenis

protein, mulai dari yang paling sederhana hingga yang paling kompleks, tersusun atas

20 asam amino yang saling terkait dalam urutan linear dengan karakteristik tertentu.

Karena masing-masing asam amino memiliki rantai samping dengan sifat kimia yang

khas, maka protein yang dihasilkan juga akan memiliki sifat yang khas pula. Selain

itu, jumlah dan urutan asam amino pada suatu protein menentukan struktur dan

aktivitas biologi protein tersebut. Asam amino pertama diisolasi adalah glisin, yang

diperoleh dari hasil hidrolisat protein gelatin oleh H. Braconnot pada tahun 1820.

Dari susunan yang bervariasi dalam tubuh suatu organisme tertentu, protein

mengalami diferensiasi fungsi, misalnya berperan sebagai enzim, hormon, antibodi,

sistem transportt, jaringan otot, dan berbagai fungsi biologis lain yang berbeda.

Diantara sekian produk protein tersebut, enzim memiliki beragam peran yang bersifat

khusus karena hampir semua reaksi seluler dikatalisasi oleh enzim. Pentingnya

peranan protein dan asam amino sebagai penyusunnya dalam kehidupan mendorong

disusunnya makalah tentang struktur dan fungsi asam amino dan protein berikut.

B. RUMUSAN MASALAH

Berdasarkan latar belakang di atas, maka beberapa rumusan masalah yang

akan dibahas dalam makalah ini adalah:

1. Bagaimanakah struktur asam amino dan apakah fungsinya?

2. Bagaimanakah struktur protein dan apakah fungsinya?

C. TUJUAN PEMBAHASAN

Adapun tujuan pembahasan makalah ini adalah:

1. Untuk mengetahui struktur asam amino dan fungsinya

2. Untuk mengetahui struktur protein dan fungsinya

BAB II

PEMBAHASAN

A. STRUKTUR DAN FUNGSI ASAM AMINO

Asam amino merupakan unit dasar penyusun protein. Keduapuluh asam amino

pembentuk protein sering disebut sebagai asam amino primer atau asam amino

standar, untuk membedakannya dari asam amino lain yang bukan pembentuk protein,

meskipun ditemui dalam sel hidup. Keduapuluh asam amino tersebut diberi nama

standar yang terdiri dari tiga huruf dan satu huruf kapital. Berikut keduapuluh asam

amino standar beserta penamaannya.

Tabel 1. Penamaan Asam Amino Standar

No.Nama Asam

Amino

Simbol Asam Amino

3 huruf 1 huruf

1. Alanin Ala A

2. Arginin Arg R

3. Asparagin Asn N

4. Asam aspartat Asp D

5. Asam glutamat Glu E

6. Feninalanin Phe F

7. Glutamin Gln Q

8. Glisin Gly G

9. Histidin His H

10. Isoleusin Ile I

11. Leusin Leu L

12. Lisin Lys K

13. Metionin Met M

14. Prolin Pro P

15. Sistein Cys C

16. Serin Ser S

17. Treonin Thr T

18. Triptofan Trp W

19. Tirosin Tyr Y

20. Valin Val V

CH2NCH2

O

OH

Gambar 1. Struktur Glisin

Gambar 2. Struktur umum asam amino

(a)

α

H

CH2N R

CHO O

(b)

Dari namanya menunjukkan bahwa suatu asam amino memiliki dua gugus

fungsional, yaitu gugus amino (−NH2) dan gugus karboksilat (–COOH). Gugus amino

penyusun protein umumnya terikat pada Cα jika ditinjau dari gugus karboksilatnya.

Asam amino paling sederhana adalah glisin, dengan struktur sebagai berikut.

Semua asam amino pembentuk molekul protein mempunyai struktur yang

serupa. Perbedaan struktur asam amino lebih banyak ditentukan oleh gugus rantai

samping atau disebut dengan gugus R. Kehadiran gugus R mempengaruhi struktur,

ukuran, muatan listrik, dan kelarutan asam amino dalam air.

Seperti halnya struktur pada gambar diatas, molekul asam amino memiliki

sebuah atom C asimetris, yaitu atom C yang mengikat empat gugus yang berbeda dan

jika molekul tersebut dicerminkan maka molekul asli dan bayangan cerminnya tidak

dapat ditumpang tindihkan. Dalam satu molekul asam amino, atom Cα merupakan

atom C asimetris. Akibatnya, suatu asam α-amino akan memiliki dua posisi gugus –

NH2 yang berbeda sehingga molekul asam amino tersebut memiliki dua isomer ruang,

yaitu L-asam α-amino dan D-asam α-amino.

Gambar 3. (a) Struktur L asam α-amino dan (b) D asam α-amino. asam α-amino

(a) (b)

(1)

NH3 NH4H

NH2 NH3H(2)

Gambar 4. Ionisasi gugus –COOH dan gugus –NH2

Pada kenyataannya di alam, kelimpahan L-asam α-amino lebih banyak

daripada D-asam α-amino.

Asam amino mengandung dua gugus yang berlawanan sifatnya, yaitu gugus

–COOH yang bersifat asam (donor proton) dan gugus −NH2 yang bersifat basa

(akseptor proton). Jika suatu asam amino dilarutkan dalam air, maka gugus-gugus

tersebut akan mengalami ionisasi sesuai reaksi berikut.

Berdasarkan reaksi (1) dan (2), bila suatu asam amino dengan gugus –R nonpolar

atau tidak bermuatan dilarutkan dalam air maka kedua gugus tersebut akan terion

membentuk dua kutub sehingga secara keseluruhan asam amino tersebut akan tidak

bermuatan atau netral. Ion dengan dua muatan berbeda yang terbentuk disebut dengan

ion zwitter.

H

CH2N R

CHO O

H

CH3N R

CO Oion zwitter

Gambar 5. Pembentukan ion zwitter

H

CH3N R

CO O

H

CH2N R

CO O

H

CH3N R

CHO O

H+

OH−

Gambar 6. Asam amino dalam kondisi (a) asam, (b) netral, dan (c) basa

(a) (b) (c)

Walaupun ion dipolar (ion zwitter) merupakan senyawa netral, namun muatan

yang dimiliki oleh kedua kutub yang berlawanan adalah sama besar. Kondisi inilah

yang menyebabkan kristal asam amino memiliki titik leleh jauh lebih tinggi

dibanding titik leleh senyawa organik tidak bermuatan lain dengan ukuran sama. Hal

ini dikarenakan adanya interaksi elektrostatik yang cukup besar antara gugus fungsi

yang bermuatan positif dan negatif untuk membentuk kristal yang stabil seperti kristal

NaCl. Oleh karena itu, pemutusan ikatannya memerlukan energi yang sangat tinggi

dan dapat dilakukan pada temperatur tinggi.

Selain itu, adanya ion zwitter menyebabkan asam amino dapat bereaksi dengan

asam maupun basa, atau disebut dengan istilah amfoter. Dalam suasana asam, maka

jumlah ion H+ mendominasi sehingga gugus −COO− akan mengikat ion H+ dan

bersifat basa. Sedangkan dalam suasana basa dimana jumlah ion OH− lebih banyak,

asam amino akan melepaskan ion H+ dari gugus –NH3+ dan berperan sebagai asam.

Sifat asam basa dari asam amino tersebut dapat dimanfaatkan untuk memahami sifat-

sifat protein lainnya. Berdasarkan karakter asam basanya pula, proses pemisahan,

identifikasi dan kuantitas asam amino dapat diketahui.

Gambar 7. Kurva titrasi glisin

Berbeda dengan asam organik lain (biasanya berupa asam lemah), asam amino

mempunyai kurva titrasi yang khas. Hal ini juga merupakan salah satu akibat adanya

ion zwitter. Sebagai contoh, titrasi terhadap larutan glisin 0,1 M dalam suasana asam

pH = 1 dengan larutan NaOH 0,1 M. Dalam kondisi ini alanin berada sebagai ion

dengan rumus molekul :

Karena glisin memiliki gugus karboksilat dan gugus amino yang keduanya dapat

melepaskan proton, maka titrasi berlangsung dua tahap, yaitu titrasi terhadap gugus –

COOH dilanjutkan titrasi terhadap gugus –NH3+. Berikut adalah kurva titrasi glisin.

Pada titrasi pertama, sebagian gugus karboksilat kehilangan gugus –H

sehingga konsentrasi donor proton (+NH3 – CH2 – COOH) terus berkurang sedangkan

konsentrasi akseptor proton (+NH3 – CH2 – COO−) bertambah. Pada kondisi tertentu

konsentrasi keduanya akan sama besar sehingga harga pH akan sama dengan harga

pK gugus karboksilat, yaitu 2,34. Jika titrasi diteruskan, maka semua proton dari

gugus karboksilat akan hilang pada pH = 5,97 dan terbentuklah ion zwitter dengan

harga maksimum. pH pada kondisi tersebut disebut dengan titik isoelektrik.

Titrasi tahap kedua bertujuan untuk melepaskan ion H+ dari gugus –NH3+.

Titik ekivalen titrasi tercapai jika ion +NH3 – CH2 – COO− memiliki konsentrasi yang

sama dengan ion NH2 – CH2 – COO−. Harga pH pada keadaan ini sama dengan pK

dari gugus amonium yaitu 9,60. Bila titrasi diteruskan, maka seluruh ion H+ akan

hilang dilepaskan dari gugus –+NH3.

Dari kurva titrasi diatas dapat diperoleh beberapa informasi, diantaranya :

(1) Nilai pK dari gugus kaboksilat dan gugus amino yang terionkan dapat ditentukan

secara kuantitatif. Sesuai dengan contoh diatas, pKa gugus karboksilat glisin

adalah 2,34 sedangkan pKa gugus aminonya adalah 9,60.

(2) Kurva titrasi menunjukkan adanya dua daerah buffer, yaitu pada pH = 2,34 dan

pada pH = 9,60. Hal ini menunjukkan bahwa glisin tidak dapat menjadi buffer

yang baik bagi cairan intraseluler atau darah yang memiliki pH = 7,4.

(3) Kurva titrasi asam amino memberikan informasi hubungan antara muatan listrik

asam amino dengan pH larutan. Pada pH = 5,97 glisin secara keseluruhan berada

dalam bentuk ion zwitter yang tidak bermuatan (netral) sehingga tidak tertarik

oleh medan listrik. Harga pH isoelektirk adalah rata-rata dari nilai pK gugus

karboksilat dan pK gugus amonium, yang dapat dinyatakan dengan persamaan :

pH isoelektrik=pK karboksilat ( pK1 )+pK amino ( pK 2 )

2

Untuk glisin, pHI = ½ (pK1 + pK2)

pHI = ½ (2,34 + 9,60) = 5,97

Di atas pH isoelektrik, asam amino akan berada pada suasana basa dan

bermuatan negatif sehingga akan tertarik ke arah elektroda positif. Sedangkan

Gambar 8. Data pK asam amino standar

pada kondisi di bawah titik isoelektriknya, asam amino berada pada suasana

asam dan bermuatan positif sehingga akan tertatik ke arah elektrode negatif.

Semakin jauh pH larutan glisin dari pH isoelektrik maka semakin besar muatan

rata-rata dari populasi molekul glisin.

Informasi-informasi ini memiliki kepentingan praktis karena dapat memisahkan

asam-asam amino yang berbeda satu dengan yang lain berdasarkan arah dan

kecepatan migrasi relatif dari tiap campuran yang ditempatkan pada medan listrik dan

pH tertentu. Berikut adalah data pK beberapa asam amino.

Gambar 9. Kurva titrasi (a) asam glutamat dan (b) histidin

(a) (b)

Asam amino dengan gugus −R yang dapat mengion mempunyai kurva titrasi

yang lebih kompleks. Asam amino jenis ini mempunyai 3 keadaan titrasi sehubungan

dengan proses penghilangan ion H+. Golongan ini mempunyai dua jenis kurva titrasi,

yaitu kurva untuk gugus –R pembawa gugus amino dan kurva untuk gugus –R

pembawa gugus karboksilat. Titik isoelektrik dari golongan asam amino ini

mencerminkan tipe ionisasi gugus –R yang ada. Berikut adalah contoh kurva titrasi

asam glutamat dan histidin.

PENGGOLONGAN ASAM AMINO

Berdasarkan struktur 20 asam amino standar yang ditemukan dalam protein,

asam-asam amino tersebut dapat dikelompokkan berdasarkan sifat gugus rantai

sampingnya (gugus –R). Berdasarkan polaritas gugus –R, asam amino dibagi menjadi

2 kelompok, yaitu (1) asam amino dengan gugus –R nonpolar dan (2) asam amino

dengan gugus –R polar, yang terdiri dari (a) gugus –R tidak bermuatan, (b) gugus –R

bermuatan positif, dan (c) gugus –R bermuatan negatif. Berikut penjelasan untuk tiap

kelompok asam amino tersebut.

1. Asam Amino dengan Gugus –R Nonpolar

Gugus samping asam amino golongan ini berupa senyawa hidrokarbon sehingga

bersifat hidrofobik. Hal ini menyebabkan asam amino jenis ini sukar larut dalam

air dan cenderung berkelompok. Umumnya asam amino jenis ini terdapat pada

bagian dalam protein. Delapan jenis asam amino yang termasuk dalam kelompok

ini adalah:

No. Asam Amino Stuktur Asam Amino Sifat Gugus –R

1. Alanin

Gugus –R berupa

rantai karbon alifatik

2. Valin

3. Leusin

4. Isoleusin

5. Fenilalanin

Gugus –R berupa

cincin aromatik

No. Asam Amino Stuktur Asam Amino Sifat Gugus –R

6. Triptofan

Gugus –R berupa

cincin aromatik

7. Prolin Gugus –R berupa

cincin siklik hidro-

karbon siklik yang

terikat pada atom N

gugus amina

8. Metionin

Gugus –R

mengandung atom S

Asam-asam amino dalam kelompok ini menstabilkan struktur protein melalui

interaksi hidrofobik. Triptofan memiliki cincin indol yang dapat berinteraksi dengan

air sehingga dapat pula dijumpai pada protein bagian luar. Prolin memiliki struktur

yang unik dengan rantai samping berupa siklik yang terikat pada atom nitrogen gugus

amino maupun pada atom C bebas dari gugus karboksil. Prolin sering dijumpai pada

bagian melengkung lipatan polipeptida karena tidak memiliki kemampuan

membentuk ikatan hidrogen. Metionin, salah satu dari dua asam amino yang

mengandung sulfur, memiliki gugus nonpolar berupa sebuah gugus tioeter pada

rantai sampingnya.

2. Asam Amino dengan Gugus –R Polar

Dibandingkan dengan asam amino kelompok nonpolar, asam amino kelompok

ini relatif lebih mudah larut dalam air karena mengandung gugus –R polar yang

memungkinkan terbentuknya ikatan hidrogen dengan molekul air sebagai pelarut.

Asam amino kelompok ini dibedakan berdasarkan muatannya pada pH netral (pH

fisiologis). Penggolongan asam amono dengan gugus –R polar disajikan dalam tabel

berikut.

Jenis Gugus –R Asam Amino Struktur Asam Amino Sifat Gugus –R

Polar Tidak

Bermuatan

GlisinMemiliki gugus –R

terkecil (−H)

Serin Mengandung gugus

–R berupa gugus

hidroksil yang

bersifat asam sangat

lemah Treonin

Tirosin

Mengandung gugus

–R berupa gugus

hidroksil yang

bersifat asam sangat

lemah

Sistein

Mengandung gugus

–R berupa gugus

sulfohidril

Jenis Gugus –R Asam Amino Struktur Asam Amino Sifat Gugus –R

Polar Tidak

Bermuatan

Asparagin

Merupakan amida

dari asam aspartat

dan asam glutamat

Glutamin

Polar Bermuatan

Positif

Lisin

Bersifat basa dan

bermuatan positif

pada pH fisiologis

Arginin

Jenis Gugus –R Asam Amino Struktur Asam Amino Sifat Gugus –R

Polar Bermuatan

Positif Histidin

Bersifat basa dan

bermuatan positif

pada pH fisiologis

Polar Bermuatan

Negatif

Asam Aspartat

Bersifat asam dan

bermuatan negatif

pada pH fisiologis

Asam glutamat

Asaparagin, glutamin, treonin, serin, dan glisin memiliki gugus –R tidak

bermuatan. Asam-asam amino tersebut, kecuali glisin, memiliki gugus yang cukup

polar. Polaritas serin dan treonin berasal dari gugus hidroksilnya, sistein oleh gugus

sulfohidrilnya, sedangkan asparagin dan glutamin oleh gugus amidanya. Adanya

gugus-gugus polar ini menyebabkan asam-asam amino tersebut dapat membentuk

ikatan hidrogen dengan air sehingga asam-asam amino tersebut dapat dijumpai pada

bagian luar protein dalam keadaan tersolvasi oleh air, maupun di bagian dalam

protein melalui ikatan hidrogen dengan molekul air atau dengan gugus –R dari asam

amino lain yang berdekatan. Glisin memiliki gugus –R terkecil sehingga letaknya

sangat fleksibel dalam pelipatan protein. Asparagin dan glutamin mudah dihidrolisis

oleh asam atau basa . Sistein mudah teroksidasi membentuk dimer kovalen yang

disebut sistin, dimana dua molekul sistein bergabung melalui ikatan disulfida. Residu

dengan ikatan disulfida ini bersifat sangat hidrofobik (nonpolar) dan berperan khusus

dalam pembentukan struktur berbagai protein melalui ikatan kovalen antar bagian-

bagian dari suatu molekul protein.

Asam amino yang bersifat paling hidrofilik adalah asam amino dengan gugus

–R bermuatan positif atau negatif. Asam amino dengan gugus –R bermuatan positif

pada pH = 7 adalah lisin yang memiliki gugus amino primer kedua pada rantai

alifatiknya, arginin yang memiliki muatan positif pada gugus guanidino, dan histidin

yang mengandung gugus imidazol. Histidin adalah satu-satunya asam amino dengan

rantai samping yang terionisasi dengan nilai pKa mendekati netral. Dalam berbagai

reaksi enzimatis, histidin berperan sebagai donor maupun akseptor proton. Dua jenis

asam amino bermuatan negatif pada pH = 7 adalah asam aspartat dan asam

glutamat yang masing-masing memiliki gugus karboksil kedua.

Delapan dari duapuluh asam amino standar diatas disebut pula sebagai asam

amino esensial, yaitu asam-asam amino yang tidak dapat disintesis dari senyawa-

senyawa nitrogen yang lebih sederhana di dalam tubuh manusia, dan jika bisa maka

hanya sedikit produk yang dihasilkan. Oleh karena itu, asam amino tersebut harus ada

dalam makanan yang dikonsumsi setiap hari. Delapan jenis asam amino tersebut

adalah lisin, triptofan, fenilalanin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, dan valin.

B. STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN

Asam amino merupakan monomer penyusun protein, yaitu suatu

makromolekul yang terdiri dari beberapa rantai polipeptida. Suatu peptida diperoleh

bila dua atau lebih residu asam amino berikatan kovalen satu sama lain melalui

ikatan peptida yang terbentuk antara atom C gugus karbonil satu dengan atom N

gugus amino dari asam amino lain. Reaksi pembentukan ikatan peptida berlangsung

dengan melepaskan molekul H2O sehingga disebut reaksi kondensasi. Molekul air

diperoleh sebagai hasil reaksi antara gugus –OH yang dilepaskan oleh gugus

karboksilat asam amino satu dan gugus –H yang dilepaskan oleh gugus amino dari

asam amino lainnya.

Gambar 10. Pembentukan ikatan peptidak melalui reaksi kondensasi

Ikatan Peptida

Gugus C-terminalGugus N-terminal

Gambar 10. Suatu pentapeptida

Unit asam amino dalam suatu peptida disebut residu asam amino karena

bukan lagi berupa molekul utuh akibat kehilangan gugus hidroksil dan hidrogen.

Kedua ujung rantai peptida masing-masing disebut residu terminal amino (residu

terminal N) dan residu terminal karboksil (residu terminal C). Nama suatu peptida

dimulai dari residu terminal N dan diakhiri dengan residu terminal C. Mekanisme

reaksi kondensasi tersebut dilukiskan sebagai berikut.

Sesuai dengan jumlah asam amino penyusun peptida dengan reaksi yang sama,

maka dapat terbentuk tripeptida, tetrapeptida, pentapeptida, dan seterusnya. Jika

terdapat lebih dari sepuluh asam amino, umumnya disebut dengan polipeptida.

Berikut merupakan contoh suatu pentapeptida.

Suatu polipeptida dapat dihasilkan dari hidrolisis molekul protein. Hal ini meng-

gambarkan bahwa suatu makromolekul protein disusun oleh banyak polipeptida yang

mengandung ratusan (mungkin ribuan) residu asam amino. Namun tidak semua

polipeptida dapat disebut sebagai protein. Menurut Paul Karlson, protein merupakan

suatu rantai peptida asam amino yang jika dihidrolisis akan menghasilkan sedikitnya

100 residu asam amino. Jika kurang dari itu, maka rantai peptida tersebut hanya

disebut polipeptida.

STRUKTUR PROTEIN

Dari namanya, protein berarti “yang pertama”, molekul ini merupakan makro-

molekul terbanyak dalam sel, hampir separuh berat kering sel merupakan molekul

protein. Sel memiliki beragam molekul protein yang tersusun dengan urutan dan

komposisi asam amino yang berbeda-beda. Hal ini menjadikan protein sebagai suatu

makromolekul yang memegang peran penting dalam hampir semua proses biologis,

seperti katalisis, transport, koordinasi gerak, kepekaan, serta pengawasan

pertumbuhan dan diferensiasi. Luasnya fungsi protein dimungkinkan akibat sifat

rantai polipeptida protein yang dapat membentuk struktur 3-dimensi tertentu melalui

interaksi kovalen maupun nonkovalen pada strukturnya.

Struktur kovalen protein menunjukkan urutan asam amino dalam rantai poli-

peptida. Urutan asam amino bersifat khas dan menentukan pelipatan rantai

polipeptida dalam struktur 3-dimensinya. Hampir semua ikatan peptida berposisi

trans, dimana hidrogen gugus amino terletak pada sisi yang berlawanan terhadap

oksigen gugus karbonil. Hal ini dimaksudkan untuk meminimalkan efek sterik.

Gambar 11. Ikatan peptida pada posisi (a) trans dan (b) cis

(a) (b)

Gambar 12. Contoh struktur primer protein

Berdasarkan struktur rantai polipeptida penyusunnya, protein dibagi menjadi 4

tingkatan struktur, yaitu :

1. Struktur Primer, menunjukkan struktur protein yang hanya disusun oleh residu

asam amino dalam bentuk rantai tunggal polipeptida. Asam-asam amino saling

terhubung melalui ikatan peptida.

2. Struktur Sekunder, menunjukkan bentuk berbelit-belit dari rantai polipeptida

berupa pilin. Kestabilan pilin diperoleh akibat akibat adanya ikatan hidrogen

antara gugus −CO− dan gugus −NH− dalam satu rantai ikatan polipeptida. Ikatan

hidrogen tersebut termasuk merupakan ikatan intramolekuler. Ada dua jenis

struktur sekunder yang umum dijumpai, yaitu :

Gambar 13. Dua jenis struktur sekunder protein

a. α-helix, berpilin seperti kabel telepon, dan

b. β-sheet, berupa lembaran yang berlipat-lipat, sesuai dengan pola pelipatannya

dapat membentuk susunan paralel dan anti-paralel.

3. Struktur Tersier, berhubungan dengan cara bagaimana rantai-rantai polipeptida

saling berikatan. Struktur ini berupa struktur 3-dimensi rantai polipeptida yang

terbentuk akibat pelipatan struktur sekunder disertai penataan ruang dari gugus –R.

Interaksi terpenting yang menstabilkan struktur ini adalah ikatan hidrogen,

interaksi elektrostatik, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida.

Suatu rantai polipeptida akan melipat sedemikian rupa membentuk

konformasi 3-dimensi yang stabil dengan tingkat energi terendah sesuai aktivitas

biologinya. Protein yang menyusun rambut, kuku, otot, dan jaringan ikat berfungsi

sebagai protein struktural dan pelindung dengan struktur berupa serat. Protein ini

bersifat kuat dan tidak larut dalam air. Sedangkan enzim, hormon, dan antibodi

yang bekerja dalam cairan sel berbentuk bola (globular) sehingga mudah larut

dalam air.

4. Struktur Kuarterner, merupakan struktur terkompleks dari protein yang

mengandung beberapa rantai polipeptida. Struktur ini memiliki ikatan hidrogen,

Gambar 14. Tingkatan struktur penyusun protein

interaksi van der Waals, interaksi gugus nonpolar yang menstabilkannya, ditambah

interaksi antar rantai polipeptida melalui interaksi polar, nonpolar, maupun van der

Waals. Salah satu contoh struktur kuarterner protein adalah haemoglobin yang

terdiri dari 4 rantai polipeptida. Berikut merupakan rangkuman tentang tingkatan

struktur protein.

PENGGOLONGAN PROTEIN

Umumnya, pembagian protein dilakukan berdasarkan sifat kelarutan dan

susunan molekulnya. Berikut penggolongan protein berdasarkan sifat-sifat tersebut.

1. Berdasarkan Bentuk/Sifat Kelarutannya

Walaupun bentuk dari struktur primer protein berupa rantai linear, hampir

semua protein di alam ada dalam bentuk melipat dan kompak membentuk struktur

globular. Sedangkan beberapa yang lain membentuk serat seperti kolagen.

a. Protein Globular

Protein jenis ini bersifat mudah larut dalam air, asam maupun basa encer, serta

garam-garam. Pada protein globular, rantai-rantai polipeptida berlipat rapat-rapat

menjadi bentuk seperti bola. Hampir semua enzim, protein transport, antibodi dan

protein cadangan makanan merupakan protein globular.

b. Protein Serat/Fibrous

Gambar 15. (a) Protein serat, misalnya kolagen, dan (b) protein globular, misalnya haemoglobin

(a) (b)

Protein serat bersifat tidak larut dalam pelarut-pelarut yang umum, seperti

pelarut air, asam maupun basa kuat. Protein ini disebut juga sebagai protein serabut.

Rantai polipeptida penyusun protein ini memanjang pada satu sumbu dan tidak

berlipat menjadi bentuk bola (globular). Hampir semua protein serat mempunyai

peran struktural atau pelindung. Contoh protein serabut yang khas adalah α-keratin

pada rambut dan wol.

2. Berdasarkan Susunan Molekulnya

a. Protein Sederhana (Protein Tunggal)

Protein sederhana ialah protein-protein yang apabila dihidrolisis hanya

menghasilkan asam-asam amino saja. Protein yang termasuk golongan ini adalah :

(1) Albumin, larut dalam air, asam, basa, dan larutan garam-garam netral. Albumin

terkoagulasi karena panas dan mengendap bila larutannya dijenuhkan dengan

(NH4)2SO4 tetapi tidak mengendap dalam larutan NaCl.

(2) Globulin, tidak larut dalam air, tetapi larut dalam larutan-larutan garam-garam

yang netral, yang encer, dan asam anorganik yang encer. Globulin terkoagulasi

karena panas dan mengendap bila dijenuhkan dengan NaCl atau dengan larutan

sulfat setengah jenuh. Globulin biasanya mengandung glisin dan dapat dibedakan

ke dalam serum globulin, glubulin jaringan dan sayur-sayuran.

(3) Glutelin, tidak larut dalam air maupun larutan garam-garam netral yang encer,

tetapi larut dalam asam dan basa encer. Glutein terkoagulasi karena panas namun

kaya akan arginin, prolin dan asam glutamat. Protein jenis ini dibedakan menjadi

glutelin (dalam gandum) dan orizenin (dalam beras).

(4) Prolamin, tidak larut dalam air atau larutan garam, tetapi larut dalam asam, basa,

dan larutan etanol 70-90% serta tidak menggumpal oleh panas. Prolamin

kekurangan lisin tetapi kaya akan prolin, dan terdiri atas :

Zenin, terdapat dalam jagung

Gliodin, terdapat dalam gandum

Hardein, terdapat dalam jewawut

(5) Albuminoid (seklero protein), tidak larut dalam air ataupun larutan garam,

tetapi larut dalam asam basa kuat. Albuminoid akan terhidrolisis bila dididihkan

dalam asam-asam pekat. Contoh seklero protein adalah keratin (pada rambut),

vibroin (pada sutra), dan elastin (pada urat dan otot).

(6) Histon, bersifat basa, larut dalam air dan asam-asam encer, tetapi tidak larut

dalam amonia encer serta tidak terkoagulasi karena panas. Histon kaya akan

histidin dan arginin, tidak mengandung triptofan, mengandung sedikit sistein dan

metionin. Protein ini sering dijumpai bersama-sama dengan asam nukleat,

sehingga sering disebut sebagai nukleoprotein.

b. Protein Konjugasi (Protein Majemuk)

Protein majemuk adalah protein-protein yang mengandung gugus nonprotein,

yaitu senyawa-senyawa bukan asam amino. Gugus-gugus nonprotein ini biasanya

disebut gugus prostetik. Jenis protein yang termasuk dalam golongan ini ialah :

(1) Kromoprotein

Kromoprotein ialah protein yang jika dihidrolisis akan menghasilkan asam

amino dan zat warna. Keistimewaan protein ini ialah karena adanya logam-logam Fe,

Cu, Mg, Co, dan lain-lain yang mengandung zat warna. Contohnya klorofil yang

terdapat pada hijau daun dan haemoglobin yang terdapat pada butir-butir darah

merah.

(2) Nukleoprotein

Nukleoprotein ialah protein yang mengikat asam nukleat, seperti protein yang

terdapat dalam inti sel tumbuhan maupun binatang. Gugus prostetiknya adalah suatu

polimer dengan massa molekul relatif besar disebut asam nukleat.

(3) Glukoprotein

Glukoprotein ialah protein yang mengikat karbohidrat sebagai gugus prostetik.

Contohnya adalah musin dalam saliva yang sering disebut sebagai mukoprotein.

(4) Fosfoprotein

Fosfoprotein ialah protein yang mengikat gugus fosfat sebagai gugus

prostetiknya. Jika senyawa ini dihidrolisis sempurna akan dihasilkan asam amino dan

asam fosfat. Contohnya kasein yang terdapat dalam susu dan vitelin yang terdapat

dalam kuning telur.

(5) Lipoprotein

Lipoprotein ialah protein yang mengikat asam lemak, senyawa ini sering juga

digolongkan dalam lipid. Hampir semua lipid dalam darah mamalia

ditransporttasikan dalam bentuk kompleks lipoprotein. Sistem transport dalam

mitokondria diduga mengandung sejumlah besar lipoprotein. Contohnya antara lain

adalah lesitin atau sefarin.

(6) Metaloprotein

Metaloprotein ialah protein-protein yang membentuk kompleks dengan logam-

logam atau ion-ion logam, misalnya kalsium-kaseinat yang terdapat dalam susu,

haemoglobin yang terdapat dalam darah, dan pada umumnya metaloenzim.

FUNGSI PROTEIN

Sebagai makromolekul penting penyusun organisme, protein memiliki fungsi-fungsi

tertentu. Berdasarkan fungsinya, protein dapat pula dibagi menjadi beberapa

kelompok sebagai berikut.

1) Protein enzim

Enzim merupakan protein yang paling banyak dijumpai dan mempunyai

kekhususan yang sangat spesifik sehingga dapat berfungsi sebagai katalis. Hampir

semua reaksi kimia biomolekul organik dalam sel dikatalis oleh enzim.

2) Protein kontraktil

Protein kontraktil atau sering disebut protein motil berfungsi memberikan

kemampuan pada sel untuk mengadakan kontraksi. Aktin dan miosin merupakan

protein filamen yang berfungsi dalam kontraksi otot rangka.

3) Protein transport

Protein transport berfungsi mengangkut molekul atau ion spesifik dari satu

organ ke organ lain. Haemoglobin pada sel darah merah mengikat oksigen ketika

darah melalui paru-paru dan membawa oksigen ke jaringan periferi, kemudian

oksigen dilepaskan di jaringan periferil dan digunakan untuk kelangsungan oksidasi

nutrien yang menghasilkan energi. Contoh lainnya adalah lipoprotein yang

mentransportasikan hampir semua lipid dalam darah mamalia dalam bentuk kompleks

lipoprotein.

4) Protein nutrien

Protein nutrien dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio, baik pada hewan

maupun pada tumbuhan. Ovalbumin adalah protein utama yang dijumpai pada putih

telur, sedangkan kasein adalah protein utama yang terdapat pada susu. Keduanya

merupakan contoh protein nutrien.

5) Protein struktural

Protein struktural berfungsi sebagai filamen penyangga yang memberikan

struktur biologi. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut

dengan daya tegang yang amat tinggi. Persendian mengandung elastin, suatu protein

struktural yang mampu meregang 2-dimensi. Rambut, kuku, dan bulu burung

terutama terdiri atas protein keratin.

6) Protein pertahanan

Protein pertahanan berfungsi mempertahankan organisme untuk melawan

serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme itu jika menderita luka.

Imunoglobulin atau antibodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh

limposit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan

bakteri, virus, ataupun protein lainnya.

7) Protein pengatur/pengendali

Protein pengatur berfungsi untuk mengatur aktivitas seluler atau fisiologi.

Diantara jenis ini terdapat sejumlah hormon, seperti insulin yang mengatus

metabolisme gula, hormon pertumbuhan dan hormon paratiroid yang mengatur

transport Ca2+ dan fosfat.

DENATURASI PROTEIN

Seperti yang telah dijelaskan sebelumnya, konformasi rantai polipeptida

distabilkan oleh adanya ikatan hidrogen, interaksi van der Waals, ikatan disulfida,

dan interaksi lainnya. Secara umum molekul protein memiliki bentuk lipatan (folding)

tertentu yang disebut sebagai keadaan alami protein. Folding paling stabil dalam

suatu konformasi protein adalah konformasi dengan energi bebas terkecil, yaitu pada

kondisi alamiahnya. Misalnya, hampir seluruh protein yang larut dalam air memiliki

struktur globular. Protein jenis ini melipat sedemikian rupa sehingga hampir seluruh

gugus hidrofobik asam amino berada di bagian dalam, sedangkan gugus hidrofiliknya

berada di permukaan dan dapat berinteraksi langsung dengan molekul air.

Ikatan-ikatan lemah yang ada pada protein dapat dirusak dengan perlakuan-

perlakuan tertentu sehingga lipatan pada struktur polipeptida menjadi terbuka

(unfold). Bila hal tersebut terjadi, protein yang bersangkutan dikatakan mengalamai

denaturasi. Protein globular yang terdenaturasi tetap memiliki struktur kovalen yang

utuh namun rantai polipeptidanya terbuka menjadi bentuk acak dan tidak teratur

sehingga struktur 3-dimensinya mengalami perubahan. Protein globular yang

terdenaturasi umumnya tidak larut dalam larutan dengan pH mendekati 7 dan akan

kehilangan aktivitas biologinya.

Gambar 16. Denaturasi protein

Gambar 17. Denaturasi protein akibat kenaikan temperatur pada putih telur

Proses denaturasi terjadi secara serempak, bagian yang terbuka akan segera

menstabilkan diri membentuk struktur 3-dimensi berlipat lain, yaitu struktur coil.

Perubahan kondisi lingkungan seperti kenaikan temperatur, perubahan pH, dan

penambahan denaturan mengubah struktur 3-dimensi protein dengan mudah.

Kenaikan suhu mengakibatkan molekul protein bervibrasi terlalu kuat

sehingga memutuskan ikatan hidrogen pada protein. Putusnya ikatan hidrogen

mengakibatkan terbukanya struktur protein namun dengan cepat protein tersebut

membentuk struktur acak. Pada akhirnya, antar rantai yang terbuka bergabung

membentuk koagulan yang tidak larut dalam air. Hal ini dapat diamati pada proses

perebusan putih telur.

Gambar 18. Denaturasi protein akibat perubahan pH

Perubahan pH mengubah keadaan ionisasi gugus samping residu asam amino.

Akibatnya, jembatan garam yang menstabilkan struktur protein menjadi rusak.

Perubahan pH tersebut juga mengubah distribusi muatan yang diperlukan untuk

pembentukan ikatan hidrogen. Perubahan pH yang ekstrem juga dapat mengubah

ionisasi gugus samping hidrofilik yang berada di bagian dalam struktur 3-dimensi

protein sehingga merusak konformasi dan fungsi biologi protein tersebut.

Pada awalnya denaturan seperti urea atau guanidin klorida diduga dapat

mendenaturasi protein karena kemampuannya membentuk ikatan hidrogen baru

dengan memutuskan ikatan hidrogen dalam protein. Namun, menurut hasil penelitian

Nozaki, Y. Dan Tanford, C. dalam Chothia (1974), kedua molekul tersebut ternyata

dapat meningkatkan kelarutan molekul-molekul nonpolar, termasuk gugus –R asam

amino nonpolar. Meningkatnya kelarutan senyawa nonpolar menyebabkan penurunan

interaksi hidrofobik yang berakibat pada berubahnya konformasi protein.

Penambahan pelarut organik juga dapat menyebabkan terjadinya denaturasi.

Hal ini dapat diamati jika ditambahkan sejumlah alkohol ke dalam susu maka akan

terbentuk gumpalan. Perubahan kepolaran pelarut menyebabkan perubahan struktur

3-dimensi protein sehingga rantai polipeptida akan terbuka dan menyebabkan protein

terdenaturasi yang teramati sebagai gumpala yang tidak larut dalam air atau pelarut

yang lebih polar.

Proses denaturasi berbeda dengan degradasi. Denaturasi hanya mengubah

struktur tersier protein namun susunan asam amino tidak berubah, sedangkan

degradasi memecah molekul protein dan memutus ikatan peptida sehingga diperoleh

asam-asam amino penyusun protein tersebut. Dalam proses konsumsi protein, terjadi

proses denaturasi dan kemudian protein terdegradasi menjadi asam-asam amino

penyusunnya di dalam tubuh manusia. Asam-asam amino tersebut bermanfaat untuk

mengkode protein yang memiliki banyak peran penting dalam tubuh kita.

BAB III

PENUTUP

Berdasarkan pembahasan pada bab II, maka dapat ditarik beberapa

kesimpulan, diantaranya :

(1) Asam amino merupakan unit dasar penyusun protein. Struktur umum suatu asam

amino adalah adanya dua gugus fungsional dalam satu molekul asam amino,

yaitu gugus amino (−NH2) dan gugus karboksilat (–COOH). Perbedaan struktur

asam amino lebih banyak ditentukan oleh gugus rantai samping (gugus –R) yang

mempengaruhi struktur, ukuran, muatan listrik, dan kelarutannya dalam air.

(2) Protein merupakan suatu makromolekul yang terdiri dari beberapa rantai

polipeptida yang diperoleh bila dua atau lebih residu asam amino berikatan

kovalen satu sama lain melalui ikatan peptida. Berdasarkan tingkat

kekompleksanya, struktur asam amino dibedakan menjadi struktur primer,

sekunder, tersier, dan kuarterner. Sedangkan berdasarkan fungsinya, protein

dibagi menjadi protein enzim, protein kontraktil, protein transpor, protein

nutrien, protein struktural, protein pertahanan, protein pengatur/pengendali.

DAFTAR RUJUKAN

Arbianto, Purwo. 1993. Biokimia Konsep-konsep Dasar. Bandung: Depdikbud.

Effendy. 2008. Teori VSEPR, Kepolaran dan Gaya Antarmolekul Edisi 2. Malang: Bayumedia Publishing.

Girindra, Aisjah. 1986. Biokimia 1. Jakarta: PT Gramedia.

Gultom, Togu. 2001. Biokimia. Yogyakarta: JICA.

Hawab, HM. 2004. Pengantar Biokimia. Bogor: Bayumedia Publishing.

Nelson, DL., Lehninger, Cox, dan Freeman, WH. 2004. Principles of Biochemistry 4th Edition.

Subandi, Muntholib, dan Susanti, Evi. 2003. Biokimia Umum. Malang: UM Press.