Sintesis de Quimica Once Primer Periodo

8/19/2019 Sintesis de Quimica Once Primer Periodo

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Colegio GimnasioCampestre San Sebastián

QUIMCAGRADO ONCE

PRIMER PERIODO

SINTESIS DE QUIMICA

ONCE PRIMER PERIODO

QUIMICA

GRADO ONCE

PRIMER PERIODO

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PRIMER PERIODO

NOMBRE: _____________________________________________

AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS

Los aminoácidos constituyen una clase de compuestos orgánicos que contienen

simultáneamente los grupos funcionales amino (NH2) y carboxilo (COOH).

quellos que forman parte de las prote!nas en los seres "i"os poseen los grupos

COOH y NH2 unidos al carbono a (el carbono adyacente al carbono carbonilo)#

por lo que se conocen como a$aminoácido. La estructura general de un %$

aminoácido es&

La identidad del grupo ' diferencia un aminoácido de otro. or eemplo# en la

glicina ' es un átomo de *idr+geno# mientras que en la alanina es un radical CH,.

Los aminoácidos son como los ladrillos de una construcci+n a partir de los cuales

se fabrican las prote!nas. unque existen más de ,-- aminoácidos diferentes en la

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naturalea# s+lo 2- *acen parte de las prote!nas presentes en los seres "i"os. Las

prote!nas constituyen un tipo de macromol/cula con m0ltiples funciones.

Las proteínas son pol!meros cuyos mon+meros son los aminoácidos. Las

propiedades biol+gicas de prote!nas se relacionan con el tipo de aminoácidos

constituyentes y el orden en que estos se encuentren acoplados. 1stas

condiciones determinan la estructura tridimensional de las prote!nas# la cual tiene

gran importancia biol+gica. Las prote!nas desempean funciones muy "ariadas enlos organismos "i"os. or eemplo# constituyen el soporte f!sico del cuerpo# en el

metabolismo# sir"en como *ormonas# portadores de "itaminas# ox!geno y bi+xido

de carbono y como enimas. 3ambi/n lle"an a cabo acti"idades de sealiaci+n y

defensa. s!# la piel y las uas están *ec*as de queratina# la seda de fibro!na# los

tendones y los cart!lagos de colágeno# para nombrar s+lo algunos eemplos de

prote!nas estructurales. Las *ormonas insulina y glucag+n son eemplos de

prote!nas con funci+n reguladora. 1spec!ficamente# estas *ormonas se encargan

de regular los ni"eles de glucosa en la sangre. or 0ltimo# los anticuerpos son

tambi/n prote!nas encargadas de la defensa del organismo.

Clasificacin !e los a"ino#ci!os

Lo que caracteria a los diferentes aminoácidos es el grupo ' unido al carbono %.

1n este sentido# existen aminoácidos ne$tros# #ci!os y %#sicos. 1n los neutros

el grupo ' carece de carga y las cargas de los grupos NH2 y COOH disociados#

se equilibran. 1n este caso# ' puede ser alifático o aromático. 1n los ácidos# '

presenta un grupo COOH adicional# por lo que a pH neutro (cerca de 4#, en el

interior de las c/lulas) estos aminoácidos se encuentran disociados# como iones

carboxilato. or 0ltimo# los básicos poseen un grupo ' capa de protonarse# por

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eemplo# un grupo amino# el cual al pH celular se encuentra en forma de ion

amonio.

5e acuerdo con los requerimientos nutricionales de los organismos# los

aminoácidos se clasifican como esenciales y no esenciales. Los primeros son

aquellos que un organismo no puede sintetiar por s! mismo y por consiguiente

deben obtenerse a tra"/s de la dieta. ara el *ombre los aminoácidos esenciales

son los siguientes& tript+fano# lisina# fenilalanina# leucina# isoleucina# "alina#treonina y metionina.

Ta%la &' Clasificaci+n de los aminoácidos de acuerdo con el tipo de radical '

unido al carbono %. 1ntre par/ntesis se indica la abre"iatura del nombre.

C(ASI)ICACI*N DE (AS PROTE+NAS

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5e acuerdo con el n0mero de aminoácidos que se encuentren acoplados# las

cadenas se denominan di# tri# tetra o polip/ptidos. 6n p/ptido es una prote!na

relati"amente pequea# de 7- o menos aminoácidos. Cuando la cadena de

aminoácidos es mayor se *abla de prote!nas# en forma general.

or otro lado# si una prote!na se compone 0nicamente de %$aminoácidos se

denomina si"ple# mientras que# si posee otros compuestos orgánicos en su

estructura# como carbo*idratos# l!pidos o fosfatos# entre otros# se trata entonces deuna proteína con,$-a!a. 1stos grupos# no proteicos reciben el nombre de grupos

prost/ticos. or 0ltimo# las prote!nas se di"iden en fi%rosas y -lo%$lares# de

acuerdo con su forma.

• Las fibrosas están constituidas por cadenas lineales de polip/ptidos#

arreglados en filamentos# por lo que suelen ser de consistencia oleosa e

insoluble en agua. 1stos rasgos *acen que sean materiales muy

resistentes# por lo que encontramos prote!nas fibrosas en las uas# los

m0sculos o los tendones.

• or su parte# las prote!nas globulares son semiesf/ricas# compactas#

poseen cierta mo"ilidad y son solubles en agua# raones por las cuales son#

en su mayor!a# enimas.

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PROPIEDADES DE (OS AMINOÁCIDOS

• )ísicas& Los aminoácidos cuyo grupo ' es apolar son *idr+fobos# es decir#

no solubles en agua# mientras que aquellos en los cuales ' es polar son

*idr+filos y solubles en agua. 1n general# los aminoácidos son s+lidos

cristalinos i+nicos. 8us puntos de fusi+n son más altos que los

correspondientes a mol/culas orgánicas de peso molecular semeante.

• Q$í"icas& l poseer en la mol/cula un grupo carboxilo y un grupo amino#

los aminoácidos presentan carácter anf+tero# es decir# act0an como ácidos

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y como bases dependiendo del medio donde se encuentren. 8i la soluci+n

está saturada con iones H9 (pH bao)# ambos grupos se encuentran

protonados (como COOH y NH9,# respecti"amente)# por lo que el

aminoácido tiene una carga positi"a. 1n medios básicos# el grupo COOH se

encuentra disociado# como COO$ y el grupo amino se presenta como NH2#

por lo que el aminoácido posee carga negati"a. 1n otras palabras# ambos

grupos ceden protones a la soluci+n. 5e acuerdo con lo anterior# en alg0n

"alor de pH un aminoácido dado se encuentra en equilibrio# en forma de iondipolar neutro# con el grupo carboxilo disociado (COO $) y el grupo amino#

protonado (NH9,). 1ste "alor se conoce como punto isoel/ctrico.

1l punto isoel/ctrico de cada aminoácido depende de su estructura. s!# los

aminoácidos neutros presentan su punto isoel/ctrico cerca al pH neutro# mientrasque los aminoácidos ácidos# encuentran el equilibrio a pH más bao# de manera

que se logre in*ibir la disociaci+n del grupo COOH adicional. 5e modo similar# los

aminoácidos básicos tienen puntos isoel/ctricos a pH más alto# para as! e"itar la

protonaci+n del segundo grupo amino.

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PROPIEDADES DE (AS PROTE+NAS

• Desnat$rali.acin& cuando las prote!nas se calientan# se exponen a la

acci+n de radiaci+n ultra"ioleta o se tratan con soluciones de diferente

naturalea# alco*ol# ácidos o bases diluidas# acetona# etc. 1xperimentan

cambios muy notables en su solubilidad y en sus propiedades biol+gicas.

1n la mayor!a de los casos estos cambios son irre"ersibles. 1studios

realiados con rayos : muestran que la desnaturaliaci+n de las prote!nas

origina una disposici+n más al aar de las mol/culas del pol!mero de

prote!na.

• P$nto isoel/ctrico& dado que los extremos N$terminal y C$terminal de una

prote!na conser"an la capacidad de ioniarse dependiendo del medio en

donde se encuentre dic*a prote!na# es posible definir el punto isoel/ctrico

de un polip/ptido como el pH al cual los iones positi"o y negati"o seencuentran en equilibrio. 1ste "alor# al igual que en los aminoácidos# "ar!a

de una prote!na a otra.

• Reacciones colorea!as& existen una serie de pruebas qu!micas para

determinar la presencia de prote!nas en una soluci+n o para identificar tipos

espec!ficos de aminoácidos en una prote!na. Las pruebas más importantes

son&

Reaccin !e 0i$ret& al meclar una soluci+n diluida de sulfato

c0prico y urea con una soluci+n de prote!na d/bilmente alcalina

aparece un color entre rosado y "ioleta. 1sta prueba es muy general

y sir"e para detectar la presencia de prote!nas y p/ptidos.

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Reaccin 1antoproteica& el ácido n!trico concentrado reacciona

con los n0cleos aromáticos de los aminoácidos# formando

compuestos nitrados de color amarillo intenso. or lo tanto# esta

prueba sir"e para determinar la presencia de aminoácidos

aromáticos (tirosina# tript+fano y fenilalanina).

• 2i!rlisis3 los enlaces pept!dicos de una prote!na cualquiera se pueden

romper si se la trata con un ácido fuerte (por eemplo# HCl o H 28O;) a altas

temperaturas (


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Obser"a que el grupo ' presente en el ácido se conser"a en el aminoácido#

por lo que# a tra"/s de este m/todo es posible sintetiar aminoácidos

espec!ficos.

• Síntesis cian5í!rica& llamada tambi/n m/todo de 8trec>er# se fundamenta

en la acci+n del ácido cian*!drico sobre el grupo carbonilo de un alde*!do#

para formar una cian*idrina# que luego# en presencia de amoniaco#

experimenta la sustituci+n de un grupo OH por un NH2# dando lugar a un

amino$nitrilo. 1ste compuesto# por *idr+lisis# genera el aminoácido.

continuaci+n se muestra la s!ntesis de fenilalanina# a tra"/s de este

m/todo&

S+NTESIS DE PROTE+NAS

La informaci+n gen/tica se encuentra codificada en los ácidos nucleicos#

espec!ficamente en el ácido desoxirribonucleico o 5N# de tal manera que la

maquinaria encargada de la s!ntesis de prote!nas en las c/lulas decodifica o

descifra este lenguae cada "e que una nue"a prote!na "a a ser fabricada. La

transferencia de informaci+n desde el 5N *asta esta maquinaria se lle"a a cabo

gracias a la acci+n de otro ácido nucleico# el 'N o ácido ribonucleico. 5os tipos

de 'N inter"ienen en la s!ntesis de prote!nas& el 'Nmensaero ('Nm) y el 'Nde

transferencia ('Nt). 1l primero se encarga de copiar la informaci+n que está en el 5N

de los cromosomas y transportarla fuera del n0cleo *asta la maquinaria de

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s!ntesis. 1l 'Nt por su parte# traduce el mensae al lenguae de los aminoácidos#

de modo que transfiere uno a uno# y en el orden correcto# los aminoácidos que

deben ser ensamblados para formar la prote!na deseada.

1l proceso de s!ntesis de prote!nas se puede resumir en tres etapas&

• Iniciacin& el primer paso en la s!ntesis de prote!nas es el ensamble del

'Nm a un ribosoma. Luego# una mol/cula de 'N t# que es

complementaria con una secci+n espec!fica del 'Nm se une a este y

traduce la primera parte del mensae& el nombre del primer aminoácido que

debe ser colocado.

• Elon-acin& en seguida# un segundo 'Nt se acopla con la siguiente

secci+n del 'Nm y transporta el segundo aminoácido# que es unido al

primero a tra"/s de un enlace pept!dico# gracias a la acci+n de una enima#conocida como peptidiltransferasa. 1ste paso se repite tantas "eces como

aminoácidos *aya en la prote!na que se est/ fabricando.

• Ter"inacin& la elongaci+n se detiene cuando se llega a una secci+n del

'Nm en la cual se lee la orden de detener el proceso# por lo que los 'Nt

cesan de transportar aminoácidos y el nue"o polip/ptido es liberado al

citoplasma celular.

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ESTRUCTURA DE (AS PROTE+NAS

La mayor!a de las propiedades biol+gicas# f!sicas y qu!micas de las prote!nas#

dependen de la forma tridimensional de las mol/culas. Los diferentes rasgos de

esta forma son la estructura de una prote!na.

• Estr$ct$ra pri"aria& describe la sucesi+n de aminoácidos que forman la

cadena polipept!dica# sin tener en cuenta las interacciones internas entre

diferentes aminoácidos de dic*a cadena# que puedan ocasionar su

plegamiento.

• Estr$ct$ra sec$n!aria& en este ni"el de estructura se describe la

interacci+n entre diferentes secciones polares de la cadena pept!dica.?eneralmente# estas interacciones se dan entre los grupos amino

(espec!ficamente residuos NH) y carboxilo (residuos C@O) de diferentes

aminoácidos# dando como resultado la formaci+n de puentes de *idr+geno.

1n algunas prote!nas# como las queratinas de lana# pelos y uas# los

puentes de *idr+geno ocurren con una periodicidad tal que se forma una

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*/lice regular# en la cual cada "uelta consta de ,#A aminoácidos. 1sta

conformaci+n espacial se conoce como */lice %. 1xiste además otra

conformaci+n# conocida como lámina B# en la cual "arias cadenas

pept!dicas# se encuentran acopladas paralelamente# a tra"/s de puentes de

*idr+geno entre grupos C@O y NH de diferentes cadenas.

• Estr$ct$ra terciaria& describe el plegamiento de estructuras secundarias

como */lices y láminas# sobre s! mismas. Las fueras causantes de doblar

estas estructuras son& puentes disulfuro# formados entre aminoácidos como

ciste!na y metionina y# fueras de repulsi+n y atracci+n entre aminoácidos

*idr+fobos e *idr+filos con respecto al medio acuoso circundante. 5e esta

forma# los aminoácidos *idr+fobos tienden a ubicarse en el interior de las

prote!nas# lo más aleados posible del agua del medio# mientras que los

*idr+filos se ubican en la periferia. 1l resultado es una estructura

tridimensional plegada y enrollada sobre s! misma en patrones compleos.

Las prote!nas globulares son eemplos de este tipo de conformaci+n.

• Estr$ct$ra c$aternaria& se refiere a la forma en que se agrupan "arias

prote!nas (con una estructura terciaria definida) para formar grandes

agregados# multim/ricos. Las diferentes prote!nas se unen a tra"/s de

enlaces d/biles# no co"alentes como puentes de *idr+geno y uniones

electrostáticas.

)UNCIONES DE (AS PROTE+NAS

Las prote!nas cumplen numerosas funciones dentro de los organismos "i"os#

constituyendo cerca del 7- del peso seco de la mayor!a de los organismos.

continuaci+n mencionaremos algunas de las más importantes# profundiando

especialmente en la acci+n enimática de estas macromol/culas.

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)$ncin estr$ct$ral

Las prote!nas son el material del cual están *ec*as muc*as estructuras de soporte

y protecci+n externa# como la membrana celular# los cilios y los flagelos# las uas#

la piel y el pelo# los tendones y los m0sculos y las telaraas# entre otras.

)$ncin !e transporte

lgunas prote!nas transportan sustancias de un lugar a otro dentro del organismo.or eemplo# la *emoglobina presente en los gl+bulos roos de la sangre# es la

responsable de la fiaci+n y el transporte de ox!geno# desde los pulmones *acia

todas las c/lulas del cuerpo. 5e manera similar# la mioglobina# en los m0sculos#

almacena el ox!geno necesario para la acti"idad muscular.

)$ncin !e !efensa

Los anticuerpos# que defienden al organismo de agresores externos son prote!nas

altamente espec!ficas# que s+lo act0an en contra de determinados pat+genos#

como si fueran una imagen especular de estos que los neutralian. Los pat+genos

o agresores contienen ant!genos# que son prote!nas opuestas a los anticuerpos.

)$ncin en.i"#tica

Las enimas son cataliadores biol+gicos que *acen posible la ocurrencia de

reacciones "itales para los organismos# que de otra forma no ocurrir!an o para las

cuales ser!an necesarias temperaturas demasiado altas para permitir la

super"i"encia de dic*o organismo.

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6C"o act7an las en.i"as8

Como *emos dic*o# muc*as reacciones no podr!an ocurrir bao las condiciones de

pH y temperatura del cuerpo de la mayor!a de los organismos que *abitan la

3ierra. Las enimas son las responsables de que dic*as reacciones tengan lugar.

ara ello# las enimas act0an como una especie de puente que pone en contacto

el o los reactantes y facilita la formaci+n del o los productos. La mol/cula que se

modifica para dar lugar al pro!$cto 9P: y sobre la cual act0a directamente la

enima se denomina s$strato 9S: de la enima. Cada enima act0aespec!ficamente sobre un 0nico sustrato o sobre un conunto de sustratos muy

similares en cuanto a la forma tridimensional de las mol/culas.

Coen.i"as ; cofactores

Duc*as enimas necesitan una segunda mol/cula para cumplir su funci+n

catal!tica# que puede ser de carácter orgánico o inorgánico.

Las enimas# sin su correspondiente cofactor o coenima son inacti"as y se

denominan apoen.i"as.

Coen.i"as& son compuestos orgánicos de bao peso molecular# que Epor lo

generalE deben ser obtenidas de fuentes externas al organismo que las requiere#

pues este no es capa de sintetiarlas. Las


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Confor"acin !e las en.i"as

ara que una enima pueda eercer su acci+n catal!tica debe poseer una

confor"acin tri!i"ensional especial. Cuando se pierde dic*a conformaci+n# ya

sea por cambios en la temperatura y el pH del medio o por la presencia de iones u

otros reacti"os# la enima pierde su capacidad catal!tica. La desnaturaliaci+n de

las prote!nas implica la p/rdida de la conformaci+n espacial de las mismas y por

tanto de su capacidad funcional.

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