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I CONTENIDO PROGRAMÁTICO UNIDAD TEMAS I. Estructura, función y análisis de los constituyentes celulares. 1. Agua 2. Proteínas 3. Técnicas 4. Carbohidratos. 5. Lípidos 6. Nucleótidos II. Introducción al metabolismo 7. Bioenergética 8. Enzimas 9. Coenzimas 10. Visión Panorámica del metabolismo 11. Regulación del metabolismo. III. Producción aeróbica de ATP. Metabolismo de carbohidratos, triacilglicéridos y colesterol 12. Producción Aeróbica de ATP 13. Metabolismo de carbohidratos 14. Metabolismo de triacilglicéridos 15. Metabolismo del Colesterol. IV. Metabolismo de compuestos nitrogenados e interrelaciones metabólicas. 16. Metabolismo de aminoácidos 17. Metabolismo del Hemo y del hierro 18. Metabolismo de nucleótidos 19. Integración metabólica. V. Estructura y Expresión del material genético. 20. Estructura de los ácidos nucleicos 21. Replicación del ADN 22. Transcripción 23. Síntesis de proteínas 24. Regulación de la expresión génica 25. Tecnología del ADN recombinante

PROGRAMA_2011. (primer lapso)

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I CONTENIDO  PROGRAMÁTICO 

UNIDAD  TEMAS 

I.  Estructura, función y análisis de los constituyentes celulares. 

1.  Agua 2.  Proteínas 3.  Técnicas 4.  Carbohidratos. 5.  Lípidos 6.  Nucleótidos 

II. Introducción al metabolismo 

7.  Bioenergética 8.  Enzimas 9.  Coenzimas 10. Visión Panorámica del metabolismo 11. Regulación del metabolismo. 

III. Producción  aeróbica  de  ATP. Metabolismo  de  carbohidratos, triacilglicéridos y colesterol 

12. Producción Aeróbica de ATP 13. Metabolismo de carbohidratos 14. Metabolismo de triacilglicéridos 15. Metabolismo del Colesterol. 

IV. Metabolismo  de  compuestos nitrogenados  e  interrelaciones metabólicas. 

16. Metabolismo de aminoácidos 17. Metabolismo del Hemo y del hierro 18. Metabolismo de nucleótidos 19. Integración metabólica. 

V.  Estructura  y  Expresión  del  material genético. 

20. Estructura de los ácidos nucleicos 21. Replicación del ADN 22. Transcripción 23. Síntesis de proteínas 24. Regulación de la expresión génica 25. Tecnología del ADN recombinante

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UNIDAD  Nº  I:  ESTRUCTURA,  FUNCIÓN  y  ANÁLISIS  DE  LOS  CONSTITUYENTES CELULARES 

OBJETIVO TERMINAL: 

1. Analizar las propiedades físico químicas de los distintos constituyentes celulares y relacionarlas con sus funciones biológicas. 

Número de Temas: 6

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TEMA N o .  1: EL AGUA COMO SOLVENTE EN LOS SERES VIVOS. 

OBJETIVOS TERMINALES: 

1. Analizar  las  propiedades  físico­químicas  que  le  confieren  al  agua  el  ser  el solvente ideal para los seres vivos 

2. Analizar  cómo los  principales sistemas amortiguadores  del organismo controlan el pH de los fluidos corporales 

Total de horas: 8 

Horas Teóricas: 6  Horas Teórico­prácticas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes  Discusión grupal de problemas. 

Evaluación: Examen escrito, examen corto después de la actividad teórico práctica. 

Bibliografía: 

– Lehninger, A., Nelson, D., Cox, M. Principios de Bioquímica.  4ªedición. Editorial Omega. 2006. 

– Murray,  R.,  Granner,  D.  y  Rodwell,  V.  Bioquímica  Ilustrada  de  Harper.  17ª edición. Editorial  El Manual Moderno. 2007. 

– Lozano,  J.A.,  Galindo  J.D.,  Garcia­Borron,  J.C.,  Garcia­Liarte,  Penafiel,  R.  y Solano,  F.  Bioquímica  y  Biología  Molecular  para  Ciencias  de  la  Salud.  Mc  Graw  – Hill­Interamericana. 2005.

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TEMA 1: El agua como  solvente en los seres vivos 

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS: 

1. Explicar  los  siguientes  conceptos  enlaces químicos  covalentes,    y  no  covalentes  en  sus diferentes  formas,  electronegatividad, polaridad. 

2. Explicar  por  qué  el  agua  puede  mantener  la temperatura del cuerpo relativamente constante. 

3. Explicar  por  qué  la  molécula  de  agua  es  un dipolo eléctrico. 

4. Explicar por qué el agua  es un buen solvente. 

5. Establecer la influencia del enlace de Hidrógeno en el mantenimiento de las estructuras de macro­ moléculas. 

6. Explicar  la  importancia  de  las  interacciones hidrofóbicas,  en  la  formación  de  micelas  y  la importancia  de  éstas  en  las  estructuras  de membrana 

7. Interpretar  los  conceptos  de:  Acidos  y  Bases según Bronsted y Lowry.Constante de disociación. 

8. Explicar el significado de pH. 

­ Enlaces  químicos.  Tipos. Electronegatividad. Polaridad

­ Propiedades  físico  químicas  del  agua: Punto  de  fusión,  Punto  de  ebullición, calor de vaporización, calor de fusión, capacidad  calórica,  constante dieléctrica, tensión  superficial. 

­ Distribución  específica  de  los electrones en la molécula de agua 

­ Propiedades disolventes del agua: a)Atracciones  electrostáticas  entre dipolos   del agua y los iones. 

b)Establecimiento  de  puentes  de Hidrógeno. 

­ Interacciones  hidrofóbicas. ­ Formación de micelas. 

­ Teoría de Bronsted y Lowry para ácidos y bases. 

­ Ionización del agua. ­ Producto iónico del agua como base para la escala de pH.  Definición de pH.

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OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

9. Explicar  la  importancia  del  mantenimiento  del pH para la existencia de procesos vitales. 

10.Diferenciar entre una  curva de valoración de Acido fuerte ­ base fuerte Acido débil  ­ base fuerte 

11.En  una  curva  de  valoración  para  un  ácido débil  base  fuerte,  relacionar  los  cambios  de pH,  con  las  especies  iónicas  existentes  al comienzo,  en  el  punto  medio  y  al  final  de  la valoración. 

12.En una curva de valoración para un ácido débil base fuerte, analizar la zona de la curva  en la  cual  el  pH  del  sistema  se  mantiene relativamente constante 

13.Interpretar el significado de pKa 

14.Utilizar la ecuación de  Henderson­Hasselbalch, para la resolución de problemas. 

15.Aplicar  el  concepto  de    amortiguador  para explicar  cómo  se  mantiene  el  pH  en  los principales fluidos del organismo. 

­ Importancia  del  mantenimiento  del  pH para  los  procesos  vitales.    Valores  de pH  en:  sangre  jugos  gástricos    y pancreáticos,  líquido  cefalorraquídeo, humor  acuoso,  orina  normal,  orina  en algunos estados patológicos. 

­ Curvas de valoración: Acido fuerte­base fuerte Acido débil­base fuerte 

­ Análisis  de  la  curva  de  valoración  de ácido acético con una base fuerte. 

­ Significado de pKa 

­ Ecuación  de  Henderson­Hasselbalch. Aplicaciones fisiológicas. 

­ Amortiguadores: Mecanismos de acción. ­ Sistema  amortiguador:  Bicarbonato­ácido carbónico, sistema amortiguador fosfato, hemoglobina, proteínas del plasma.

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TEMA Nº 2: PROTEINAS 

OBJETIVO TERMINAL: 

Analizar  las  propiedades  físico­químicas  de  las  proteínas  y  relacionarlas  con  sus funciones biológicas. 

Total de horas: 10 

Horas Teóricas: 8  Horas Teórico­prácticas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes  Discusión grupal de problemas. 

Evaluación: Examen escrito, examen corto después de la actividad teórico­práctica. 

Bibliografía: 

– Lehninger,A.,  Nelson,  D.,  Cox,  M.  Principios  de  Bioquímica.  4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006. 

– Murray,  R.,  Granner,  D.  y  Rodwell,  V.  Bioquímica  Ilustrada  de  Harper.  17ª edición. Editorial  El Manual Moderno. 2007. 

– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2004.

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Tema 2: Proteínas 

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

1. Enumerar las funciones de las proteínas en el organismo. 

2. Relacionar la diversidad funcional de las proteínas  con  el  número  de  secuencias proteicas  diferentes  que  pueden  formarse con la participación de 20 aminoácidos. 

3. Identificar  los grupos constituyentes de los  aminoácidos  que  forman  parte  de  las proteínas. 

4.  Establecer  la  influencia  de  los  grupos  R en la polaridad de  los aminoácidos. 

­ Diversidad funcional de  las proteínas: Catálisis  Enzimática,  Transporte,  Reserva, Movimiento,  Protección  Inmune,  Soporte  mecánico, Receptores, Toxinas. 

­ Características generales de las proteínas ­ Cálculo  del  número  de  secuencias  proteicas  que pueden  formarse  con  la  participación  de  20 aminoácidos.  Diversidad  funcional  de  las proteínas de acuerdo a su composición química. 

­ Fórmula general de un aminoácido. ­ Estereoisomería de los aminoácidos. 

­ Clasificación  de  los    aminoácidos  de  acuerdo  a la polaridad de sus grupos R.

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OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

5. Analizar  la  influencia  del  pH  del  medio sobre  la  carga  eléctrica  de  los aminoácidos, su  comportamiento ácido  base y su movilidad en un campo eléctrico. 

6. Explicar  las  características  del  enlace peptídico. 

7. Establecer  la  influencia  del  número  de aminoácidos y la naturaleza de sus grupos R  en  el    peso  molecular,  solubilidad  y carga eléctrica de una proteína. 

8. Explicar  cómo  se  pueden  clasificar  a  las proteínas en base a diferentes criterios. 

9. Explicar cuáles son los diferentes niveles de  organización  estructural  de  una proteína  y    señalar  cómo  se  estabiliza cada nivel. 

10.Analizar  cómo  cambios  a  nivel  de  la estructura  primaria  afectan  los  otros niveles  estructurales  y  la  actividad biológica de la proteína. 

­ Variación de la fórmula general de un aminoácido proteico en relación a los cambios de pH : fisiológico, ácido y básico. 

­ Curvas de valoración, concepto de pK. ­ Concepto de punto isoeléctrico 

­ Enlace peptídico. Características 

­ Influencia  de  los  grupos  R  en  la  determinación de las características de una proteína 

­ Clasificación  de  las  proteínas  de  acuerdo  a  su composición, conformación, localización, función etc. 

­ Niveles  estructurales  de  las  proteínas: Primario, secundario, terciario y cuaternario. 

­ Fuerzas  estabilizadoras:  Enlaces  covalentes, enlaces  de  hidrógeno,  interacciones  iónicas  e hidrofóbicas. 

Consecuencia  de  cambios  mutacionales  en  la secuencia  de  aminoácidos:  Ejemplo:  anemia falciforme.

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OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

11.Ilustrar  la estructura secundaria de una proteína  usando  como  ejemplos  a  la α­queratina, la fibroína  de  la  seda  y  el colágeno. 

12.Comparar la estructura de la mioglobina y la  hemoglobina  como  ejemplos  de  niveles terciario  y cuaternario  respectivamente  y relacionarlo con su función biológica. 

13.Relacionar  las  fluctuaciones  de  pH  y temperatura  con    cambios  en  la conformación  nativa  de  una  proteína,  y consecuentemente  en  su    actividad biológica. 

­ Estructura secundaria. 1. Estructuras periódicas: 

a)Alfa hélice: Aminoácidos formadores y desestabilizadores de la alfa hélice. 

b)Lámina Beta plegada c)Hélice de colágeno 

2. Ordenamiento al azar. 3. Fuerzas  que  estabilizan  la  estructura 

secundaria. 

­ Estructuras  terciaria  y  cuaternaria  (proteínas oligoméricas). 

­ Influencia  de  la  naturaleza  de  los  aminoácidos en el establecimiento de la estructura terciaria y cuaternaria. 

­ Interacciones  que  participan    en  la estabilización de estos niveles estructurales: 

Puentes de Hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos, uniones disulfuro. ­ Estructura,  localización  y  función  de  la hemoglobina y de la mioglobina 

­ Formas de la hemoglobina ­ Variaciones en la afinidad por el oxígeno ­ Papel del 2,3­difosfoglicerato 

­ Desnaturalización  y  Renaturalización  de  las proteínas.

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OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

14.Explicar  la    participación  de  las proteínas  plasmáticas  en  las  diversas funciones biológicas. 

15.Interpretar  el  patrón  electroforético  de un suero normal. 

­ Proteínas  del  Plasma.  Importancia  de    las proteínas plasmáticas: 

Albúmina, α1 quimiotripsina, haptoglobina, ceruloplasmina, transferrina, inmunoglobulinas, proteínas de coagulación. 

­ Patrones electroforéticos de sueros normales.

Page 11: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

TEMA Nº 3: TECNICAS EN BIOQUIMICA 

OBJETIVOS TERMINALES: 

1.  Analizar  los  fundamentos  teóricos  en    los  que  se  basan  las  técnicas  de  uso rutinario en  Bioquímica. 

2. Interpretar resultados obtenidos por la aplicación  de esas técnicas 

Total de horas: 6 

Horas Teóricas: 4  Horas Teórico­prácticas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes. Discusión grupal de problemas. 

Evaluación:  Exámen escrito, examen corto después de la discusión de problemas 

Bibliografía: – Lehninger,A.,  Nelson,  D.,  Cox,  M.  Principios  de  Bioquímica.  4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006. 

– Murray,  R.,  Granner,  D.  y  Rodwell,  V.  Bioquímica  Ilustrada  de  Harper.  17ª edición. Editorial  El Manual Moderno. 2007. 

– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.José Luque y Angel Herráez. Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética. Harcourt. 2006.

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TEMA 3: Técnicas en Bioquímica 

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

1. Explicar  en  que  consiste  la homogeneización  y  el  fraccionamiento subcelular. 

2. Analizar  los  fundamentos  teóricos  de  la centrifugación y su utilidad. 

3. Analizar los fundamentos teóricos de los diferentes  tipos  de  cromatografía  y  su utilidad. 

4. Analizar  los  fundamentos  teóricos  de  la electroforesis y su utilidad. 

5. Aplicar la Ley de Lambert  y  Beer  para determinar la concentración de un soluto en solución mediante espectrofotometría. 

­ Homogeneización  y  el  fraccionamiento subcelular. 

­ Fuerza  centrífuga  relativa.    Centrífugas Clínicas,  Centrífugas  de    alta  velocidad. Coeficiente de sedimentación. 

­ Centrifugación  diferencial.  Centrifugación por  velocidad  de  sedimentación  (zonal), Centrifugación  por  equilibrio  de  sedimentación (isopícnica).  Fraccionamiento  en  gradiente. Utilidad 

­ Cromatografía  de  intercambio  iónico, cromatografía  de  exclusión  molecular, Cromatografía de  afinidad. 

­ Movimiento  iónico  en  un  campo  eléctrico, Proceso  electroforético,  Cámara electroforética.  Materiales  de  soporte. Utilidad de cada una de ellas. ­Electroforesis en geles de acrilamida. ­Electroforesis en geles de acrilamida SDS. ­Electroforesis bidimensionales. ­Electroforesis en geles de agarosa 

­ Fundamentos teóricos de la espectrofotometría ­ Espectro de absorción. Utilidad 

­ Ley de Lambert y Beer. Curvas de Calibración. Problemas.

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TEMA Nº 4: CARBOHIDRATOS 

OBJETIVO TERMINAL: 

Relacionar  las  propiedades  físico­químicas  de  los  carbohidratos  con  sus  funciones biológicas. 

Total de horas: 7 

Horas Teóricas: 5  Horas Teórico­prácticas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes  Discusión grupal de problemas. 

Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la actividad teórico­práctica 

Bibliografía: 

– Murray,  R.,  Granner,  D.  y  Rodwell,  V.  Bioquímica  Ilustrada  de  Harper.  17ª edición. Editorial  El Manual Moderno. 2007. 

– Lehninger,A.,  Nelson,  D.,  Cox,  M.  Principios  de  Bioquímica.  4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006. 

– Lozano,  J.A.,  Galindo  J.D.,  Garcia­Borron,  J.C.,  Garcia­Liarte,  Penafiel,  R.  y Solano,  F.  Bioquímica  y  Biología  Molecular  para  Ciencias  de  la  Salud.  Mc  Graw  – Hill­Interamericana. 2005.

Page 14: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

TEMA 4: Carbohidratos 

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

1. Identificar  la  estructura  química  de  los carbohidratos. 

2. Clasificar a los carbohidratos en base al número y tipo de productos por hidrólisis. 

3. Enumerar  las  distintas  funciones  que cumplen los carbohidratos en el organismo. 

4. Diferenciar  los  distintos  tipos  de monosacáridos. 

­ Características  generales  de  los carbohidratos 

­Polihidroxialdehidos. ­Polihidroxiacetonas. 

­ Clasificación en base al número de productos, por  hidrólisis:  Monsacáridos,  Disacáridos, Polisacáridos  (homopolisacáridos  y heteropolisacáridos). ­ Distribución  de  los  carbohidratos  en  los seres vivos. 

­ Funciones: Combustible, Almacenamiento de energía. Constituyente de Biomoléculas 

importantes: Acidos Nucleicos, Glicoproteínas, proteoglicanos, lípidos complejos. Funciones. 

­ Clasificación de los monosacáridos de acuerdo al  número  de  carbonos  y  la  ubicación  del grupo  carbonilo.  Ejemplos  de  interés biológico para cada tipo.

Page 15: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

5. Interpretar  el  simbolismo  usado  en  la nomenclatura de los monosacáridos. 

6. Dada una  fórmula  de  proyección   Fischer o  de  Haworth,  para  un  carbohidrato, identificarlo por su tipo, y en caso de ser  glucosa,  fructosa,  ribosa  o desoxirribosa también por su nombre. 

7. Diferenciar estructuralmente entre: D­gliceraldehido y D­dehidroxiacetona D­ribosa y D­ribulosa. D­glucosa, D­manosa, D­galactosa  y D­frutosa. 

­ Concepto de Estereoisomería. ­ Enantiómeros ­ Identificación  de  los  átomos  de  carbono asimétricos en los monosacáridos. 

­ Estereoisomería  del  gliceraldehido  como sistema  de  referencia  para  designar  la configuración  absoluta  de  todos  los estereoisómeros. 

­ Mutarrotación, generación de nuevos centros de  asimetría  como  consecuencia  de  la formación  de  hemiacetales  y  hemicetales intramoleculares. Formas anoméricas. 

­ Fórmulas de proyección de Fischer y las de Haworth 

­ Isomería de triosas, pentosas  y hexosas de gran  participación  en  el  metabolismo  de carbohidratos. 

­ Concepto de epímeros.

Page 16: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

8. Explicar  las  propiedades  químicas  de  los carbohidratos. 

9. Enumerar  las  principales  funciones  de  los derivados de  carbohidratos. 

10.Analizar  las  diferentes  posibilidades  de formación del enlace glicosídico entre los monosacáridos y explicar sus consecuencias fisiológicas 

­ Reacciones de isomerización. ­ Reducción  del  Grupo  carbonilo  de  los monosacáridos  para  formar  alcoholes. Importancia  biológica  del  Glicerol,  Ribitol, Sorbitol y Galactitol. 

­ Reacciones  de  Oxidación  de  las  aldosas  para formar: Acidos  aldáricos  Acidos  aldónicos  Acidos urónicos. Importancia biológica. 

­ Reducción  del  grupo  hidroxilo: Desoxiazúcares, Importancia de la 2­desoxi­D­ribosa. 

­ Aminación:  Los  aminoazúcares.  Importancia biológica de glucosamina y galactosamina. Derivados de aminoazucares: Acido  N­acetilneuramínico.  Acido  siálico. Importancia biológica. 

­ Fosforilación:  Esteres  fosfóricos, importancia biológica de los fosfatos de azúcares 

­ Glicosilación.  Importancia biológica. 

­ Disacáridos. 

El  enlace  glicosídico  en  la  formación  de disacáridos.  Representación  del  enlace glicosídico.  Disacáridos  de  mayor  importancia biológica:  Lactosa,  sacarosa,  maltosa, celobiosa.

Page 17: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

11.Comparar  estructuralmente  y  funcionalmente al  glucógeno,    almidón  y  celulosa  como ejemplos de homopolisacáridos. 

12.Analizar  la  estructura  del  ácido hialurónico  como  ejemplo  de  un heteropolisacárido  y  relacionar  su estructura con su función biológica 

13.Enumerar los tipos de carbohidratos que se encuentran en la superficie celular. 

14.Diferenciar  estructural    y  funcionalmente proteoglicanos de glicoproteínas. 

­ Homopolisacáridos  Ejemplos:  glucógeno, almidón, celulosa. Importancia Biológica. 

­ Diferencias    estructurales  del  almidón, glucógeno y celulosa. 

­ Heteropolisacáridos. Estructura y función del ácido hialurónico 

­ Definición de Glicoproteínas,  proteoglicanos y glicosaminoglicanos. 

­ Estructura de  proteoglicanos. Funciones. ­ Estructura de glicoproteínas. Funciones

Page 18: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

TEMA Nº 5: LIPIDOS 

OBJETIVO TERMINAL: 

Relacionar  las  propiedades  físico­químicas  de  los  lípidos  con    las  funciones biológicas que estas sustancias desempeñan. 

Total de horas: 8 

Horas Teóricas: 6  Horas Teórico­prácticas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes  Discusión grupal de problemas. 

Evaluación: Exámen escrito, examen corto después de la actividad teórico­práctica. 

Bibliografía: 

– Lehninger,A.,  Nelson,  D.,  Cox,  M.  Principios  de  Bioquímica.  4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006. 

– Murray,  R.,  Granner,  D.  y  Rodwell,  V.  Bioquímica  Ilustrada  de  Harper.  17ª edición. Editorial  El Manual Moderno. 2007. 

– Lozano,  J.A.,  Galindo  J.D.,  Garcia­Borron,  J.C.,  Garcia­Liarte,  Penafiel,  R.  y Solano, F. Bioquímica y Biología Molecular  para Ciencias de la  Salud. Mc Graw – Hill­Interamericana. 2005. 

–  Stryer,  Berg  y  Tymoczko.  Bioquímica,  5ª  Ed.  Editorial  Reverté,  S.A.  2003.

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TEMA 5: Lípidos. 

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

1. Explicar el concepto de lípidos. 

2. Enumerar  las  principales  funciones que  cumplen  los  lípidos  en  el organismo. 

3. Clasificar a los lípidos en base a la estructura de su esqueleto. 

4. Representar la estructura química de los ácidos grasos, dado el número de átomos de carbono y la indicación de la presencia o no de insaturaciones, tanto en la forma α como ω. 

5. Analizar  las  propiedades  físico­ quími­  cas  en  función  de  la estructura de los ácidos grasos. 

6. Diferenciar  estructuralmente  a  los principales  ácidos  grasos  presentes en los seres vivos 

­ Concepto de lípidos.  Características generales de los lípidos. 

­ Funciones    biológicas  de  los  lípidos.  Relación estructura función 

­ Clasificación  de  los  lípidos  en  base  a  la estructura de su esqueleto: Lípidos simples, lípidos complejos. 

­ Estructura  química.  Diferencias  entre  los  ácidos grasos: número de átomos de carbono, presencia de insaturaciones  (ácidos  grasos  saturados,  ácidos grasos insaturados). Serie ω3, ω6, ω9. 

­ Configuración de los dobles enlaces: Cis­Trans. 

­ Propiedades  Físico­Químicas:  Punto  de  fusión. Diferencias en el punto de fusión dependiendo del número  de  carbonos  y  la  presencia  de insaturaciones entre los diferentes ácidos grasos. Solubilidad  en  agua.  Formación  de  micelas. Saponificación.    Autoxidación  de  ácidos  grasos insaturados.  Ionización del grupo carboxilo a pH fisiológico.  Esterificación. 

­ Acidos:  láurico,  mirístico,  palmítico,  esteárico, araquidónico,  palmitoleico,  oleico,  linoleico, linolénico.

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OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

7. Explicar en base a la estructura química de los  triacilglicéridos,  su  capacidad  para constituirse  en  la  principal  forma  de almacenamiento de energía  intracelular. 

8. Relacionar  la  estructura  de  los fosfoglicéridos  y  esfingolípidos  con  la participación  de  dichos  compuestos  en  la constitución de membranas  biológicas. 

9. Explicar    la  importancia  biológica  de  los principales isoprenoides. 

10.Identificar    la  estructura    de  los eicosanoides. 

11.Explicar  la  importancia  biológica  de  los eicosanoides. 

­  Estructura,  propiedades  y  funciones  de los triacilglicéridos. 

­ Estructura propiedades y funciones de los fosfoglicéridos.  Variaciones de la cabeza polar  en  cuanto  a:  tamaño,  forma  y polaridad. 

­ Estructura  de  los  esfingolípidos. Importancia  de  esfingomielinas, glucoesfingolípidos  neutros  y gangliósidos. 

­ Terpenos: Estructura general.  Importancia biológica  de  los  principales  terpenos: carotenoides  y  esteroides:  Estructura general.  Importancia  biológica  de  los principales  esteroides.    Acidos  biliares, hormonas esteroides y colesterol. 

­ Vitaminas  lipososolubles:  estructura  y función 

­ Eicosanoides:  Estructura.  Nomenclatura. Diversidad  de  funciones  biológicas.  Uso clínico.

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OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

12.Analizar  la  influencia  de  las  diversas moléculas  constituyentes  de  las  membranas biológicas  en  la  determinación  de  sus características. 

13.Analizar  la  importancia  de  las  lipoproteínas en  función  del  transporte  de  lípidos  en  el organismo. 

14.Clasificar  los  diferentes  tipos  de lipoproteínas de acuerdo con su densidad. 

­ Constituyentes  de  las  membranas biológicas: ­Lípidos ­Proteínas:Integrales y periféricas. ­Carbohidratos. 

­ Características de las membranas: Asimetría. Baja tensión superficial. Presencia    de  interacciones  no covalentes entre sus constituyentes. Permeabilidad selectiva. Fluidez. 

­ Lipoproteínas.Constituyentes: triglicéridos,  fosfolípidos,  colesterol, proteínas. 

­ Participación  de  las  liproteínas  en  el transporte de lípidos. 

Clasificación  de  las  lipoproteínas  de acuerdo a  la densidad (relacionarlo con el contenido  de  triacilglicéridos/ colesterol/apoproteínas):Quilomicrones, VLDL, LDL, HDL.

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TEMA Nº 6: NUCLEOTIDOS. 

OBJETIVO TERMINAL: 

Analizar  las  características  estructurales  y  funcionales  de  los  diferentes nucleótidos. 

Total de horas: 2 

Horas Teóricas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes. 

Evaluación: Exámen escrito. 

Bibliografía: 

– Lehninger,A.,  Nelson,  D.,  Cox,  M.  Principios  de  Bioquímica.  4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006. 

– Murray,  R.,  Granner,  D.  y  Rodwell,  V.  Bioquímica  Ilustrada  de  Harper.  17ª edición. Editorial  El Manual Moderno. 2007. 

– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed . Editorial Reverté, S.A. 2004. 

– Lozano,  J.A.,  Galindo  J.D.,  Garcia­Borron,  J.C.,  Garcia­Liarte,  Penafiel,  R.  y Solano,  F.  Bioquímica  y  Biologia  Molecular  para  Ciencias  de  la  Salud.  Mc  Graw  – Hill­Interamericana. 2005. 

– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.

Page 23: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

TEMA 6: Nucleótidos OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

1. Identificar a las bases nitrogenadas. 

2. Identificar  la  estructura  general  de  un nucleótido. 

3. Explicar  las  diferencias  entre  los desoxirribunocleótidos y ribonucleótidos. 

4. Analizar  los  diferentes  tipos  de  nucleótidos de  acuerdo  al  número  de  enlaces  fosfodiéster presente en su estructura. 

5. Enumerar  las  principales  funciones  de  los nucleótidos y dar ejemplos 

­ Bases  nitrogenadas:  Purinas  (adenina, guanina,  hipoxantina)  y  pirimidinas (timina, citosina, uracilo). 

­ Estructura  de  los  nucleótidos  y nucleósidos. Tipos de nucleótidos. 

­ Diferencias  estructurales  entre nucleótidos y desoxirribonucleótidos. 

­ Nucleótidos mono, di y trifosfatados 

­ Principales funciones de los nucleótidos. Estructura del ATP.

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UNIDAD Nº II: INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO. 

OBJETIVO TERMINAL: 

Interpretar el diseño del metabolismo central. 

Numero de Temas: 5

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TEMA Nº 7: BIOENERGÉTICA. 

OBJETIVO TERMINAL: 

Aplicar las leyes  de la termodinámica en la resolución de problemas bioquímicos. 

Total de horas: 7 

Horas Teóricas: 5  Horas Teórico­prácticas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes  Discusión grupal de problemas. 

Evaluación:  Exámen escrito, examen corto después de la discusión de problemas. 

Bibliografía: 

– Lehninger,A.,  Nelson,  D.,  Cox,  M.  Principios  de  Bioquímica.  4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006. 

– Murray,  R.,  Granner,  D.  y  Rodwell,  V.  Bioquímica  Ilustrada  de  Harper.  17ª edición. Editorial  El Manual Moderno. 2007. 

– Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.

Page 26: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

TEMA 7: Bioenergética. 

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

1. Explicar  cómo    se  cumple  la  primera Ley  de  la  Termodinámica  en  la transferencia  de  energía  entre  y dentro de los seres vivos 

2. Aplicar el concepto de energía libre para  establecer la  espontaneidad y reversibilidad  de  los  procesos bioquímicos. 

3. Aplicar  las  expresiones  Matemáticas de  la  variación  de  energía  libre estándar  y  energía  libre  para  la resolución de  problemas bioquímicos. 

­ Enunciado de la primera Ley de Termodinámica. Conservación de la energía. Ejemplos biológicos y no biológicos. 

­ Enunciado de la Segunda Ley de Termdinámica. Nociones  del    concepto  de  Entropía.  Criterios  de espontaneidad  y  reversibilidad  para  una    reacción química.  Concepto  de  energía  libre.  Energía  libre estándar. 

­ Relación Matemática entre la variación de energía libre  estándar  y  la  constante  de  equilibrio. Cálculo de la variación de energía libre para una reacción  química.  Propiedad  aditiva  de  la variación de energía libre estándar.

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TEMA Nº 8: ENZIMAS 

OBJETIVO TERMINAL: 

Explicar cómo cumplen las enzimas su actividad catalítica y juzgar la importancia de ellas para los seres vivos. 

Total de horas: 9 

Horas Teóricas: 7  Horas Teórico­prácticas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes  Discusión grupal de problemas. 

Evaluación:  Exámen escrito, Examen corto después de la actividad teórico­práctica 

Bibliografía 

– Lehninger,A.,  Nelson,  D.,  Cox,  M.  Principios  de  Bioquímica.  4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006. 

– Murray,  R.,  Granner,  D.  y  Rodwell,  V.  Bioquímica  Ilustrada  de  Harper.  17ª edición. Editorial  El Manual Moderno. 2007. 

– Thomas M. Devlin. Bioquímica: Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª Ed . Editorial Reverté, S.A. 2004. 

–  Lozano,  J.A.,  Galindo  J.D.,  Garcia­Borron,  J.C.,  Garcia­Liarte,  Penafiel,  R.  y Solano,  F.  Bioquímica  y  Biologia  Molecular  para  Ciencias  de  la  Salud.  Mc  Graw  – Hill­Interamericana. 2005.

Page 28: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

TEMA 8: Enzimas 

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

1. Explicar cómo una enzima puede aumentar la  velocidad  con  la  cual  se  lleva  a cabo una reacción. 

2. Explicar por qué la temperatura y el pH afectan la actividad de las enzimas 

3. Relacionar  las  características  del centro  activo  con  la  especificidad enzimática. 

4. Analizar el efecto de la concentración de  sustrato  sobre  la  velocidad  de  una reacción  catalizada  enzimáticamente  y compararla con una no catalizada. 

­ Estado de transición en una reacción química. 

­ Energía  libre  de  activación.    Métodos  para acelerar la velocidad de una reacción química: a. Temperatura        b. Catalizadores 

­ Características generales de las enzimas: ­ Poder catalítico ­ Diagrama de energía para una reacción  química no catalizada y una catalizada. 

­ Naturaleza proteica de las enzimas: (Hacer mención a las ribozimas) Efectos del pH y la temperatura. 

­ Especificidad  enzimática.  Características  del centro activo: 

­ Formación de complejos Enzima sustrato y fuerzas que  lo  mantienen.    Hipótesis  del  acoplamiento llave  cerradura.  Hipótesis  del  acoplamiento inducido. 

­ Relación  matemática  entre  la  velocidad  de  una reacción química y la concentración de sustrato, en  reacciones  catalizadas  y  no  catalizadas enzimáticamente. 

­ Ordenes de reacción. Representación gráfica de la Velocidad (inicial) vs concentración de sustrato 

­ Postulados de la teoría de Michaelis y Menten Reacciones de pseudo primer orden

Page 29: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

5. Interpretar  el  significado  de  KM,  y Vmax 

6. Aplicar  el  concepto  de  KM  y  velocidad máxima en la resolución de problemas. 

7. Interpretar  la  representación  gráfica de Lineweaver y Burk. 

8. Explicar cómo  la actividad enzimática puede    ser  afectada    por  ciertos compuestos,  considerando  los  aspectos generales  y  la  representación  gráfica de la actividad enzimática de acuerdo a Lineaweaver y Burk. 

­ Representación  gráfica  de  la  ecuación  de Michaelis y Menten. 

­ Identificación de KM y Vmax en un gráfico de Vo vs [S] 

­ Relación  entre  el  valor  de  KM  y  la  afinidad enzima­sustrato. 

­ Ejemplos  de  aplicación  de  los conceptos  de  KM  y Vmax. 

­ Representación  gráfica  de  Lineweaver  y  Burk: Utilidad  de dicha gráfica. 

­ Inhibición enzimática a.Reversible:Características,  ejemplos  de compuestos  que  actuen  como  fármacos  y representación gráfica de acuerdo  a Linewever y Burk de las inhibiciones: i.  Competitiva ii.  Acompetitiva iii. Mixta 

b. Irreversible: Características generales Ej.  Acción  de  compuestos  órganos  fosforados tóxicos sobre acetilcolinesterasa.

Page 30: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

9. Interpretar los siguientes términos: Grupo  Prostético,  Cofactores enzimáticos,  apoenzimas,  coenzimas, holoenzimas. 

10.Interpretar  la  nomenclatura establecida  por  la  Comisión Internacional de     Enzimas. 

11.Explicar  cómo  se  lleva  a  cabo  la regulación  de  la  actividad enzimática, considerando según el caso las cinéticas respectivas. 

12.Interpretar  el  concepto  de isoenzima. 

13.Describir las ventajas de que en el organismo  existan  varias  proteínas asociadas  a  una  misma  actividad catalítica. 

­ Grupos prostéticos. ­ Cofactores  enzimáticos:  Iones  metálicos. Coenzimas. 

­ Apoenzima. Holoenzima. 

­ Nomemclatura y clasificación de enzimas: 1.Oxidoreductasas,  2.Transferasas,  3.Hidrolasas 4.Liasas, 5.Isomerasas, 6.Ligasas. 

­ Regulación de la actividad enzimática. a.Disponibilidad de sustrato. b.Modulación de su actividad por: ­Alosterismo ­Cooperativismo Tipos. Tomar en cuenta la cinética enzimática (sigmoidal e hiperbólica) ejemplos. 

c.Modulación  de  la  actividad  por  modificación covalente: c.1.Fosforilación, ejs. c.2.Ruptura de enlaces,ejs. 

­ Concepto  de  isoenzimas.  Tomar  como  ejemplo  la deshidrogenasa  láctica,  distribución  en  los tejidos. 

­ Ventajas  para  la  regulación  metabólica. Importancia   en el diagnóstico clínico.

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TEMA N o . 9: COENZIMAS 

OBJETIVO TERMINAL: 

Analizar  la  importancia  de  las  coenzimas  dentro  de  la  actividad  catalítica  de  las enzimas y su papel en el metabolismo. 

Total de horas:2 

Horas Teóricas: 2 

Estrategias Metodológicas: Clase Magistral. Exposición de los estudiantes. 

Evaluación: Exámen escrito. 

Bibliografía 

– Lehninger,A.,  Nelson,  D.,  Cox,  M.  Principios  de  Bioquímica.  4 t ª.Edición.Editorial Omega. 2006. 

– Lozano,  J.A.,  Galindo  J.D.,  Garcia­Borron,  J.C.,  Garcia­Liarte,  Penafiel,  R.  y Solano, F.Bioquímica y Biologia Molecular para Ciencias de la Salud. Mc Graw–Hill­ Interamericana. 2005. 

–  Stryer, Berg y Tymoczko. Bioquímica, 5ª Ed. Editorial Reverté, S.A. 2003.

Page 32: PROGRAMA_2011. (primer lapso)

TEMA 9: Coenzimas 

OBJETIVOS ESPECIFICOS  CONTENIDOS 

1. Reconocer la estructura y la parte activa de las  principales  coenzimas  que  participan  en reacciones    de  transferencia        de electrones. 

2. Reconocer la estructura y la parte activa de las  principales  coenzimas  que  participan  en reacciones    de  transferencia    grupos carbonados. 

3. Reconocer la estructura y la parte activa de las  principales  coenzimas  que  participan  en reacciones    de  transferencia  de  grupos aminados. 

4. Citar una reacción en la cual participen cada una  de  estas  coenzimas  y  señalar  su importancia en el metabolismo. 

Reconocer  que  la  mayoría  de  las  coenzimas provienen de las vitaminas hidrosolubles 

­ Coenzimas  que  participan  en  la transferencia    de  equivalentes reductores: NAD, NADP, FAD, FMN.  Estructura química y Función.  Deshidrogenasas: Niacin  y Flavin­ dependientes. Ejemplos de  reacciones. 

­ Coenzimas  que  participan  en  la transferencia    de  grupos  carbonados: biotina,  pirofosfato  de  tiamina,    ácido tetrahidrofólico,  coenzima  A,    ácido lipoico,  S­adenosil metionina.  Estructura química.  Función.  Ejemplos  de  reacciones, especificando la  enzima que participa y el papel que juega  en el    metabolismo. 

­ Fosfato de piridoxal.  Estructura química y función.  Ej. de reacciones, especificando la  enzima  que    participa  y  el  papel  que juega  en el metabolismo. 

­ Vitaminas hidrosolubles. Estructura

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