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Prac5 Chavez Ramos Francisco

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practica 5 euler

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Instituto Politcnico NacionalEscuela Superior de CmputoBioinformaticsPrctica 5Chvez Ramos FranciscoProfesor Jorge Luis Rosas Trigueros22/Mayo/201529/Mayo/2015

Marco TericoLa hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+ ) de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl en la mujer. La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est constituida por cuatro cadenas polipeptdicas, dos y dos (hemoglobina adulta- HbA); dos y dos (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos y dos (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta ( ) y psilon () (Hb Gower I). Al final del primer trimestre la subunidades han reemplazado a las subunidades (Hb Gower II) y las subunidades a los pptidos . Por esto, la HbF tiene la composicin 22. Las subunidades comienzan su sntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a en su totalidad hasta algunas semanas despus del nacimiento. Las cadenas polipeptdicas alfa contienen 141 aminocidos, las no alfa 146 (, , ) y difieren en la secuencia de aminocidos. Se conoce desde hace dcadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena est en contacto con las cadenas , sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas o entre las dos cadenas entre s. Las cuatro cadenas polipeptdicas de la Hb contienen cada una un grupo prosttico, el Hem, un tetrapirrol cclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hemates. Un grupo prosttico es una porcin no polipeptdica que forma parte de una protena en su estado funcional. El tomo de hierro se encuentra en estado de oxidacin ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinacin dependiendo de la unin del oxgeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrgenos pirrlicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinacin se realiza con el nitrgeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del tomo ferroso es con el O2, que adems est unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal. Tanto el quinto como el sexto enlace se encuentran en un plano perpendicular al plano del anillo de porfirina. La parte porfirnica del Hem se sita dentro de una bolsa hidrofbica que se forma en cada una de las cadenas polipeptdicas.

Comparacin de hemoglobina de diferentes animalesDescargar archivosIngresar a la pgina www.uniprot.org, ver Figura 1.Figura 1, ventana principal de la pgina uniprot.

Nuestra primera bsqueda de prueba ser sobre la ubiquitina. Seleccionaremos la correspondiente al humano y nos mostrara un resumen de la funcin, taxonoma, localizacin subcelular, patologa y algunos datos ms sobre la molcula, ver Figura 2.Figura 2, secuencia qumica de la molcula de ubiquitina.

Ahora que ya observamos cmo funciona la pgina, buscaremos la secuencia de la hemoglobina de:5 primates5 peces5 anfibios5 gusanos5 ososAiluropoda melanoleuca Nasua NasuaSe recomienda seleccionar y descargar los archivos cuya hemoglobina sea subunidad alfa, ver Figura 3. Figura 3, Solo se seleccionan los archivos alfa y se almacenan en la canasta, para despus descargarlos

Al descargar los archivos seleccionados, solo se guardara en un archivo .fasta , Ver Tabla 1.Nota solo se encontraron 4 osos.sp|P26915|HBA_NASNA Hemoglobin subunit alpha OS=Nasua nasua GN=HBA PE=1 SV=1 VLSPADKTNIKSTWEKIGSHASEYGGEALERTFASFPTTKTYFPHFDLSPGSAQVKAHGKKVAEALTNAVAHLDDLPGALSTLSDLHAYKLRVDPVNFKFLSHCLLVTLASHHPAEFTPAVHASLDKFFSSVSTVLTSKYR>tapir

sp|P69905|HBA_HUMAN Hemoglobin subunit alpha OS=Homo sapiens GN=HBA1 PE=1 SV=2MVLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR>humano

sp|P01923|HBA_GORGO Hemoglobin subunit alpha OS=Gorilla gorilla gorilla GN=HBA PE=1 SV=1VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGDYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR>lemur

sp|P63108|HBA_MACMU Hemoglobin subunit alpha OS=Macaca mulatta GN=HBA PE=1 SV=2MVLSPADKSNVKAAWGKVGGHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTLAVGHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR>gorila

sp|Q7M3B8|HBA1_HAPGR Hemoglobin subunit alpha-1 OS=Hapalemur griseus GN=HBA1 PE=1 SV=1VLSSADKTNIKTAWGAIGSHAADHGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDMSHGSGQIAHGKKVADALTNAVGHIDDMPGALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLASHHPAEFTPAVHASLDKFFAAVSTVLTSKYR>macaco

sp|P06635|HBA_PONPY Hemoglobin subunit alpha OS=Pongo pygmaeus GN=HBA1 PE=2 SV=2MVLSPADKTNVKTAWGKVGAHAGDYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKDHGKKVADALTNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR>horangutan

sp|P02019|HBA1_ONCMY Hemoglobin subunit alpha-1 OS=Oncorhynchus mykiss GN=hba1 PE=1 SV=1SLTAKDKSVVKAFWGKISGKADVVGAEALGRDKMLTAYPQTKTYFSHWADLSPGSGPVKKHGGIIMGAIGKAVGLMDDLVGGMSALSDLHAFKLRVDPGNFKILSHNILVTLAIHFPSDFTPEVHIAVDKFLAAVSAALADKYR>salmn

sp|P11748|HBA_THUTH Hemoglobin subunit alpha OS=Thunnus thynnus GN=hba PE=1 SV=1TTLSDKDKSTVKALWGKISKSADAIGADALGRMLAVYPQTKTYFSHWPDMSPGSGPVKAHGKKVMGGVALAVTKIDDLTTGLGDLSELHAFKMRVDPSNFKILSHCILVVVAKMFPKEFTPDAHVSLDKFLASVALALAERYR>atun

sp|Q1AGS5|HBA1_ARCGL Hemoglobin subunit alpha-1 OS=Arctogadus glacialis GN=hba1 PE=1 SV=3MSLSSKDKATVKEFFGKMSTRSDDIGAEALSRLVAVYPQTKSYFSHWKDASPGSAPVRKHGITIMGGVYDAVTKIDDLKGGLLSLSELHAFMLRVDPVNFKLLAHCMLVCMSMVFPEEFTPQVHVAVDKFLAQLALALAEKYR>bacalao

sp|P84653|HBA1_COTGO Hemoglobin subunit alpha-1 OS=Cottoperca gobio GN=hba1 PE=1 SV=2MSLTEKDKAAVRALWGKISKSADAIGADALSRMLFVYPQTKTYFTHWPDLSPGSVHVKKHGKNVMGGIALAVSKIDDLTNGLMELSEQHAYQLRVDPANFKILSHCILVVVSIMYPKDFTPEAHVSLDKFLSGVSLALAERYR>gobo

sp|P23016|HBA_CYGMA Hemoglobin subunit alpha OS=Cygnodraco mawsoni GN=hba PE=1 SV=1SLSDKDKAAVKALWTTISKSSDAIGNDALSRMIVVYPQTKTYFSHWPDVTPGSTHIRDHGKKVMGGISLAVSKIDDLKTGLFELSEQHAFKLRVDPANFKILNHCILVVIATMFPKEFTPEAHVSLDKFLSGVALALAERYR>dragn

sp|P02011|HBA3_LITCT Hemoglobin subunit alpha-3 OS=Lithobates catesbeiana PE=1 SV=1SLSASEKAAVLSIVGKIGSQGSALGSEALTRLFLSFPQTKTYFPHFDLTPGSADLNTHGGKIINALAGAANHLDDLAGNLSSLSDLHAYNLRVDPGNFPLLAHIIQVVLATHFPGDFTAEVQAAWDKFLALVSAVLTSKYR>rana

sp|P10783|HBA1_TRICR Hemoglobin subunit alpha-1 OS=Triturus cristatus PE=1 SV=1MKLSADDKHNVKAIWEHVKGHEEAIGAEALCRMFTSLPTTRTYFPTKDIKEGSSFLHSHGKKVMGALSNAVAHIDDIDGALSKLSDKHAEELMVDPANFPKLAHNILVVLGIHLKPHLTYSVHSSVDKFLATVGYVLASKYR>warty

sp|P11896|HBA3_PLEWA Hemoglobin larval subunit alpha OS=Pleurodeles waltl PE=2 SV=1MVLSAEEKALVVGLCGKISGHCDALGGEALDRLFASFGQTRTYFSHFDLSPGSADVKRHGGKVLSAIGEAAKHIDSMDQALSKLSDLHAYNLRVDPGNFQLLSHCIQAVLAAHFPADFTPQCQAAWDKFLAAVSAVLTSKYR>ibrico

sp|P83113|HBA2_TELPE Hemoglobin subunit alpha-2 (Fragment) OS=Telmatobius peruvianus PE=1 SV=1DDRSHILAIWPSVASHGADYGGEALYRLFLSNPQTKTYFPNFDFHKDSPQIKAHGKKVVDALTEASKHLDNINGALSKLFDLHAFELRVDPGNFPLLAHHINVTIAVMFPDDKFDIAHHQLDKFLAAVGGSLTSKYR>andino

sp|P02015|HBA_AMBME Hemoglobin subunit alpha OS=Ambystoma mexicanum GN=HBA PE=1 SV=2MFKLSGEDKANVKAVWDHVKGHEDAFGHEALGRMFTGIEQTHTYFPDKDLNEGSFALHSHGKKVMGALSNAVAHIDDLEATLVKLSDKHAHDLMVDPAEFPRLAEDILVVLGFHLPAKFTYAVQCSIDKFLHVTMRLCISKYR>axolotl

tr|Q8IFK4|Q8IFK4_RIFPA Hemoglobin A1 chain (Fragment) OS=Riftia pachyptila GN=hbA1 PE=1 SV=1WAKAYGIGAARSKFGDALWRNVFNYAPNARDIFESVNSKDMASPEFKAHIARVLGGLDRVISMLDNQATLDADLAHLKSQHDPRTIDPVNFVVFRKALIATVAGTFGVCFDVPAW>burbo

sp|P09966|GLB2_TYLHE Extracellular globin-2A OS=Tylorrhynchus heterochaetus PE=1 SV=1SSDHCGPLQRLKVKQQWAKAYGVGHERVELGIALWKSMFAQDNDARDLFKRVHGEDVHSPAFEAHMARVFNGLDRVISSLTDEPVLNAQLEHLRQQHIKLGITGHMFNLMRTGLAYVLPAQLGRCFDKEAWAACWDEVIYPGIKHD>tubo

tr|Q9BKE9|Q9BKE9_EUDVA Globin chain a1 OS=Eudistylia vancouveri PE=2 SV=1MLLKVLLITACLVATALAGCNEIKRLKVKLQWAQSFGFENTREDFEDELFRNFFKRKPDAPEKFFTRVRGDNIYSPEFRAFGMRVASGLDMVLSLSDDEAAFQAALAFLKAQHAPLGIGAEFNLAFKEAVLDTVAAHVGRCFDKDAWNACMEIIMTGIQS>morina

tr|Q9NAV8|Q9NAV8_9ANNE Dehaloperoxidase A OS=Amphitrite ornata PE=1 SV=1MGFKQDIATIRGDLRTYAQDIFLAFLNKYPDERRYFKNYVGKSDQELKSMAKFGDHTEKVFNLMMEVADRATDCVPLASDANTLVQMKQHSSLTTGNFEKLFVALVEYMRASGQSFDSQSWDRFGKNLVSALSSAGMK>plumero

sp|Q7M419|GLBA1_OLIMA Extracellular giant hemoglobin major globin subunit A1 OS=Oligobrachia mashikoi GN=ghbA1 PE=1 SV=2MKVLIIFACLVVMASAVCNRLEQILVKTQWAQSYGEAENRAAFSRDLFSELFNIQGSSRALFSGVGVDDMNSAAFTAHCLRVTGALNRLISQLDQQATINADLAHLAGQHASRNLDASNFAAMGQAVMSVVPTHLDCFNQHAWGECYERIASGISG>ornata

sp|P68235|HBA_URSMA Hemoglobin subunit alpha OS=Ursus maritimus GN=HBA PE=1 SV=2MVLSPADKSNVKATWDKIGSHAGEYGGEALERTFASFPTTKTYFPHFDLSPGSAQVKAHGKKVADALTTAAGHLDDLPGALSALSDLHAHKLRVDPVNFKFLSHCLLVTLASHHPAEFTPAVHASLDKFFSAVSTVLTSKYR>polar

sp|P68236|HBA_URSTH Hemoglobin subunit alpha OS=Ursus thibetanus GN=HBA PE=1 SV=2MVLSPADKSNVKATWDKIGSHAGEYGGEALERTFASFPTTKTYFPHFDLSPGSAQVKAHGKKVADALTTAAGHLDDLPGALSALSDLHAHKLRVDPVNFKFLSHCLLVTLASHHPAEFTPAVHASLDKFFSAVSTVLTSKYR>asitico

sp|P68237|HBA_HELMA Hemoglobin subunit alpha OS=Helarctos malayanus GN=HBA PE=1 SV=2MVLSPADKSNVKATWDKIGSHAGEYGGEALERTFASFPTTKTYFPHFDLSPGSAQVKAHGKKVADALTTAAGHLDDLPGALSALSDLHAHKLRVDPVNFKFLSHCLLVTLASHHPAEFTPAVHASLDKFFSAVSTVLTSKYR>malayo

sp|P18970|HBA_AILME Hemoglobin subunit alpha OS=Ailuropoda melanoleuca GN=HBA PE=1 SV=2MVLSPADKTNVKATWDKIGGHAGEYGGEALERTFASFPTTKTYFPHFDLSPGSAQVKAHGKKVADALTTAVGHLDDLPGALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLASHHPAEFTPAVHASLDKFFSAVSTVLTSKYR>panda

sp|P20243|HBA_MUSPF Hemoglobin subunit alpha-1/2 OS=Mustela putorius furo PE=1 SV=1VLSPADKTNVKSTWDKIGGHAGEYGGEALERTFASFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKAHGKKVADALTNAVAHVDDLPGALSALSDLHAYKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLACHHPAEFTPAVHASLDKFFSAVSTVLTSKYR>hurn

sp|P60529|HBA_CANFA Hemoglobin subunit alpha OS=Canis familiaris GN=HBA PE=1 SV=1VLSPADKTNIKSTWDKIGGHAGDYGGEALDRTFQSFPTTKTYFPHFDLSPGSAQVKAHGKKVADALTTAVAHLDDLPGALSALSDLHAYKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLACHHPTEFTPAVHASLDKFFAAVSTVLTSKYR>chihuahua

sp|P60530|HBA_CANLA Hemoglobin subunit alpha OS=Canis latrans GN=HBA PE=1 SV=2MVLSPADKTNIKSTWDKIGGHAGDYGGEALDRTFQSFPTTKTYFPHFDLSPGSAQVKAHGKKVADALTTAVAHLDDLPGALSALSDLHAYKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLACHHPTEFTPAVHASLDKFFTAVSTVLTSKYR>coyote

sp|P41327|HBA_LYNLY Hemoglobin subunit alpha OS=Lynx lynx GN=HBA PE=1 SV=1VLSAADKSNVKACWGKIGSHAGDYGTEALERTFCSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKAHGQKVADALTQAVAHIDDLPNALSALSDLHAYKLRVDPVNFKFLSHCLLVTLACHHPAEFTPAVHASLDKFFSAVSTVLTSKYR>lince

sp|P63109|HBA_PANON Hemoglobin subunit alpha OS=Panthera onca GN=HBA PE=1 SV=2MVLSSADKNNVKACWGKIGSHAGEYGAEALERTFCSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVQAHGQKVADALTKAVAHINDLPNALSDLSDLHAYKLRVDPVNFKFLSHCLLVTLACHHPEEFTPAVHASLDKFFSAVSTVLTSKYR>pantera

Tabla 1, Secuencia de la hemoglobina de los diferentes animales.

Como se puede observar en la tabla despus del > asignamos el nombre del animal al que le pertenece la secuencia de hemoglobina.Despus de hacer esto ahora ingresaremos a la pgina http://www.ebi.ac.uk-/Tools/msa/clustalw2/ en la pgina nos da una recomendacin de migara a clustal omega, ya que alguna de la funciones fueron retiradas del anterior.Dentro del programa cargaremos el archivo .fasta, ver Figura 4.Figura 4, Ventana donde cargaremos el archivo para comparar las secuencias.

Al terminar de cargar el archivo, nos mostrar una serie de resultados, para poder ver ms a detalle estos daremos clikc en la opcin Show Colors, ver Figuras 5, 6 y 7. Figura 5, Grafico se muestran en colores diferentes las protenas.Y como se mantiene en una posicin la misma protena pero en diferentes animales.

Figura 6, Grafico se muestran en colores diferentes las protenas.Y como se mantiene en una posicin la misma protena pero en diferentes animales.

Figura 7, Grafico se muestran en colores diferentes las protenas.Y como se mantiene en una posicin la misma protena pero en diferentes animales.

Ahora daremos click en la opcin Phylogenetic Tree, ver Figura 8.Figura 8, rbol filogentico, se observa que tan parecida es la secuencia de un animal a otro.

Conclusiones y RecomendacionesPodemos concluir que la utilizacin de diversos repositorios de datos para poder compartir y comprobar las secuencias de aminocidos en diferentes hemoglobinas de varios tipos de seres vivos es importante para incrementar los experimentos.Aunque existen diferentes tipos de secuencias al utilizar el segundo programas, se puede observar que en algunos casos los aminocidos se mantienen en una misma posicin, esto puede deberse a la importancia para adaptarse al medio natural por parte de la especie o en los procesos intracelulares. Es interesante comprobar otro tipo de molculas de varios animales y ver de igual modo cual es la ms parecida entre ellos, ya que debido a esta semejanza es por la cual se utilizan algunos animales para poder experimentar con ellos productos farmacuticos antes que salgan al mercado.Biografas1.- Brandan, Nora, Hemoglobina, https://docs.moodle.o Brandan, Norarg/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.pdf, 2008.2.- UniProtKB, http://www.uniprot.org/uniprot/?query=hemoglobin+fish&sort=score, 20153.- ClustalW2, http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/, 2015.