Physiologie de La Cornee

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Physiologie de la corne

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D Rigal-Verneil : Professeur d'Ophtalmologie CHR, Clermont-Ferrand France C Paul-Buclon : Interne des Hpitaux Service d'Ophtalmologie (Professeur Sol, chef de service), CHR, Clermont-Ferrand France Ph Sampoux : Interne des Hpitaux Service d'Ophtalmologie France 21-020-C-10 (1990)

Rsum Si la fonction essentielle de la corne est d'assurer, grce sa transparence, la transmission et la rflexion de la lumire, il n'en reste pas moins que sa physiologie et sa physiopathologie, malgr la multiplication des recherches fondamentales et cliniques, restent encore imparfaitement lucides. Remarquable par sa structure, par sa situation entre les larmes et l'humeur aqueuse, par sa forte hydrophilie, elle doit assurer en permanence le maintien d'un tat de dturgescence grce au rle de barrire jou conjointement par l'pithlium et l'endothlium, et au rle de pompe de l'endothlium, qui vont ainsi rguler les mouvements hydriques et ioniques entre la corne et son environnement ainsi que le transport des molcules ncessaires sa nutrition, et un mtabolisme cellulaire interne. Le dveloppement des prothses de contact, de l'implantation intra-oculaire au cours de la chirurgie de la cataracte, de la kratoplastie ou de la chirurgie rfractive, ne peut se concevoir sans une parfaite connaissance et un profond respect de la physiologie cornenne. Il serait certes intressant de pouvoir se consacrer l'tude successive de toutes les couches cornennes qui possdent chacune une individualit structurelle, et donc fonctionnelle, et de dtailler ainsi la physiologie de : - l'pithlium et du film lacrymal qui lui est indissociable, grce aux points d'ancrage que constituent les microvillosits pithliales, - la membrane de Bowman qui, d'une part, reprsente la membrane basale de l'pithlium, d'o son rle dans les processus de cicatrisation pithliale et, d'autre part, participe la physiologie stromale par sa structure fibrillaire collagne, - le stroma cornen, - et la membrane de Descemet. Mais nous avons prfr une attitude plus synthtique permettant de dgager les grandes fonctions de ce tissu remarquable qu'est la corne et de voir ainsi l'intervention respective de

chaque couche dans les grands mcanismes de permabilit, de nutrition, d'hydratation, de dturgescence, qui vont sous-tendre la vraie finalit de la corne, savoir sa transparence, premire tape indispensable dans la transmission du message visuel. 1990 ditions Scientifiques et Mdicales Elsevier SAS - Tous droits rservs. EMC est une marque des ditions Scientifiques et Mdicales Elsevier SAS. Plan Composition biochimique Proprits physiques et physico-chimiques de la corne Nutrition de la corne Croissance et rparation tissulaire Innervation Corne et immunologie Haut de page Composition biochimique

L'lment retenir en ce qui concerne la composition biochimique de la corne est sa forte hydrophilie dont le maintien un taux constant assure la transparence cornenne. Eau Elle reprsente 75 80 % du poids total du stroma ; sous forme libre, elle peut tre expulse en fonction des forces mcaniques ou osmotiques. Elle a un rle important puisque toute modification de l'hydratation retentit sur la transparence de la corne et donc sur ses proprits optiques. Protines Elles sont constitues de plusieurs types. Protines solubles Elles peuvent reprsenter jusqu' 20 % du poids sec du stroma. Ce sont l'albumine, la sidrophiline, les globulines, ainsi que de petites quantits de collagne solubles et quelques protines qui serviront la constitution de complexes mucopolysaccharidiques. Glycoprotines

Collagne C'est un des lments les plus importants du stroma cornen dont il reprsente entre 70 et 75 % du poids sec. Il s'agit d'une holoprotine de poids molculaire lev, gal 380 000, caractrise par quatre niveaux de structure. Structure Structure primaire Elle correspond une squence d'acides amins. On en dnombre 29, dont surtout de la glycine (33 %), de la proline et de l'hydroxyproline (25 %). Structure secondaire Il s'tablit des liaisons hydrogne (liaison entre un atome lectrongatif et un atome d'hydrogne lectropositif) entre les diffrents acides amins, l'ensemble donnant la molcule une structure hlicodale. Structure tertiaire Ces diffrentes chanes se runissent par trois, grce des liaisons covalentes (mise en commun d'un lectron par deux atomes, de faon obtenir une couche lectronique priphrique sature) pour constituer une macromolcule de tropocollagne. Structure quaternaire Les macromolcules de tropocollagne se runissent pour former les fibrilles de collagne. Elles se disposent en chanettes parallles, runies par des glycosaminoglycanes. Ces chanes se disposent de telle sorte que chacune recouvre la suivante sur un quart de sa longueur. Cela donne en microscopie lectronique un aspect trs caractristique d'alternance de bandes claires et de bandes sombres dont la priodicit est de 640 A . Synthse En ce qui concerne la synthse du collagne, les premires tapes ont lieu l'intrieur du kratocyte et les suivantes l'extrieur de la cellule. Etapes intracellulaires

- La premire constitue ce que l'on appelle la translation. Il s'agit de la formation, l'intrieur des ribosomes, de prchanes constitues d'une squence d'acides amins. Cette synthse s'effectue par le biais d'un ARN partir d'un code fourni par l'ADN de la cellule. - Ensuite, les prchanes subissent une hydroxylation (addition de groupements OH des rsidus de proline et de lysine), qui permettra d'augmenter la stabilit du collagne final. - Puis, une glycosylation : addition de rsidus de sucre (type galactosyl) des rsidus d'hydroxyproline. - Enfin, les prchanes se regroupent par trois dans une structure hlicodale aux extrmits de laquelle se fixent des peptides non hlicodaux, les registration-peptides . L'ensemble constitue la molcule de procollagne qui est scrte hors de la cellule. Etapes extracellulaires - Il y a d'abord une lyse enzymatique des registration-peptides qui se transforment en tlopeptides, peptides terminaux, situs aux extrmits de la structure hlicodale : l'ensemble forme le tropocollagne. - Ensuite, un assemblage des molcules de tropocollagne constitue les fibrilles de collagne. Types Le collagne est de plusieurs types Les diffrents types de collagne sont dfinis par la composition de leur chane ; on dcrit des chanes 1 (avec diffrents sous-groupes), 2, A, B, qui se distinguent en fonction de leur contenu en acides amins et de la squence de ceux-ci. Cela permet de dterminer cinq grands types de collagne : - Type I : form de deux chanes 1 de type I et d'une chane 2. On le note [ 1 (I)2 2] et il se situe dans l'os, la peau, les tendons et la corne. - Type II : compos de trois chanes 1 de type II [ 1 (II)3], qui se trouve dans le cartilage et le tissu hyalin. - Type III : souvent en association avec le type I, form de trois chanes 1 de type III [ 1 (III) 3], retrouv dans la peau, les muscles lisses et les vaisseaux. - Type IV ou AB : form de deux chanes B et d'une chane A qu'on retrouve dans les membranes basales et dans le tissu msangial. Dans la corne, les tudes in vitro ont montr que l'on retrouve dans le stroma trois types de collagne : - le type I qui est le plus important, entre 80 et 90 %, - le type II en faible quantit (1 2 %), - le type III en faible quantit (1 2 %). - Type V, environ 10 %. L'examen en microscopie lectronique montre que le type I, et le type III qui suit la mme rpartition, sont surtout localiss l'intrieur des fibrilles, alors que le type V est plutt localis leur surface ; il est d'ailleurs libr le premier en cas de lyse par des pepsines. Il aurait pour rle de limiter la croissance des fibrilles et de les connecter entre elles pour leur permettre de se disposer de faon parallle. Les fibrilles se regroupent pour former des lamelles de collagne qui se disposent paralllement les unes aux autres et paralllement la surface cornenne. On en trouve entre 200 et 250 empiles les unes sur les autres, leur nombre allant croissant du centre vers la

priphrie. L'agencement lamellaire est plus parfait au niveau des deux tiers postrieurs du stroma qu'au niveau du tiers antrieur, et d'autant moins rgulier qu'on se trouve en priphrie. Cette disposition des fibrilles et des lamelles est un des lments essentiels de la transparence cornenne. En cas de pathologie cornenne (dystrophie, brlure), le collagne subit des modifications et devient moins soluble, moins glycosyl ; les fibrilles, quant elles, deviennent plus larges et/ou plus rgulires, rendant la corne opaque. Glycoprotines de structure Autrefois appeles mucopolysaccharides neutres, la principale d'entre elles a t isole en 1963 par Robert et Dische, et appele kratoglycosaminoglycane. Elles sont constitues de polypeptides lis des sucres par une ou plusieurs liaisons covalentes. La nature du sucre permet de les diffrencier ; on retrouve le plus frquemment du D-galactose, du D-uranose, du L-fucose, du D-xylose, du N-actyl-D-glucosamine, du Nactyl-D-galactosamine et de l'acide sialique. Leur rle essentiel est de participer la constitution du squelette du stroma en se liant aux fibrilles de collagne. Elles constituent galement le principal support de la spcificit antignique du stroma. Leur injection des lapins provoque une production d'anticorps. Protines de surface Elles sont de dcouverte rcente. Il s'agit de glycoprotines que l'on a mises en vidence sur les surfaces cellulaires, dans les liquides extracellulaires et dans les matrices des tissus conjonctifs. Il semblerait qu'elles soient impliques dans les phnomnes d'adhsion cellulaire, dans les processus malins, dans la diffrenciation embryonnaire et dans les mcanismes immunitaires. Au niveau de la corne on a mis en vidence deux protines : lamine et fibronectine, qui font actuellement l'objet de multiples recherches. La lamine serait une composante importante dans la structure des membranes basales cornennes, et la fibronectine pourrait tre implique